data_1TJA # loop_ _audit_author.name 'Leiman, P.G.' 'Chipman, P.R.' 'Kostyuchenko, V.A.' 'Mesyanzhinov, V.V.' 'Rossmann, M.G.' # _database_PDB_matrix.entry_id 1TJA _database_PDB_matrix.origx[1][1] 1.000000 _database_PDB_matrix.origx[1][2] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[1][3] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[2][1] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[2][2] 1.000000 _database_PDB_matrix.origx[2][3] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[3][1] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[3][2] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[3][3] 1.000000 _database_PDB_matrix.origx_vector[1] 0.00000 _database_PDB_matrix.origx_vector[2] 0.00000 _database_PDB_matrix.origx_vector[3] 0.00000 # loop_ _database_PDB_rev.num _database_PDB_rev.date _database_PDB_rev.date_original _database_PDB_rev.status _database_PDB_rev.replaces _database_PDB_rev.mod_type 1 2004-08-31 2004-06-03 ? 1TJA 0 2 2004-10-05 ? ? 1TJA 1 # loop_ _database_PDB_rev_record.rev_num _database_PDB_rev_record.type _database_PDB_rev_record.details 2 REMARK ? 2 MTRIX1 ? 2 MTRIX2 ? 2 MTRIX3 ? # _em_2d_projection_selection.entry_id 1TJA _em_2d_projection_selection.software_name 'Situs v.2.0' _em_2d_projection_selection.num_particles ? # _em_3d_fitting.id 1 _em_3d_fitting.entry_id 1TJA _em_3d_fitting.ref_space REAL _em_3d_fitting.ref_protocol ? _em_3d_fitting.target_criteria ? _em_3d_fitting.overall_b_value ? _em_3d_fitting.method 'Laplacian filtered real space' _em_3d_fitting.software_name 'Situs v.2.0' _em_3d_fitting.details ? # _em_3d_fitting_list.id 1 _em_3d_fitting_list.pdb_entry_id 1TJA _em_3d_fitting_list.3d_fitting_id 1 _em_3d_fitting_list.pdb_chain_id ? # _em_3d_reconstruction.entry_id 1TJA _em_3d_reconstruction.id 1 _em_3d_reconstruction.method 'Back projection' _em_3d_reconstruction.nominal_pixel_size 4.10442 _em_3d_reconstruction.actual_pixel_size 3.93285 _em_3d_reconstruction.resolution 16 _em_3d_reconstruction.ctf_correction_method 'CTF correction of each particle' _em_3d_reconstruction.magnification_calibration 'Catalase crystals diffraction' _em_3d_reconstruction.details ? _em_3d_reconstruction.resolution_method ? _em_3d_reconstruction.citation_id ? # _em_assembly.id 1 _em_assembly.entry_id 1TJA _em_assembly.aggregation_state 'SINGLE PARTICLE' _em_assembly.name 'bacteriophage T4' _em_assembly.details 'Phage treated with 3 M urea to contract tails' _em_assembly.composition ? _em_assembly.mol_wt_exp ? _em_assembly.mol_wt_method ? _em_assembly.mol_wt_theo ? _em_assembly.num_components ? # _em_buffer.id 1 _em_buffer.name H2O _em_buffer.details ? # loop_ _em_entity_assembly.id _em_entity_assembly.assembly_id _em_entity_assembly.type _em_entity_assembly.name _em_entity_assembly.go_id _em_entity_assembly.ipr_id _em_entity_assembly.details _em_entity_assembly.ebi_cell _em_entity_assembly.ebi_cellular_location _em_entity_assembly.ebi_engineered _em_entity_assembly.ebi_expression_system _em_entity_assembly.ebi_expression_system_plasmid _em_entity_assembly.ebi_organelle _em_entity_assembly.ebi_organism_common _em_entity_assembly.ebi_organism_scientific _em_entity_assembly.ebi_strain _em_entity_assembly.ebi_tissue _em_entity_assembly.synonym 1 1 ? 'gene product 8' ? ? dimer ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 2 1 ? 'gene product 9' ? ? trimer ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 3 1 ? 'gene product 11' ? ? trimer ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? # _em_imaging.entry_id 1TJA _em_imaging.id 1 _em_imaging.sample_support_id 1 _em_imaging.detector_id 1 _em_imaging.scans_id 1 _em_imaging.date 2002-01-06 _em_imaging.temperature 100 _em_imaging.microscope_model 'FEI/PHILIPS CM300FEG/T' _em_imaging.nominal_defocus_min 500 _em_imaging.nominal_defocus_max 3400 _em_imaging.tilt_angle_min 0 _em_imaging.tilt_angle_max 0 _em_imaging.nominal_cs 1.4 _em_imaging.mode 'BRIGHT FIELD' _em_imaging.electron_dose 20 _em_imaging.illumination_mode 'SPOT SCAN' _em_imaging.nominal_magnification 45000 _em_imaging.calibrated_magnification 47000 _em_imaging.electron_source 'FIELD EMISSION GUN' _em_imaging.accelerating_voltage 300 _em_imaging.details ? _em_imaging.specimen_holder_type ? _em_imaging.specimen_holder_model ? _em_imaging.citation_id ? _em_imaging.detector_distance ? _em_imaging.energy_filter ? _em_imaging.energy_window ? _em_imaging.recording_temperature_maximum ? _em_imaging.recording_temperature_minimum ? # _em_sample_preparation.entry_id 1TJA _em_sample_preparation.id 1 _em_sample_preparation.buffer_id ? _em_sample_preparation.support_id ? _em_sample_preparation.sample_concentration 20 _em_sample_preparation.ph 7.5 _em_sample_preparation.2d_crystal_grow_id ? # _em_virus_entity.id 1 _em_virus_entity.entity_assembly_id 1 _em_virus_entity.virus_host_category BACTERIA(EUBACTERIA) _em_virus_entity.virus_host_species 'Escherichia coli' _em_virus_entity.virus_host_growth_cell 'Escherichia coli' _em_virus_entity.virus_type VIRION _em_virus_entity.virus_isolate STRAIN _em_virus_entity.ictvdb_id 02.043.0.01.005 _em_virus_entity.empty ? _em_virus_entity.enveloped ? # _entry.id 1TJA # _exptl.entry_id 1TJA _exptl.method 'CRYO-ELECTRON MICROSCOPY' _exptl.crystals_number ? # _exptl_crystal.id 1 _exptl_crystal.density_meas ? _exptl_crystal.density_Matthews ? _exptl_crystal.density_percent_sol ? _exptl_crystal.description ? _exptl_crystal.F_000 ? _exptl_crystal.preparation ? # _pdbx_database_status.status_code REL _pdbx_database_status.entry_id 1TJA _pdbx_database_status.recvd_deposit_form N _pdbx_database_status.date_deposition_form ? _pdbx_database_status.recvd_coordinates Y _pdbx_database_status.date_coordinates 2004-06-03 _pdbx_database_status.recvd_struct_fact N _pdbx_database_status.date_struct_fact ? _pdbx_database_status.recvd_internal_approval ? _pdbx_database_status.recvd_manuscript N _pdbx_database_status.date_manuscript ? _pdbx_database_status.name_depositor ? _pdbx_database_status.rcsb_annotator SR _pdbx_database_status.recvd_author_approval Y _pdbx_database_status.date_author_approval 2004-07-05 _pdbx_database_status.recvd_initial_deposition_date 2004-06-03 _pdbx_database_status.date_submitted 2004-06-03 _pdbx_database_status.author_release_status_code HPUB _pdbx_database_status.date_of_PDB_release ? _pdbx_database_status.date_hold_coordinates ? _pdbx_database_status.date_hold_struct_fact ? _pdbx_database_status.hold_for_publication Y _pdbx_database_status.date_hold_nmr_constraints ? _pdbx_database_status.dep_release_code_coordinates 'HOLD FOR PUBLICATION' _pdbx_database_status.dep_release_code_struct_fact 'HOLD FOR PUBLICATION' _pdbx_database_status.dep_release_code_nmr_constraints . _pdbx_database_status.dep_release_code_sequence 'RELEASE NOW' _pdbx_database_status.pdb_date_of_author_approval ? _pdbx_database_status.deposit_site RCSB _pdbx_database_status.process_site RCSB _pdbx_database_status.author_approval_type explicit _pdbx_database_status.date_nmr_constraints ? _pdbx_database_status.recvd_nmr_constraints ? # loop_ _pdbx_database_related.db_name _pdbx_database_related.db_id _pdbx_database_related.details PDB 1N7Z 'Crystal structure of gp8' PDB 1S2E 'Crystal structure of gp9' PDB 1EL6 'Crystal structure of gp11' PDB 1PDM ;Fitting Of Gp8 Structure Into The Cryo-em Reconstruction Of The Bacteriophage T4 Baseplate ; PDB 1PDP ;Fitting Of Gp9 Structure Into The Cryo-em Reconstruction Of The Bacteriophage T4 Baseplate ; PDB 1PDF ;Fitting Of Gp11 Structure Into The Cryo-em Reconstruction Of The Bacteriophage T4 Baseplate ; # loop_ _pdbx_entity_name.entity_id _pdbx_entity_name.name _pdbx_entity_name.name_type 1 'Baseplate structural protein Gp8' RCSB_NAME 1 'Baseplate wedge protein 8' SWS-SYNONYM 1 'Structural protein' SWS-KEYWORD 1 3D-structure SWS-KEYWORD 2 'Baseplate structural protein Gp9' RCSB_NAME 2 'Baseplate wedge protein 9' SWS-SYNONYM 2 'Structural protein' SWS-KEYWORD 2 3D-structure SWS-KEYWORD 3 'Baseplate structural protein Gp11' RCSB_NAME 3 'Baseplate wedge protein 11' SWS-SYNONYM 3 'Structural protein' SWS-KEYWORD 3 3D-structure SWS-KEYWORD # loop_ _pdbx_prerelease_seq.entity_id _pdbx_prerelease_seq.seq_one_letter_code 1 ;MNDSSVIYRAIVTSKFRTEKMLNFYNSIGSGPDKNTIFITFGRSEPWSSNENEVGFAPPYPTDSVLGVTDMWTHMMGTVK VLPSMLDAVIPRRDWGDTRYPDPYTFRINDIVVCNSAPYNATESGAGWLVYRCLDVPDTGMCSIASLTDKDECLKLGGKW TPSARSMTPPEGRGDAEGTIEPGDGYVWEYLFEIPPDVSINRCTNEYIVVPWPEELKEDPTRWGYEDNLTWQQDDFGLIY RVKANTIRFKAYLDSVYFPEAALPGNKGFRQISIITNPLEAKAHPNDPNVKAEKDYYDPEDLMRHSGEMIYMENRPPIIM AMDQTEEINILFTF ; 2 ;MFIQEPKKLIDTGEIGNASTGDILFDGGNKINSDFNAIYNAFGDQRKMAVANGTGADGQIIHATGYYQKHSITEYATPVK VGTRHDIDTSTVGVKVIIERGELGDCVEFINSNGSISVTNPLTIQAIDSIKGVSGNLVVTSPYSKVTLRCISSDNSTSVW NYSIESMFGQKESPAEGTWNISTSGSVDIPLFHRTEYNMAKLLVTCQSVDGRKIKTAEINILVDTVNSEVISSEYAVMRV GNETEEDEIANIAFSIKENYVTATISSSTVGMRAAVKVIATQKIGVAQ ; 3 ;MSLLNNKAGVISRLADFLGFRPKTGDIDVMNRQSVGSVTISQLAKGFYEPNIESAINDVHNFSIKDVGTIITNKTGVSPE GVSQTDYWAFSGTVTDDSLPPGSPITVLVFGLPVSATTGMTAIEFVAKVRVALQEAIASFTAINSYKDHPTDGSKLEVTY LDNQKHVLSTYSTYGITISQEIISESKPGYGTWNLLGAQTVTLDNQQTPTVFYHFERTA ; # loop_ _refine_ls_restr.type _refine_ls_restr.dev_ideal _refine_ls_restr.dev_ideal_target _refine_ls_restr.weight _refine_ls_restr.number o_bond_d ? ? ? ? o_bond_d_na ? ? ? ? o_bond_d_prot ? ? ? ? o_angle_d ? ? ? ? o_angle_d_na ? ? ? ? o_angle_d_prot ? ? ? ? o_angle_deg ? ? ? ? o_angle_deg_na ? ? ? ? o_angle_deg_prot ? ? ? ? o_dihedral_angle_d ? ? ? ? o_dihedral_angle_d_na ? ? ? ? o_dihedral_angle_d_prot ? ? ? ? o_improper_angle_d ? ? ? ? o_improper_angle_d_na ? ? ? ? o_improper_angle_d_prot ? ? ? ? o_mcbond_it ? ? ? ? o_mcangle_it ? ? ? ? o_scbond_it ? ? ? ? o_scangle_it ? ? ? ? # _struct_biol.id 1 _struct_biol.pdbx_parent_biol_id ? _struct_biol.details ? # _struct_keywords.entry_id 1TJA _struct_keywords.pdbx_keywords 'VIRUS/VIRAL PROTEIN' _struct_keywords.text 'fitting, docking, cryo-EM, gp8, gp9, gp11' # loop_ _struct_ref.id _struct_ref.db_name _struct_ref.db_code _struct_ref.pdbx_db_accession _struct_ref.entity_id _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code _struct_ref.pdbx_align_begin _struct_ref.biol_id 1 SWS VG08_BPT4 P19062 1 ;MNDSSVIYRAIVTSKFRTEKMLNFYNSIGSGPDKNTIFITFGRSEPWSSNENEVGFAPPYPTDSVLGVTDMWTHMMGTVKVLPSMLDAVIPRRDWGDTRYPDPYTFRINDIVVCNSAPYNATESGAGWLVYRCLDVPDTGMCSIASLTDKDECLKLGGKWTPSARSMTPPEGRGDAEGTIEPGDGYVWEYLFEIPPDVSINRCTNEYIVVPWPEELKEDPTRWGYEDNLTWQQDDFGLIYRVKANTIRFKAYLDSVYFPEAALPGNKGFRQISIITNPLEAKAHPNDPNVKAEKDYYDPEDLMRHSGEMIYMENRPPIIMAMDQTEEINILFTF ; 1 . 2 SWS VG09_BPT4 P10927 1 ;MFIQEPKKLIDTGEIGNASTGDILFDGGNKINSDFNAIYNAFGDQRKMAVANGTGADGQIIHATGYYQKHSITEYATPVKVGTRHDIDTSTVGVKVIIERGELGDCVEFINSNGSISVTNPLTIQAIDSIKGVSGNLVVTSPYSKVTLRCISSDNSTSVWNYSIESMFGQKESPAEGTWNISTSGSVDIPLFHRTEYNMAKLLVTCQSVDGRKIKTAEINILVDTVNSEVISSEYAVMRVGNETEEDEIANIAFSIKENYVTATISSSTVGMRAAVKVIATQKIGVAQ ; 1 . 3 SWS VG11_BPT4 P10929 2 ;MSLLNNKAGVISRLADFLGFRPKTGDIDVMNRQSVGSVTISQLAKGFYEPNIESAINDVHNFSIKDVGTIITNKTGVSPEGVSQTDYWAFSGTVTDDSLPPGSPITVLVFGLPVSATTGMTAIEFVAKVRVALQEAIASFTAINSYKDHPTDGSKLEVTYLDNQKHVLSTYSTYGITISQEIISESKPGYGTWNLLGAQTVTLDNQQTPTVFYHFERTA ; 1 . # loop_ _struct_ref_seq.align_id _struct_ref_seq.ref_id _struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code _struct_ref_seq.pdbx_strand_id _struct_ref_seq.seq_align_beg _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code _struct_ref_seq.seq_align_end _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code _struct_ref_seq.pdbx_db_accession _struct_ref_seq.db_align_beg _struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code _struct_ref_seq.db_align_end _struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 1 1 1TJA A 1 ? 334 ? P19062 1 ? 334 ? 1 334 2 1 1TJA B 1 ? 334 ? P19062 1 ? 334 ? 1 334 3 2 1TJA C 1 ? 288 ? P10927 1 ? 288 ? 1 288 4 2 1TJA D 1 ? 288 ? P10927 1 ? 288 ? 1 288 5 2 1TJA E 1 ? 288 ? P10927 1 ? 288 ? 1 288 6 3 1TJA F 1 ? 219 ? P10929 1 ? 219 ? 1 219 7 3 1TJA G 1 ? 219 ? P10929 1 ? 219 ? 1 219 8 3 1TJA H 1 ? 219 ? P10929 1 ? 219 ? 1 219 # _symmetry.entry_id 1TJA _symmetry.space_group_name_H-M 'P 6' _symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M ? _symmetry.Int_Tables_number ? _symmetry.cell_setting ? # _atom_sites.entry_id 1TJA _atom_sites.Cartn_transform_axes ? _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 1.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 1.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 1.000000 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # _citation.id primary _citation.title ;Three-dimensional rearrangement of proteins in the tail of bacteriophage t4 on infection of its host ; _citation.journal_abbrev 'Cell (Cambridge,Mass.)' _citation.journal_volume 118 _citation.page_first 419 _citation.page_last 429 _citation.year 2004 _citation.journal_id_ASTM CELLB5 _citation.country US _citation.journal_id_ISSN 0092-8674 _citation.journal_id_CSD 0998 _citation.book_publisher ? _citation.pdbx_database_id_PubMed 15315755 _citation.pdbx_database_id_DOI ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name primary 'Leiman, P.G.' primary 'Chipman, P.R.' primary 'Kostyuchenko, V.A.' primary 'Mesyanzhinov, V.V.' primary 'Rossmann, M.G.' # # loop_ _database_2.database_id _database_2.database_code PDB 1TJA NDB RCSB022680 RCSB RCSB022680 # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.details 1 polymer nat 'Baseplate structural protein Gp8' 38070.215 2 ? 2 polymer nat 'Baseplate structural protein Gp9' 31031.002 3 ? 3 polymer nat 'Baseplate structural protein Gp11' 23735.793 3 ? # loop_ _entity_name_com.entity_id _entity_name_com.name 1 'Baseplate wedge protein 8' 2 'Baseplate wedge protein 9' 3 'Baseplate wedge protein 11' # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id 1 1 MET 1 2 ASN 1 3 ASP 1 4 SER 1 5 SER 1 6 VAL 1 7 ILE 1 8 TYR 1 9 ARG 1 10 ALA 1 11 ILE 1 12 VAL 1 13 THR 1 14 SER 1 15 LYS 1 16 PHE 1 17 ARG 1 18 THR 1 19 GLU 1 20 LYS 1 21 MET 1 22 LEU 1 23 ASN 1 24 PHE 1 25 TYR 1 26 ASN 1 27 SER 1 28 ILE 1 29 GLY 1 30 SER 1 31 GLY 1 32 PRO 1 33 ASP 1 34 LYS 1 35 ASN 1 36 THR 1 37 ILE 1 38 PHE 1 39 ILE 1 40 THR 1 41 PHE 1 42 GLY 1 43 ARG 1 44 SER 1 45 GLU 1 46 PRO 1 47 TRP 1 48 SER 1 49 SER 1 50 ASN 1 51 GLU 1 52 ASN 1 53 GLU 1 54 VAL 1 55 GLY 1 56 PHE 1 57 ALA 1 58 PRO 1 59 PRO 1 60 TYR 1 61 PRO 1 62 THR 1 63 ASP 1 64 SER 1 65 VAL 1 66 LEU 1 67 GLY 1 68 VAL 1 69 THR 1 70 ASP 1 71 MET 1 72 TRP 1 73 THR 1 74 HIS 1 75 MET 1 76 MET 1 77 GLY 1 78 THR 1 79 VAL 1 80 LYS 1 81 VAL 1 82 LEU 1 83 PRO 1 84 SER 1 85 MET 1 86 LEU 1 87 ASP 1 88 ALA 1 89 VAL 1 90 ILE 1 91 PRO 1 92 ARG 1 93 ARG 1 94 ASP 1 95 TRP 1 96 GLY 1 97 ASP 1 98 THR 1 99 ARG 1 100 TYR 1 101 PRO 1 102 ASP 1 103 PRO 1 104 TYR 1 105 THR 1 106 PHE 1 107 ARG 1 108 ILE 1 109 ASN 1 110 ASP 1 111 ILE 1 112 VAL 1 113 VAL 1 114 CYS 1 115 ASN 1 116 SER 1 117 ALA 1 118 PRO 1 119 TYR 1 120 ASN 1 121 ALA 1 122 THR 1 123 GLU 1 124 SER 1 125 GLY 1 126 ALA 1 127 GLY 1 128 TRP 1 129 LEU 1 130 VAL 1 131 TYR 1 132 ARG 1 133 CYS 1 134 LEU 1 135 ASP 1 136 VAL 1 137 PRO 1 138 ASP 1 139 THR 1 140 GLY 1 141 MET 1 142 CYS 1 143 SER 1 144 ILE 1 145 ALA 1 146 SER 1 147 LEU 1 148 THR 1 149 ASP 1 150 LYS 1 151 ASP 1 152 GLU 1 153 CYS 1 154 LEU 1 155 LYS 1 156 LEU 1 157 GLY 1 158 GLY 1 159 LYS 1 160 TRP 1 161 THR 1 162 PRO 1 163 SER 1 164 ALA 1 165 ARG 1 166 SER 1 167 MET 1 168 THR 1 169 PRO 1 170 PRO 1 171 GLU 1 172 GLY 1 173 ARG 1 174 GLY 1 175 ASP 1 176 ALA 1 177 GLU 1 178 GLY 1 179 THR 1 180 ILE 1 181 GLU 1 182 PRO 1 183 GLY 1 184 ASP 1 185 GLY 1 186 TYR 1 187 VAL 1 188 TRP 1 189 GLU 1 190 TYR 1 191 LEU 1 192 PHE 1 193 GLU 1 194 ILE 1 195 PRO 1 196 PRO 1 197 ASP 1 198 VAL 1 199 SER 1 200 ILE 1 201 ASN 1 202 ARG 1 203 CYS 1 204 THR 1 205 ASN 1 206 GLU 1 207 TYR 1 208 ILE 1 209 VAL 1 210 VAL 1 211 PRO 1 212 TRP 1 213 PRO 1 214 GLU 1 215 GLU 1 216 LEU 1 217 LYS 1 218 GLU 1 219 ASP 1 220 PRO 1 221 THR 1 222 ARG 1 223 TRP 1 224 GLY 1 225 TYR 1 226 GLU 1 227 ASP 1 228 ASN 1 229 LEU 1 230 THR 1 231 TRP 1 232 GLN 1 233 GLN 1 234 ASP 1 235 ASP 1 236 PHE 1 237 GLY 1 238 LEU 1 239 ILE 1 240 TYR 1 241 ARG 1 242 VAL 1 243 LYS 1 244 ALA 1 245 ASN 1 246 THR 1 247 ILE 1 248 ARG 1 249 PHE 1 250 LYS 1 251 ALA 1 252 TYR 1 253 LEU 1 254 ASP 1 255 SER 1 256 VAL 1 257 TYR 1 258 PHE 1 259 PRO 1 260 GLU 1 261 ALA 1 262 ALA 1 263 LEU 1 264 PRO 1 265 GLY 1 266 ASN 1 267 LYS 1 268 GLY 1 269 PHE 1 270 ARG 1 271 GLN 1 272 ILE 1 273 SER 1 274 ILE 1 275 ILE 1 276 THR 1 277 ASN 1 278 PRO 1 279 LEU 1 280 GLU 1 281 ALA 1 282 LYS 1 283 ALA 1 284 HIS 1 285 PRO 1 286 ASN 1 287 ASP 1 288 PRO 1 289 ASN 1 290 VAL 1 291 LYS 1 292 ALA 1 293 GLU 1 294 LYS 1 295 ASP 1 296 TYR 1 297 TYR 1 298 ASP 1 299 PRO 1 300 GLU 1 301 ASP 1 302 LEU 1 303 MET 1 304 ARG 1 305 HIS 1 306 SER 1 307 GLY 1 308 GLU 1 309 MET 1 310 ILE 1 311 TYR 1 312 MET 1 313 GLU 1 314 ASN 1 315 ARG 1 316 PRO 1 317 PRO 1 318 ILE 1 319 ILE 1 320 MET 1 321 ALA 1 322 MET 1 323 ASP 1 324 GLN 1 325 THR 1 326 GLU 1 327 GLU 1 328 ILE 1 329 ASN 1 330 ILE 1 331 LEU 1 332 PHE 1 333 THR 1 334 PHE 2 1 MET 2 2 PHE 2 3 ILE 2 4 GLN 2 5 GLU 2 6 PRO 2 7 LYS 2 8 LYS 2 9 LEU 2 10 ILE 2 11 ASP 2 12 THR 2 13 GLY 2 14 GLU 2 15 ILE 2 16 GLY 2 17 ASN 2 18 ALA 2 19 SER 2 20 THR 2 21 GLY 2 22 ASP 2 23 ILE 2 24 LEU 2 25 PHE 2 26 ASP 2 27 GLY 2 28 GLY 2 29 ASN 2 30 LYS 2 31 ILE 2 32 ASN 2 33 SER 2 34 ASP 2 35 PHE 2 36 ASN 2 37 ALA 2 38 ILE 2 39 TYR 2 40 ASN 2 41 ALA 2 42 PHE 2 43 GLY 2 44 ASP 2 45 GLN 2 46 ARG 2 47 LYS 2 48 MET 2 49 ALA 2 50 VAL 2 51 ALA 2 52 ASN 2 53 GLY 2 54 THR 2 55 GLY 2 56 ALA 2 57 ASP 2 58 GLY 2 59 GLN 2 60 ILE 2 61 ILE 2 62 HIS 2 63 ALA 2 64 THR 2 65 GLY 2 66 TYR 2 67 TYR 2 68 GLN 2 69 LYS 2 70 HIS 2 71 SER 2 72 ILE 2 73 THR 2 74 GLU 2 75 TYR 2 76 ALA 2 77 THR 2 78 PRO 2 79 VAL 2 80 LYS 2 81 VAL 2 82 GLY 2 83 THR 2 84 ARG 2 85 HIS 2 86 ASP 2 87 ILE 2 88 ASP 2 89 THR 2 90 SER 2 91 THR 2 92 VAL 2 93 GLY 2 94 VAL 2 95 LYS 2 96 VAL 2 97 ILE 2 98 ILE 2 99 GLU 2 100 ARG 2 101 GLY 2 102 GLU 2 103 LEU 2 104 GLY 2 105 ASP 2 106 CYS 2 107 VAL 2 108 GLU 2 109 PHE 2 110 ILE 2 111 ASN 2 112 SER 2 113 ASN 2 114 GLY 2 115 SER 2 116 ILE 2 117 SER 2 118 VAL 2 119 THR 2 120 ASN 2 121 PRO 2 122 LEU 2 123 THR 2 124 ILE 2 125 GLN 2 126 ALA 2 127 ILE 2 128 ASP 2 129 SER 2 130 ILE 2 131 LYS 2 132 GLY 2 133 VAL 2 134 SER 2 135 GLY 2 136 ASN 2 137 LEU 2 138 VAL 2 139 VAL 2 140 THR 2 141 SER 2 142 PRO 2 143 TYR 2 144 SER 2 145 LYS 2 146 VAL 2 147 THR 2 148 LEU 2 149 ARG 2 150 CYS 2 151 ILE 2 152 SER 2 153 SER 2 154 ASP 2 155 ASN 2 156 SER 2 157 THR 2 158 SER 2 159 VAL 2 160 TRP 2 161 ASN 2 162 TYR 2 163 SER 2 164 ILE 2 165 GLU 2 166 SER 2 167 MET 2 168 PHE 2 169 GLY 2 170 GLN 2 171 LYS 2 172 GLU 2 173 SER 2 174 PRO 2 175 ALA 2 176 GLU 2 177 GLY 2 178 THR 2 179 TRP 2 180 ASN 2 181 ILE 2 182 SER 2 183 THR 2 184 SER 2 185 GLY 2 186 SER 2 187 VAL 2 188 ASP 2 189 ILE 2 190 PRO 2 191 LEU 2 192 PHE 2 193 HIS 2 194 ARG 2 195 THR 2 196 GLU 2 197 TYR 2 198 ASN 2 199 MET 2 200 ALA 2 201 LYS 2 202 LEU 2 203 LEU 2 204 VAL 2 205 THR 2 206 CYS 2 207 GLN 2 208 SER 2 209 VAL 2 210 ASP 2 211 GLY 2 212 ARG 2 213 LYS 2 214 ILE 2 215 LYS 2 216 THR 2 217 ALA 2 218 GLU 2 219 ILE 2 220 ASN 2 221 ILE 2 222 LEU 2 223 VAL 2 224 ASP 2 225 THR 2 226 VAL 2 227 ASN 2 228 SER 2 229 GLU 2 230 VAL 2 231 ILE 2 232 SER 2 233 SER 2 234 GLU 2 235 TYR 2 236 ALA 2 237 VAL 2 238 MET 2 239 ARG 2 240 VAL 2 241 GLY 2 242 ASN 2 243 GLU 2 244 THR 2 245 GLU 2 246 GLU 2 247 ASP 2 248 GLU 2 249 ILE 2 250 ALA 2 251 ASN 2 252 ILE 2 253 ALA 2 254 PHE 2 255 SER 2 256 ILE 2 257 LYS 2 258 GLU 2 259 ASN 2 260 TYR 2 261 VAL 2 262 THR 2 263 ALA 2 264 THR 2 265 ILE 2 266 SER 2 267 SER 2 268 SER 2 269 THR 2 270 VAL 2 271 GLY 2 272 MET 2 273 ARG 2 274 ALA 2 275 ALA 2 276 VAL 2 277 LYS 2 278 VAL 2 279 ILE 2 280 ALA 2 281 THR 2 282 GLN 2 283 LYS 2 284 ILE 2 285 GLY 2 286 VAL 2 287 ALA 2 288 GLN 3 1 MET 3 2 SER 3 3 LEU 3 4 LEU 3 5 ASN 3 6 ASN 3 7 LYS 3 8 ALA 3 9 GLY 3 10 VAL 3 11 ILE 3 12 SER 3 13 ARG 3 14 LEU 3 15 ALA 3 16 ASP 3 17 PHE 3 18 LEU 3 19 GLY 3 20 PHE 3 21 ARG 3 22 PRO 3 23 LYS 3 24 THR 3 25 GLY 3 26 ASP 3 27 ILE 3 28 ASP 3 29 VAL 3 30 MET 3 31 ASN 3 32 ARG 3 33 GLN 3 34 SER 3 35 VAL 3 36 GLY 3 37 SER 3 38 VAL 3 39 THR 3 40 ILE 3 41 SER 3 42 GLN 3 43 LEU 3 44 ALA 3 45 LYS 3 46 GLY 3 47 PHE 3 48 TYR 3 49 GLU 3 50 PRO 3 51 ASN 3 52 ILE 3 53 GLU 3 54 SER 3 55 ALA 3 56 ILE 3 57 ASN 3 58 ASP 3 59 VAL 3 60 HIS 3 61 ASN 3 62 PHE 3 63 SER 3 64 ILE 3 65 LYS 3 66 ASP 3 67 VAL 3 68 GLY 3 69 THR 3 70 ILE 3 71 ILE 3 72 THR 3 73 ASN 3 74 LYS 3 75 THR 3 76 GLY 3 77 VAL 3 78 SER 3 79 PRO 3 80 GLU 3 81 GLY 3 82 VAL 3 83 SER 3 84 GLN 3 85 THR 3 86 ASP 3 87 TYR 3 88 TRP 3 89 ALA 3 90 PHE 3 91 SER 3 92 GLY 3 93 THR 3 94 VAL 3 95 THR 3 96 ASP 3 97 ASP 3 98 SER 3 99 LEU 3 100 PRO 3 101 PRO 3 102 GLY 3 103 SER 3 104 PRO 3 105 ILE 3 106 THR 3 107 VAL 3 108 LEU 3 109 VAL 3 110 PHE 3 111 GLY 3 112 LEU 3 113 PRO 3 114 VAL 3 115 SER 3 116 ALA 3 117 THR 3 118 THR 3 119 GLY 3 120 MET 3 121 THR 3 122 ALA 3 123 ILE 3 124 GLU 3 125 PHE 3 126 VAL 3 127 ALA 3 128 LYS 3 129 VAL 3 130 ARG 3 131 VAL 3 132 ALA 3 133 LEU 3 134 GLN 3 135 GLU 3 136 ALA 3 137 ILE 3 138 ALA 3 139 SER 3 140 PHE 3 141 THR 3 142 ALA 3 143 ILE 3 144 ASN 3 145 SER 3 146 TYR 3 147 LYS 3 148 ASP 3 149 HIS 3 150 PRO 3 151 THR 3 152 ASP 3 153 GLY 3 154 SER 3 155 LYS 3 156 LEU 3 157 GLU 3 158 VAL 3 159 THR 3 160 TYR 3 161 LEU 3 162 ASP 3 163 ASN 3 164 GLN 3 165 LYS 3 166 HIS 3 167 VAL 3 168 LEU 3 169 SER 3 170 THR 3 171 TYR 3 172 SER 3 173 THR 3 174 TYR 3 175 GLY 3 176 ILE 3 177 THR 3 178 ILE 3 179 SER 3 180 GLN 3 181 GLU 3 182 ILE 3 183 ILE 3 184 SER 3 185 GLU 3 186 SER 3 187 LYS 3 188 PRO 3 189 GLY 3 190 TYR 3 191 GLY 3 192 THR 3 193 TRP 3 194 ASN 3 195 LEU 3 196 LEU 3 197 GLY 3 198 ALA 3 199 GLN 3 200 THR 3 201 VAL 3 202 THR 3 203 LEU 3 204 ASP 3 205 ASN 3 206 GLN 3 207 GLN 3 208 THR 3 209 PRO 3 210 THR 3 211 VAL 3 212 PHE 3 213 TYR 3 214 HIS 3 215 PHE 3 216 GLU 3 217 ARG 3 218 THR 3 219 ALA # loop_ _entity_poly.entity_id _entity_poly.type _entity_poly.nstd_linkage _entity_poly.nstd_monomer _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 1 polypeptide(L) no no ;MNDSSVIYRAIVTSKFRTEKMLNFYNSIGSGPDKNTIFITFGRSEPWSSNENEVGFAPPYPTDSVLGVTDMWTHMMGTVK VLPSMLDAVIPRRDWGDTRYPDPYTFRINDIVVCNSAPYNATESGAGWLVYRCLDVPDTGMCSIASLTDKDECLKLGGKW TPSARSMTPPEGRGDAEGTIEPGDGYVWEYLFEIPPDVSINRCTNEYIVVPWPEELKEDPTRWGYEDNLTWQQDDFGLIY RVKANTIRFKAYLDSVYFPEAALPGNKGFRQISIITNPLEAKAHPNDPNVKAEKDYYDPEDLMRHSGEMIYMENRPPIIM AMDQTEEINILFTF ; ;MNDSSVIYRAIVTSKFRTEKMLNFYNSIGSGPDKNTIFITFGRSEPWSSNENEVGFAPPYPTDSVLGVTDMWTHMMGTVK VLPSMLDAVIPRRDWGDTRYPDPYTFRINDIVVCNSAPYNATESGAGWLVYRCLDVPDTGMCSIASLTDKDECLKLGGKW TPSARSMTPPEGRGDAEGTIEPGDGYVWEYLFEIPPDVSINRCTNEYIVVPWPEELKEDPTRWGYEDNLTWQQDDFGLIY RVKANTIRFKAYLDSVYFPEAALPGNKGFRQISIITNPLEAKAHPNDPNVKAEKDYYDPEDLMRHSGEMIYMENRPPIIM AMDQTEEINILFTF ; 2 polypeptide(L) no no ;MFIQEPKKLIDTGEIGNASTGDILFDGGNKINSDFNAIYNAFGDQRKMAVANGTGADGQIIHATGYYQKHSITEYATPVK VGTRHDIDTSTVGVKVIIERGELGDCVEFINSNGSISVTNPLTIQAIDSIKGVSGNLVVTSPYSKVTLRCISSDNSTSVW NYSIESMFGQKESPAEGTWNISTSGSVDIPLFHRTEYNMAKLLVTCQSVDGRKIKTAEINILVDTVNSEVISSEYAVMRV GNETEEDEIANIAFSIKENYVTATISSSTVGMRAAVKVIATQKIGVAQ ; ;MFIQEPKKLIDTGEIGNASTGDILFDGGNKINSDFNAIYNAFGDQRKMAVANGTGADGQIIHATGYYQKHSITEYATPVK VGTRHDIDTSTVGVKVIIERGELGDCVEFINSNGSISVTNPLTIQAIDSIKGVSGNLVVTSPYSKVTLRCISSDNSTSVW NYSIESMFGQKESPAEGTWNISTSGSVDIPLFHRTEYNMAKLLVTCQSVDGRKIKTAEINILVDTVNSEVISSEYAVMRV GNETEEDEIANIAFSIKENYVTATISSSTVGMRAAVKVIATQKIGVAQ ; 3 polypeptide(L) no no ;MSLLNNKAGVISRLADFLGFRPKTGDIDVMNRQSVGSVTISQLAKGFYEPNIESAINDVHNFSIKDVGTIITNKTGVSPE GVSQTDYWAFSGTVTDDSLPPGSPITVLVFGLPVSATTGMTAIEFVAKVRVALQEAIASFTAINSYKDHPTDGSKLEVTY LDNQKHVLSTYSTYGITISQEIISESKPGYGTWNLLGAQTVTLDNQQTPTVFYHFERTA ; ;MSLLNNKAGVISRLADFLGFRPKTGDIDVMNRQSVGSVTISQLAKGFYEPNIESAINDVHNFSIKDVGTIITNKTGVSPE GVSQTDYWAFSGTVTDDSLPPGSPITVLVFGLPVSATTGMTAIEFVAKVRVALQEAIASFTAINSYKDHPTDGSKLEVTY LDNQKHVLSTYSTYGITISQEIISESKPGYGTWNLLGAQTVTLDNQQTPTVFYHFERTA ; # loop_ _entity_src_nat.entity_id _entity_src_nat.common_name _entity_src_nat.pdbx_organism_scientific _entity_src_nat.genus _entity_src_nat.species _entity_src_nat.strain _entity_src_nat.tissue _entity_src_nat.tissue_fraction _entity_src_nat.pdbx_secretion _entity_src_nat.pdbx_fragment _entity_src_nat.pdbx_variant _entity_src_nat.pdbx_cell_line _entity_src_nat.pdbx_atcc _entity_src_nat.pdbx_cellular_location _entity_src_nat.pdbx_organ _entity_src_nat.pdbx_organelle _entity_src_nat.pdbx_cell _entity_src_nat.pdbx_plasmid_name _entity_src_nat.pdbx_plasmid_details _entity_src_nat.details 1 virus 'Bacteriophage T4' ? ? D ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 2 virus 'Bacteriophage T4' ? ? D ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 3 virus 'Bacteriophage T4' ? ? D ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code A 1 1 MET 1 1 ? ? ? A . A 1 2 ASN 2 2 ? ? ? A . A 1 3 ASP 3 3 ? ? ? A . A 1 4 SER 4 4 ? ? ? A . A 1 5 SER 5 5 ? ? ? A . A 1 6 VAL 6 6 ? ? ? A . A 1 7 ILE 7 7 7 ILE ILE A . A 1 8 TYR 8 8 8 TYR TYR A . A 1 9 ARG 9 9 9 ARG ARG A . A 1 10 ALA 10 10 10 ALA ALA A . A 1 11 ILE 11 11 11 ILE ILE A . A 1 12 VAL 12 12 12 VAL VAL A . A 1 13 THR 13 13 13 THR THR A . A 1 14 SER 14 14 14 SER SER A . A 1 15 LYS 15 15 15 LYS LYS A . A 1 16 PHE 16 16 16 PHE PHE A . A 1 17 ARG 17 17 17 ARG ARG A . A 1 18 THR 18 18 18 THR THR A . A 1 19 GLU 19 19 19 GLU GLU A . A 1 20 LYS 20 20 20 LYS LYS A . A 1 21 MET 21 21 21 MET MET A . A 1 22 LEU 22 22 22 LEU LEU A . A 1 23 ASN 23 23 23 ASN ASN A . A 1 24 PHE 24 24 24 PHE PHE A . A 1 25 TYR 25 25 25 TYR TYR A . A 1 26 ASN 26 26 26 ASN ASN A . A 1 27 SER 27 27 27 SER SER A . A 1 28 ILE 28 28 28 ILE ILE A . A 1 29 GLY 29 29 29 GLY GLY A . A 1 30 SER 30 30 30 SER SER A . A 1 31 GLY 31 31 31 GLY GLY A . A 1 32 PRO 32 32 32 PRO PRO A . A 1 33 ASP 33 33 33 ASP ASP A . A 1 34 LYS 34 34 34 LYS LYS A . A 1 35 ASN 35 35 35 ASN ASN A . A 1 36 THR 36 36 36 THR THR A . A 1 37 ILE 37 37 37 ILE ILE A . A 1 38 PHE 38 38 38 PHE PHE A . A 1 39 ILE 39 39 39 ILE ILE A . A 1 40 THR 40 40 40 THR THR A . A 1 41 PHE 41 41 41 PHE PHE A . A 1 42 GLY 42 42 42 GLY GLY A . A 1 43 ARG 43 43 43 ARG ARG A . A 1 44 SER 44 44 44 SER SER A . A 1 45 GLU 45 45 45 GLU GLU A . A 1 46 PRO 46 46 46 PRO PRO A . A 1 47 TRP 47 47 47 TRP TRP A . A 1 48 SER 48 48 48 SER SER A . A 1 49 SER 49 49 49 SER SER A . A 1 50 ASN 50 50 50 ASN ASN A . A 1 51 GLU 51 51 51 GLU GLU A . A 1 52 ASN 52 52 52 ASN ASN A . A 1 53 GLU 53 53 53 GLU GLU A . A 1 54 VAL 54 54 54 VAL VAL A . A 1 55 GLY 55 55 55 GLY GLY A . A 1 56 PHE 56 56 56 PHE PHE A . A 1 57 ALA 57 57 57 ALA ALA A . A 1 58 PRO 58 58 58 PRO PRO A . A 1 59 PRO 59 59 59 PRO PRO A . A 1 60 TYR 60 60 60 TYR TYR A . A 1 61 PRO 61 61 61 PRO PRO A . A 1 62 THR 62 62 62 THR THR A . A 1 63 ASP 63 63 63 ASP ASP A . A 1 64 SER 64 64 64 SER SER A . A 1 65 VAL 65 65 65 VAL VAL A . A 1 66 LEU 66 66 66 LEU LEU A . A 1 67 GLY 67 67 67 GLY GLY A . A 1 68 VAL 68 68 68 VAL VAL A . A 1 69 THR 69 69 69 THR THR A . A 1 70 ASP 70 70 70 ASP ASP A . A 1 71 MET 71 71 71 MET MET A . A 1 72 TRP 72 72 72 TRP TRP A . A 1 73 THR 73 73 73 THR THR A . A 1 74 HIS 74 74 74 HIS HIS A . A 1 75 MET 75 75 75 MET MET A . A 1 76 MET 76 76 76 MET MET A . A 1 77 GLY 77 77 77 GLY GLY A . A 1 78 THR 78 78 78 THR THR A . A 1 79 VAL 79 79 79 VAL VAL A . A 1 80 LYS 80 80 80 LYS LYS A . A 1 81 VAL 81 81 81 VAL VAL A . A 1 82 LEU 82 82 82 LEU LEU A . A 1 83 PRO 83 83 83 PRO PRO A . A 1 84 SER 84 84 84 SER SER A . A 1 85 MET 85 85 85 MET MET A . A 1 86 LEU 86 86 86 LEU LEU A . A 1 87 ASP 87 87 87 ASP ASP A . A 1 88 ALA 88 88 88 ALA ALA A . A 1 89 VAL 89 89 89 VAL VAL A . A 1 90 ILE 90 90 90 ILE ILE A . A 1 91 PRO 91 91 91 PRO PRO A . A 1 92 ARG 92 92 92 ARG ARG A . A 1 93 ARG 93 93 93 ARG ARG A . A 1 94 ASP 94 94 94 ASP ASP A . A 1 95 TRP 95 95 95 TRP TRP A . A 1 96 GLY 96 96 96 GLY GLY A . A 1 97 ASP 97 97 97 ASP ASP A . A 1 98 THR 98 98 98 THR THR A . A 1 99 ARG 99 99 99 ARG ARG A . A 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR A . A 1 101 PRO 101 101 101 PRO PRO A . A 1 102 ASP 102 102 102 ASP ASP A . A 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A . A 1 104 TYR 104 104 104 TYR TYR A . A 1 105 THR 105 105 105 THR THR A . A 1 106 PHE 106 106 106 PHE PHE A . A 1 107 ARG 107 107 107 ARG ARG A . A 1 108 ILE 108 108 108 ILE ILE A . A 1 109 ASN 109 109 109 ASN ASN A . A 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP A . A 1 111 ILE 111 111 111 ILE ILE A . A 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL A . A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A . A 1 114 CYS 114 114 114 CYS CYS A . A 1 115 ASN 115 115 115 ASN ASN A . A 1 116 SER 116 116 116 SER SER A . A 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA A . A 1 118 PRO 118 118 118 PRO PRO A . A 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A . A 1 120 ASN 120 120 120 ASN ASN A . A 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA A . A 1 122 THR 122 122 122 THR THR A . A 1 123 GLU 123 123 123 GLU GLU A . A 1 124 SER 124 124 124 SER SER A . A 1 125 GLY 125 125 125 GLY GLY A . A 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA A . A 1 127 GLY 127 127 127 GLY GLY A . A 1 128 TRP 128 128 128 TRP TRP A . A 1 129 LEU 129 129 129 LEU LEU A . A 1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL A . A 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR A . A 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A . A 1 133 CYS 133 133 133 CYS CYS A . A 1 134 LEU 134 134 134 LEU LEU A . A 1 135 ASP 135 135 135 ASP ASP A . A 1 136 VAL 136 136 136 VAL VAL A . A 1 137 PRO 137 137 137 PRO PRO A . A 1 138 ASP 138 138 138 ASP ASP A . A 1 139 THR 139 139 139 THR THR A . A 1 140 GLY 140 140 140 GLY GLY A . A 1 141 MET 141 141 141 MET MET A . A 1 142 CYS 142 142 142 CYS CYS A . A 1 143 SER 143 143 143 SER SER A . A 1 144 ILE 144 144 144 ILE ILE A . A 1 145 ALA 145 145 145 ALA ALA A . A 1 146 SER 146 146 146 SER SER A . A 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU A . A 1 148 THR 148 148 148 THR THR A . A 1 149 ASP 149 149 149 ASP ASP A . A 1 150 LYS 150 150 150 LYS LYS A . A 1 151 ASP 151 151 151 ASP ASP A . A 1 152 GLU 152 152 152 GLU GLU A . A 1 153 CYS 153 153 153 CYS CYS A . A 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A . A 1 155 LYS 155 155 155 LYS LYS A . A 1 156 LEU 156 156 156 LEU LEU A . A 1 157 GLY 157 157 157 GLY GLY A . A 1 158 GLY 158 158 158 GLY GLY A . A 1 159 LYS 159 159 159 LYS LYS A . A 1 160 TRP 160 160 160 TRP TRP A . A 1 161 THR 161 161 161 THR THR A . A 1 162 PRO 162 162 162 PRO PRO A . A 1 163 SER 163 163 163 SER SER A . A 1 164 ALA 164 164 164 ALA ALA A . A 1 165 ARG 165 165 165 ARG ARG A . A 1 166 SER 166 166 166 SER SER A . A 1 167 MET 167 167 167 MET MET A . A 1 168 THR 168 168 168 THR THR A . A 1 169 PRO 169 169 169 PRO PRO A . A 1 170 PRO 170 170 170 PRO PRO A . A 1 171 GLU 171 171 171 GLU GLU A . A 1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY A . A 1 173 ARG 173 173 173 ARG ARG A . A 1 174 GLY 174 174 174 GLY GLY A . A 1 175 ASP 175 175 175 ASP ASP A . A 1 176 ALA 176 176 176 ALA ALA A . A 1 177 GLU 177 177 177 GLU GLU A . A 1 178 GLY 178 178 178 GLY GLY A . A 1 179 THR 179 179 179 THR THR A . A 1 180 ILE 180 180 180 ILE ILE A . A 1 181 GLU 181 181 181 GLU GLU A . A 1 182 PRO 182 182 182 PRO PRO A . A 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY A . A 1 184 ASP 184 184 184 ASP ASP A . A 1 185 GLY 185 185 185 GLY GLY A . A 1 186 TYR 186 186 186 TYR TYR A . A 1 187 VAL 187 187 187 VAL VAL A . A 1 188 TRP 188 188 188 TRP TRP A . A 1 189 GLU 189 189 189 GLU GLU A . A 1 190 TYR 190 190 190 TYR TYR A . A 1 191 LEU 191 191 191 LEU LEU A . A 1 192 PHE 192 192 192 PHE PHE A . A 1 193 GLU 193 193 193 GLU GLU A . A 1 194 ILE 194 194 194 ILE ILE A . A 1 195 PRO 195 195 195 PRO PRO A . A 1 196 PRO 196 196 196 PRO PRO A . A 1 197 ASP 197 197 197 ASP ASP A . A 1 198 VAL 198 198 198 VAL VAL A . A 1 199 SER 199 199 199 SER SER A . A 1 200 ILE 200 200 200 ILE ILE A . A 1 201 ASN 201 201 201 ASN ASN A . A 1 202 ARG 202 202 202 ARG ARG A . A 1 203 CYS 203 203 203 CYS CYS A . A 1 204 THR 204 204 204 THR THR A . A 1 205 ASN 205 205 205 ASN ASN A . A 1 206 GLU 206 206 206 GLU GLU A . A 1 207 TYR 207 207 207 TYR TYR A . A 1 208 ILE 208 208 208 ILE ILE A . A 1 209 VAL 209 209 209 VAL VAL A . A 1 210 VAL 210 210 210 VAL VAL A . A 1 211 PRO 211 211 211 PRO PRO A . A 1 212 TRP 212 212 212 TRP TRP A . A 1 213 PRO 213 213 213 PRO PRO A . A 1 214 GLU 214 214 214 GLU GLU A . A 1 215 GLU 215 215 215 GLU GLU A . A 1 216 LEU 216 216 216 LEU LEU A . A 1 217 LYS 217 217 217 LYS LYS A . A 1 218 GLU 218 218 218 GLU GLU A . A 1 219 ASP 219 219 219 ASP ASP A . A 1 220 PRO 220 220 220 PRO PRO A . A 1 221 THR 221 221 221 THR THR A . A 1 222 ARG 222 222 222 ARG ARG A . A 1 223 TRP 223 223 223 TRP TRP A . A 1 224 GLY 224 224 224 GLY GLY A . A 1 225 TYR 225 225 225 TYR TYR A . A 1 226 GLU 226 226 226 GLU GLU A . A 1 227 ASP 227 227 227 ASP ASP A . A 1 228 ASN 228 228 228 ASN ASN A . A 1 229 LEU 229 229 229 LEU LEU A . A 1 230 THR 230 230 230 THR THR A . A 1 231 TRP 231 231 231 TRP TRP A . A 1 232 GLN 232 232 232 GLN GLN A . A 1 233 GLN 233 233 233 GLN GLN A . A 1 234 ASP 234 234 234 ASP ASP A . A 1 235 ASP 235 235 235 ASP ASP A . A 1 236 PHE 236 236 236 PHE PHE A . A 1 237 GLY 237 237 237 GLY GLY A . A 1 238 LEU 238 238 238 LEU LEU A . A 1 239 ILE 239 239 239 ILE ILE A . A 1 240 TYR 240 240 240 TYR TYR A . A 1 241 ARG 241 241 241 ARG ARG A . A 1 242 VAL 242 242 242 VAL VAL A . A 1 243 LYS 243 243 243 LYS LYS A . A 1 244 ALA 244 244 244 ALA ALA A . A 1 245 ASN 245 245 245 ASN ASN A . A 1 246 THR 246 246 246 THR THR A . A 1 247 ILE 247 247 247 ILE ILE A . A 1 248 ARG 248 248 248 ARG ARG A . A 1 249 PHE 249 249 249 PHE PHE A . A 1 250 LYS 250 250 250 LYS LYS A . A 1 251 ALA 251 251 251 ALA ALA A . A 1 252 TYR 252 252 252 TYR TYR A . A 1 253 LEU 253 253 253 LEU LEU A . A 1 254 ASP 254 254 254 ASP ASP A . A 1 255 SER 255 255 255 SER SER A . A 1 256 VAL 256 256 256 VAL VAL A . A 1 257 TYR 257 257 257 TYR TYR A . A 1 258 PHE 258 258 258 PHE PHE A . A 1 259 PRO 259 259 259 PRO PRO A . A 1 260 GLU 260 260 260 GLU GLU A . A 1 261 ALA 261 261 261 ALA ALA A . A 1 262 ALA 262 262 262 ALA ALA A . A 1 263 LEU 263 263 263 LEU LEU A . A 1 264 PRO 264 264 264 PRO PRO A . A 1 265 GLY 265 265 265 GLY GLY A . A 1 266 ASN 266 266 266 ASN ASN A . A 1 267 LYS 267 267 267 LYS LYS A . A 1 268 GLY 268 268 268 GLY GLY A . A 1 269 PHE 269 269 269 PHE PHE A . A 1 270 ARG 270 270 270 ARG ARG A . A 1 271 GLN 271 271 271 GLN GLN A . A 1 272 ILE 272 272 272 ILE ILE A . A 1 273 SER 273 273 273 SER SER A . A 1 274 ILE 274 274 274 ILE ILE A . A 1 275 ILE 275 275 275 ILE ILE A . A 1 276 THR 276 276 276 THR THR A . A 1 277 ASN 277 277 277 ASN ASN A . A 1 278 PRO 278 278 278 PRO PRO A . A 1 279 LEU 279 279 279 LEU LEU A . A 1 280 GLU 280 280 280 GLU GLU A . A 1 281 ALA 281 281 281 ALA ALA A . A 1 282 LYS 282 282 282 LYS LYS A . A 1 283 ALA 283 283 283 ALA ALA A . A 1 284 HIS 284 284 284 HIS HIS A . A 1 285 PRO 285 285 285 PRO PRO A . A 1 286 ASN 286 286 286 ASN ASN A . A 1 287 ASP 287 287 287 ASP ASP A . A 1 288 PRO 288 288 288 PRO PRO A . A 1 289 ASN 289 289 289 ASN ASN A . A 1 290 VAL 290 290 290 VAL VAL A . A 1 291 LYS 291 291 291 LYS LYS A . A 1 292 ALA 292 292 292 ALA ALA A . A 1 293 GLU 293 293 293 GLU GLU A . A 1 294 LYS 294 294 294 LYS LYS A . A 1 295 ASP 295 295 295 ASP ASP A . A 1 296 TYR 296 296 296 TYR TYR A . A 1 297 TYR 297 297 297 TYR TYR A . A 1 298 ASP 298 298 298 ASP ASP A . A 1 299 PRO 299 299 299 PRO PRO A . A 1 300 GLU 300 300 300 GLU GLU A . A 1 301 ASP 301 301 301 ASP ASP A . A 1 302 LEU 302 302 302 LEU LEU A . A 1 303 MET 303 303 303 MET MET A . A 1 304 ARG 304 304 304 ARG ARG A . A 1 305 HIS 305 305 305 HIS HIS A . A 1 306 SER 306 306 306 SER SER A . A 1 307 GLY 307 307 307 GLY GLY A . A 1 308 GLU 308 308 308 GLU GLU A . A 1 309 MET 309 309 309 MET MET A . A 1 310 ILE 310 310 310 ILE ILE A . A 1 311 TYR 311 311 311 TYR TYR A . A 1 312 MET 312 312 312 MET MET A . A 1 313 GLU 313 313 313 GLU GLU A . A 1 314 ASN 314 314 314 ASN ASN A . A 1 315 ARG 315 315 315 ARG ARG A . A 1 316 PRO 316 316 316 PRO PRO A . A 1 317 PRO 317 317 317 PRO PRO A . A 1 318 ILE 318 318 318 ILE ILE A . A 1 319 ILE 319 319 319 ILE ILE A . A 1 320 MET 320 320 320 MET MET A . A 1 321 ALA 321 321 321 ALA ALA A . A 1 322 MET 322 322 322 MET MET A . A 1 323 ASP 323 323 323 ASP ASP A . A 1 324 GLN 324 324 324 GLN GLN A . A 1 325 THR 325 325 325 THR THR A . A 1 326 GLU 326 326 326 GLU GLU A . A 1 327 GLU 327 327 327 GLU GLU A . A 1 328 ILE 328 328 328 ILE ILE A . A 1 329 ASN 329 329 329 ASN ASN A . A 1 330 ILE 330 330 330 ILE ILE A . A 1 331 LEU 331 331 331 LEU LEU A . A 1 332 PHE 332 332 332 PHE PHE A . A 1 333 THR 333 333 333 THR THR A . A 1 334 PHE 334 334 334 PHE PHE A . B 1 1 MET 1 1 ? ? ? B . B 1 2 ASN 2 2 ? ? ? B . B 1 3 ASP 3 3 ? ? ? B . B 1 4 SER 4 4 ? ? ? B . B 1 5 SER 5 5 ? ? ? B . B 1 6 VAL 6 6 ? ? ? B . B 1 7 ILE 7 7 7 ILE ILE B . B 1 8 TYR 8 8 8 TYR TYR B . B 1 9 ARG 9 9 9 ARG ARG B . B 1 10 ALA 10 10 10 ALA ALA B . B 1 11 ILE 11 11 11 ILE ILE B . B 1 12 VAL 12 12 12 VAL VAL B . B 1 13 THR 13 13 13 THR THR B . B 1 14 SER 14 14 14 SER SER B . B 1 15 LYS 15 15 15 LYS LYS B . B 1 16 PHE 16 16 16 PHE PHE B . B 1 17 ARG 17 17 17 ARG ARG B . B 1 18 THR 18 18 18 THR THR B . B 1 19 GLU 19 19 19 GLU GLU B . B 1 20 LYS 20 20 20 LYS LYS B . B 1 21 MET 21 21 21 MET MET B . B 1 22 LEU 22 22 22 LEU LEU B . B 1 23 ASN 23 23 23 ASN ASN B . B 1 24 PHE 24 24 24 PHE PHE B . B 1 25 TYR 25 25 25 TYR TYR B . B 1 26 ASN 26 26 26 ASN ASN B . B 1 27 SER 27 27 27 SER SER B . B 1 28 ILE 28 28 28 ILE ILE B . B 1 29 GLY 29 29 29 GLY GLY B . B 1 30 SER 30 30 30 SER SER B . B 1 31 GLY 31 31 31 GLY GLY B . B 1 32 PRO 32 32 32 PRO PRO B . B 1 33 ASP 33 33 33 ASP ASP B . B 1 34 LYS 34 34 34 LYS LYS B . B 1 35 ASN 35 35 35 ASN ASN B . B 1 36 THR 36 36 36 THR THR B . B 1 37 ILE 37 37 37 ILE ILE B . B 1 38 PHE 38 38 38 PHE PHE B . B 1 39 ILE 39 39 39 ILE ILE B . B 1 40 THR 40 40 40 THR THR B . B 1 41 PHE 41 41 41 PHE PHE B . B 1 42 GLY 42 42 42 GLY GLY B . B 1 43 ARG 43 43 43 ARG ARG B . B 1 44 SER 44 44 44 SER SER B . B 1 45 GLU 45 45 45 GLU GLU B . B 1 46 PRO 46 46 46 PRO PRO B . B 1 47 TRP 47 47 47 TRP TRP B . B 1 48 SER 48 48 48 SER SER B . B 1 49 SER 49 49 49 SER SER B . B 1 50 ASN 50 50 50 ASN ASN B . B 1 51 GLU 51 51 51 GLU GLU B . B 1 52 ASN 52 52 52 ASN ASN B . B 1 53 GLU 53 53 53 GLU GLU B . B 1 54 VAL 54 54 54 VAL VAL B . B 1 55 GLY 55 55 55 GLY GLY B . B 1 56 PHE 56 56 56 PHE PHE B . B 1 57 ALA 57 57 57 ALA ALA B . B 1 58 PRO 58 58 58 PRO PRO B . B 1 59 PRO 59 59 59 PRO PRO B . B 1 60 TYR 60 60 60 TYR TYR B . B 1 61 PRO 61 61 61 PRO PRO B . B 1 62 THR 62 62 62 THR THR B . B 1 63 ASP 63 63 63 ASP ASP B . B 1 64 SER 64 64 64 SER SER B . B 1 65 VAL 65 65 65 VAL VAL B . B 1 66 LEU 66 66 66 LEU LEU B . B 1 67 GLY 67 67 67 GLY GLY B . B 1 68 VAL 68 68 68 VAL VAL B . B 1 69 THR 69 69 69 THR THR B . B 1 70 ASP 70 70 70 ASP ASP B . B 1 71 MET 71 71 71 MET MET B . B 1 72 TRP 72 72 72 TRP TRP B . B 1 73 THR 73 73 73 THR THR B . B 1 74 HIS 74 74 74 HIS HIS B . B 1 75 MET 75 75 75 MET MET B . B 1 76 MET 76 76 76 MET MET B . B 1 77 GLY 77 77 77 GLY GLY B . B 1 78 THR 78 78 78 THR THR B . B 1 79 VAL 79 79 79 VAL VAL B . B 1 80 LYS 80 80 80 LYS LYS B . B 1 81 VAL 81 81 81 VAL VAL B . B 1 82 LEU 82 82 82 LEU LEU B . B 1 83 PRO 83 83 83 PRO PRO B . B 1 84 SER 84 84 84 SER SER B . B 1 85 MET 85 85 85 MET MET B . B 1 86 LEU 86 86 86 LEU LEU B . B 1 87 ASP 87 87 87 ASP ASP B . B 1 88 ALA 88 88 88 ALA ALA B . B 1 89 VAL 89 89 89 VAL VAL B . B 1 90 ILE 90 90 90 ILE ILE B . B 1 91 PRO 91 91 91 PRO PRO B . B 1 92 ARG 92 92 92 ARG ARG B . B 1 93 ARG 93 93 93 ARG ARG B . B 1 94 ASP 94 94 94 ASP ASP B . B 1 95 TRP 95 95 95 TRP TRP B . B 1 96 GLY 96 96 96 GLY GLY B . B 1 97 ASP 97 97 97 ASP ASP B . B 1 98 THR 98 98 98 THR THR B . B 1 99 ARG 99 99 99 ARG ARG B . B 1 100 TYR 100 100 100 TYR TYR B . B 1 101 PRO 101 101 101 PRO PRO B . B 1 102 ASP 102 102 102 ASP ASP B . B 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO B . B 1 104 TYR 104 104 104 TYR TYR B . B 1 105 THR 105 105 105 THR THR B . B 1 106 PHE 106 106 106 PHE PHE B . B 1 107 ARG 107 107 107 ARG ARG B . B 1 108 ILE 108 108 108 ILE ILE B . B 1 109 ASN 109 109 109 ASN ASN B . B 1 110 ASP 110 110 110 ASP ASP B . B 1 111 ILE 111 111 111 ILE ILE B . B 1 112 VAL 112 112 112 VAL VAL B . B 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL B . B 1 114 CYS 114 114 114 CYS CYS B . B 1 115 ASN 115 115 115 ASN ASN B . B 1 116 SER 116 116 116 SER SER B . B 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA B . B 1 118 PRO 118 118 118 PRO PRO B . B 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR B . B 1 120 ASN 120 120 120 ASN ASN B . B 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA B . B 1 122 THR 122 122 122 THR THR B . B 1 123 GLU 123 123 123 GLU GLU B . B 1 124 SER 124 124 124 SER SER B . B 1 125 GLY 125 125 125 GLY GLY B . B 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA B . B 1 127 GLY 127 127 127 GLY GLY B . B 1 128 TRP 128 128 128 TRP TRP B . B 1 129 LEU 129 129 129 LEU LEU B . B 1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL B . B 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR B . B 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG B . B 1 133 CYS 133 133 133 CYS CYS B . B 1 134 LEU 134 134 134 LEU LEU B . B 1 135 ASP 135 135 135 ASP ASP B . B 1 136 VAL 136 136 136 VAL VAL B . B 1 137 PRO 137 137 137 PRO PRO B . B 1 138 ASP 138 138 138 ASP ASP B . B 1 139 THR 139 139 139 THR THR B . B 1 140 GLY 140 140 140 GLY GLY B . B 1 141 MET 141 141 141 MET MET B . B 1 142 CYS 142 142 142 CYS CYS B . B 1 143 SER 143 143 143 SER SER B . B 1 144 ILE 144 144 144 ILE ILE B . B 1 145 ALA 145 145 145 ALA ALA B . B 1 146 SER 146 146 146 SER SER B . B 1 147 LEU 147 147 147 LEU LEU B . B 1 148 THR 148 148 148 THR THR B . B 1 149 ASP 149 149 149 ASP ASP B . B 1 150 LYS 150 150 150 LYS LYS B . B 1 151 ASP 151 151 151 ASP ASP B . B 1 152 GLU 152 152 152 GLU GLU B . B 1 153 CYS 153 153 153 CYS CYS B . B 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU B . B 1 155 LYS 155 155 155 LYS LYS B . B 1 156 LEU 156 156 156 LEU LEU B . B 1 157 GLY 157 157 157 GLY GLY B . B 1 158 GLY 158 158 158 GLY GLY B . B 1 159 LYS 159 159 159 LYS LYS B . B 1 160 TRP 160 160 160 TRP TRP B . B 1 161 THR 161 161 161 THR THR B . B 1 162 PRO 162 162 162 PRO PRO B . B 1 163 SER 163 163 163 SER SER B . B 1 164 ALA 164 164 164 ALA ALA B . B 1 165 ARG 165 165 165 ARG ARG B . B 1 166 SER 166 166 166 SER SER B . B 1 167 MET 167 167 167 MET MET B . B 1 168 THR 168 168 168 THR THR B . B 1 169 PRO 169 169 169 PRO PRO B . B 1 170 PRO 170 170 170 PRO PRO B . B 1 171 GLU 171 171 171 GLU GLU B . B 1 172 GLY 172 172 172 GLY GLY B . B 1 173 ARG 173 173 173 ARG ARG B . B 1 174 GLY 174 174 174 GLY GLY B . B 1 175 ASP 175 175 175 ASP ASP B . B 1 176 ALA 176 176 176 ALA ALA B . B 1 177 GLU 177 177 177 GLU GLU B . B 1 178 GLY 178 178 178 GLY GLY B . B 1 179 THR 179 179 179 THR THR B . B 1 180 ILE 180 180 180 ILE ILE B . B 1 181 GLU 181 181 181 GLU GLU B . B 1 182 PRO 182 182 182 PRO PRO B . B 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY B . B 1 184 ASP 184 184 184 ASP ASP B . B 1 185 GLY 185 185 185 GLY GLY B . B 1 186 TYR 186 186 186 TYR TYR B . B 1 187 VAL 187 187 187 VAL VAL B . B 1 188 TRP 188 188 188 TRP TRP B . B 1 189 GLU 189 189 189 GLU GLU B . B 1 190 TYR 190 190 190 TYR TYR B . B 1 191 LEU 191 191 191 LEU LEU B . B 1 192 PHE 192 192 192 PHE PHE B . B 1 193 GLU 193 193 193 GLU GLU B . B 1 194 ILE 194 194 194 ILE ILE B . B 1 195 PRO 195 195 195 PRO PRO B . B 1 196 PRO 196 196 196 PRO PRO B . B 1 197 ASP 197 197 197 ASP ASP B . B 1 198 VAL 198 198 198 VAL VAL B . B 1 199 SER 199 199 199 SER SER B . B 1 200 ILE 200 200 200 ILE ILE B . B 1 201 ASN 201 201 201 ASN ASN B . B 1 202 ARG 202 202 202 ARG ARG B . B 1 203 CYS 203 203 203 CYS CYS B . B 1 204 THR 204 204 204 THR THR B . B 1 205 ASN 205 205 205 ASN ASN B . B 1 206 GLU 206 206 206 GLU GLU B . B 1 207 TYR 207 207 207 TYR TYR B . B 1 208 ILE 208 208 208 ILE ILE B . B 1 209 VAL 209 209 209 VAL VAL B . B 1 210 VAL 210 210 210 VAL VAL B . B 1 211 PRO 211 211 211 PRO PRO B . B 1 212 TRP 212 212 212 TRP TRP B . B 1 213 PRO 213 213 213 PRO PRO B . B 1 214 GLU 214 214 214 GLU GLU B . B 1 215 GLU 215 215 215 GLU GLU B . B 1 216 LEU 216 216 216 LEU LEU B . B 1 217 LYS 217 217 217 LYS LYS B . B 1 218 GLU 218 218 218 GLU GLU B . B 1 219 ASP 219 219 219 ASP ASP B . B 1 220 PRO 220 220 220 PRO PRO B . B 1 221 THR 221 221 221 THR THR B . B 1 222 ARG 222 222 222 ARG ARG B . B 1 223 TRP 223 223 223 TRP TRP B . B 1 224 GLY 224 224 224 GLY GLY B . B 1 225 TYR 225 225 225 TYR TYR B . B 1 226 GLU 226 226 226 GLU GLU B . B 1 227 ASP 227 227 227 ASP ASP B . B 1 228 ASN 228 228 228 ASN ASN B . B 1 229 LEU 229 229 229 LEU LEU B . B 1 230 THR 230 230 230 THR THR B . B 1 231 TRP 231 231 231 TRP TRP B . B 1 232 GLN 232 232 232 GLN GLN B . B 1 233 GLN 233 233 233 GLN GLN B . B 1 234 ASP 234 234 234 ASP ASP B . B 1 235 ASP 235 235 235 ASP ASP B . B 1 236 PHE 236 236 236 PHE PHE B . B 1 237 GLY 237 237 237 GLY GLY B . B 1 238 LEU 238 238 238 LEU LEU B . B 1 239 ILE 239 239 239 ILE ILE B . B 1 240 TYR 240 240 240 TYR TYR B . B 1 241 ARG 241 241 241 ARG ARG B . B 1 242 VAL 242 242 242 VAL VAL B . B 1 243 LYS 243 243 243 LYS LYS B . B 1 244 ALA 244 244 244 ALA ALA B . B 1 245 ASN 245 245 245 ASN ASN B . B 1 246 THR 246 246 246 THR THR B . B 1 247 ILE 247 247 247 ILE ILE B . B 1 248 ARG 248 248 248 ARG ARG B . B 1 249 PHE 249 249 249 PHE PHE B . B 1 250 LYS 250 250 250 LYS LYS B . B 1 251 ALA 251 251 251 ALA ALA B . B 1 252 TYR 252 252 252 TYR TYR B . B 1 253 LEU 253 253 253 LEU LEU B . B 1 254 ASP 254 254 254 ASP ASP B . B 1 255 SER 255 255 255 SER SER B . B 1 256 VAL 256 256 256 VAL VAL B . B 1 257 TYR 257 257 257 TYR TYR B . B 1 258 PHE 258 258 258 PHE PHE B . B 1 259 PRO 259 259 259 PRO PRO B . B 1 260 GLU 260 260 260 GLU GLU B . B 1 261 ALA 261 261 261 ALA ALA B . B 1 262 ALA 262 262 262 ALA ALA B . B 1 263 LEU 263 263 263 LEU LEU B . B 1 264 PRO 264 264 264 PRO PRO B . B 1 265 GLY 265 265 265 GLY GLY B . B 1 266 ASN 266 266 266 ASN ASN B . B 1 267 LYS 267 267 267 LYS LYS B . B 1 268 GLY 268 268 268 GLY GLY B . B 1 269 PHE 269 269 269 PHE PHE B . B 1 270 ARG 270 270 270 ARG ARG B . B 1 271 GLN 271 271 271 GLN GLN B . B 1 272 ILE 272 272 272 ILE ILE B . B 1 273 SER 273 273 273 SER SER B . B 1 274 ILE 274 274 274 ILE ILE B . B 1 275 ILE 275 275 275 ILE ILE B . B 1 276 THR 276 276 276 THR THR B . B 1 277 ASN 277 277 277 ASN ASN B . B 1 278 PRO 278 278 278 PRO PRO B . B 1 279 LEU 279 279 279 LEU LEU B . B 1 280 GLU 280 280 280 GLU GLU B . B 1 281 ALA 281 281 281 ALA ALA B . B 1 282 LYS 282 282 282 LYS LYS B . B 1 283 ALA 283 283 283 ALA ALA B . B 1 284 HIS 284 284 284 HIS HIS B . B 1 285 PRO 285 285 285 PRO PRO B . B 1 286 ASN 286 286 286 ASN ASN B . B 1 287 ASP 287 287 287 ASP ASP B . B 1 288 PRO 288 288 288 PRO PRO B . B 1 289 ASN 289 289 289 ASN ASN B . B 1 290 VAL 290 290 290 VAL VAL B . B 1 291 LYS 291 291 291 LYS LYS B . B 1 292 ALA 292 292 292 ALA ALA B . B 1 293 GLU 293 293 293 GLU GLU B . B 1 294 LYS 294 294 294 LYS LYS B . B 1 295 ASP 295 295 295 ASP ASP B . B 1 296 TYR 296 296 296 TYR TYR B . B 1 297 TYR 297 297 297 TYR TYR B . B 1 298 ASP 298 298 298 ASP ASP B . B 1 299 PRO 299 299 299 PRO PRO B . B 1 300 GLU 300 300 300 GLU GLU B . B 1 301 ASP 301 301 301 ASP ASP B . B 1 302 LEU 302 302 302 LEU LEU B . B 1 303 MET 303 303 303 MET MET B . B 1 304 ARG 304 304 304 ARG ARG B . B 1 305 HIS 305 305 305 HIS HIS B . B 1 306 SER 306 306 306 SER SER B . B 1 307 GLY 307 307 307 GLY GLY B . B 1 308 GLU 308 308 308 GLU GLU B . B 1 309 MET 309 309 309 MET MET B . B 1 310 ILE 310 310 310 ILE ILE B . B 1 311 TYR 311 311 311 TYR TYR B . B 1 312 MET 312 312 312 MET MET B . B 1 313 GLU 313 313 313 GLU GLU B . B 1 314 ASN 314 314 314 ASN ASN B . B 1 315 ARG 315 315 315 ARG ARG B . B 1 316 PRO 316 316 316 PRO PRO B . B 1 317 PRO 317 317 317 PRO PRO B . B 1 318 ILE 318 318 318 ILE ILE B . B 1 319 ILE 319 319 319 ILE ILE B . B 1 320 MET 320 320 320 MET MET B . B 1 321 ALA 321 321 321 ALA ALA B . B 1 322 MET 322 322 322 MET MET B . B 1 323 ASP 323 323 323 ASP ASP B . B 1 324 GLN 324 324 324 GLN GLN B . B 1 325 THR 325 325 325 THR THR B . B 1 326 GLU 326 326 326 GLU GLU B . B 1 327 GLU 327 327 327 GLU GLU B . B 1 328 ILE 328 328 328 ILE ILE B . B 1 329 ASN 329 329 329 ASN ASN B . B 1 330 ILE 330 330 330 ILE ILE B . B 1 331 LEU 331 331 331 LEU LEU B . B 1 332 PHE 332 332 332 PHE PHE B . B 1 333 THR 333 333 333 THR THR B . B 1 334 PHE 334 334 334 PHE PHE B . C 2 1 MET 1 1 1 MET MET C . C 2 2 PHE 2 2 2 PHE PHE C . C 2 3 ILE 3 3 3 ILE ILE C . C 2 4 GLN 4 4 4 GLN GLN C . C 2 5 GLU 5 5 5 GLU GLU C . C 2 6 PRO 6 6 6 PRO PRO C . C 2 7 LYS 7 7 7 LYS LYS C . C 2 8 LYS 8 8 8 LYS LYS C . C 2 9 LEU 9 9 9 LEU LEU C . C 2 10 ILE 10 10 10 ILE ILE C . C 2 11 ASP 11 11 11 ASP ASP C . C 2 12 THR 12 12 12 THR THR C . C 2 13 GLY 13 13 13 GLY GLY C . C 2 14 GLU 14 14 14 GLU GLU C . C 2 15 ILE 15 15 15 ILE ILE C . C 2 16 GLY 16 16 16 GLY GLY C . C 2 17 ASN 17 17 17 ASN ASN C . C 2 18 ALA 18 18 18 ALA ALA C . C 2 19 SER 19 19 19 SER SER C . C 2 20 THR 20 20 20 THR THR C . C 2 21 GLY 21 21 21 GLY GLY C . C 2 22 ASP 22 22 22 ASP ASP C . C 2 23 ILE 23 23 23 ILE ILE C . C 2 24 LEU 24 24 24 LEU LEU C . C 2 25 PHE 25 25 25 PHE PHE C . C 2 26 ASP 26 26 26 ASP ASP C . C 2 27 GLY 27 27 27 GLY GLY C . C 2 28 GLY 28 28 28 GLY GLY C . C 2 29 ASN 29 29 29 ASN ASN C . C 2 30 LYS 30 30 30 LYS LYS C . C 2 31 ILE 31 31 31 ILE ILE C . C 2 32 ASN 32 32 32 ASN ASN C . C 2 33 SER 33 33 33 SER SER C . C 2 34 ASP 34 34 34 ASP ASP C . C 2 35 PHE 35 35 35 PHE PHE C . C 2 36 ASN 36 36 36 ASN ASN C . C 2 37 ALA 37 37 37 ALA ALA C . C 2 38 ILE 38 38 38 ILE ILE C . C 2 39 TYR 39 39 39 TYR TYR C . C 2 40 ASN 40 40 40 ASN ASN C . C 2 41 ALA 41 41 41 ALA ALA C . C 2 42 PHE 42 42 42 PHE PHE C . C 2 43 GLY 43 43 43 GLY GLY C . C 2 44 ASP 44 44 44 ASP ASP C . C 2 45 GLN 45 45 45 GLN GLN C . C 2 46 ARG 46 46 46 ARG ARG C . C 2 47 LYS 47 47 47 LYS LYS C . C 2 48 MET 48 48 48 MET MET C . C 2 49 ALA 49 49 49 ALA ALA C . C 2 50 VAL 50 50 50 VAL VAL C . C 2 51 ALA 51 51 51 ALA ALA C . C 2 52 ASN 52 52 52 ASN ASN C . C 2 53 GLY 53 53 53 GLY GLY C . C 2 54 THR 54 54 54 THR THR C . C 2 55 GLY 55 55 55 GLY GLY C . C 2 56 ALA 56 56 56 ALA ALA C . C 2 57 ASP 57 57 57 ASP ASP C . C 2 58 GLY 58 58 58 GLY GLY C . C 2 59 GLN 59 59 59 GLN GLN C . C 2 60 ILE 60 60 60 ILE ILE C . C 2 61 ILE 61 61 61 ILE ILE C . C 2 62 HIS 62 62 62 HIS HIS C . C 2 63 ALA 63 63 63 ALA ALA C . C 2 64 THR 64 64 64 THR THR C . C 2 65 GLY 65 65 65 GLY GLY C . C 2 66 TYR 66 66 66 TYR TYR C . C 2 67 TYR 67 67 67 TYR TYR C . C 2 68 GLN 68 68 68 GLN GLN C . C 2 69 LYS 69 69 69 LYS LYS C . C 2 70 HIS 70 70 70 HIS HIS C . C 2 71 SER 71 71 71 SER SER C . C 2 72 ILE 72 72 72 ILE ILE C . C 2 73 THR 73 73 73 THR THR C . C 2 74 GLU 74 74 74 GLU GLU C . C 2 75 TYR 75 75 75 TYR TYR C . C 2 76 ALA 76 76 76 ALA ALA C . C 2 77 THR 77 77 77 THR THR C . C 2 78 PRO 78 78 78 PRO PRO C . C 2 79 VAL 79 79 79 VAL VAL C . C 2 80 LYS 80 80 80 LYS LYS C . C 2 81 VAL 81 81 81 VAL VAL C . C 2 82 GLY 82 82 82 GLY GLY C . C 2 83 THR 83 83 83 THR THR C . C 2 84 ARG 84 84 84 ARG ARG C . C 2 85 HIS 85 85 85 HIS HIS C . C 2 86 ASP 86 86 86 ASP ASP C . C 2 87 ILE 87 87 87 ILE ILE C . C 2 88 ASP 88 88 88 ASP ASP C . C 2 89 THR 89 89 89 THR THR C . C 2 90 SER 90 90 90 SER SER C . C 2 91 THR 91 91 91 THR THR C . C 2 92 VAL 92 92 92 VAL VAL C . C 2 93 GLY 93 93 93 GLY GLY C . C 2 94 VAL 94 94 94 VAL VAL C . C 2 95 LYS 95 95 95 LYS LYS C . C 2 96 VAL 96 96 96 VAL VAL C . C 2 97 ILE 97 97 97 ILE ILE C . C 2 98 ILE 98 98 98 ILE ILE C . C 2 99 GLU 99 99 99 GLU GLU C . C 2 100 ARG 100 100 100 ARG ARG C . C 2 101 GLY 101 101 101 GLY GLY C . C 2 102 GLU 102 102 102 GLU GLU C . C 2 103 LEU 103 103 103 LEU LEU C . C 2 104 GLY 104 104 104 GLY GLY C . C 2 105 ASP 105 105 105 ASP ASP C . C 2 106 CYS 106 106 106 CYS CYS C . C 2 107 VAL 107 107 107 VAL VAL C . C 2 108 GLU 108 108 108 GLU GLU C . C 2 109 PHE 109 109 109 PHE PHE C . C 2 110 ILE 110 110 110 ILE ILE C . C 2 111 ASN 111 111 111 ASN ASN C . C 2 112 SER 112 112 112 SER SER C . C 2 113 ASN 113 113 113 ASN ASN C . C 2 114 GLY 114 114 114 GLY GLY C . C 2 115 SER 115 115 115 SER SER C . C 2 116 ILE 116 116 116 ILE ILE C . C 2 117 SER 117 117 117 SER SER C . C 2 118 VAL 118 118 118 VAL VAL C . C 2 119 THR 119 119 119 THR THR C . C 2 120 ASN 120 120 120 ASN ASN C . C 2 121 PRO 121 121 121 PRO PRO C . C 2 122 LEU 122 122 122 LEU LEU C . C 2 123 THR 123 123 123 THR THR C . C 2 124 ILE 124 124 124 ILE ILE C . C 2 125 GLN 125 125 125 GLN GLN C . C 2 126 ALA 126 126 126 ALA ALA C . C 2 127 ILE 127 127 127 ILE ILE C . C 2 128 ASP 128 128 128 ASP ASP C . C 2 129 SER 129 129 129 SER SER C . C 2 130 ILE 130 130 130 ILE ILE C . C 2 131 LYS 131 131 131 LYS LYS C . C 2 132 GLY 132 132 132 GLY GLY C . C 2 133 VAL 133 133 133 VAL VAL C . C 2 134 SER 134 134 134 SER SER C . C 2 135 GLY 135 135 135 GLY GLY C . C 2 136 ASN 136 136 136 ASN ASN C . C 2 137 LEU 137 137 137 LEU LEU C . C 2 138 VAL 138 138 138 VAL VAL C . C 2 139 VAL 139 139 139 VAL VAL C . C 2 140 THR 140 140 140 THR THR C . C 2 141 SER 141 141 141 SER SER C . C 2 142 PRO 142 142 142 PRO PRO C . C 2 143 TYR 143 143 143 TYR TYR C . C 2 144 SER 144 144 144 SER SER C . C 2 145 LYS 145 145 145 LYS LYS C . C 2 146 VAL 146 146 146 VAL VAL C . C 2 147 THR 147 147 147 THR THR C . C 2 148 LEU 148 148 148 LEU LEU C . C 2 149 ARG 149 149 149 ARG ARG C . C 2 150 CYS 150 150 150 CYS CYS C . C 2 151 ILE 151 151 151 ILE ILE C . C 2 152 SER 152 152 152 SER SER C . C 2 153 SER 153 153 153 SER SER C . C 2 154 ASP 154 154 154 ASP ASP C . C 2 155 ASN 155 155 155 ASN ASN C . C 2 156 SER 156 156 156 SER SER C . C 2 157 THR 157 157 157 THR THR C . C 2 158 SER 158 158 158 SER SER C . C 2 159 VAL 159 159 159 VAL VAL C . C 2 160 TRP 160 160 160 TRP TRP C . C 2 161 ASN 161 161 161 ASN ASN C . C 2 162 TYR 162 162 162 TYR TYR C . C 2 163 SER 163 163 163 SER SER C . C 2 164 ILE 164 164 164 ILE ILE C . C 2 165 GLU 165 165 165 GLU GLU C . C 2 166 SER 166 166 166 SER SER C . C 2 167 MET 167 167 167 MET MET C . C 2 168 PHE 168 168 168 PHE PHE C . C 2 169 GLY 169 169 169 GLY GLY C . C 2 170 GLN 170 170 170 GLN GLN C . C 2 171 LYS 171 171 171 LYS LYS C . C 2 172 GLU 172 172 172 GLU GLU C . C 2 173 SER 173 173 173 SER SER C . C 2 174 PRO 174 174 174 PRO PRO C . C 2 175 ALA 175 175 175 ALA ALA C . C 2 176 GLU 176 176 176 GLU GLU C . C 2 177 GLY 177 177 177 GLY GLY C . C 2 178 THR 178 178 178 THR THR C . C 2 179 TRP 179 179 179 TRP TRP C . C 2 180 ASN 180 180 180 ASN ASN C . C 2 181 ILE 181 181 181 ILE ILE C . C 2 182 SER 182 182 182 SER SER C . C 2 183 THR 183 183 183 THR THR C . C 2 184 SER 184 184 184 SER SER C . C 2 185 GLY 185 185 185 GLY GLY C . C 2 186 SER 186 186 186 SER SER C . C 2 187 VAL 187 187 187 VAL VAL C . C 2 188 ASP 188 188 188 ASP ASP C . C 2 189 ILE 189 189 189 ILE ILE C . C 2 190 PRO 190 190 190 PRO PRO C . C 2 191 LEU 191 191 191 LEU LEU C . C 2 192 PHE 192 192 192 PHE PHE C . C 2 193 HIS 193 193 193 HIS HIS C . C 2 194 ARG 194 194 194 ARG ARG C . C 2 195 THR 195 195 195 THR THR C . C 2 196 GLU 196 196 196 GLU GLU C . C 2 197 TYR 197 197 197 TYR TYR C . C 2 198 ASN 198 198 198 ASN ASN C . C 2 199 MET 199 199 199 MET MET C . C 2 200 ALA 200 200 200 ALA ALA C . C 2 201 LYS 201 201 201 LYS LYS C . C 2 202 LEU 202 202 202 LEU LEU C . C 2 203 LEU 203 203 203 LEU LEU C . C 2 204 VAL 204 204 204 VAL VAL C . C 2 205 THR 205 205 205 THR THR C . C 2 206 CYS 206 206 206 CYS CYS C . C 2 207 GLN 207 207 207 GLN GLN C . C 2 208 SER 208 208 208 SER SER C . C 2 209 VAL 209 209 209 VAL VAL C . C 2 210 ASP 210 210 210 ASP ASP C . C 2 211 GLY 211 211 211 GLY GLY C . C 2 212 ARG 212 212 212 ARG ARG C . C 2 213 LYS 213 213 213 LYS LYS C . C 2 214 ILE 214 214 214 ILE ILE C . C 2 215 LYS 215 215 215 LYS LYS C . C 2 216 THR 216 216 216 THR THR C . C 2 217 ALA 217 217 217 ALA ALA C . C 2 218 GLU 218 218 218 GLU GLU C . C 2 219 ILE 219 219 219 ILE ILE C . C 2 220 ASN 220 220 220 ASN ASN C . C 2 221 ILE 221 221 221 ILE ILE C . C 2 222 LEU 222 222 222 LEU LEU C . C 2 223 VAL 223 223 223 VAL VAL C . C 2 224 ASP 224 224 224 ASP ASP C . C 2 225 THR 225 225 225 THR THR C . C 2 226 VAL 226 226 226 VAL VAL C . C 2 227 ASN 227 227 227 ASN ASN C . C 2 228 SER 228 228 228 SER SER C . C 2 229 GLU 229 229 229 GLU GLU C . C 2 230 VAL 230 230 230 VAL VAL C . C 2 231 ILE 231 231 231 ILE ILE C . C 2 232 SER 232 232 232 SER SER C . C 2 233 SER 233 233 233 SER SER C . C 2 234 GLU 234 234 234 GLU GLU C . C 2 235 TYR 235 235 235 TYR TYR C . C 2 236 ALA 236 236 236 ALA ALA C . C 2 237 VAL 237 237 237 VAL VAL C . C 2 238 MET 238 238 238 MET MET C . C 2 239 ARG 239 239 239 ARG ARG C . C 2 240 VAL 240 240 240 VAL VAL C . C 2 241 GLY 241 241 241 GLY GLY C . C 2 242 ASN 242 242 242 ASN ASN C . C 2 243 GLU 243 243 243 GLU GLU C . C 2 244 THR 244 244 244 THR THR C . C 2 245 GLU 245 245 245 GLU GLU C . C 2 246 GLU 246 246 246 GLU GLU C . C 2 247 ASP 247 247 247 ASP ASP C . C 2 248 GLU 248 248 248 GLU GLU C . C 2 249 ILE 249 249 249 ILE ILE C . C 2 250 ALA 250 250 250 ALA ALA C . C 2 251 ASN 251 251 251 ASN ASN C . C 2 252 ILE 252 252 252 ILE ILE C . C 2 253 ALA 253 253 253 ALA ALA C . C 2 254 PHE 254 254 254 PHE PHE C . C 2 255 SER 255 255 255 SER SER C . C 2 256 ILE 256 256 256 ILE ILE C . C 2 257 LYS 257 257 257 LYS LYS C . C 2 258 GLU 258 258 258 GLU GLU C . C 2 259 ASN 259 259 259 ASN ASN C . C 2 260 TYR 260 260 260 TYR TYR C . C 2 261 VAL 261 261 261 VAL VAL C . C 2 262 THR 262 262 262 THR THR C . C 2 263 ALA 263 263 263 ALA ALA C . C 2 264 THR 264 264 264 THR THR C . C 2 265 ILE 265 265 265 ILE ILE C . C 2 266 SER 266 266 266 SER SER C . C 2 267 SER 267 267 267 SER SER C . C 2 268 SER 268 268 268 SER SER C . C 2 269 THR 269 269 269 THR THR C . C 2 270 VAL 270 270 270 VAL VAL C . C 2 271 GLY 271 271 271 GLY GLY C . C 2 272 MET 272 272 272 MET MET C . C 2 273 ARG 273 273 273 ARG ARG C . C 2 274 ALA 274 274 274 ALA ALA C . C 2 275 ALA 275 275 275 ALA ALA C . C 2 276 VAL 276 276 276 VAL VAL C . C 2 277 LYS 277 277 277 LYS LYS C . C 2 278 VAL 278 278 278 VAL VAL C . C 2 279 ILE 279 279 279 ILE ILE C . C 2 280 ALA 280 280 280 ALA ALA C . C 2 281 THR 281 281 281 THR THR C . C 2 282 GLN 282 282 282 GLN GLN C . C 2 283 LYS 283 283 283 LYS LYS C . C 2 284 ILE 284 284 284 ILE ILE C . C 2 285 GLY 285 285 285 GLY GLY C . C 2 286 VAL 286 286 286 VAL VAL C . C 2 287 ALA 287 287 287 ALA ALA C . C 2 288 GLN 288 288 288 GLN GLN C . D 2 1 MET 1 1 1 MET MET D . D 2 2 PHE 2 2 2 PHE PHE D . D 2 3 ILE 3 3 3 ILE ILE D . D 2 4 GLN 4 4 4 GLN GLN D . D 2 5 GLU 5 5 5 GLU GLU D . D 2 6 PRO 6 6 6 PRO PRO D . D 2 7 LYS 7 7 7 LYS LYS D . D 2 8 LYS 8 8 8 LYS LYS D . D 2 9 LEU 9 9 9 LEU LEU D . D 2 10 ILE 10 10 10 ILE ILE D . D 2 11 ASP 11 11 11 ASP ASP D . D 2 12 THR 12 12 12 THR THR D . D 2 13 GLY 13 13 13 GLY GLY D . D 2 14 GLU 14 14 14 GLU GLU D . D 2 15 ILE 15 15 15 ILE ILE D . D 2 16 GLY 16 16 16 GLY GLY D . D 2 17 ASN 17 17 17 ASN ASN D . D 2 18 ALA 18 18 18 ALA ALA D . D 2 19 SER 19 19 19 SER SER D . D 2 20 THR 20 20 20 THR THR D . D 2 21 GLY 21 21 21 GLY GLY D . D 2 22 ASP 22 22 22 ASP ASP D . D 2 23 ILE 23 23 23 ILE ILE D . D 2 24 LEU 24 24 24 LEU LEU D . D 2 25 PHE 25 25 25 PHE PHE D . D 2 26 ASP 26 26 26 ASP ASP D . D 2 27 GLY 27 27 27 GLY GLY D . D 2 28 GLY 28 28 28 GLY GLY D . D 2 29 ASN 29 29 29 ASN ASN D . D 2 30 LYS 30 30 30 LYS LYS D . D 2 31 ILE 31 31 31 ILE ILE D . D 2 32 ASN 32 32 32 ASN ASN D . D 2 33 SER 33 33 33 SER SER D . D 2 34 ASP 34 34 34 ASP ASP D . D 2 35 PHE 35 35 35 PHE PHE D . D 2 36 ASN 36 36 36 ASN ASN D . D 2 37 ALA 37 37 37 ALA ALA D . D 2 38 ILE 38 38 38 ILE ILE D . D 2 39 TYR 39 39 39 TYR TYR D . D 2 40 ASN 40 40 40 ASN ASN D . D 2 41 ALA 41 41 41 ALA ALA D . D 2 42 PHE 42 42 42 PHE PHE D . D 2 43 GLY 43 43 43 GLY GLY D . D 2 44 ASP 44 44 44 ASP ASP D . D 2 45 GLN 45 45 45 GLN GLN D . D 2 46 ARG 46 46 46 ARG ARG D . D 2 47 LYS 47 47 47 LYS LYS D . D 2 48 MET 48 48 48 MET MET D . D 2 49 ALA 49 49 49 ALA ALA D . D 2 50 VAL 50 50 50 VAL VAL D . D 2 51 ALA 51 51 51 ALA ALA D . D 2 52 ASN 52 52 52 ASN ASN D . D 2 53 GLY 53 53 53 GLY GLY D . D 2 54 THR 54 54 54 THR THR D . D 2 55 GLY 55 55 55 GLY GLY D . D 2 56 ALA 56 56 56 ALA ALA D . D 2 57 ASP 57 57 57 ASP ASP D . D 2 58 GLY 58 58 58 GLY GLY D . D 2 59 GLN 59 59 59 GLN GLN D . D 2 60 ILE 60 60 60 ILE ILE D . D 2 61 ILE 61 61 61 ILE ILE D . D 2 62 HIS 62 62 62 HIS HIS D . D 2 63 ALA 63 63 63 ALA ALA D . D 2 64 THR 64 64 64 THR THR D . D 2 65 GLY 65 65 65 GLY GLY D . D 2 66 TYR 66 66 66 TYR TYR D . D 2 67 TYR 67 67 67 TYR TYR D . D 2 68 GLN 68 68 68 GLN GLN D . D 2 69 LYS 69 69 69 LYS LYS D . D 2 70 HIS 70 70 70 HIS HIS D . D 2 71 SER 71 71 71 SER SER D . D 2 72 ILE 72 72 72 ILE ILE D . D 2 73 THR 73 73 73 THR THR D . D 2 74 GLU 74 74 74 GLU GLU D . D 2 75 TYR 75 75 75 TYR TYR D . D 2 76 ALA 76 76 76 ALA ALA D . D 2 77 THR 77 77 77 THR THR D . D 2 78 PRO 78 78 78 PRO PRO D . D 2 79 VAL 79 79 79 VAL VAL D . D 2 80 LYS 80 80 80 LYS LYS D . D 2 81 VAL 81 81 81 VAL VAL D . D 2 82 GLY 82 82 82 GLY GLY D . D 2 83 THR 83 83 83 THR THR D . D 2 84 ARG 84 84 84 ARG ARG D . D 2 85 HIS 85 85 85 HIS HIS D . D 2 86 ASP 86 86 86 ASP ASP D . D 2 87 ILE 87 87 87 ILE ILE D . D 2 88 ASP 88 88 88 ASP ASP D . D 2 89 THR 89 89 89 THR THR D . D 2 90 SER 90 90 90 SER SER D . D 2 91 THR 91 91 91 THR THR D . D 2 92 VAL 92 92 92 VAL VAL D . D 2 93 GLY 93 93 93 GLY GLY D . D 2 94 VAL 94 94 94 VAL VAL D . D 2 95 LYS 95 95 95 LYS LYS D . D 2 96 VAL 96 96 96 VAL VAL D . D 2 97 ILE 97 97 97 ILE ILE D . D 2 98 ILE 98 98 98 ILE ILE D . D 2 99 GLU 99 99 99 GLU GLU D . D 2 100 ARG 100 100 100 ARG ARG D . D 2 101 GLY 101 101 101 GLY GLY D . D 2 102 GLU 102 102 102 GLU GLU D . D 2 103 LEU 103 103 103 LEU LEU D . D 2 104 GLY 104 104 104 GLY GLY D . D 2 105 ASP 105 105 105 ASP ASP D . D 2 106 CYS 106 106 106 CYS CYS D . D 2 107 VAL 107 107 107 VAL VAL D . D 2 108 GLU 108 108 108 GLU GLU D . D 2 109 PHE 109 109 109 PHE PHE D . D 2 110 ILE 110 110 110 ILE ILE D . D 2 111 ASN 111 111 111 ASN ASN D . D 2 112 SER 112 112 112 SER SER D . D 2 113 ASN 113 113 113 ASN ASN D . D 2 114 GLY 114 114 114 GLY GLY D . D 2 115 SER 115 115 115 SER SER D . D 2 116 ILE 116 116 116 ILE ILE D . D 2 117 SER 117 117 117 SER SER D . D 2 118 VAL 118 118 118 VAL VAL D . D 2 119 THR 119 119 119 THR THR D . D 2 120 ASN 120 120 120 ASN ASN D . D 2 121 PRO 121 121 121 PRO PRO D . D 2 122 LEU 122 122 122 LEU LEU D . D 2 123 THR 123 123 123 THR THR D . D 2 124 ILE 124 124 124 ILE ILE D . D 2 125 GLN 125 125 125 GLN GLN D . D 2 126 ALA 126 126 126 ALA ALA D . D 2 127 ILE 127 127 127 ILE ILE D . D 2 128 ASP 128 128 128 ASP ASP D . D 2 129 SER 129 129 129 SER SER D . D 2 130 ILE 130 130 130 ILE ILE D . D 2 131 LYS 131 131 131 LYS LYS D . D 2 132 GLY 132 132 132 GLY GLY D . D 2 133 VAL 133 133 133 VAL VAL D . D 2 134 SER 134 134 134 SER SER D . D 2 135 GLY 135 135 135 GLY GLY D . D 2 136 ASN 136 136 136 ASN ASN D . D 2 137 LEU 137 137 137 LEU LEU D . D 2 138 VAL 138 138 138 VAL VAL D . D 2 139 VAL 139 139 139 VAL VAL D . D 2 140 THR 140 140 140 THR THR D . D 2 141 SER 141 141 141 SER SER D . D 2 142 PRO 142 142 142 PRO PRO D . D 2 143 TYR 143 143 143 TYR TYR D . D 2 144 SER 144 144 144 SER SER D . D 2 145 LYS 145 145 145 LYS LYS D . D 2 146 VAL 146 146 146 VAL VAL D . D 2 147 THR 147 147 147 THR THR D . D 2 148 LEU 148 148 148 LEU LEU D . D 2 149 ARG 149 149 149 ARG ARG D . D 2 150 CYS 150 150 150 CYS CYS D . D 2 151 ILE 151 151 151 ILE ILE D . D 2 152 SER 152 152 152 SER SER D . D 2 153 SER 153 153 153 SER SER D . D 2 154 ASP 154 154 154 ASP ASP D . D 2 155 ASN 155 155 155 ASN ASN D . D 2 156 SER 156 156 156 SER SER D . D 2 157 THR 157 157 157 THR THR D . D 2 158 SER 158 158 158 SER SER D . D 2 159 VAL 159 159 159 VAL VAL D . D 2 160 TRP 160 160 160 TRP TRP D . D 2 161 ASN 161 161 161 ASN ASN D . D 2 162 TYR 162 162 162 TYR TYR D . D 2 163 SER 163 163 163 SER SER D . D 2 164 ILE 164 164 164 ILE ILE D . D 2 165 GLU 165 165 165 GLU GLU D . D 2 166 SER 166 166 166 SER SER D . D 2 167 MET 167 167 167 MET MET D . D 2 168 PHE 168 168 168 PHE PHE D . D 2 169 GLY 169 169 169 GLY GLY D . D 2 170 GLN 170 170 170 GLN GLN D . D 2 171 LYS 171 171 171 LYS LYS D . D 2 172 GLU 172 172 172 GLU GLU D . D 2 173 SER 173 173 173 SER SER D . D 2 174 PRO 174 174 174 PRO PRO D . D 2 175 ALA 175 175 175 ALA ALA D . D 2 176 GLU 176 176 176 GLU GLU D . D 2 177 GLY 177 177 177 GLY GLY D . D 2 178 THR 178 178 178 THR THR D . D 2 179 TRP 179 179 179 TRP TRP D . D 2 180 ASN 180 180 180 ASN ASN D . D 2 181 ILE 181 181 181 ILE ILE D . D 2 182 SER 182 182 182 SER SER D . D 2 183 THR 183 183 183 THR THR D . D 2 184 SER 184 184 184 SER SER D . D 2 185 GLY 185 185 185 GLY GLY D . D 2 186 SER 186 186 186 SER SER D . D 2 187 VAL 187 187 187 VAL VAL D . D 2 188 ASP 188 188 188 ASP ASP D . D 2 189 ILE 189 189 189 ILE ILE D . D 2 190 PRO 190 190 190 PRO PRO D . D 2 191 LEU 191 191 191 LEU LEU D . D 2 192 PHE 192 192 192 PHE PHE D . D 2 193 HIS 193 193 193 HIS HIS D . D 2 194 ARG 194 194 194 ARG ARG D . D 2 195 THR 195 195 195 THR THR D . D 2 196 GLU 196 196 196 GLU GLU D . D 2 197 TYR 197 197 197 TYR TYR D . D 2 198 ASN 198 198 198 ASN ASN D . D 2 199 MET 199 199 199 MET MET D . D 2 200 ALA 200 200 200 ALA ALA D . D 2 201 LYS 201 201 201 LYS LYS D . D 2 202 LEU 202 202 202 LEU LEU D . D 2 203 LEU 203 203 203 LEU LEU D . D 2 204 VAL 204 204 204 VAL VAL D . D 2 205 THR 205 205 205 THR THR D . D 2 206 CYS 206 206 206 CYS CYS D . D 2 207 GLN 207 207 207 GLN GLN D . D 2 208 SER 208 208 208 SER SER D . D 2 209 VAL 209 209 209 VAL VAL D . D 2 210 ASP 210 210 210 ASP ASP D . D 2 211 GLY 211 211 211 GLY GLY D . D 2 212 ARG 212 212 212 ARG ARG D . D 2 213 LYS 213 213 213 LYS LYS D . D 2 214 ILE 214 214 214 ILE ILE D . D 2 215 LYS 215 215 215 LYS LYS D . D 2 216 THR 216 216 216 THR THR D . D 2 217 ALA 217 217 217 ALA ALA D . D 2 218 GLU 218 218 218 GLU GLU D . D 2 219 ILE 219 219 219 ILE ILE D . D 2 220 ASN 220 220 220 ASN ASN D . D 2 221 ILE 221 221 221 ILE ILE D . D 2 222 LEU 222 222 222 LEU LEU D . D 2 223 VAL 223 223 223 VAL VAL D . D 2 224 ASP 224 224 224 ASP ASP D . D 2 225 THR 225 225 225 THR THR D . D 2 226 VAL 226 226 226 VAL VAL D . D 2 227 ASN 227 227 227 ASN ASN D . D 2 228 SER 228 228 228 SER SER D . D 2 229 GLU 229 229 229 GLU GLU D . D 2 230 VAL 230 230 230 VAL VAL D . D 2 231 ILE 231 231 231 ILE ILE D . D 2 232 SER 232 232 232 SER SER D . D 2 233 SER 233 233 233 SER SER D . D 2 234 GLU 234 234 234 GLU GLU D . D 2 235 TYR 235 235 235 TYR TYR D . D 2 236 ALA 236 236 236 ALA ALA D . D 2 237 VAL 237 237 237 VAL VAL D . D 2 238 MET 238 238 238 MET MET D . D 2 239 ARG 239 239 239 ARG ARG D . D 2 240 VAL 240 240 240 VAL VAL D . D 2 241 GLY 241 241 241 GLY GLY D . D 2 242 ASN 242 242 242 ASN ASN D . D 2 243 GLU 243 243 243 GLU GLU D . D 2 244 THR 244 244 244 THR THR D . D 2 245 GLU 245 245 245 GLU GLU D . D 2 246 GLU 246 246 246 GLU GLU D . D 2 247 ASP 247 247 247 ASP ASP D . D 2 248 GLU 248 248 248 GLU GLU D . D 2 249 ILE 249 249 249 ILE ILE D . D 2 250 ALA 250 250 250 ALA ALA D . D 2 251 ASN 251 251 251 ASN ASN D . D 2 252 ILE 252 252 252 ILE ILE D . D 2 253 ALA 253 253 253 ALA ALA D . D 2 254 PHE 254 254 254 PHE PHE D . D 2 255 SER 255 255 255 SER SER D . D 2 256 ILE 256 256 256 ILE ILE D . D 2 257 LYS 257 257 257 LYS LYS D . D 2 258 GLU 258 258 258 GLU GLU D . D 2 259 ASN 259 259 259 ASN ASN D . D 2 260 TYR 260 260 260 TYR TYR D . D 2 261 VAL 261 261 261 VAL VAL D . D 2 262 THR 262 262 262 THR THR D . D 2 263 ALA 263 263 263 ALA ALA D . D 2 264 THR 264 264 264 THR THR D . D 2 265 ILE 265 265 265 ILE ILE D . D 2 266 SER 266 266 266 SER SER D . D 2 267 SER 267 267 267 SER SER D . D 2 268 SER 268 268 268 SER SER D . D 2 269 THR 269 269 269 THR THR D . D 2 270 VAL 270 270 270 VAL VAL D . D 2 271 GLY 271 271 271 GLY GLY D . D 2 272 MET 272 272 272 MET MET D . D 2 273 ARG 273 273 273 ARG ARG D . D 2 274 ALA 274 274 274 ALA ALA D . D 2 275 ALA 275 275 275 ALA ALA D . D 2 276 VAL 276 276 276 VAL VAL D . D 2 277 LYS 277 277 277 LYS LYS D . D 2 278 VAL 278 278 278 VAL VAL D . D 2 279 ILE 279 279 279 ILE ILE D . D 2 280 ALA 280 280 280 ALA ALA D . D 2 281 THR 281 281 281 THR THR D . D 2 282 GLN 282 282 282 GLN GLN D . D 2 283 LYS 283 283 283 LYS LYS D . D 2 284 ILE 284 284 284 ILE ILE D . D 2 285 GLY 285 285 285 GLY GLY D . D 2 286 VAL 286 286 286 VAL VAL D . D 2 287 ALA 287 287 287 ALA ALA D . D 2 288 GLN 288 288 288 GLN GLN D . E 2 1 MET 1 1 1 MET MET E . E 2 2 PHE 2 2 2 PHE PHE E . E 2 3 ILE 3 3 3 ILE ILE E . E 2 4 GLN 4 4 4 GLN GLN E . E 2 5 GLU 5 5 5 GLU GLU E . E 2 6 PRO 6 6 6 PRO PRO E . E 2 7 LYS 7 7 7 LYS LYS E . E 2 8 LYS 8 8 8 LYS LYS E . E 2 9 LEU 9 9 9 LEU LEU E . E 2 10 ILE 10 10 10 ILE ILE E . E 2 11 ASP 11 11 11 ASP ASP E . E 2 12 THR 12 12 12 THR THR E . E 2 13 GLY 13 13 13 GLY GLY E . E 2 14 GLU 14 14 14 GLU GLU E . E 2 15 ILE 15 15 15 ILE ILE E . E 2 16 GLY 16 16 16 GLY GLY E . E 2 17 ASN 17 17 17 ASN ASN E . E 2 18 ALA 18 18 18 ALA ALA E . E 2 19 SER 19 19 19 SER SER E . E 2 20 THR 20 20 20 THR THR E . E 2 21 GLY 21 21 21 GLY GLY E . E 2 22 ASP 22 22 22 ASP ASP E . E 2 23 ILE 23 23 23 ILE ILE E . E 2 24 LEU 24 24 24 LEU LEU E . E 2 25 PHE 25 25 25 PHE PHE E . E 2 26 ASP 26 26 26 ASP ASP E . E 2 27 GLY 27 27 27 GLY GLY E . E 2 28 GLY 28 28 28 GLY GLY E . E 2 29 ASN 29 29 29 ASN ASN E . E 2 30 LYS 30 30 30 LYS LYS E . E 2 31 ILE 31 31 31 ILE ILE E . E 2 32 ASN 32 32 32 ASN ASN E . E 2 33 SER 33 33 33 SER SER E . E 2 34 ASP 34 34 34 ASP ASP E . E 2 35 PHE 35 35 35 PHE PHE E . E 2 36 ASN 36 36 36 ASN ASN E . E 2 37 ALA 37 37 37 ALA ALA E . E 2 38 ILE 38 38 38 ILE ILE E . E 2 39 TYR 39 39 39 TYR TYR E . E 2 40 ASN 40 40 40 ASN ASN E . E 2 41 ALA 41 41 41 ALA ALA E . E 2 42 PHE 42 42 42 PHE PHE E . E 2 43 GLY 43 43 43 GLY GLY E . E 2 44 ASP 44 44 44 ASP ASP E . E 2 45 GLN 45 45 45 GLN GLN E . E 2 46 ARG 46 46 46 ARG ARG E . E 2 47 LYS 47 47 47 LYS LYS E . E 2 48 MET 48 48 48 MET MET E . E 2 49 ALA 49 49 49 ALA ALA E . E 2 50 VAL 50 50 50 VAL VAL E . E 2 51 ALA 51 51 51 ALA ALA E . E 2 52 ASN 52 52 52 ASN ASN E . E 2 53 GLY 53 53 53 GLY GLY E . E 2 54 THR 54 54 54 THR THR E . E 2 55 GLY 55 55 55 GLY GLY E . E 2 56 ALA 56 56 56 ALA ALA E . E 2 57 ASP 57 57 57 ASP ASP E . E 2 58 GLY 58 58 58 GLY GLY E . E 2 59 GLN 59 59 59 GLN GLN E . E 2 60 ILE 60 60 60 ILE ILE E . E 2 61 ILE 61 61 61 ILE ILE E . E 2 62 HIS 62 62 62 HIS HIS E . E 2 63 ALA 63 63 63 ALA ALA E . E 2 64 THR 64 64 64 THR THR E . E 2 65 GLY 65 65 65 GLY GLY E . E 2 66 TYR 66 66 66 TYR TYR E . E 2 67 TYR 67 67 67 TYR TYR E . E 2 68 GLN 68 68 68 GLN GLN E . E 2 69 LYS 69 69 69 LYS LYS E . E 2 70 HIS 70 70 70 HIS HIS E . E 2 71 SER 71 71 71 SER SER E . E 2 72 ILE 72 72 72 ILE ILE E . E 2 73 THR 73 73 73 THR THR E . E 2 74 GLU 74 74 74 GLU GLU E . E 2 75 TYR 75 75 75 TYR TYR E . E 2 76 ALA 76 76 76 ALA ALA E . E 2 77 THR 77 77 77 THR THR E . E 2 78 PRO 78 78 78 PRO PRO E . E 2 79 VAL 79 79 79 VAL VAL E . E 2 80 LYS 80 80 80 LYS LYS E . E 2 81 VAL 81 81 81 VAL VAL E . E 2 82 GLY 82 82 82 GLY GLY E . E 2 83 THR 83 83 83 THR THR E . E 2 84 ARG 84 84 84 ARG ARG E . E 2 85 HIS 85 85 85 HIS HIS E . E 2 86 ASP 86 86 86 ASP ASP E . E 2 87 ILE 87 87 87 ILE ILE E . E 2 88 ASP 88 88 88 ASP ASP E . E 2 89 THR 89 89 89 THR THR E . E 2 90 SER 90 90 90 SER SER E . E 2 91 THR 91 91 91 THR THR E . E 2 92 VAL 92 92 92 VAL VAL E . E 2 93 GLY 93 93 93 GLY GLY E . E 2 94 VAL 94 94 94 VAL VAL E . E 2 95 LYS 95 95 95 LYS LYS E . E 2 96 VAL 96 96 96 VAL VAL E . E 2 97 ILE 97 97 97 ILE ILE E . E 2 98 ILE 98 98 98 ILE ILE E . E 2 99 GLU 99 99 99 GLU GLU E . E 2 100 ARG 100 100 100 ARG ARG E . E 2 101 GLY 101 101 101 GLY GLY E . E 2 102 GLU 102 102 102 GLU GLU E . E 2 103 LEU 103 103 103 LEU LEU E . E 2 104 GLY 104 104 104 GLY GLY E . E 2 105 ASP 105 105 105 ASP ASP E . E 2 106 CYS 106 106 106 CYS CYS E . E 2 107 VAL 107 107 107 VAL VAL E . E 2 108 GLU 108 108 108 GLU GLU E . E 2 109 PHE 109 109 109 PHE PHE E . E 2 110 ILE 110 110 110 ILE ILE E . E 2 111 ASN 111 111 111 ASN ASN E . E 2 112 SER 112 112 112 SER SER E . E 2 113 ASN 113 113 113 ASN ASN E . E 2 114 GLY 114 114 114 GLY GLY E . E 2 115 SER 115 115 115 SER SER E . E 2 116 ILE 116 116 116 ILE ILE E . E 2 117 SER 117 117 117 SER SER E . E 2 118 VAL 118 118 118 VAL VAL E . E 2 119 THR 119 119 119 THR THR E . E 2 120 ASN 120 120 120 ASN ASN E . E 2 121 PRO 121 121 121 PRO PRO E . E 2 122 LEU 122 122 122 LEU LEU E . E 2 123 THR 123 123 123 THR THR E . E 2 124 ILE 124 124 124 ILE ILE E . E 2 125 GLN 125 125 125 GLN GLN E . E 2 126 ALA 126 126 126 ALA ALA E . E 2 127 ILE 127 127 127 ILE ILE E . E 2 128 ASP 128 128 128 ASP ASP E . E 2 129 SER 129 129 129 SER SER E . E 2 130 ILE 130 130 130 ILE ILE E . E 2 131 LYS 131 131 131 LYS LYS E . E 2 132 GLY 132 132 132 GLY GLY E . E 2 133 VAL 133 133 133 VAL VAL E . E 2 134 SER 134 134 134 SER SER E . E 2 135 GLY 135 135 135 GLY GLY E . E 2 136 ASN 136 136 136 ASN ASN E . E 2 137 LEU 137 137 137 LEU LEU E . E 2 138 VAL 138 138 138 VAL VAL E . E 2 139 VAL 139 139 139 VAL VAL E . E 2 140 THR 140 140 140 THR THR E . E 2 141 SER 141 141 141 SER SER E . E 2 142 PRO 142 142 142 PRO PRO E . E 2 143 TYR 143 143 143 TYR TYR E . E 2 144 SER 144 144 144 SER SER E . E 2 145 LYS 145 145 145 LYS LYS E . E 2 146 VAL 146 146 146 VAL VAL E . E 2 147 THR 147 147 147 THR THR E . E 2 148 LEU 148 148 148 LEU LEU E . E 2 149 ARG 149 149 149 ARG ARG E . E 2 150 CYS 150 150 150 CYS CYS E . E 2 151 ILE 151 151 151 ILE ILE E . E 2 152 SER 152 152 152 SER SER E . E 2 153 SER 153 153 153 SER SER E . E 2 154 ASP 154 154 154 ASP ASP E . E 2 155 ASN 155 155 155 ASN ASN E . E 2 156 SER 156 156 156 SER SER E . E 2 157 THR 157 157 157 THR THR E . E 2 158 SER 158 158 158 SER SER E . E 2 159 VAL 159 159 159 VAL VAL E . E 2 160 TRP 160 160 160 TRP TRP E . E 2 161 ASN 161 161 161 ASN ASN E . E 2 162 TYR 162 162 162 TYR TYR E . E 2 163 SER 163 163 163 SER SER E . E 2 164 ILE 164 164 164 ILE ILE E . E 2 165 GLU 165 165 165 GLU GLU E . E 2 166 SER 166 166 166 SER SER E . E 2 167 MET 167 167 167 MET MET E . E 2 168 PHE 168 168 168 PHE PHE E . E 2 169 GLY 169 169 169 GLY GLY E . E 2 170 GLN 170 170 170 GLN GLN E . E 2 171 LYS 171 171 171 LYS LYS E . E 2 172 GLU 172 172 172 GLU GLU E . E 2 173 SER 173 173 173 SER SER E . E 2 174 PRO 174 174 174 PRO PRO E . E 2 175 ALA 175 175 175 ALA ALA E . E 2 176 GLU 176 176 176 GLU GLU E . E 2 177 GLY 177 177 177 GLY GLY E . E 2 178 THR 178 178 178 THR THR E . E 2 179 TRP 179 179 179 TRP TRP E . E 2 180 ASN 180 180 180 ASN ASN E . E 2 181 ILE 181 181 181 ILE ILE E . E 2 182 SER 182 182 182 SER SER E . E 2 183 THR 183 183 183 THR THR E . E 2 184 SER 184 184 184 SER SER E . E 2 185 GLY 185 185 185 GLY GLY E . E 2 186 SER 186 186 186 SER SER E . E 2 187 VAL 187 187 187 VAL VAL E . E 2 188 ASP 188 188 188 ASP ASP E . E 2 189 ILE 189 189 189 ILE ILE E . E 2 190 PRO 190 190 190 PRO PRO E . E 2 191 LEU 191 191 191 LEU LEU E . E 2 192 PHE 192 192 192 PHE PHE E . E 2 193 HIS 193 193 193 HIS HIS E . E 2 194 ARG 194 194 194 ARG ARG E . E 2 195 THR 195 195 195 THR THR E . E 2 196 GLU 196 196 196 GLU GLU E . E 2 197 TYR 197 197 197 TYR TYR E . E 2 198 ASN 198 198 198 ASN ASN E . E 2 199 MET 199 199 199 MET MET E . E 2 200 ALA 200 200 200 ALA ALA E . E 2 201 LYS 201 201 201 LYS LYS E . E 2 202 LEU 202 202 202 LEU LEU E . E 2 203 LEU 203 203 203 LEU LEU E . E 2 204 VAL 204 204 204 VAL VAL E . E 2 205 THR 205 205 205 THR THR E . E 2 206 CYS 206 206 206 CYS CYS E . E 2 207 GLN 207 207 207 GLN GLN E . E 2 208 SER 208 208 208 SER SER E . E 2 209 VAL 209 209 209 VAL VAL E . E 2 210 ASP 210 210 210 ASP ASP E . E 2 211 GLY 211 211 211 GLY GLY E . E 2 212 ARG 212 212 212 ARG ARG E . E 2 213 LYS 213 213 213 LYS LYS E . E 2 214 ILE 214 214 214 ILE ILE E . E 2 215 LYS 215 215 215 LYS LYS E . E 2 216 THR 216 216 216 THR THR E . E 2 217 ALA 217 217 217 ALA ALA E . E 2 218 GLU 218 218 218 GLU GLU E . E 2 219 ILE 219 219 219 ILE ILE E . E 2 220 ASN 220 220 220 ASN ASN E . E 2 221 ILE 221 221 221 ILE ILE E . E 2 222 LEU 222 222 222 LEU LEU E . E 2 223 VAL 223 223 223 VAL VAL E . E 2 224 ASP 224 224 224 ASP ASP E . E 2 225 THR 225 225 225 THR THR E . E 2 226 VAL 226 226 226 VAL VAL E . E 2 227 ASN 227 227 227 ASN ASN E . E 2 228 SER 228 228 228 SER SER E . E 2 229 GLU 229 229 229 GLU GLU E . E 2 230 VAL 230 230 230 VAL VAL E . E 2 231 ILE 231 231 231 ILE ILE E . E 2 232 SER 232 232 232 SER SER E . E 2 233 SER 233 233 233 SER SER E . E 2 234 GLU 234 234 234 GLU GLU E . E 2 235 TYR 235 235 235 TYR TYR E . E 2 236 ALA 236 236 236 ALA ALA E . E 2 237 VAL 237 237 237 VAL VAL E . E 2 238 MET 238 238 238 MET MET E . E 2 239 ARG 239 239 239 ARG ARG E . E 2 240 VAL 240 240 240 VAL VAL E . E 2 241 GLY 241 241 241 GLY GLY E . E 2 242 ASN 242 242 242 ASN ASN E . E 2 243 GLU 243 243 243 GLU GLU E . E 2 244 THR 244 244 244 THR THR E . E 2 245 GLU 245 245 245 GLU GLU E . E 2 246 GLU 246 246 246 GLU GLU E . E 2 247 ASP 247 247 247 ASP ASP E . E 2 248 GLU 248 248 248 GLU GLU E . E 2 249 ILE 249 249 249 ILE ILE E . E 2 250 ALA 250 250 250 ALA ALA E . E 2 251 ASN 251 251 251 ASN ASN E . E 2 252 ILE 252 252 252 ILE ILE E . E 2 253 ALA 253 253 253 ALA ALA E . E 2 254 PHE 254 254 254 PHE PHE E . E 2 255 SER 255 255 255 SER SER E . E 2 256 ILE 256 256 256 ILE ILE E . E 2 257 LYS 257 257 257 LYS LYS E . E 2 258 GLU 258 258 258 GLU GLU E . E 2 259 ASN 259 259 259 ASN ASN E . E 2 260 TYR 260 260 260 TYR TYR E . E 2 261 VAL 261 261 261 VAL VAL E . E 2 262 THR 262 262 262 THR THR E . E 2 263 ALA 263 263 263 ALA ALA E . E 2 264 THR 264 264 264 THR THR E . E 2 265 ILE 265 265 265 ILE ILE E . E 2 266 SER 266 266 266 SER SER E . E 2 267 SER 267 267 267 SER SER E . E 2 268 SER 268 268 268 SER SER E . E 2 269 THR 269 269 269 THR THR E . E 2 270 VAL 270 270 270 VAL VAL E . E 2 271 GLY 271 271 271 GLY GLY E . E 2 272 MET 272 272 272 MET MET E . E 2 273 ARG 273 273 273 ARG ARG E . E 2 274 ALA 274 274 274 ALA ALA E . E 2 275 ALA 275 275 275 ALA ALA E . E 2 276 VAL 276 276 276 VAL VAL E . E 2 277 LYS 277 277 277 LYS LYS E . E 2 278 VAL 278 278 278 VAL VAL E . E 2 279 ILE 279 279 279 ILE ILE E . E 2 280 ALA 280 280 280 ALA ALA E . E 2 281 THR 281 281 281 THR THR E . E 2 282 GLN 282 282 282 GLN GLN E . E 2 283 LYS 283 283 283 LYS LYS E . E 2 284 ILE 284 284 284 ILE ILE E . E 2 285 GLY 285 285 285 GLY GLY E . E 2 286 VAL 286 286 286 VAL VAL E . E 2 287 ALA 287 287 287 ALA ALA E . E 2 288 GLN 288 288 288 GLN GLN E . F 3 1 MET 1 1 ? ? ? F . F 3 2 SER 2 2 ? ? ? F . F 3 3 LEU 3 3 ? ? ? F . F 3 4 LEU 4 4 ? ? ? F . F 3 5 ASN 5 5 ? ? ? F . F 3 6 ASN 6 6 ? ? ? F . F 3 7 LYS 7 7 ? ? ? F . F 3 8 ALA 8 8 ? ? ? F . F 3 9 GLY 9 9 ? ? ? F . F 3 10 VAL 10 10 ? ? ? F . F 3 11 ILE 11 11 ? ? ? F . F 3 12 SER 12 12 12 SER SER F . F 3 13 ARG 13 13 13 ARG ARG F . F 3 14 LEU 14 14 14 LEU LEU F . F 3 15 ALA 15 15 15 ALA ALA F . F 3 16 ASP 16 16 16 ASP ASP F . F 3 17 PHE 17 17 17 PHE PHE F . F 3 18 LEU 18 18 18 LEU LEU F . F 3 19 GLY 19 19 19 GLY GLY F . F 3 20 PHE 20 20 20 PHE PHE F . F 3 21 ARG 21 21 21 ARG ARG F . F 3 22 PRO 22 22 22 PRO PRO F . F 3 23 LYS 23 23 23 LYS LYS F . F 3 24 THR 24 24 24 THR THR F . F 3 25 GLY 25 25 25 GLY GLY F . F 3 26 ASP 26 26 26 ASP ASP F . F 3 27 ILE 27 27 27 ILE ILE F . F 3 28 ASP 28 28 28 ASP ASP F . F 3 29 VAL 29 29 29 VAL VAL F . F 3 30 MET 30 30 30 MET MET F . F 3 31 ASN 31 31 31 ASN ASN F . F 3 32 ARG 32 32 32 ARG ARG F . F 3 33 GLN 33 33 33 GLN GLN F . F 3 34 SER 34 34 34 SER SER F . F 3 35 VAL 35 35 35 VAL VAL F . F 3 36 GLY 36 36 36 GLY GLY F . F 3 37 SER 37 37 37 SER SER F . F 3 38 VAL 38 38 38 VAL VAL F . F 3 39 THR 39 39 39 THR THR F . F 3 40 ILE 40 40 40 ILE ILE F . F 3 41 SER 41 41 41 SER SER F . F 3 42 GLN 42 42 42 GLN GLN F . F 3 43 LEU 43 43 43 LEU LEU F . F 3 44 ALA 44 44 44 ALA ALA F . F 3 45 LYS 45 45 45 LYS LYS F . F 3 46 GLY 46 46 46 GLY GLY F . F 3 47 PHE 47 47 47 PHE PHE F . F 3 48 TYR 48 48 48 TYR TYR F . F 3 49 GLU 49 49 49 GLU GLU F . F 3 50 PRO 50 50 50 PRO PRO F . F 3 51 ASN 51 51 51 ASN ASN F . F 3 52 ILE 52 52 52 ILE ILE F . F 3 53 GLU 53 53 53 GLU GLU F . F 3 54 SER 54 54 54 SER SER F . F 3 55 ALA 55 55 55 ALA ALA F . F 3 56 ILE 56 56 56 ILE ILE F . F 3 57 ASN 57 57 57 ASN ASN F . F 3 58 ASP 58 58 58 ASP ASP F . F 3 59 VAL 59 59 59 VAL VAL F . F 3 60 HIS 60 60 60 HIS HIS F . F 3 61 ASN 61 61 61 ASN ASN F . F 3 62 PHE 62 62 62 PHE PHE F . F 3 63 SER 63 63 63 SER SER F . F 3 64 ILE 64 64 64 ILE ILE F . F 3 65 LYS 65 65 65 LYS LYS F . F 3 66 ASP 66 66 66 ASP ASP F . F 3 67 VAL 67 67 67 VAL VAL F . F 3 68 GLY 68 68 68 GLY GLY F . F 3 69 THR 69 69 69 THR THR F . F 3 70 ILE 70 70 70 ILE ILE F . F 3 71 ILE 71 71 71 ILE ILE F . F 3 72 THR 72 72 72 THR THR F . F 3 73 ASN 73 73 73 ASN ASN F . F 3 74 LYS 74 74 74 LYS LYS F . F 3 75 THR 75 75 75 THR THR F . F 3 76 GLY 76 76 76 GLY GLY F . F 3 77 VAL 77 77 77 VAL VAL F . F 3 78 SER 78 78 78 SER SER F . F 3 79 PRO 79 79 79 PRO PRO F . F 3 80 GLU 80 80 80 GLU GLU F . F 3 81 GLY 81 81 81 GLY GLY F . F 3 82 VAL 82 82 82 VAL VAL F . F 3 83 SER 83 83 83 SER SER F . F 3 84 GLN 84 84 84 GLN GLN F . F 3 85 THR 85 85 85 THR THR F . F 3 86 ASP 86 86 86 ASP ASP F . F 3 87 TYR 87 87 87 TYR TYR F . F 3 88 TRP 88 88 88 TRP TRP F . F 3 89 ALA 89 89 89 ALA ALA F . F 3 90 PHE 90 90 90 PHE PHE F . F 3 91 SER 91 91 91 SER SER F . F 3 92 GLY 92 92 92 GLY GLY F . F 3 93 THR 93 93 93 THR THR F . F 3 94 VAL 94 94 94 VAL VAL F . F 3 95 THR 95 95 95 THR THR F . F 3 96 ASP 96 96 96 ASP ASP F . F 3 97 ASP 97 97 97 ASP ASP F . F 3 98 SER 98 98 98 SER SER F . F 3 99 LEU 99 99 99 LEU LEU F . F 3 100 PRO 100 100 100 PRO PRO F . F 3 101 PRO 101 101 101 PRO PRO F . F 3 102 GLY 102 102 102 GLY GLY F . F 3 103 SER 103 103 103 SER SER F . F 3 104 PRO 104 104 104 PRO PRO F . F 3 105 ILE 105 105 105 ILE ILE F . F 3 106 THR 106 106 106 THR THR F . F 3 107 VAL 107 107 107 VAL VAL F . F 3 108 LEU 108 108 108 LEU LEU F . F 3 109 VAL 109 109 109 VAL VAL F . F 3 110 PHE 110 110 110 PHE PHE F . F 3 111 GLY 111 111 111 GLY GLY F . F 3 112 LEU 112 112 112 LEU LEU F . F 3 113 PRO 113 113 113 PRO PRO F . F 3 114 VAL 114 114 114 VAL VAL F . F 3 115 SER 115 115 115 SER SER F . F 3 116 ALA 116 116 116 ALA ALA F . F 3 117 THR 117 117 117 THR THR F . F 3 118 THR 118 118 118 THR THR F . F 3 119 GLY 119 119 119 GLY GLY F . F 3 120 MET 120 120 120 MET MET F . F 3 121 THR 121 121 121 THR THR F . F 3 122 ALA 122 122 122 ALA ALA F . F 3 123 ILE 123 123 123 ILE ILE F . F 3 124 GLU 124 124 124 GLU GLU F . F 3 125 PHE 125 125 125 PHE PHE F . F 3 126 VAL 126 126 126 VAL VAL F . F 3 127 ALA 127 127 127 ALA ALA F . F 3 128 LYS 128 128 128 LYS LYS F . F 3 129 VAL 129 129 129 VAL VAL F . F 3 130 ARG 130 130 130 ARG ARG F . F 3 131 VAL 131 131 131 VAL VAL F . F 3 132 ALA 132 132 132 ALA ALA F . F 3 133 LEU 133 133 133 LEU LEU F . F 3 134 GLN 134 134 134 GLN GLN F . F 3 135 GLU 135 135 135 GLU GLU F . F 3 136 ALA 136 136 136 ALA ALA F . F 3 137 ILE 137 137 137 ILE ILE F . F 3 138 ALA 138 138 138 ALA ALA F . F 3 139 SER 139 139 139 SER SER F . F 3 140 PHE 140 140 140 PHE PHE F . F 3 141 THR 141 141 141 THR THR F . F 3 142 ALA 142 142 142 ALA ALA F . F 3 143 ILE 143 143 143 ILE ILE F . F 3 144 ASN 144 144 144 ASN ASN F . F 3 145 SER 145 145 145 SER SER F . F 3 146 TYR 146 146 146 TYR TYR F . F 3 147 LYS 147 147 147 LYS LYS F . F 3 148 ASP 148 148 148 ASP ASP F . F 3 149 HIS 149 149 149 HIS HIS F . F 3 150 PRO 150 150 150 PRO PRO F . F 3 151 THR 151 151 151 THR THR F . F 3 152 ASP 152 152 152 ASP ASP F . F 3 153 GLY 153 153 153 GLY GLY F . F 3 154 SER 154 154 154 SER SER F . F 3 155 LYS 155 155 155 LYS LYS F . F 3 156 LEU 156 156 156 LEU LEU F . F 3 157 GLU 157 157 157 GLU GLU F . F 3 158 VAL 158 158 158 VAL VAL F . F 3 159 THR 159 159 159 THR THR F . F 3 160 TYR 160 160 160 TYR TYR F . F 3 161 LEU 161 161 161 LEU LEU F . F 3 162 ASP 162 162 162 ASP ASP F . F 3 163 ASN 163 163 163 ASN ASN F . F 3 164 GLN 164 164 164 GLN GLN F . F 3 165 LYS 165 165 165 LYS LYS F . F 3 166 HIS 166 166 166 HIS HIS F . F 3 167 VAL 167 167 167 VAL VAL F . F 3 168 LEU 168 168 168 LEU LEU F . F 3 169 SER 169 169 169 SER SER F . F 3 170 THR 170 170 170 THR THR F . F 3 171 TYR 171 171 171 TYR TYR F . F 3 172 SER 172 172 172 SER SER F . F 3 173 THR 173 173 173 THR THR F . F 3 174 TYR 174 174 174 TYR TYR F . F 3 175 GLY 175 175 175 GLY GLY F . F 3 176 ILE 176 176 176 ILE ILE F . F 3 177 THR 177 177 177 THR THR F . F 3 178 ILE 178 178 178 ILE ILE F . F 3 179 SER 179 179 179 SER SER F . F 3 180 GLN 180 180 180 GLN GLN F . F 3 181 GLU 181 181 181 GLU GLU F . F 3 182 ILE 182 182 182 ILE ILE F . F 3 183 ILE 183 183 183 ILE ILE F . F 3 184 SER 184 184 184 SER SER F . F 3 185 GLU 185 185 185 GLU GLU F . F 3 186 SER 186 186 186 SER SER F . F 3 187 LYS 187 187 187 LYS LYS F . F 3 188 PRO 188 188 188 PRO PRO F . F 3 189 GLY 189 189 189 GLY GLY F . F 3 190 TYR 190 190 190 TYR TYR F . F 3 191 GLY 191 191 191 GLY GLY F . F 3 192 THR 192 192 192 THR THR F . F 3 193 TRP 193 193 193 TRP TRP F . F 3 194 ASN 194 194 194 ASN ASN F . F 3 195 LEU 195 195 195 LEU LEU F . F 3 196 LEU 196 196 196 LEU LEU F . F 3 197 GLY 197 197 197 GLY GLY F . F 3 198 ALA 198 198 198 ALA ALA F . F 3 199 GLN 199 199 199 GLN GLN F . F 3 200 THR 200 200 200 THR THR F . F 3 201 VAL 201 201 201 VAL VAL F . F 3 202 THR 202 202 202 THR THR F . F 3 203 LEU 203 203 203 LEU LEU F . F 3 204 ASP 204 204 204 ASP ASP F . F 3 205 ASN 205 205 205 ASN ASN F . F 3 206 GLN 206 206 206 GLN GLN F . F 3 207 GLN 207 207 207 GLN GLN F . F 3 208 THR 208 208 208 THR THR F . F 3 209 PRO 209 209 209 PRO PRO F . F 3 210 THR 210 210 210 THR THR F . F 3 211 VAL 211 211 211 VAL VAL F . F 3 212 PHE 212 212 212 PHE PHE F . F 3 213 TYR 213 213 213 TYR TYR F . F 3 214 HIS 214 214 214 HIS HIS F . F 3 215 PHE 215 215 215 PHE PHE F . F 3 216 GLU 216 216 216 GLU GLU F . F 3 217 ARG 217 217 217 ARG ARG F . F 3 218 THR 218 218 218 THR THR F . F 3 219 ALA 219 219 219 ALA ALA F . G 3 1 MET 1 1 ? ? ? G . G 3 2 SER 2 2 ? ? ? G . G 3 3 LEU 3 3 ? ? ? G . G 3 4 LEU 4 4 ? ? ? G . G 3 5 ASN 5 5 ? ? ? G . G 3 6 ASN 6 6 ? ? ? G . G 3 7 LYS 7 7 ? ? ? G . G 3 8 ALA 8 8 ? ? ? G . G 3 9 GLY 9 9 ? ? ? G . G 3 10 VAL 10 10 ? ? ? G . G 3 11 ILE 11 11 ? ? ? G . G 3 12 SER 12 12 12 SER SER G . G 3 13 ARG 13 13 13 ARG ARG G . G 3 14 LEU 14 14 14 LEU LEU G . G 3 15 ALA 15 15 15 ALA ALA G . G 3 16 ASP 16 16 16 ASP ASP G . G 3 17 PHE 17 17 17 PHE PHE G . G 3 18 LEU 18 18 18 LEU LEU G . G 3 19 GLY 19 19 19 GLY GLY G . G 3 20 PHE 20 20 20 PHE PHE G . G 3 21 ARG 21 21 21 ARG ARG G . G 3 22 PRO 22 22 22 PRO PRO G . G 3 23 LYS 23 23 23 LYS LYS G . G 3 24 THR 24 24 24 THR THR G . G 3 25 GLY 25 25 25 GLY GLY G . G 3 26 ASP 26 26 26 ASP ASP G . G 3 27 ILE 27 27 27 ILE ILE G . G 3 28 ASP 28 28 28 ASP ASP G . G 3 29 VAL 29 29 29 VAL VAL G . G 3 30 MET 30 30 30 MET MET G . G 3 31 ASN 31 31 31 ASN ASN G . G 3 32 ARG 32 32 32 ARG ARG G . G 3 33 GLN 33 33 33 GLN GLN G . G 3 34 SER 34 34 34 SER SER G . G 3 35 VAL 35 35 35 VAL VAL G . G 3 36 GLY 36 36 36 GLY GLY G . G 3 37 SER 37 37 37 SER SER G . G 3 38 VAL 38 38 38 VAL VAL G . G 3 39 THR 39 39 39 THR THR G . G 3 40 ILE 40 40 40 ILE ILE G . G 3 41 SER 41 41 41 SER SER G . G 3 42 GLN 42 42 42 GLN GLN G . G 3 43 LEU 43 43 43 LEU LEU G . G 3 44 ALA 44 44 44 ALA ALA G . G 3 45 LYS 45 45 45 LYS LYS G . G 3 46 GLY 46 46 46 GLY GLY G . G 3 47 PHE 47 47 47 PHE PHE G . G 3 48 TYR 48 48 48 TYR TYR G . G 3 49 GLU 49 49 49 GLU GLU G . G 3 50 PRO 50 50 50 PRO PRO G . G 3 51 ASN 51 51 51 ASN ASN G . G 3 52 ILE 52 52 52 ILE ILE G . G 3 53 GLU 53 53 53 GLU GLU G . G 3 54 SER 54 54 54 SER SER G . G 3 55 ALA 55 55 55 ALA ALA G . G 3 56 ILE 56 56 56 ILE ILE G . G 3 57 ASN 57 57 57 ASN ASN G . G 3 58 ASP 58 58 58 ASP ASP G . G 3 59 VAL 59 59 59 VAL VAL G . G 3 60 HIS 60 60 60 HIS HIS G . G 3 61 ASN 61 61 61 ASN ASN G . G 3 62 PHE 62 62 62 PHE PHE G . G 3 63 SER 63 63 63 SER SER G . G 3 64 ILE 64 64 64 ILE ILE G . G 3 65 LYS 65 65 65 LYS LYS G . G 3 66 ASP 66 66 66 ASP ASP G . G 3 67 VAL 67 67 67 VAL VAL G . G 3 68 GLY 68 68 68 GLY GLY G . G 3 69 THR 69 69 69 THR THR G . G 3 70 ILE 70 70 70 ILE ILE G . G 3 71 ILE 71 71 71 ILE ILE G . G 3 72 THR 72 72 72 THR THR G . G 3 73 ASN 73 73 73 ASN ASN G . G 3 74 LYS 74 74 74 LYS LYS G . G 3 75 THR 75 75 75 THR THR G . G 3 76 GLY 76 76 76 GLY GLY G . G 3 77 VAL 77 77 77 VAL VAL G . G 3 78 SER 78 78 78 SER SER G . G 3 79 PRO 79 79 79 PRO PRO G . G 3 80 GLU 80 80 80 GLU GLU G . G 3 81 GLY 81 81 81 GLY GLY G . G 3 82 VAL 82 82 82 VAL VAL G . G 3 83 SER 83 83 83 SER SER G . G 3 84 GLN 84 84 84 GLN GLN G . G 3 85 THR 85 85 85 THR THR G . G 3 86 ASP 86 86 86 ASP ASP G . G 3 87 TYR 87 87 87 TYR TYR G . G 3 88 TRP 88 88 88 TRP TRP G . G 3 89 ALA 89 89 89 ALA ALA G . G 3 90 PHE 90 90 90 PHE PHE G . G 3 91 SER 91 91 91 SER SER G . G 3 92 GLY 92 92 92 GLY GLY G . G 3 93 THR 93 93 93 THR THR G . G 3 94 VAL 94 94 94 VAL VAL G . G 3 95 THR 95 95 95 THR THR G . G 3 96 ASP 96 96 96 ASP ASP G . G 3 97 ASP 97 97 97 ASP ASP G . G 3 98 SER 98 98 98 SER SER G . G 3 99 LEU 99 99 99 LEU LEU G . G 3 100 PRO 100 100 100 PRO PRO G . G 3 101 PRO 101 101 101 PRO PRO G . G 3 102 GLY 102 102 102 GLY GLY G . G 3 103 SER 103 103 103 SER SER G . G 3 104 PRO 104 104 104 PRO PRO G . G 3 105 ILE 105 105 105 ILE ILE G . G 3 106 THR 106 106 106 THR THR G . G 3 107 VAL 107 107 107 VAL VAL G . G 3 108 LEU 108 108 108 LEU LEU G . G 3 109 VAL 109 109 109 VAL VAL G . G 3 110 PHE 110 110 110 PHE PHE G . G 3 111 GLY 111 111 111 GLY GLY G . G 3 112 LEU 112 112 112 LEU LEU G . G 3 113 PRO 113 113 113 PRO PRO G . G 3 114 VAL 114 114 114 VAL VAL G . G 3 115 SER 115 115 115 SER SER G . G 3 116 ALA 116 116 116 ALA ALA G . G 3 117 THR 117 117 117 THR THR G . G 3 118 THR 118 118 118 THR THR G . G 3 119 GLY 119 119 119 GLY GLY G . G 3 120 MET 120 120 120 MET MET G . G 3 121 THR 121 121 121 THR THR G . G 3 122 ALA 122 122 122 ALA ALA G . G 3 123 ILE 123 123 123 ILE ILE G . G 3 124 GLU 124 124 124 GLU GLU G . G 3 125 PHE 125 125 125 PHE PHE G . G 3 126 VAL 126 126 126 VAL VAL G . G 3 127 ALA 127 127 127 ALA ALA G . G 3 128 LYS 128 128 128 LYS LYS G . G 3 129 VAL 129 129 129 VAL VAL G . G 3 130 ARG 130 130 130 ARG ARG G . G 3 131 VAL 131 131 131 VAL VAL G . G 3 132 ALA 132 132 132 ALA ALA G . G 3 133 LEU 133 133 133 LEU LEU G . G 3 134 GLN 134 134 134 GLN GLN G . G 3 135 GLU 135 135 135 GLU GLU G . G 3 136 ALA 136 136 136 ALA ALA G . G 3 137 ILE 137 137 137 ILE ILE G . G 3 138 ALA 138 138 138 ALA ALA G . G 3 139 SER 139 139 139 SER SER G . G 3 140 PHE 140 140 140 PHE PHE G . G 3 141 THR 141 141 141 THR THR G . G 3 142 ALA 142 142 142 ALA ALA G . G 3 143 ILE 143 143 143 ILE ILE G . G 3 144 ASN 144 144 144 ASN ASN G . G 3 145 SER 145 145 145 SER SER G . G 3 146 TYR 146 146 146 TYR TYR G . G 3 147 LYS 147 147 147 LYS LYS G . G 3 148 ASP 148 148 148 ASP ASP G . G 3 149 HIS 149 149 149 HIS HIS G . G 3 150 PRO 150 150 150 PRO PRO G . G 3 151 THR 151 151 151 THR THR G . G 3 152 ASP 152 152 152 ASP ASP G . G 3 153 GLY 153 153 153 GLY GLY G . G 3 154 SER 154 154 154 SER SER G . G 3 155 LYS 155 155 155 LYS LYS G . G 3 156 LEU 156 156 156 LEU LEU G . G 3 157 GLU 157 157 157 GLU GLU G . G 3 158 VAL 158 158 158 VAL VAL G . G 3 159 THR 159 159 159 THR THR G . G 3 160 TYR 160 160 160 TYR TYR G . G 3 161 LEU 161 161 161 LEU LEU G . G 3 162 ASP 162 162 162 ASP ASP G . G 3 163 ASN 163 163 163 ASN ASN G . G 3 164 GLN 164 164 164 GLN GLN G . G 3 165 LYS 165 165 165 LYS LYS G . G 3 166 HIS 166 166 166 HIS HIS G . G 3 167 VAL 167 167 167 VAL VAL G . G 3 168 LEU 168 168 168 LEU LEU G . G 3 169 SER 169 169 169 SER SER G . G 3 170 THR 170 170 170 THR THR G . G 3 171 TYR 171 171 171 TYR TYR G . G 3 172 SER 172 172 172 SER SER G . G 3 173 THR 173 173 173 THR THR G . G 3 174 TYR 174 174 174 TYR TYR G . G 3 175 GLY 175 175 175 GLY GLY G . G 3 176 ILE 176 176 176 ILE ILE G . G 3 177 THR 177 177 177 THR THR G . G 3 178 ILE 178 178 178 ILE ILE G . G 3 179 SER 179 179 179 SER SER G . G 3 180 GLN 180 180 180 GLN GLN G . G 3 181 GLU 181 181 181 GLU GLU G . G 3 182 ILE 182 182 182 ILE ILE G . G 3 183 ILE 183 183 183 ILE ILE G . G 3 184 SER 184 184 184 SER SER G . G 3 185 GLU 185 185 185 GLU GLU G . G 3 186 SER 186 186 186 SER SER G . G 3 187 LYS 187 187 187 LYS LYS G . G 3 188 PRO 188 188 188 PRO PRO G . G 3 189 GLY 189 189 189 GLY GLY G . G 3 190 TYR 190 190 190 TYR TYR G . G 3 191 GLY 191 191 191 GLY GLY G . G 3 192 THR 192 192 192 THR THR G . G 3 193 TRP 193 193 193 TRP TRP G . G 3 194 ASN 194 194 194 ASN ASN G . G 3 195 LEU 195 195 195 LEU LEU G . G 3 196 LEU 196 196 196 LEU LEU G . G 3 197 GLY 197 197 197 GLY GLY G . G 3 198 ALA 198 198 198 ALA ALA G . G 3 199 GLN 199 199 199 GLN GLN G . G 3 200 THR 200 200 200 THR THR G . G 3 201 VAL 201 201 201 VAL VAL G . G 3 202 THR 202 202 202 THR THR G . G 3 203 LEU 203 203 203 LEU LEU G . G 3 204 ASP 204 204 204 ASP ASP G . G 3 205 ASN 205 205 205 ASN ASN G . G 3 206 GLN 206 206 206 GLN GLN G . G 3 207 GLN 207 207 207 GLN GLN G . G 3 208 THR 208 208 208 THR THR G . G 3 209 PRO 209 209 209 PRO PRO G . G 3 210 THR 210 210 210 THR THR G . G 3 211 VAL 211 211 211 VAL VAL G . G 3 212 PHE 212 212 212 PHE PHE G . G 3 213 TYR 213 213 213 TYR TYR G . G 3 214 HIS 214 214 214 HIS HIS G . G 3 215 PHE 215 215 215 PHE PHE G . G 3 216 GLU 216 216 216 GLU GLU G . G 3 217 ARG 217 217 217 ARG ARG G . G 3 218 THR 218 218 218 THR THR G . G 3 219 ALA 219 219 219 ALA ALA G . H 3 1 MET 1 1 ? ? ? H . H 3 2 SER 2 2 ? ? ? H . H 3 3 LEU 3 3 ? ? ? H . H 3 4 LEU 4 4 ? ? ? H . H 3 5 ASN 5 5 ? ? ? H . H 3 6 ASN 6 6 ? ? ? H . H 3 7 LYS 7 7 ? ? ? H . H 3 8 ALA 8 8 ? ? ? H . H 3 9 GLY 9 9 ? ? ? H . H 3 10 VAL 10 10 ? ? ? H . H 3 11 ILE 11 11 ? ? ? H . H 3 12 SER 12 12 12 SER SER H . H 3 13 ARG 13 13 13 ARG ARG H . H 3 14 LEU 14 14 14 LEU LEU H . H 3 15 ALA 15 15 15 ALA ALA H . H 3 16 ASP 16 16 16 ASP ASP H . H 3 17 PHE 17 17 17 PHE PHE H . H 3 18 LEU 18 18 18 LEU LEU H . H 3 19 GLY 19 19 19 GLY GLY H . H 3 20 PHE 20 20 20 PHE PHE H . H 3 21 ARG 21 21 21 ARG ARG H . H 3 22 PRO 22 22 22 PRO PRO H . H 3 23 LYS 23 23 23 LYS LYS H . H 3 24 THR 24 24 24 THR THR H . H 3 25 GLY 25 25 25 GLY GLY H . H 3 26 ASP 26 26 26 ASP ASP H . H 3 27 ILE 27 27 27 ILE ILE H . H 3 28 ASP 28 28 28 ASP ASP H . H 3 29 VAL 29 29 29 VAL VAL H . H 3 30 MET 30 30 30 MET MET H . H 3 31 ASN 31 31 31 ASN ASN H . H 3 32 ARG 32 32 32 ARG ARG H . H 3 33 GLN 33 33 33 GLN GLN H . H 3 34 SER 34 34 34 SER SER H . H 3 35 VAL 35 35 35 VAL VAL H . H 3 36 GLY 36 36 36 GLY GLY H . H 3 37 SER 37 37 37 SER SER H . H 3 38 VAL 38 38 38 VAL VAL H . H 3 39 THR 39 39 39 THR THR H . H 3 40 ILE 40 40 40 ILE ILE H . H 3 41 SER 41 41 41 SER SER H . H 3 42 GLN 42 42 42 GLN GLN H . H 3 43 LEU 43 43 43 LEU LEU H . H 3 44 ALA 44 44 44 ALA ALA H . H 3 45 LYS 45 45 45 LYS LYS H . H 3 46 GLY 46 46 46 GLY GLY H . H 3 47 PHE 47 47 47 PHE PHE H . H 3 48 TYR 48 48 48 TYR TYR H . H 3 49 GLU 49 49 49 GLU GLU H . H 3 50 PRO 50 50 50 PRO PRO H . H 3 51 ASN 51 51 51 ASN ASN H . H 3 52 ILE 52 52 52 ILE ILE H . H 3 53 GLU 53 53 53 GLU GLU H . H 3 54 SER 54 54 54 SER SER H . H 3 55 ALA 55 55 55 ALA ALA H . H 3 56 ILE 56 56 56 ILE ILE H . H 3 57 ASN 57 57 57 ASN ASN H . H 3 58 ASP 58 58 58 ASP ASP H . H 3 59 VAL 59 59 59 VAL VAL H . H 3 60 HIS 60 60 60 HIS HIS H . H 3 61 ASN 61 61 61 ASN ASN H . H 3 62 PHE 62 62 62 PHE PHE H . H 3 63 SER 63 63 63 SER SER H . H 3 64 ILE 64 64 64 ILE ILE H . H 3 65 LYS 65 65 65 LYS LYS H . H 3 66 ASP 66 66 66 ASP ASP H . H 3 67 VAL 67 67 67 VAL VAL H . H 3 68 GLY 68 68 68 GLY GLY H . H 3 69 THR 69 69 69 THR THR H . H 3 70 ILE 70 70 70 ILE ILE H . H 3 71 ILE 71 71 71 ILE ILE H . H 3 72 THR 72 72 72 THR THR H . H 3 73 ASN 73 73 73 ASN ASN H . H 3 74 LYS 74 74 74 LYS LYS H . H 3 75 THR 75 75 75 THR THR H . H 3 76 GLY 76 76 76 GLY GLY H . H 3 77 VAL 77 77 77 VAL VAL H . H 3 78 SER 78 78 78 SER SER H . H 3 79 PRO 79 79 79 PRO PRO H . H 3 80 GLU 80 80 80 GLU GLU H . H 3 81 GLY 81 81 81 GLY GLY H . H 3 82 VAL 82 82 82 VAL VAL H . H 3 83 SER 83 83 83 SER SER H . H 3 84 GLN 84 84 84 GLN GLN H . H 3 85 THR 85 85 85 THR THR H . H 3 86 ASP 86 86 86 ASP ASP H . H 3 87 TYR 87 87 87 TYR TYR H . H 3 88 TRP 88 88 88 TRP TRP H . H 3 89 ALA 89 89 89 ALA ALA H . H 3 90 PHE 90 90 90 PHE PHE H . H 3 91 SER 91 91 91 SER SER H . H 3 92 GLY 92 92 92 GLY GLY H . H 3 93 THR 93 93 93 THR THR H . H 3 94 VAL 94 94 94 VAL VAL H . H 3 95 THR 95 95 95 THR THR H . H 3 96 ASP 96 96 96 ASP ASP H . H 3 97 ASP 97 97 97 ASP ASP H . H 3 98 SER 98 98 98 SER SER H . H 3 99 LEU 99 99 99 LEU LEU H . H 3 100 PRO 100 100 100 PRO PRO H . H 3 101 PRO 101 101 101 PRO PRO H . H 3 102 GLY 102 102 102 GLY GLY H . H 3 103 SER 103 103 103 SER SER H . H 3 104 PRO 104 104 104 PRO PRO H . H 3 105 ILE 105 105 105 ILE ILE H . H 3 106 THR 106 106 106 THR THR H . H 3 107 VAL 107 107 107 VAL VAL H . H 3 108 LEU 108 108 108 LEU LEU H . H 3 109 VAL 109 109 109 VAL VAL H . H 3 110 PHE 110 110 110 PHE PHE H . H 3 111 GLY 111 111 111 GLY GLY H . H 3 112 LEU 112 112 112 LEU LEU H . H 3 113 PRO 113 113 113 PRO PRO H . H 3 114 VAL 114 114 114 VAL VAL H . H 3 115 SER 115 115 115 SER SER H . H 3 116 ALA 116 116 116 ALA ALA H . H 3 117 THR 117 117 117 THR THR H . H 3 118 THR 118 118 118 THR THR H . H 3 119 GLY 119 119 119 GLY GLY H . H 3 120 MET 120 120 120 MET MET H . H 3 121 THR 121 121 121 THR THR H . H 3 122 ALA 122 122 122 ALA ALA H . H 3 123 ILE 123 123 123 ILE ILE H . H 3 124 GLU 124 124 124 GLU GLU H . H 3 125 PHE 125 125 125 PHE PHE H . H 3 126 VAL 126 126 126 VAL VAL H . H 3 127 ALA 127 127 127 ALA ALA H . H 3 128 LYS 128 128 128 LYS LYS H . H 3 129 VAL 129 129 129 VAL VAL H . H 3 130 ARG 130 130 130 ARG ARG H . H 3 131 VAL 131 131 131 VAL VAL H . H 3 132 ALA 132 132 132 ALA ALA H . H 3 133 LEU 133 133 133 LEU LEU H . H 3 134 GLN 134 134 134 GLN GLN H . H 3 135 GLU 135 135 135 GLU GLU H . H 3 136 ALA 136 136 136 ALA ALA H . H 3 137 ILE 137 137 137 ILE ILE H . H 3 138 ALA 138 138 138 ALA ALA H . H 3 139 SER 139 139 139 SER SER H . H 3 140 PHE 140 140 140 PHE PHE H . H 3 141 THR 141 141 141 THR THR H . H 3 142 ALA 142 142 142 ALA ALA H . H 3 143 ILE 143 143 143 ILE ILE H . H 3 144 ASN 144 144 144 ASN ASN H . H 3 145 SER 145 145 145 SER SER H . H 3 146 TYR 146 146 146 TYR TYR H . H 3 147 LYS 147 147 147 LYS LYS H . H 3 148 ASP 148 148 148 ASP ASP H . H 3 149 HIS 149 149 149 HIS HIS H . H 3 150 PRO 150 150 150 PRO PRO H . H 3 151 THR 151 151 151 THR THR H . H 3 152 ASP 152 152 152 ASP ASP H . H 3 153 GLY 153 153 153 GLY GLY H . H 3 154 SER 154 154 154 SER SER H . H 3 155 LYS 155 155 155 LYS LYS H . H 3 156 LEU 156 156 156 LEU LEU H . H 3 157 GLU 157 157 157 GLU GLU H . H 3 158 VAL 158 158 158 VAL VAL H . H 3 159 THR 159 159 159 THR THR H . H 3 160 TYR 160 160 160 TYR TYR H . H 3 161 LEU 161 161 161 LEU LEU H . H 3 162 ASP 162 162 162 ASP ASP H . H 3 163 ASN 163 163 163 ASN ASN H . H 3 164 GLN 164 164 164 GLN GLN H . H 3 165 LYS 165 165 165 LYS LYS H . H 3 166 HIS 166 166 166 HIS HIS H . H 3 167 VAL 167 167 167 VAL VAL H . H 3 168 LEU 168 168 168 LEU LEU H . H 3 169 SER 169 169 169 SER SER H . H 3 170 THR 170 170 170 THR THR H . H 3 171 TYR 171 171 171 TYR TYR H . H 3 172 SER 172 172 172 SER SER H . H 3 173 THR 173 173 173 THR THR H . H 3 174 TYR 174 174 174 TYR TYR H . H 3 175 GLY 175 175 175 GLY GLY H . H 3 176 ILE 176 176 176 ILE ILE H . H 3 177 THR 177 177 177 THR THR H . H 3 178 ILE 178 178 178 ILE ILE H . H 3 179 SER 179 179 179 SER SER H . H 3 180 GLN 180 180 180 GLN GLN H . H 3 181 GLU 181 181 181 GLU GLU H . H 3 182 ILE 182 182 182 ILE ILE H . H 3 183 ILE 183 183 183 ILE ILE H . H 3 184 SER 184 184 184 SER SER H . H 3 185 GLU 185 185 185 GLU GLU H . H 3 186 SER 186 186 186 SER SER H . H 3 187 LYS 187 187 187 LYS LYS H . H 3 188 PRO 188 188 188 PRO PRO H . H 3 189 GLY 189 189 189 GLY GLY H . H 3 190 TYR 190 190 190 TYR TYR H . H 3 191 GLY 191 191 191 GLY GLY H . H 3 192 THR 192 192 192 THR THR H . H 3 193 TRP 193 193 193 TRP TRP H . H 3 194 ASN 194 194 194 ASN ASN H . H 3 195 LEU 195 195 195 LEU LEU H . H 3 196 LEU 196 196 196 LEU LEU H . H 3 197 GLY 197 197 197 GLY GLY H . H 3 198 ALA 198 198 198 ALA ALA H . H 3 199 GLN 199 199 199 GLN GLN H . H 3 200 THR 200 200 200 THR THR H . H 3 201 VAL 201 201 201 VAL VAL H . H 3 202 THR 202 202 202 THR THR H . H 3 203 LEU 203 203 203 LEU LEU H . H 3 204 ASP 204 204 204 ASP ASP H . H 3 205 ASN 205 205 205 ASN ASN H . H 3 206 GLN 206 206 206 GLN GLN H . H 3 207 GLN 207 207 207 GLN GLN H . H 3 208 THR 208 208 208 THR THR H . H 3 209 PRO 209 209 209 PRO PRO H . H 3 210 THR 210 210 210 THR THR H . H 3 211 VAL 211 211 211 VAL VAL H . H 3 212 PHE 212 212 212 PHE PHE H . H 3 213 TYR 213 213 213 TYR TYR H . H 3 214 HIS 214 214 214 HIS HIS H . H 3 215 PHE 215 215 215 PHE PHE H . H 3 216 GLU 216 216 216 GLU GLU H . H 3 217 ARG 217 217 217 ARG ARG H . H 3 218 THR 218 218 218 THR THR H . H 3 219 ALA 219 219 219 ALA ALA H . # _refine_hist.cycle_id LAST _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein 2144 _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid 0 _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand 0 _refine_hist.d_res_high . _refine_hist.d_res_low . # _struct.entry_id 1TJA _struct.title ;Fitting of gp8, gp9, and gp11 into the cryo-EM reconstruction of the bacteriophage T4 contracted tail ; _struct.pdbx_descriptor ;Baseplate structural protein Gp8, Baseplate structural protein Gp9, Baseplate structural protein Gp11 ; _struct.pdbx_model_details ? # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 1 ? C N N 2 ? D N N 2 ? E N N 2 ? F N N 3 ? G N N 3 ? H N N 3 ? # loop_ _struct_biol_gen.biol_id _struct_biol_gen.asym_id _struct_biol_gen.symmetry _struct_biol_gen.details _struct_biol_gen.pdbx_full_symmetry_operation 1 A 1_555 ? x,y,z 1 B 1_555 ? x,y,z 1 C 1_555 ? x,y,z 1 D 1_555 ? x,y,z 1 E 1_555 ? x,y,z 1 F 1_555 ? x,y,z 1 G 1_555 ? x,y,z 1 H 1_555 ? x,y,z # loop_ _struct_ncs_oper.id _struct_ncs_oper.code _struct_ncs_oper.details _struct_ncs_oper.matrix[1][1] _struct_ncs_oper.matrix[1][2] _struct_ncs_oper.matrix[1][3] _struct_ncs_oper.matrix[2][1] _struct_ncs_oper.matrix[2][2] _struct_ncs_oper.matrix[2][3] _struct_ncs_oper.matrix[3][1] _struct_ncs_oper.matrix[3][2] _struct_ncs_oper.matrix[3][3] _struct_ncs_oper.vector[1] _struct_ncs_oper.vector[2] _struct_ncs_oper.vector[3] 1 given ? 1.000000 0.00000 0.000000 0.000000 1.00000 0.000000 0.000000 0.00000 1.000000 0.000000 0.000000 0.000000 2 generate ? 0.500000 -0.866025 0.000000 0.866025 0.500000 0.000000 0.000000 0.000000 1.000000 0.000000 0.000000 0.000000 3 generate ? -0.500000 -0.866025 0.000000 0.866025 -0.500000 0.000000 0.000000 0.000000 1.000000 0.000000 0.000000 0.000000 4 generate ? -1.000000 0.000000 0.000000 0.000000 -1.000000 0.000000 0.000000 0.000000 1.000000 0.000000 0.000000 0.000000 5 generate ? -0.500000 0.866025 0.000000 -0.866025 -0.500000 0.000000 0.000000 0.000000 1.000000 0.000000 0.000000 0.000000 6 generate ? 0.500000 0.866025 0.000000 -0.866025 0.500000 0.000000 0.000000 0.000000 1.000000 0.000000 0.000000 0.000000 # _atom_type.symbol C # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ? 'C6 H13 N1 O2' 131.174 TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ? 'C9 H11 N1 O3' 181.191 ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ? 'C6 H15 N4 O2 1+' 175.210 ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ? 'C3 H7 N1 O2' 89.094 VAL 'L-peptide linking' y VALINE ? 'C5 H11 N1 O2' 117.147 THR 'L-peptide linking' y THREONINE ? 'C4 H9 N1 O3' 119.120 SER 'L-peptide linking' y SERINE ? 'C3 H7 N1 O3' 105.093 LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ? 'C6 H15 N2 O2 1+' 147.197 PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ? 'C9 H11 N1 O2' 165.191 GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N1 O4' 147.130 MET 'L-peptide linking' y METHIONINE ? 'C5 H11 N1 O2 S1' 149.207 LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ? 'C6 H13 N1 O2' 131.174 ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ? 'C4 H8 N2 O3' 132.119 GLY 'L-peptide linking' y GLYCINE ? 'C2 H5 N1 O2' 75.067 PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ? 'C5 H10 N1 O2' 116.140 ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N1 O4' 133.104 TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN ? 'C11 H12 N2 O2' 204.228 HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ? 'C6 H10 N3 O2 1+' 156.164 CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE ? 'C3 H7 N1 O2 S1' 121.154 GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ? 'C5 H10 N2 O3' 146.146 # loop_ _audit_conform.dict_name _audit_conform.dict_version _audit_conform.dict_location cif_mm.dic 2.0.03 http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/cif_mm.dic cif_pdbx.dic 0.8.07 http://pdb.rutgers.edu/mmcif/dictionaries/ascii/pdbx_exchange.dic # loop_ _audit.revision_id _audit.creation_date _audit.update_record 1 2004-08-31 'initial release' 2 2004-10-05 'adjusted to citation information, coordinates.' # _pdbx_audit.entry_id 1TJA _pdbx_audit.current_version 2 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 C CA . ILE A 1 7 ? 103.846 112.178 -179.084 1.00 43.51 ? ? ? ? ? 7 ILE A CA 1 ATOM 2 C CA . TYR A 1 8 ? 102.812 113.317 -182.566 1.00 40.49 ? ? ? ? ? 8 TYR A CA 1 ATOM 3 C CA . ARG A 1 9 ? 99.525 111.537 -183.241 1.00 34.80 ? ? ? ? ? 9 ARG A CA 1 ATOM 4 C CA . ALA A 1 10 ? 98.700 111.528 -186.952 1.00 31.65 ? ? ? ? ? 10 ALA A CA 1 ATOM 5 C CA . ILE A 1 11 ? 96.283 109.551 -189.121 1.00 30.48 ? ? ? ? ? 11 ILE A CA 1 ATOM 6 C CA . VAL A 1 12 ? 95.497 109.096 -192.787 1.00 29.63 ? ? ? ? ? 12 VAL A CA 1 ATOM 7 C CA . THR A 1 13 ? 91.789 109.658 -193.424 1.00 26.95 ? ? ? ? ? 13 THR A CA 1 ATOM 8 C CA . SER A 1 14 ? 89.382 107.427 -195.301 1.00 26.98 ? ? ? ? ? 14 SER A CA 1 ATOM 9 C CA . LYS A 1 15 ? 89.551 110.162 -197.914 1.00 20.54 ? ? ? ? ? 15 LYS A CA 1 ATOM 10 C CA . PHE A 1 16 ? 93.174 109.196 -198.631 1.00 18.39 ? ? ? ? ? 16 PHE A CA 1 ATOM 11 C CA . ARG A 1 17 ? 91.972 105.844 -199.965 1.00 18.70 ? ? ? ? ? 17 ARG A CA 1 ATOM 12 C CA . THR A 1 18 ? 89.572 107.657 -202.269 1.00 13.72 ? ? ? ? ? 18 THR A CA 1 ATOM 13 C CA . GLU A 1 19 ? 92.417 109.970 -203.301 1.00 14.04 ? ? ? ? ? 19 GLU A CA 1 ATOM 14 C CA . LYS A 1 20 ? 94.663 107.073 -204.332 1.00 14.29 ? ? ? ? ? 20 LYS A CA 1 ATOM 15 C CA . MET A 1 21 ? 91.849 105.485 -206.343 1.00 15.10 ? ? ? ? ? 21 MET A CA 1 ATOM 16 C CA . LEU A 1 22 ? 91.206 108.813 -208.052 1.00 14.17 ? ? ? ? ? 22 LEU A CA 1 ATOM 17 C CA . ASN A 1 23 ? 94.919 109.440 -208.676 1.00 16.80 ? ? ? ? ? 23 ASN A CA 1 ATOM 18 C CA . PHE A 1 24 ? 95.026 106.089 -210.425 1.00 19.03 ? ? ? ? ? 24 PHE A CA 1 ATOM 19 C CA . TYR A 1 25 ? 91.999 106.854 -212.582 1.00 17.69 ? ? ? ? ? 25 TYR A CA 1 ATOM 20 C CA . ASN A 1 26 ? 93.278 110.296 -213.572 1.00 19.29 ? ? ? ? ? 26 ASN A CA 1 ATOM 21 C CA . SER A 1 27 ? 96.790 109.000 -214.262 1.00 20.70 ? ? ? ? ? 27 SER A CA 1 ATOM 22 C CA . ILE A 1 28 ? 95.730 107.171 -217.417 1.00 23.17 ? ? ? ? ? 28 ILE A CA 1 ATOM 23 C CA . GLY A 1 29 ? 96.584 108.988 -220.626 1.00 29.53 ? ? ? ? ? 29 GLY A CA 1 ATOM 24 C CA . SER A 1 30 ? 99.491 110.050 -222.829 1.00 36.21 ? ? ? ? ? 30 SER A CA 1 ATOM 25 C CA . GLY A 1 31 ? 102.528 111.801 -221.413 1.00 35.46 ? ? ? ? ? 31 GLY A CA 1 ATOM 26 C CA . PRO A 1 32 ? 105.583 111.571 -219.115 1.00 34.97 ? ? ? ? ? 32 PRO A CA 1 ATOM 27 C CA . ASP A 1 33 ? 103.449 112.301 -216.052 1.00 34.90 ? ? ? ? ? 33 ASP A CA 1 ATOM 28 C CA . LYS A 1 34 ? 100.713 109.899 -217.188 1.00 30.77 ? ? ? ? ? 34 LYS A CA 1 ATOM 29 C CA . ASN A 1 35 ? 100.313 106.115 -217.430 1.00 25.22 ? ? ? ? ? 35 ASN A CA 1 ATOM 30 C CA . THR A 1 36 ? 99.243 103.828 -220.237 1.00 27.91 ? ? ? ? ? 36 THR A CA 1 ATOM 31 C CA . ILE A 1 37 ? 97.822 100.622 -218.772 1.00 26.46 ? ? ? ? ? 37 ILE A CA 1 ATOM 32 C CA . PHE A 1 38 ? 97.506 97.257 -220.489 1.00 21.36 ? ? ? ? ? 38 PHE A CA 1 ATOM 33 C CA . ILE A 1 39 ? 95.718 94.075 -219.547 1.00 22.55 ? ? ? ? ? 39 ILE A CA 1 ATOM 34 C CA . THR A 1 40 ? 97.525 90.963 -220.749 1.00 25.91 ? ? ? ? ? 40 THR A CA 1 ATOM 35 C CA . PHE A 1 41 ? 96.214 87.466 -221.312 1.00 25.22 ? ? ? ? ? 41 PHE A CA 1 ATOM 36 C CA . GLY A 1 42 ? 98.075 84.211 -221.725 1.00 29.27 ? ? ? ? ? 42 GLY A CA 1 ATOM 37 C CA . ARG A 1 43 ? 99.090 80.635 -220.949 1.00 31.84 ? ? ? ? ? 43 ARG A CA 1 ATOM 38 C CA . SER A 1 44 ? 97.686 77.995 -223.270 1.00 34.94 ? ? ? ? ? 44 SER A CA 1 ATOM 39 C CA . GLU A 1 45 ? 99.460 75.250 -221.301 1.00 37.07 ? ? ? ? ? 45 GLU A CA 1 ATOM 40 C CA . PRO A 1 46 ? 97.079 73.393 -218.944 1.00 33.76 ? ? ? ? ? 46 PRO A CA 1 ATOM 41 C CA . TRP A 1 47 ? 97.539 73.887 -215.202 1.00 36.34 ? ? ? ? ? 47 TRP A CA 1 ATOM 42 C CA . SER A 1 48 ? 96.962 70.154 -214.696 1.00 40.07 ? ? ? ? ? 48 SER A CA 1 ATOM 43 C CA . SER A 1 49 ? 94.442 67.383 -215.458 1.00 44.89 ? ? ? ? ? 49 SER A CA 1 ATOM 44 C CA . ASN A 1 50 ? 91.765 68.392 -212.942 1.00 46.72 ? ? ? ? ? 50 ASN A CA 1 ATOM 45 C CA . GLU A 1 51 ? 92.005 71.871 -214.486 1.00 49.67 ? ? ? ? ? 51 GLU A CA 1 ATOM 46 C CA . ASN A 1 52 ? 88.520 71.242 -215.826 1.00 52.56 ? ? ? ? ? 52 ASN A CA 1 ATOM 47 C CA . GLU A 1 53 ? 86.786 69.769 -212.784 1.00 54.21 ? ? ? ? ? 53 GLU A CA 1 ATOM 48 C CA . VAL A 1 54 ? 84.259 71.520 -210.550 1.00 53.13 ? ? ? ? ? 54 VAL A CA 1 ATOM 49 C CA . GLY A 1 55 ? 85.720 74.181 -208.329 1.00 47.77 ? ? ? ? ? 55 GLY A CA 1 ATOM 50 C CA . PHE A 1 56 ? 89.221 73.683 -209.459 1.00 39.77 ? ? ? ? ? 56 PHE A CA 1 ATOM 51 C CA . ALA A 1 57 ? 91.413 76.525 -208.210 1.00 31.80 ? ? ? ? ? 57 ALA A CA 1 ATOM 52 C CA . PRO A 1 58 ? 94.661 77.280 -210.030 1.00 28.67 ? ? ? ? ? 58 PRO A CA 1 ATOM 53 C CA . PRO A 1 59 ? 97.726 78.135 -207.956 1.00 27.26 ? ? ? ? ? 59 PRO A CA 1 ATOM 54 C CA . TYR A 1 60 ? 98.481 81.760 -207.047 1.00 27.04 ? ? ? ? ? 60 TYR A CA 1 ATOM 55 C CA . PRO A 1 61 ? 100.835 83.680 -209.361 1.00 24.57 ? ? ? ? ? 61 PRO A CA 1 ATOM 56 C CA . THR A 1 62 ? 104.201 84.528 -207.829 1.00 22.17 ? ? ? ? ? 62 THR A CA 1 ATOM 57 C CA . ASP A 1 63 ? 105.191 88.135 -207.154 1.00 24.06 ? ? ? ? ? 63 ASP A CA 1 ATOM 58 C CA . SER A 1 64 ? 108.826 88.006 -208.277 1.00 26.66 ? ? ? ? ? 64 SER A CA 1 ATOM 59 C CA . VAL A 1 65 ? 111.109 88.523 -211.251 1.00 28.52 ? ? ? ? ? 65 VAL A CA 1 ATOM 60 C CA . LEU A 1 66 ? 110.720 84.849 -212.098 1.00 28.50 ? ? ? ? ? 66 LEU A CA 1 ATOM 61 C CA . GLY A 1 67 ? 106.966 85.316 -212.022 1.00 24.64 ? ? ? ? ? 67 GLY A CA 1 ATOM 62 C CA . VAL A 1 68 ? 107.002 88.322 -214.322 1.00 23.69 ? ? ? ? ? 68 VAL A CA 1 ATOM 63 C CA . THR A 1 69 ? 109.337 86.371 -216.600 1.00 25.74 ? ? ? ? ? 69 THR A CA 1 ATOM 64 C CA . ASP A 1 70 ? 106.856 83.494 -216.699 1.00 27.32 ? ? ? ? ? 70 ASP A CA 1 ATOM 65 C CA . MET A 1 71 ? 103.892 85.802 -217.374 1.00 24.73 ? ? ? ? ? 71 MET A CA 1 ATOM 66 C CA . TRP A 1 72 ? 105.698 87.127 -220.436 1.00 25.53 ? ? ? ? ? 72 TRP A CA 1 ATOM 67 C CA . THR A 1 73 ? 106.763 83.682 -221.609 1.00 29.57 ? ? ? ? ? 73 THR A CA 1 ATOM 68 C CA . HIS A 1 74 ? 103.134 82.527 -221.656 1.00 29.22 ? ? ? ? ? 74 HIS A CA 1 ATOM 69 C CA . MET A 1 75 ? 101.746 85.892 -222.777 1.00 31.52 ? ? ? ? ? 75 MET A CA 1 ATOM 70 C CA . MET A 1 76 ? 99.472 85.733 -225.833 1.00 33.97 ? ? ? ? ? 76 MET A CA 1 ATOM 71 C CA . GLY A 1 77 ? 98.249 89.312 -226.201 1.00 32.30 ? ? ? ? ? 77 GLY A CA 1 ATOM 72 C CA . THR A 1 78 ? 97.827 92.708 -224.531 1.00 32.48 ? ? ? ? ? 78 THR A CA 1 ATOM 73 C CA . VAL A 1 79 ? 94.945 95.189 -224.671 1.00 29.16 ? ? ? ? ? 79 VAL A CA 1 ATOM 74 C CA . LYS A 1 80 ? 95.133 98.906 -223.850 1.00 25.86 ? ? ? ? ? 80 LYS A CA 1 ATOM 75 C CA . VAL A 1 81 ? 92.921 99.866 -220.908 1.00 23.79 ? ? ? ? ? 81 VAL A CA 1 ATOM 76 C CA . LEU A 1 82 ? 90.810 103.001 -221.408 1.00 23.21 ? ? ? ? ? 82 LEU A CA 1 ATOM 77 C CA . PRO A 1 83 ? 89.312 105.176 -218.612 1.00 22.10 ? ? ? ? ? 83 PRO A CA 1 ATOM 78 C CA . SER A 1 84 ? 85.826 104.222 -219.825 1.00 25.08 ? ? ? ? ? 84 SER A CA 1 ATOM 79 C CA . MET A 1 85 ? 86.486 100.667 -218.633 1.00 23.24 ? ? ? ? ? 85 MET A CA 1 ATOM 80 C CA . LEU A 1 86 ? 86.901 101.810 -215.013 1.00 18.26 ? ? ? ? ? 86 LEU A CA 1 ATOM 81 C CA . ASP A 1 87 ? 84.075 102.374 -212.509 1.00 18.96 ? ? ? ? ? 87 ASP A CA 1 ATOM 82 C CA . ALA A 1 88 ? 84.280 103.576 -208.925 1.00 18.28 ? ? ? ? ? 88 ALA A CA 1 ATOM 83 C CA . VAL A 1 89 ? 82.166 101.302 -206.734 1.00 17.60 ? ? ? ? ? 89 VAL A CA 1 ATOM 84 C CA . ILE A 1 90 ? 80.881 100.821 -203.221 1.00 17.72 ? ? ? ? ? 90 ILE A CA 1 ATOM 85 C CA . PRO A 1 91 ? 79.108 97.844 -201.635 1.00 19.88 ? ? ? ? ? 91 PRO A CA 1 ATOM 86 C CA . ARG A 1 92 ? 75.470 97.468 -202.664 1.00 20.88 ? ? ? ? ? 92 ARG A CA 1 ATOM 87 C CA . ARG A 1 93 ? 73.008 97.240 -199.763 1.00 24.42 ? ? ? ? ? 93 ARG A CA 1 ATOM 88 C CA . ASP A 1 94 ? 69.392 97.064 -200.967 1.00 21.96 ? ? ? ? ? 94 ASP A CA 1 ATOM 89 C CA . TRP A 1 95 ? 66.760 98.221 -198.447 1.00 20.86 ? ? ? ? ? 95 TRP A CA 1 ATOM 90 C CA . GLY A 1 96 ? 64.482 95.321 -197.520 1.00 25.70 ? ? ? ? ? 96 GLY A CA 1 ATOM 91 C CA . ASP A 1 97 ? 66.318 92.614 -199.490 1.00 27.78 ? ? ? ? ? 97 ASP A CA 1 ATOM 92 C CA . THR A 1 98 ? 65.695 89.568 -197.308 1.00 31.21 ? ? ? ? ? 98 THR A CA 1 ATOM 93 C CA . ARG A 1 99 ? 68.175 87.518 -199.339 1.00 37.35 ? ? ? ? ? 99 ARG A CA 1 ATOM 94 C CA . TYR A 1 100 ? 70.844 89.084 -197.132 1.00 37.96 ? ? ? ? ? 100 TYR A CA 1 ATOM 95 C CA . PRO A 1 101 ? 71.413 89.955 -193.423 1.00 34.74 ? ? ? ? ? 101 PRO A CA 1 ATOM 96 C CA . ASP A 1 102 ? 69.637 92.852 -191.695 1.00 32.39 ? ? ? ? ? 102 ASP A CA 1 ATOM 97 C CA . PRO A 1 103 ? 67.143 93.704 -194.454 1.00 28.67 ? ? ? ? ? 103 PRO A CA 1 ATOM 98 C CA . TYR A 1 104 ? 65.368 96.227 -192.186 1.00 28.00 ? ? ? ? ? 104 TYR A CA 1 ATOM 99 C CA . THR A 1 105 ? 68.014 97.197 -189.621 1.00 28.65 ? ? ? ? ? 105 THR A CA 1 ATOM 100 C CA . PHE A 1 106 ? 70.613 99.897 -190.264 1.00 25.53 ? ? ? ? ? 106 PHE A CA 1 ATOM 101 C CA . ARG A 1 107 ? 73.308 101.891 -188.497 1.00 25.77 ? ? ? ? ? 107 ARG A CA 1 ATOM 102 C CA . ILE A 1 108 ? 74.381 105.502 -188.917 1.00 25.34 ? ? ? ? ? 108 ILE A CA 1 ATOM 103 C CA . ASN A 1 109 ? 76.572 105.921 -192.027 1.00 27.75 ? ? ? ? ? 109 ASN A CA 1 ATOM 104 C CA . ASP A 1 110 ? 75.221 102.871 -193.847 1.00 23.97 ? ? ? ? ? 110 ASP A CA 1 ATOM 105 C CA . ILE A 1 111 ? 74.718 103.588 -197.557 1.00 22.85 ? ? ? ? ? 111 ILE A CA 1 ATOM 106 C CA . VAL A 1 112 ? 71.555 101.931 -198.832 1.00 20.06 ? ? ? ? ? 112 VAL A CA 1 ATOM 107 C CA . VAL A 1 113 ? 69.822 101.431 -202.191 1.00 17.95 ? ? ? ? ? 113 VAL A CA 1 ATOM 108 C CA . CYS A 1 114 ? 66.076 101.943 -202.689 1.00 18.97 ? ? ? ? ? 114 CYS A CA 1 ATOM 109 C CA . ASN A 1 115 ? 63.713 101.826 -205.646 1.00 19.62 ? ? ? ? ? 115 ASN A CA 1 ATOM 110 C CA . SER A 1 116 ? 65.360 98.713 -207.064 1.00 23.13 ? ? ? ? ? 116 SER A CA 1 ATOM 111 C CA . ALA A 1 117 ? 62.573 96.237 -206.322 1.00 26.59 ? ? ? ? ? 117 ALA A CA 1 ATOM 112 C CA . PRO A 1 118 ? 58.904 95.957 -205.261 1.00 30.17 ? ? ? ? ? 118 PRO A CA 1 ATOM 113 C CA . TYR A 1 119 ? 59.942 95.804 -201.610 1.00 30.97 ? ? ? ? ? 119 TYR A CA 1 ATOM 114 C CA . ASN A 1 120 ? 61.956 98.984 -202.337 1.00 30.58 ? ? ? ? ? 120 ASN A CA 1 ATOM 115 C CA . ALA A 1 121 ? 59.779 100.946 -204.768 1.00 27.88 ? ? ? ? ? 121 ALA A CA 1 ATOM 116 C CA . THR A 1 122 ? 59.369 104.649 -204.017 1.00 28.71 ? ? ? ? ? 122 THR A CA 1 ATOM 117 C CA . GLU A 1 123 ? 59.256 106.291 -207.463 1.00 28.36 ? ? ? ? ? 123 GLU A CA 1 ATOM 118 C CA . SER A 1 124 ? 58.216 104.713 -210.758 1.00 27.69 ? ? ? ? ? 124 SER A CA 1 ATOM 119 C CA . GLY A 1 125 ? 60.238 106.022 -213.668 1.00 24.35 ? ? ? ? ? 125 GLY A CA 1 ATOM 120 C CA . ALA A 1 126 ? 63.327 106.747 -211.561 1.00 21.35 ? ? ? ? ? 126 ALA A CA 1 ATOM 121 C CA . GLY A 1 127 ? 66.494 104.651 -211.309 1.00 20.28 ? ? ? ? ? 127 GLY A CA 1 ATOM 122 C CA . TRP A 1 128 ? 67.901 103.184 -208.107 1.00 18.05 ? ? ? ? ? 128 TRP A CA 1 ATOM 123 C CA . LEU A 1 129 ? 68.059 105.845 -205.395 1.00 18.53 ? ? ? ? ? 129 LEU A CA 1 ATOM 124 C CA . VAL A 1 130 ? 71.000 105.973 -202.991 1.00 18.09 ? ? ? ? ? 130 VAL A CA 1 ATOM 125 C CA . TYR A 1 131 ? 70.791 107.142 -199.367 1.00 21.03 ? ? ? ? ? 131 TYR A CA 1 ATOM 126 C CA . ARG A 1 132 ? 72.926 107.387 -196.231 1.00 24.82 ? ? ? ? ? 132 ARG A CA 1 ATOM 127 C CA . CYS A 1 133 ? 71.554 106.743 -192.749 1.00 23.51 ? ? ? ? ? 133 CYS A CA 1 ATOM 128 C CA . LEU A 1 134 ? 71.938 109.870 -190.584 1.00 26.69 ? ? ? ? ? 134 LEU A CA 1 ATOM 129 C CA . ASP A 1 135 ? 70.230 108.650 -187.398 1.00 28.82 ? ? ? ? ? 135 ASP A CA 1 ATOM 130 C CA . VAL A 1 136 ? 68.543 105.593 -185.837 1.00 29.99 ? ? ? ? ? 136 VAL A CA 1 ATOM 131 C CA . PRO A 1 137 ? 66.026 104.814 -183.005 1.00 34.69 ? ? ? ? ? 137 PRO A CA 1 ATOM 132 C CA . ASP A 1 138 ? 66.926 105.464 -179.349 1.00 42.54 ? ? ? ? ? 138 ASP A CA 1 ATOM 133 C CA . THR A 1 139 ? 66.384 101.843 -178.310 1.00 44.08 ? ? ? ? ? 139 THR A CA 1 ATOM 134 C CA . GLY A 1 140 ? 69.127 99.361 -179.113 1.00 47.83 ? ? ? ? ? 140 GLY A CA 1 ATOM 135 C CA . MET A 1 141 ? 72.576 98.148 -178.116 1.00 53.53 ? ? ? ? ? 141 MET A CA 1 ATOM 136 C CA . CYS A 1 142 ? 75.999 99.819 -178.105 1.00 50.66 ? ? ? ? ? 142 CYS A CA 1 ATOM 137 C CA . SER A 1 143 ? 79.230 98.244 -179.366 1.00 48.66 ? ? ? ? ? 143 SER A CA 1 ATOM 138 C CA . ILE A 1 144 ? 80.418 99.319 -175.908 1.00 48.29 ? ? ? ? ? 144 ILE A CA 1 ATOM 139 C CA . ALA A 1 145 ? 78.217 97.220 -173.599 1.00 48.28 ? ? ? ? ? 145 ALA A CA 1 ATOM 140 C CA . SER A 1 146 ? 78.783 99.517 -170.611 1.00 49.80 ? ? ? ? ? 146 SER A CA 1 ATOM 141 C CA . LEU A 1 147 ? 76.791 102.251 -172.370 1.00 48.60 ? ? ? ? ? 147 LEU A CA 1 ATOM 142 C CA . THR A 1 148 ? 72.979 102.254 -172.248 1.00 49.97 ? ? ? ? ? 148 THR A CA 1 ATOM 143 C CA . ASP A 1 149 ? 72.358 105.651 -173.847 1.00 50.25 ? ? ? ? ? 149 ASP A CA 1 ATOM 144 C CA . LYS A 1 150 ? 72.534 105.929 -177.647 1.00 50.61 ? ? ? ? ? 150 LYS A CA 1 ATOM 145 C CA . ASP A 1 151 ? 73.922 109.463 -177.656 1.00 51.57 ? ? ? ? ? 151 ASP A CA 1 ATOM 146 C CA . GLU A 1 152 ? 76.421 108.617 -174.922 1.00 51.57 ? ? ? ? ? 152 GLU A CA 1 ATOM 147 C CA . CYS A 1 153 ? 77.512 105.554 -176.904 1.00 50.48 ? ? ? ? ? 153 CYS A CA 1 ATOM 148 C CA . LEU A 1 154 ? 78.287 107.564 -180.035 1.00 49.32 ? ? ? ? ? 154 LEU A CA 1 ATOM 149 C CA . LYS A 1 155 ? 80.041 110.217 -177.950 1.00 50.05 ? ? ? ? ? 155 LYS A CA 1 ATOM 150 C CA . LEU A 1 156 ? 82.766 107.754 -176.978 1.00 48.85 ? ? ? ? ? 156 LEU A CA 1 ATOM 151 C CA . GLY A 1 157 ? 83.254 106.457 -180.499 1.00 50.16 ? ? ? ? ? 157 GLY A CA 1 ATOM 152 C CA . GLY A 1 158 ? 80.610 103.809 -179.980 1.00 49.28 ? ? ? ? ? 158 GLY A CA 1 ATOM 153 C CA . LYS A 1 159 ? 78.465 102.197 -182.682 1.00 45.11 ? ? ? ? ? 159 LYS A CA 1 ATOM 154 C CA . TRP A 1 160 ? 74.724 101.940 -181.959 1.00 39.17 ? ? ? ? ? 160 TRP A CA 1 ATOM 155 C CA . THR A 1 161 ? 72.627 99.054 -183.289 1.00 37.09 ? ? ? ? ? 161 THR A CA 1 ATOM 156 C CA . PRO A 1 162 ? 68.893 99.876 -183.056 1.00 35.08 ? ? ? ? ? 162 PRO A CA 1 ATOM 157 C CA . SER A 1 163 ? 66.392 97.296 -181.787 1.00 34.78 ? ? ? ? ? 163 SER A CA 1 ATOM 158 C CA . ALA A 1 164 ? 63.578 98.906 -183.808 1.00 32.30 ? ? ? ? ? 164 ALA A CA 1 ATOM 159 C CA . ARG A 1 165 ? 63.723 98.288 -187.554 1.00 30.82 ? ? ? ? ? 165 ARG A CA 1 ATOM 160 C CA . SER A 1 166 ? 63.112 100.604 -190.505 1.00 29.72 ? ? ? ? ? 166 SER A CA 1 ATOM 161 C CA . MET A 1 167 ? 59.391 100.509 -191.344 1.00 33.39 ? ? ? ? ? 167 MET A CA 1 ATOM 162 C CA . THR A 1 168 ? 59.697 102.152 -194.736 1.00 31.71 ? ? ? ? ? 168 THR A CA 1 ATOM 163 C CA . PRO A 1 169 ? 62.450 103.143 -197.169 1.00 28.62 ? ? ? ? ? 169 PRO A CA 1 ATOM 164 C CA . PRO A 1 170 ? 63.157 106.850 -197.632 1.00 29.68 ? ? ? ? ? 170 PRO A CA 1 ATOM 165 C CA . GLU A 1 171 ? 61.834 108.488 -200.785 1.00 31.98 ? ? ? ? ? 171 GLU A CA 1 ATOM 166 C CA . GLY A 1 172 ? 62.457 111.763 -202.581 1.00 31.89 ? ? ? ? ? 172 GLY A CA 1 ATOM 167 C CA . ARG A 1 173 ? 65.493 113.990 -202.261 1.00 30.61 ? ? ? ? ? 173 ARG A CA 1 ATOM 168 C CA . GLY A 1 174 ? 64.551 115.397 -198.862 1.00 35.10 ? ? ? ? ? 174 GLY A CA 1 ATOM 169 C CA . ASP A 1 175 ? 65.523 118.724 -197.269 1.00 41.18 ? ? ? ? ? 175 ASP A CA 1 ATOM 170 C CA . ALA A 1 176 ? 67.458 121.550 -198.882 1.00 43.94 ? ? ? ? ? 176 ALA A CA 1 ATOM 171 C CA . GLU A 1 177 ? 70.346 119.458 -197.530 1.00 44.17 ? ? ? ? ? 177 GLU A CA 1 ATOM 172 C CA . GLY A 1 178 ? 68.707 116.136 -198.417 1.00 37.14 ? ? ? ? ? 178 GLY A CA 1 ATOM 173 C CA . THR A 1 179 ? 67.508 115.107 -194.951 1.00 32.41 ? ? ? ? ? 179 THR A CA 1 ATOM 174 C CA . ILE A 1 180 ? 64.582 112.680 -194.812 1.00 32.96 ? ? ? ? ? 180 ILE A CA 1 ATOM 175 C CA . GLU A 1 181 ? 62.398 111.518 -191.925 1.00 38.54 ? ? ? ? ? 181 GLU A CA 1 ATOM 176 C CA . PRO A 1 182 ? 60.127 108.519 -192.619 1.00 36.85 ? ? ? ? ? 182 PRO A CA 1 ATOM 177 C CA . GLY A 1 183 ? 58.904 108.953 -189.051 1.00 36.08 ? ? ? ? ? 183 GLY A CA 1 ATOM 178 C CA . ASP A 1 184 ? 60.109 105.589 -187.739 1.00 31.78 ? ? ? ? ? 184 ASP A CA 1 ATOM 179 C CA . GLY A 1 185 ? 63.119 106.843 -185.835 1.00 29.50 ? ? ? ? ? 185 GLY A CA 1 ATOM 180 C CA . TYR A 1 186 ? 65.409 106.662 -188.854 1.00 26.42 ? ? ? ? ? 186 TYR A CA 1 ATOM 181 C CA . VAL A 1 187 ? 66.747 109.738 -190.599 1.00 24.46 ? ? ? ? ? 187 VAL A CA 1 ATOM 182 C CA . TRP A 1 188 ? 68.182 109.477 -194.103 1.00 26.07 ? ? ? ? ? 188 TRP A CA 1 ATOM 183 C CA . GLU A 1 189 ? 70.125 111.692 -196.484 1.00 25.20 ? ? ? ? ? 189 GLU A CA 1 ATOM 184 C CA . TYR A 1 190 ? 69.591 111.558 -200.244 1.00 21.42 ? ? ? ? ? 190 TYR A CA 1 ATOM 185 C CA . LEU A 1 191 ? 72.889 110.946 -202.077 1.00 20.97 ? ? ? ? ? 191 LEU A CA 1 ATOM 186 C CA . PHE A 1 192 ? 72.204 110.264 -205.773 1.00 17.84 ? ? ? ? ? 192 PHE A CA 1 ATOM 187 C CA . GLU A 1 193 ? 70.432 108.328 -208.519 1.00 19.15 ? ? ? ? ? 193 GLU A CA 1 ATOM 188 C CA . ILE A 1 194 ? 71.868 105.667 -210.801 1.00 19.34 ? ? ? ? ? 194 ILE A CA 1 ATOM 189 C CA . PRO A 1 195 ? 70.711 105.641 -214.408 1.00 21.03 ? ? ? ? ? 195 PRO A CA 1 ATOM 190 C CA . PRO A 1 196 ? 69.027 102.423 -215.688 1.00 25.51 ? ? ? ? ? 196 PRO A CA 1 ATOM 191 C CA . ASP A 1 197 ? 71.732 101.659 -218.265 1.00 30.09 ? ? ? ? ? 197 ASP A CA 1 ATOM 192 C CA . VAL A 1 198 ? 74.402 101.843 -215.558 1.00 22.15 ? ? ? ? ? 198 VAL A CA 1 ATOM 193 C CA . SER A 1 199 ? 72.471 99.561 -213.186 1.00 17.90 ? ? ? ? ? 199 SER A CA 1 ATOM 194 C CA . ILE A 1 200 ? 72.064 96.934 -215.893 1.00 17.59 ? ? ? ? ? 200 ILE A CA 1 ATOM 195 C CA . ASN A 1 201 ? 75.546 97.160 -217.440 1.00 20.05 ? ? ? ? ? 201 ASN A CA 1 ATOM 196 C CA . ARG A 1 202 ? 77.911 98.278 -214.666 1.00 20.95 ? ? ? ? ? 202 ARG A CA 1 ATOM 197 C CA . CYS A 1 203 ? 76.427 97.360 -211.300 1.00 19.76 ? ? ? ? ? 203 CYS A CA 1 ATOM 198 C CA . THR A 1 204 ? 76.404 93.859 -209.800 1.00 19.48 ? ? ? ? ? 204 THR A CA 1 ATOM 199 C CA . ASN A 1 205 ? 74.594 92.024 -207.053 1.00 23.22 ? ? ? ? ? 205 ASN A CA 1 ATOM 200 C CA . GLU A 1 206 ? 77.439 93.191 -204.808 1.00 21.76 ? ? ? ? ? 206 GLU A CA 1 ATOM 201 C CA . TYR A 1 207 ? 78.404 96.686 -205.990 1.00 20.08 ? ? ? ? ? 207 TYR A CA 1 ATOM 202 C CA . ILE A 1 208 ? 76.883 99.901 -207.349 1.00 18.21 ? ? ? ? ? 208 ILE A CA 1 ATOM 203 C CA . VAL A 1 209 ? 78.762 102.560 -209.297 1.00 18.28 ? ? ? ? ? 209 VAL A CA 1 ATOM 204 C CA . VAL A 1 210 ? 79.501 106.040 -207.918 1.00 17.42 ? ? ? ? ? 210 VAL A CA 1 ATOM 205 C CA . PRO A 1 211 ? 80.067 108.505 -210.779 1.00 17.48 ? ? ? ? ? 211 PRO A CA 1 ATOM 206 C CA . TRP A 1 212 ? 83.534 110.044 -211.198 1.00 16.10 ? ? ? ? ? 212 TRP A CA 1 ATOM 207 C CA . PRO A 1 213 ? 83.840 113.822 -210.387 1.00 19.01 ? ? ? ? ? 213 PRO A CA 1 ATOM 208 C CA . GLU A 1 214 ? 84.197 114.941 -214.018 1.00 24.74 ? ? ? ? ? 214 GLU A CA 1 ATOM 209 C CA . GLU A 1 215 ? 81.211 113.025 -215.424 1.00 22.79 ? ? ? ? ? 215 GLU A CA 1 ATOM 210 C CA . LEU A 1 216 ? 79.044 114.063 -212.490 1.00 20.58 ? ? ? ? ? 216 LEU A CA 1 ATOM 211 C CA . LYS A 1 217 ? 79.878 117.755 -212.851 1.00 24.74 ? ? ? ? ? 217 LYS A CA 1 ATOM 212 C CA . GLU A 1 218 ? 79.276 117.397 -216.585 1.00 24.95 ? ? ? ? ? 218 GLU A CA 1 ATOM 213 C CA . ASP A 1 219 ? 75.742 115.955 -216.312 1.00 23.32 ? ? ? ? ? 219 ASP A CA 1 ATOM 214 C CA . PRO A 1 220 ? 74.258 116.122 -212.808 1.00 21.61 ? ? ? ? ? 220 PRO A CA 1 ATOM 215 C CA . THR A 1 221 ? 70.723 115.301 -213.975 1.00 23.20 ? ? ? ? ? 221 THR A CA 1 ATOM 216 C CA . ARG A 1 222 ? 71.988 111.968 -215.332 1.00 21.46 ? ? ? ? ? 222 ARG A CA 1 ATOM 217 C CA . TRP A 1 223 ? 72.712 111.069 -211.720 1.00 16.36 ? ? ? ? ? 223 TRP A CA 1 ATOM 218 C CA . GLY A 1 224 ? 69.774 112.910 -210.115 1.00 17.85 ? ? ? ? ? 224 GLY A CA 1 ATOM 219 C CA . TYR A 1 225 ? 72.337 115.345 -208.765 1.00 18.73 ? ? ? ? ? 225 TYR A CA 1 ATOM 220 C CA . GLU A 1 226 ? 70.916 118.627 -210.161 1.00 26.80 ? ? ? ? ? 226 GLU A CA 1 ATOM 221 C CA . ASP A 1 227 ? 69.681 119.733 -206.725 1.00 29.56 ? ? ? ? ? 227 ASP A CA 1 ATOM 222 C CA . ASN A 1 228 ? 73.071 119.193 -205.062 1.00 27.65 ? ? ? ? ? 228 ASN A CA 1 ATOM 223 C CA . LEU A 1 229 ? 74.731 122.179 -203.417 1.00 29.76 ? ? ? ? ? 229 LEU A CA 1 ATOM 224 C CA . THR A 1 230 ? 77.665 120.470 -201.679 1.00 28.03 ? ? ? ? ? 230 THR A CA 1 ATOM 225 C CA . TRP A 1 231 ? 79.666 120.997 -204.881 1.00 26.54 ? ? ? ? ? 231 TRP A CA 1 ATOM 226 C CA . GLN A 1 232 ? 80.112 124.535 -203.534 1.00 28.14 ? ? ? ? ? 232 GLN A CA 1 ATOM 227 C CA . GLN A 1 233 ? 82.950 123.059 -201.469 1.00 28.84 ? ? ? ? ? 233 GLN A CA 1 ATOM 228 C CA . ASP A 1 234 ? 83.475 119.480 -202.710 1.00 24.41 ? ? ? ? ? 234 ASP A CA 1 ATOM 229 C CA . ASP A 1 235 ? 83.495 120.248 -206.464 1.00 23.43 ? ? ? ? ? 235 ASP A CA 1 ATOM 230 C CA . PHE A 1 236 ? 81.327 117.188 -207.237 1.00 18.56 ? ? ? ? ? 236 PHE A CA 1 ATOM 231 C CA . GLY A 1 237 ? 83.535 114.915 -205.158 1.00 18.60 ? ? ? ? ? 237 GLY A CA 1 ATOM 232 C CA . LEU A 1 238 ? 80.778 112.390 -204.555 1.00 16.07 ? ? ? ? ? 238 LEU A CA 1 ATOM 233 C CA . ILE A 1 239 ? 83.296 109.521 -204.551 1.00 16.64 ? ? ? ? ? 239 ILE A CA 1 ATOM 234 C CA . TYR A 1 240 ? 84.889 111.043 -201.435 1.00 16.97 ? ? ? ? ? 240 TYR A CA 1 ATOM 235 C CA . ARG A 1 241 ? 81.523 111.726 -199.762 1.00 21.83 ? ? ? ? ? 241 ARG A CA 1 ATOM 236 C CA . VAL A 1 242 ? 80.655 108.030 -199.889 1.00 19.89 ? ? ? ? ? 242 VAL A CA 1 ATOM 237 C CA . LYS A 1 243 ? 84.236 106.868 -199.231 1.00 21.03 ? ? ? ? ? 243 LYS A CA 1 ATOM 238 C CA . ALA A 1 244 ? 84.452 104.978 -202.508 1.00 18.26 ? ? ? ? ? 244 ALA A CA 1 ATOM 239 C CA . ASN A 1 245 ? 87.826 103.214 -202.688 1.00 18.63 ? ? ? ? ? 245 ASN A CA 1 ATOM 240 C CA . THR A 1 246 ? 87.630 100.354 -205.154 1.00 18.83 ? ? ? ? ? 246 THR A CA 1 ATOM 241 C CA . ILE A 1 247 ? 87.651 100.314 -208.942 1.00 19.32 ? ? ? ? ? 247 ILE A CA 1 ATOM 242 C CA . ARG A 1 248 ? 85.916 97.652 -211.001 1.00 18.58 ? ? ? ? ? 248 ARG A CA 1 ATOM 243 C CA . PHE A 1 249 ? 87.211 96.912 -214.493 1.00 23.96 ? ? ? ? ? 249 PHE A CA 1 ATOM 244 C CA . LYS A 1 250 ? 85.096 96.097 -217.527 1.00 25.37 ? ? ? ? ? 250 LYS A CA 1 ATOM 245 C CA . ALA A 1 251 ? 87.617 95.106 -220.175 1.00 28.47 ? ? ? ? ? 251 ALA A CA 1 ATOM 246 C CA . TYR A 1 252 ? 86.917 93.083 -223.305 1.00 35.97 ? ? ? ? ? 252 TYR A CA 1 ATOM 247 C CA . LEU A 1 253 ? 89.148 90.630 -225.145 1.00 42.08 ? ? ? ? ? 253 LEU A CA 1 ATOM 248 C CA . ASP A 1 254 ? 87.894 90.493 -228.727 1.00 49.46 ? ? ? ? ? 254 ASP A CA 1 ATOM 249 C CA . SER A 1 255 ? 88.952 87.353 -230.597 1.00 52.99 ? ? ? ? ? 255 SER A CA 1 ATOM 250 C CA . VAL A 1 256 ? 89.372 89.558 -233.691 1.00 56.05 ? ? ? ? ? 256 VAL A CA 1 ATOM 251 C CA . TYR A 1 257 ? 92.821 90.729 -232.552 1.00 58.68 ? ? ? ? ? 257 TYR A CA 1 ATOM 252 C CA . PHE A 1 258 ? 93.927 87.112 -232.337 1.00 59.46 ? ? ? ? ? 258 PHE A CA 1 ATOM 253 C CA . PRO A 1 259 ? 91.932 84.661 -234.510 1.00 60.14 ? ? ? ? ? 259 PRO A CA 1 ATOM 254 C CA . GLU A 1 260 ? 95.000 82.427 -234.608 1.00 60.93 ? ? ? ? ? 260 GLU A CA 1 ATOM 255 C CA . ALA A 1 261 ? 94.620 82.192 -230.833 1.00 60.05 ? ? ? ? ? 261 ALA A CA 1 ATOM 256 C CA . ALA A 1 262 ? 90.961 81.167 -231.007 1.00 60.61 ? ? ? ? ? 262 ALA A CA 1 ATOM 257 C CA . LEU A 1 263 ? 90.218 77.959 -232.933 1.00 58.22 ? ? ? ? ? 263 LEU A CA 1 ATOM 258 C CA . PRO A 1 264 ? 88.075 74.774 -232.541 1.00 57.52 ? ? ? ? ? 264 PRO A CA 1 ATOM 259 C CA . GLY A 1 265 ? 90.763 72.872 -230.655 1.00 56.01 ? ? ? ? ? 265 GLY A CA 1 ATOM 260 C CA . ASN A 1 266 ? 91.717 76.026 -228.751 1.00 54.83 ? ? ? ? ? 266 ASN A CA 1 ATOM 261 C CA . LYS A 1 267 ? 93.255 75.466 -225.328 1.00 49.86 ? ? ? ? ? 267 LYS A CA 1 ATOM 262 C CA . GLY A 1 268 ? 92.197 78.901 -224.084 1.00 41.77 ? ? ? ? ? 268 GLY A CA 1 ATOM 263 C CA . PHE A 1 269 ? 93.864 81.419 -221.760 1.00 31.18 ? ? ? ? ? 269 PHE A CA 1 ATOM 264 C CA . ARG A 1 270 ? 94.526 80.979 -218.035 1.00 23.42 ? ? ? ? ? 270 ARG A CA 1 ATOM 265 C CA . GLN A 1 271 ? 96.292 84.163 -216.965 1.00 24.51 ? ? ? ? ? 271 GLN A CA 1 ATOM 266 C CA . ILE A 1 272 ? 95.747 87.884 -216.772 1.00 25.48 ? ? ? ? ? 272 ILE A CA 1 ATOM 267 C CA . SER A 1 273 ? 98.034 90.660 -215.684 1.00 22.19 ? ? ? ? ? 273 SER A CA 1 ATOM 268 C CA . ILE A 1 274 ? 98.061 94.423 -215.690 1.00 20.27 ? ? ? ? ? 274 ILE A CA 1 ATOM 269 C CA . ILE A 1 275 ? 101.190 96.226 -216.847 1.00 20.22 ? ? ? ? ? 275 ILE A CA 1 ATOM 270 C CA . THR A 1 276 ? 101.782 99.975 -216.673 1.00 20.28 ? ? ? ? ? 276 THR A CA 1 ATOM 271 C CA . ASN A 1 277 ? 103.843 101.843 -219.258 1.00 20.15 ? ? ? ? ? 277 ASN A CA 1 ATOM 272 C CA . PRO A 1 278 ? 105.304 98.970 -221.293 1.00 23.44 ? ? ? ? ? 278 PRO A CA 1 ATOM 273 C CA . LEU A 1 279 ? 107.734 99.944 -224.052 1.00 25.97 ? ? ? ? ? 279 LEU A CA 1 ATOM 274 C CA . GLU A 1 280 ? 107.561 99.024 -227.737 1.00 30.64 ? ? ? ? ? 280 GLU A CA 1 ATOM 275 C CA . ALA A 1 281 ? 110.374 96.862 -229.150 1.00 32.38 ? ? ? ? ? 281 ALA A CA 1 ATOM 276 C CA . LYS A 1 282 ? 113.708 98.493 -230.079 1.00 35.91 ? ? ? ? ? 282 LYS A CA 1 ATOM 277 C CA . ALA A 1 283 ? 115.802 97.991 -233.232 1.00 39.76 ? ? ? ? ? 283 ALA A CA 1 ATOM 278 C CA . HIS A 1 284 ? 118.795 98.246 -230.887 1.00 42.72 ? ? ? ? ? 284 HIS A CA 1 ATOM 279 C CA . PRO A 1 285 ? 119.036 97.828 -227.065 1.00 42.33 ? ? ? ? ? 285 PRO A CA 1 ATOM 280 C CA . ASN A 1 286 ? 120.567 101.284 -226.745 1.00 41.56 ? ? ? ? ? 286 ASN A CA 1 ATOM 281 C CA . ASP A 1 287 ? 117.796 103.013 -228.737 1.00 36.85 ? ? ? ? ? 287 ASP A CA 1 ATOM 282 C CA . PRO A 1 288 ? 115.522 105.539 -226.933 1.00 35.06 ? ? ? ? ? 288 PRO A CA 1 ATOM 283 C CA . ASN A 1 289 ? 112.563 104.267 -224.895 1.00 32.50 ? ? ? ? ? 289 ASN A CA 1 ATOM 284 C CA . VAL A 1 290 ? 109.224 104.434 -226.712 1.00 32.93 ? ? ? ? ? 290 VAL A CA 1 ATOM 285 C CA . LYS A 1 291 ? 106.072 103.875 -224.655 1.00 31.38 ? ? ? ? ? 291 LYS A CA 1 ATOM 286 C CA . ALA A 1 292 ? 103.391 101.633 -226.162 1.00 27.36 ? ? ? ? ? 292 ALA A CA 1 ATOM 287 C CA . GLU A 1 293 ? 100.201 103.557 -226.892 1.00 32.15 ? ? ? ? ? 293 GLU A CA 1 ATOM 288 C CA . LYS A 1 294 ? 98.389 101.469 -229.507 1.00 35.72 ? ? ? ? ? 294 LYS A CA 1 ATOM 289 C CA . ASP A 1 295 ? 95.214 99.607 -228.538 1.00 40.30 ? ? ? ? ? 295 ASP A CA 1 ATOM 290 C CA . TYR A 1 296 ? 96.721 96.161 -229.093 1.00 38.89 ? ? ? ? ? 296 TYR A CA 1 ATOM 291 C CA . TYR A 1 297 ? 100.105 94.427 -229.198 1.00 35.72 ? ? ? ? ? 297 TYR A CA 1 ATOM 292 C CA . ASP A 1 298 ? 101.432 90.902 -229.617 1.00 40.49 ? ? ? ? ? 298 ASP A CA 1 ATOM 293 C CA . PRO A 1 299 ? 104.095 90.035 -227.023 1.00 41.77 ? ? ? ? ? 299 PRO A CA 1 ATOM 294 C CA . GLU A 1 300 ? 106.748 90.244 -229.741 1.00 43.15 ? ? ? ? ? 300 GLU A CA 1 ATOM 295 C CA . ASP A 1 301 ? 106.151 93.955 -230.432 1.00 38.62 ? ? ? ? ? 301 ASP A CA 1 ATOM 296 C CA . LEU A 1 302 ? 106.962 95.160 -226.898 1.00 34.50 ? ? ? ? ? 302 LEU A CA 1 ATOM 297 C CA . MET A 1 303 ? 110.303 95.389 -225.086 1.00 34.67 ? ? ? ? ? 303 MET A CA 1 ATOM 298 C CA . ARG A 1 304 ? 110.285 92.097 -223.146 1.00 31.89 ? ? ? ? ? 304 ARG A CA 1 ATOM 299 C CA . HIS A 1 305 ? 109.618 92.588 -219.418 1.00 27.48 ? ? ? ? ? 305 HIS A CA 1 ATOM 300 C CA . SER A 1 306 ? 109.071 96.334 -219.944 1.00 25.64 ? ? ? ? ? 306 SER A CA 1 ATOM 301 C CA . GLY A 1 307 ? 106.680 98.386 -217.862 1.00 24.26 ? ? ? ? ? 307 GLY A CA 1 ATOM 302 C CA . GLU A 1 308 ? 105.665 97.467 -214.331 1.00 24.46 ? ? ? ? ? 308 GLU A CA 1 ATOM 303 C CA . MET A 1 309 ? 103.373 94.518 -213.564 1.00 21.16 ? ? ? ? ? 309 MET A CA 1 ATOM 304 C CA . ILE A 1 310 ? 101.007 95.628 -210.804 1.00 16.73 ? ? ? ? ? 310 ILE A CA 1 ATOM 305 C CA . TYR A 1 311 ? 98.453 92.800 -210.907 1.00 16.84 ? ? ? ? ? 311 TYR A CA 1 ATOM 306 C CA . MET A 1 312 ? 98.668 89.074 -211.680 1.00 18.78 ? ? ? ? ? 312 MET A CA 1 ATOM 307 C CA . GLU A 1 313 ? 95.807 86.581 -211.809 1.00 19.64 ? ? ? ? ? 313 GLU A CA 1 ATOM 308 C CA . ASN A 1 314 ? 95.497 82.872 -212.527 1.00 21.89 ? ? ? ? ? 314 ASN A CA 1 ATOM 309 C CA . ARG A 1 315 ? 92.181 81.403 -213.623 1.00 27.59 ? ? ? ? ? 315 ARG A CA 1 ATOM 310 C CA . PRO A 1 316 ? 90.635 78.187 -214.957 1.00 30.49 ? ? ? ? ? 316 PRO A CA 1 ATOM 311 C CA . PRO A 1 317 ? 90.915 78.026 -218.772 1.00 34.46 ? ? ? ? ? 317 PRO A CA 1 ATOM 312 C CA . ILE A 1 318 ? 88.437 79.910 -220.946 1.00 39.13 ? ? ? ? ? 318 ILE A CA 1 ATOM 313 C CA . ILE A 1 319 ? 88.146 79.006 -224.630 1.00 48.00 ? ? ? ? ? 319 ILE A CA 1 ATOM 314 C CA . MET A 1 320 ? 87.879 81.793 -227.216 1.00 58.44 ? ? ? ? ? 320 MET A CA 1 ATOM 315 C CA . ALA A 1 321 ? 87.096 81.324 -230.888 1.00 61.64 ? ? ? ? ? 321 ALA A CA 1 ATOM 316 C CA . MET A 1 322 ? 85.313 82.648 -233.956 1.00 64.56 ? ? ? ? ? 322 MET A CA 1 ATOM 317 C CA . ASP A 1 323 ? 83.495 85.781 -233.015 1.00 60.37 ? ? ? ? ? 323 ASP A CA 1 ATOM 318 C CA . GLN A 1 324 ? 83.458 85.678 -229.277 1.00 54.99 ? ? ? ? ? 324 GLN A CA 1 ATOM 319 C CA . THR A 1 325 ? 84.406 88.372 -226.718 1.00 50.99 ? ? ? ? ? 325 THR A CA 1 ATOM 320 C CA . GLU A 1 326 ? 85.472 87.522 -223.183 1.00 44.22 ? ? ? ? ? 326 GLU A CA 1 ATOM 321 C CA . GLU A 1 327 ? 84.700 90.124 -220.552 1.00 37.01 ? ? ? ? ? 327 GLU A CA 1 ATOM 322 C CA . ILE A 1 328 ? 87.426 90.563 -217.975 1.00 27.65 ? ? ? ? ? 328 ILE A CA 1 ATOM 323 C CA . ASN A 1 329 ? 86.476 91.936 -214.576 1.00 26.56 ? ? ? ? ? 329 ASN A CA 1 ATOM 324 C CA . ILE A 1 330 ? 89.035 93.063 -212.020 1.00 23.59 ? ? ? ? ? 330 ILE A CA 1 ATOM 325 C CA . LEU A 1 331 ? 88.697 94.872 -208.692 1.00 22.44 ? ? ? ? ? 331 LEU A CA 1 ATOM 326 C CA . PHE A 1 332 ? 91.376 97.174 -207.254 1.00 22.90 ? ? ? ? ? 332 PHE A CA 1 ATOM 327 C CA . THR A 1 333 ? 90.941 98.142 -203.592 1.00 24.65 ? ? ? ? ? 333 THR A CA 1 ATOM 328 C CA . PHE A 1 334 ? 92.779 101.346 -202.692 1.00 22.98 ? ? ? ? ? 334 PHE A CA 1 ATOM 329 C CA . ILE B 1 7 ? 87.493 80.879 -208.396 1.00 45.04 ? ? ? ? ? 7 ILE B CA 1 ATOM 330 C CA . TYR B 1 8 ? 90.510 83.036 -209.261 1.00 40.85 ? ? ? ? ? 8 TYR B CA 1 ATOM 331 C CA . ARG B 1 9 ? 93.909 83.441 -207.599 1.00 32.18 ? ? ? ? ? 9 ARG B CA 1 ATOM 332 C CA . ALA B 1 10 ? 94.789 87.133 -208.003 1.00 26.11 ? ? ? ? ? 10 ALA B CA 1 ATOM 333 C CA . ILE B 1 11 ? 97.390 89.297 -206.275 1.00 24.44 ? ? ? ? ? 11 ILE B CA 1 ATOM 334 C CA . VAL B 1 12 ? 98.402 92.958 -206.357 1.00 23.09 ? ? ? ? ? 12 VAL B CA 1 ATOM 335 C CA . THR B 1 13 ? 102.217 93.041 -206.629 1.00 23.30 ? ? ? ? ? 13 THR B CA 1 ATOM 336 C CA . SER B 1 14 ? 104.737 95.097 -204.662 1.00 26.04 ? ? ? ? ? 14 SER B CA 1 ATOM 337 C CA . LYS B 1 15 ? 105.115 97.338 -207.685 1.00 22.38 ? ? ? ? ? 15 LYS B CA 1 ATOM 338 C CA . PHE B 1 16 ? 101.512 98.518 -207.275 1.00 22.61 ? ? ? ? ? 16 PHE B CA 1 ATOM 339 C CA . ARG B 1 17 ? 102.529 100.145 -204.003 1.00 20.94 ? ? ? ? ? 17 ARG B CA 1 ATOM 340 C CA . THR B 1 18 ? 105.273 102.007 -205.853 1.00 17.41 ? ? ? ? ? 18 THR B CA 1 ATOM 341 C CA . GLU B 1 19 ? 102.807 102.799 -208.649 1.00 15.68 ? ? ? ? ? 19 GLU B CA 1 ATOM 342 C CA . LYS B 1 20 ? 100.378 104.341 -206.149 1.00 17.00 ? ? ? ? ? 20 LYS B CA 1 ATOM 343 C CA . MET B 1 21 ? 103.153 106.397 -204.559 1.00 16.79 ? ? ? ? ? 21 MET B CA 1 ATOM 344 C CA . LEU B 1 22 ? 104.253 107.621 -207.984 1.00 16.17 ? ? ? ? ? 22 LEU B CA 1 ATOM 345 C CA . ASN B 1 23 ? 100.683 108.483 -209.002 1.00 15.35 ? ? ? ? ? 23 ASN B CA 1 ATOM 346 C CA . PHE B 1 24 ? 100.332 110.724 -205.956 1.00 17.28 ? ? ? ? ? 24 PHE B CA 1 ATOM 347 C CA . TYR B 1 25 ? 103.668 112.407 -206.621 1.00 13.88 ? ? ? ? ? 25 TYR B CA 1 ATOM 348 C CA . ASN B 1 26 ? 102.896 112.932 -210.318 1.00 15.13 ? ? ? ? ? 26 ASN B CA 1 ATOM 349 C CA . SER B 1 27 ? 99.392 114.254 -209.557 1.00 18.75 ? ? ? ? ? 27 SER B CA 1 ATOM 350 C CA . ILE B 1 28 ? 101.041 117.475 -208.412 1.00 26.66 ? ? ? ? ? 28 ILE B CA 1 ATOM 351 C CA . GLY B 1 29 ? 102.225 120.419 -210.455 1.00 41.12 ? ? ? ? ? 29 GLY B CA 1 ATOM 352 C CA . SER B 1 30 ? 100.551 123.154 -212.500 1.00 51.77 ? ? ? ? ? 30 SER B CA 1 ATOM 353 C CA . GLY B 1 31 ? 100.099 123.070 -216.258 1.00 53.62 ? ? ? ? ? 31 GLY B CA 1 ATOM 354 C CA . PRO B 1 32 ? 98.668 119.895 -217.861 1.00 52.94 ? ? ? ? ? 32 PRO B CA 1 ATOM 355 C CA . ASP B 1 33 ? 95.751 120.195 -215.464 1.00 46.31 ? ? ? ? ? 33 ASP B CA 1 ATOM 356 C CA . LYS B 1 34 ? 97.572 119.033 -212.348 1.00 34.37 ? ? ? ? ? 34 LYS B CA 1 ATOM 357 C CA . ASN B 1 35 ? 96.412 119.023 -208.731 1.00 24.98 ? ? ? ? ? 35 ASN B CA 1 ATOM 358 C CA . THR B 1 36 ? 97.474 121.304 -205.919 1.00 26.65 ? ? ? ? ? 36 THR B CA 1 ATOM 359 C CA . ILE B 1 37 ? 98.025 120.145 -202.364 1.00 19.89 ? ? ? ? ? 37 ILE B CA 1 ATOM 360 C CA . PHE B 1 38 ? 98.312 122.122 -199.115 1.00 15.07 ? ? ? ? ? 38 PHE B CA 1 ATOM 361 C CA . ILE B 1 39 ? 99.614 121.575 -195.633 1.00 15.97 ? ? ? ? ? 39 ILE B CA 1 ATOM 362 C CA . THR B 1 40 ? 97.765 123.484 -192.939 1.00 22.32 ? ? ? ? ? 40 THR B CA 1 ATOM 363 C CA . PHE B 1 41 ? 98.661 124.352 -189.368 1.00 20.66 ? ? ? ? ? 41 PHE B CA 1 ATOM 364 C CA . GLY B 1 42 ? 96.443 125.618 -186.585 1.00 25.45 ? ? ? ? ? 42 GLY B CA 1 ATOM 365 C CA . ARG B 1 43 ? 95.032 125.569 -183.058 1.00 29.90 ? ? ? ? ? 43 ARG B CA 1 ATOM 366 C CA . SER B 1 44 ? 96.563 128.053 -180.633 1.00 31.99 ? ? ? ? ? 44 SER B CA 1 ATOM 367 C CA . GLU B 1 45 ? 94.059 127.037 -177.955 1.00 32.76 ? ? ? ? ? 45 GLU B CA 1 ATOM 368 C CA . PRO B 1 46 ? 95.888 124.778 -175.482 1.00 32.77 ? ? ? ? ? 46 PRO B CA 1 ATOM 369 C CA . TRP B 1 47 ? 94.922 121.096 -175.426 1.00 31.86 ? ? ? ? ? 47 TRP B CA 1 ATOM 370 C CA . SER B 1 48 ? 94.886 121.339 -171.642 1.00 38.70 ? ? ? ? ? 48 SER B CA 1 ATOM 371 C CA . SER B 1 49 ? 97.135 122.712 -168.902 1.00 42.49 ? ? ? ? ? 49 SER B CA 1 ATOM 372 C CA . ASN B 1 50 ? 99.279 119.559 -169.210 1.00 43.00 ? ? ? ? ? 50 ASN B CA 1 ATOM 373 C CA . GLU B 1 51 ? 100.278 119.980 -172.878 1.00 37.32 ? ? ? ? ? 51 GLU B CA 1 ATOM 374 C CA . ASN B 1 52 ? 103.577 121.557 -171.826 1.00 40.33 ? ? ? ? ? 52 ASN B CA 1 ATOM 375 C CA . GLU B 1 53 ? 104.704 118.775 -169.488 1.00 42.56 ? ? ? ? ? 53 GLU B CA 1 ATOM 376 C CA . VAL B 1 54 ? 107.264 116.145 -170.532 1.00 39.62 ? ? ? ? ? 54 VAL B CA 1 ATOM 377 C CA . GLY B 1 55 ? 105.721 113.082 -172.156 1.00 37.48 ? ? ? ? ? 55 GLY B CA 1 ATOM 378 C CA . PHE B 1 56 ? 102.479 114.852 -173.047 1.00 35.99 ? ? ? ? ? 56 PHE B CA 1 ATOM 379 C CA . ALA B 1 57 ? 100.481 113.500 -175.969 1.00 32.33 ? ? ? ? ? 57 ALA B CA 1 ATOM 380 C CA . PRO B 1 58 ? 97.310 115.112 -177.368 1.00 30.29 ? ? ? ? ? 58 PRO B CA 1 ATOM 381 C CA . PRO B 1 59 ? 94.312 112.974 -178.235 1.00 31.49 ? ? ? ? ? 59 PRO B CA 1 ATOM 382 C CA . TYR B 1 60 ? 94.207 111.556 -181.765 1.00 32.80 ? ? ? ? ? 60 TYR B CA 1 ATOM 383 C CA . PRO B 1 61 ? 92.505 113.617 -184.476 1.00 31.77 ? ? ? ? ? 61 PRO B CA 1 ATOM 384 C CA . THR B 1 62 ? 89.025 112.427 -185.438 1.00 32.12 ? ? ? ? ? 62 THR B CA 1 ATOM 385 C CA . ASP B 1 63 ? 88.366 111.246 -188.998 1.00 29.56 ? ? ? ? ? 63 ASP B CA 1 ATOM 386 C CA . SER B 1 64 ? 84.838 112.652 -189.280 1.00 30.88 ? ? ? ? ? 64 SER B CA 1 ATOM 387 C CA . VAL B 1 65 ? 82.851 115.570 -190.666 1.00 32.01 ? ? ? ? ? 65 VAL B CA 1 ATOM 388 C CA . LEU B 1 66 ? 83.183 117.110 -187.202 1.00 31.00 ? ? ? ? ? 66 LEU B CA 1 ATOM 389 C CA . GLY B 1 67 ? 86.928 116.516 -187.301 1.00 27.48 ? ? ? ? ? 67 GLY B CA 1 ATOM 390 C CA . VAL B 1 68 ? 87.448 118.382 -190.556 1.00 26.51 ? ? ? ? ? 68 VAL B CA 1 ATOM 391 C CA . THR B 1 69 ? 85.152 121.166 -189.371 1.00 25.66 ? ? ? ? ? 69 THR B CA 1 ATOM 392 C CA . ASP B 1 70 ? 87.092 121.588 -186.136 1.00 26.03 ? ? ? ? ? 70 ASP B CA 1 ATOM 393 C CA . MET B 1 71 ? 90.366 121.565 -188.077 1.00 24.28 ? ? ? ? ? 71 MET B CA 1 ATOM 394 C CA . TRP B 1 72 ? 89.199 124.513 -190.210 1.00 20.70 ? ? ? ? ? 72 TRP B CA 1 ATOM 395 C CA . THR B 1 73 ? 87.936 126.416 -187.170 1.00 24.36 ? ? ? ? ? 73 THR B CA 1 ATOM 396 C CA . HIS B 1 74 ? 91.414 126.284 -185.595 1.00 24.53 ? ? ? ? ? 74 HIS B CA 1 ATOM 397 C CA . MET B 1 75 ? 93.275 126.712 -188.901 1.00 22.58 ? ? ? ? ? 75 MET B CA 1 ATOM 398 C CA . MET B 1 76 ? 95.828 129.552 -188.999 1.00 23.77 ? ? ? ? ? 76 MET B CA 1 ATOM 399 C CA . GLY B 1 77 ? 97.512 129.181 -192.378 1.00 20.95 ? ? ? ? ? 77 GLY B CA 1 ATOM 400 C CA . THR B 1 78 ? 97.977 127.011 -195.459 1.00 21.59 ? ? ? ? ? 78 THR B CA 1 ATOM 401 C CA . VAL B 1 79 ? 101.090 126.455 -197.576 1.00 16.77 ? ? ? ? ? 79 VAL B CA 1 ATOM 402 C CA . LYS B 1 80 ? 101.209 124.956 -201.086 1.00 17.56 ? ? ? ? ? 80 LYS B CA 1 ATOM 403 C CA . VAL B 1 81 ? 103.096 121.628 -201.183 1.00 17.36 ? ? ? ? ? 81 VAL B CA 1 ATOM 404 C CA . LEU B 1 82 ? 105.732 121.632 -203.901 1.00 17.71 ? ? ? ? ? 82 LEU B CA 1 ATOM 405 C CA . PRO B 1 83 ? 106.971 118.484 -205.652 1.00 19.65 ? ? ? ? ? 83 PRO B CA 1 ATOM 406 C CA . SER B 1 84 ? 110.460 119.329 -204.372 1.00 19.98 ? ? ? ? ? 84 SER B CA 1 ATOM 407 C CA . MET B 1 85 ? 109.237 118.775 -200.814 1.00 20.13 ? ? ? ? ? 85 MET B CA 1 ATOM 408 C CA . LEU B 1 86 ? 108.429 115.107 -201.528 1.00 17.60 ? ? ? ? ? 86 LEU B CA 1 ATOM 409 C CA . ASP B 1 87 ? 111.049 112.286 -201.327 1.00 16.66 ? ? ? ? ? 87 ASP B CA 1 ATOM 410 C CA . ALA B 1 88 ? 110.603 108.607 -202.143 1.00 13.01 ? ? ? ? ? 88 ALA B CA 1 ATOM 411 C CA . VAL B 1 89 ? 112.304 106.668 -199.334 1.00 14.98 ? ? ? ? ? 89 VAL B CA 1 ATOM 412 C CA . ILE B 1 90 ? 113.232 103.106 -198.337 1.00 17.68 ? ? ? ? ? 90 ILE B CA 1 ATOM 413 C CA . PRO B 1 91 ? 114.483 101.689 -195.024 1.00 20.05 ? ? ? ? ? 91 PRO B CA 1 ATOM 414 C CA . ARG B 1 92 ? 118.146 102.422 -194.313 1.00 19.37 ? ? ? ? ? 92 ARG B CA 1 ATOM 415 C CA . ARG B 1 93 ? 120.499 99.483 -193.684 1.00 20.58 ? ? ? ? ? 93 ARG B CA 1 ATOM 416 C CA . ASP B 1 94 ? 124.161 100.470 -193.262 1.00 19.22 ? ? ? ? ? 94 ASP B CA 1 ATOM 417 C CA . TRP B 1 95 ? 126.817 97.837 -193.914 1.00 21.15 ? ? ? ? ? 95 TRP B CA 1 ATOM 418 C CA . GLY B 1 96 ? 128.882 97.408 -190.756 1.00 26.19 ? ? ? ? ? 96 GLY B CA 1 ATOM 419 C CA . ASP B 1 97 ? 126.761 99.494 -188.358 1.00 31.01 ? ? ? ? ? 97 ASP B CA 1 ATOM 420 C CA . THR B 1 98 ? 127.298 97.733 -185.024 1.00 37.19 ? ? ? ? ? 98 THR B CA 1 ATOM 421 C CA . ARG B 1 99 ? 124.476 99.695 -183.376 1.00 40.90 ? ? ? ? ? 99 ARG B CA 1 ATOM 422 C CA . TYR B 1 100 ? 122.056 97.134 -184.783 1.00 41.15 ? ? ? ? ? 100 TYR B CA 1 ATOM 423 C CA . PRO B 1 101 ? 122.004 93.344 -185.408 1.00 37.35 ? ? ? ? ? 101 PRO B CA 1 ATOM 424 C CA . ASP B 1 102 ? 123.629 91.569 -188.364 1.00 32.35 ? ? ? ? ? 102 ASP B CA 1 ATOM 425 C CA . PRO B 1 103 ? 126.115 94.350 -189.109 1.00 28.31 ? ? ? ? ? 103 PRO B CA 1 ATOM 426 C CA . TYR B 1 104 ? 128.022 91.970 -191.396 1.00 28.66 ? ? ? ? ? 104 TYR B CA 1 ATOM 427 C CA . THR B 1 105 ? 125.425 89.338 -192.275 1.00 28.52 ? ? ? ? ? 105 THR B CA 1 ATOM 428 C CA . PHE B 1 106 ? 122.922 89.727 -195.119 1.00 26.08 ? ? ? ? ? 106 PHE B CA 1 ATOM 429 C CA . ARG B 1 107 ? 120.337 87.914 -197.223 1.00 24.87 ? ? ? ? ? 107 ARG B CA 1 ATOM 430 C CA . ILE B 1 108 ? 119.648 87.980 -200.932 1.00 22.65 ? ? ? ? ? 108 ILE B CA 1 ATOM 431 C CA . ASN B 1 109 ? 117.747 91.164 -201.930 1.00 24.41 ? ? ? ? ? 109 ASN B CA 1 ATOM 432 C CA . ASP B 1 110 ? 118.868 93.166 -198.871 1.00 23.12 ? ? ? ? ? 110 ASP B CA 1 ATOM 433 C CA . ILE B 1 111 ? 119.421 96.840 -199.792 1.00 20.47 ? ? ? ? ? 111 ILE B CA 1 ATOM 434 C CA . VAL B 1 112 ? 122.499 98.161 -197.982 1.00 19.33 ? ? ? ? ? 112 VAL B CA 1 ATOM 435 C CA . VAL B 1 113 ? 124.390 101.423 -197.724 1.00 17.10 ? ? ? ? ? 113 VAL B CA 1 ATOM 436 C CA . CYS B 1 114 ? 128.163 101.895 -197.820 1.00 16.34 ? ? ? ? ? 114 CYS B CA 1 ATOM 437 C CA . ASN B 1 115 ? 130.390 104.968 -197.701 1.00 15.80 ? ? ? ? ? 115 ASN B CA 1 ATOM 438 C CA . SER B 1 116 ? 128.116 106.693 -195.192 1.00 18.56 ? ? ? ? ? 116 SER B CA 1 ATOM 439 C CA . ALA B 1 117 ? 130.453 106.493 -192.209 1.00 18.88 ? ? ? ? ? 117 ALA B CA 1 ATOM 440 C CA . PRO B 1 118 ? 133.923 105.414 -191.027 1.00 21.08 ? ? ? ? ? 118 PRO B CA 1 ATOM 441 C CA . TYR B 1 119 ? 132.780 101.833 -190.380 1.00 24.44 ? ? ? ? ? 119 TYR B CA 1 ATOM 442 C CA . ASN B 1 120 ? 131.629 101.964 -194.007 1.00 25.42 ? ? ? ? ? 120 ASN B CA 1 ATOM 443 C CA . ALA B 1 121 ? 133.981 104.231 -195.978 1.00 20.66 ? ? ? ? ? 121 ALA B CA 1 ATOM 444 C CA . THR B 1 122 ? 135.114 102.991 -199.389 1.00 22.51 ? ? ? ? ? 122 THR B CA 1 ATOM 445 C CA . GLU B 1 123 ? 135.587 106.093 -201.535 1.00 22.96 ? ? ? ? ? 123 GLU B CA 1 ATOM 446 C CA . SER B 1 124 ? 136.327 109.730 -200.704 1.00 27.46 ? ? ? ? ? 124 SER B CA 1 ATOM 447 C CA . GLY B 1 125 ? 134.888 111.858 -203.482 1.00 28.62 ? ? ? ? ? 125 GLY B CA 1 ATOM 448 C CA . ALA B 1 126 ? 131.691 109.821 -203.745 1.00 22.11 ? ? ? ? ? 126 ALA B CA 1 ATOM 449 C CA . GLY B 1 127 ? 128.490 110.127 -201.752 1.00 20.24 ? ? ? ? ? 127 GLY B CA 1 ATOM 450 C CA . TRP B 1 128 ? 126.711 107.238 -200.043 1.00 20.28 ? ? ? ? ? 128 TRP B CA 1 ATOM 451 C CA . LEU B 1 129 ? 126.741 104.080 -202.188 1.00 15.50 ? ? ? ? ? 129 LEU B CA 1 ATOM 452 C CA . VAL B 1 130 ? 123.732 101.775 -202.331 1.00 15.90 ? ? ? ? ? 130 VAL B CA 1 ATOM 453 C CA . TYR B 1 131 ? 123.889 98.046 -203.090 1.00 18.19 ? ? ? ? ? 131 TYR B CA 1 ATOM 454 C CA . ARG B 1 132 ? 121.606 95.029 -203.429 1.00 20.65 ? ? ? ? ? 132 ARG B CA 1 ATOM 455 C CA . CYS B 1 133 ? 122.732 91.540 -202.303 1.00 20.92 ? ? ? ? ? 133 CYS B CA 1 ATOM 456 C CA . LEU B 1 134 ? 122.464 89.059 -205.197 1.00 23.55 ? ? ? ? ? 134 LEU B CA 1 ATOM 457 C CA . ASP B 1 135 ? 123.929 85.972 -203.569 1.00 27.17 ? ? ? ? ? 135 ASP B CA 1 ATOM 458 C CA . VAL B 1 136 ? 125.291 84.763 -200.250 1.00 28.89 ? ? ? ? ? 136 VAL B CA 1 ATOM 459 C CA . PRO B 1 137 ? 127.651 81.998 -198.994 1.00 30.43 ? ? ? ? ? 137 PRO B CA 1 ATOM 460 C CA . ASP B 1 138 ? 126.548 78.397 -199.631 1.00 36.27 ? ? ? ? ? 138 ASP B CA 1 ATOM 461 C CA . THR B 1 139 ? 126.820 77.771 -195.883 1.00 36.81 ? ? ? ? ? 139 THR B CA 1 ATOM 462 C CA . GLY B 1 140 ? 124.026 78.635 -193.440 1.00 35.76 ? ? ? ? ? 140 GLY B CA 1 ATOM 463 C CA . MET B 1 141 ? 120.368 77.726 -192.906 1.00 40.46 ? ? ? ? ? 141 MET B CA 1 ATOM 464 C CA . CYS B 1 142 ? 116.885 78.062 -194.396 1.00 36.49 ? ? ? ? ? 142 CYS B CA 1 ATOM 465 C CA . SER B 1 143 ? 113.633 79.615 -193.160 1.00 34.84 ? ? ? ? ? 143 SER B CA 1 ATOM 466 C CA . ILE B 1 144 ? 112.136 76.218 -193.969 1.00 38.29 ? ? ? ? ? 144 ILE B CA 1 ATOM 467 C CA . ALA B 1 145 ? 114.379 74.483 -191.405 1.00 39.32 ? ? ? ? ? 145 ALA B CA 1 ATOM 468 C CA . SER B 1 146 ? 114.222 71.076 -193.076 1.00 40.11 ? ? ? ? ? 146 SER B CA 1 ATOM 469 C CA . LEU B 1 147 ? 116.155 72.301 -196.141 1.00 39.70 ? ? ? ? ? 147 LEU B CA 1 ATOM 470 C CA . THR B 1 148 ? 119.942 72.114 -195.759 1.00 37.70 ? ? ? ? ? 148 THR B CA 1 ATOM 471 C CA . ASP B 1 149 ? 120.787 73.056 -199.357 1.00 37.84 ? ? ? ? ? 149 ASP B CA 1 ATOM 472 C CA . LYS B 1 150 ? 120.792 76.749 -200.261 1.00 36.53 ? ? ? ? ? 150 LYS B CA 1 ATOM 473 C CA . ASP B 1 151 ? 119.640 76.191 -203.843 1.00 37.24 ? ? ? ? ? 151 ASP B CA 1 ATOM 474 C CA . GLU B 1 152 ? 116.845 73.858 -202.710 1.00 37.10 ? ? ? ? ? 152 GLU B CA 1 ATOM 475 C CA . CYS B 1 153 ? 115.814 76.425 -200.084 1.00 34.45 ? ? ? ? ? 153 CYS B CA 1 ATOM 476 C CA . LEU B 1 154 ? 115.515 79.259 -202.588 1.00 35.63 ? ? ? ? ? 154 LEU B CA 1 ATOM 477 C CA . LYS B 1 155 ? 113.797 77.042 -205.150 1.00 38.27 ? ? ? ? ? 155 LYS B CA 1 ATOM 478 C CA . LEU B 1 156 ? 111.019 76.190 -202.716 1.00 37.10 ? ? ? ? ? 156 LEU B CA 1 ATOM 479 C CA . GLY B 1 157 ? 110.564 79.821 -201.741 1.00 35.18 ? ? ? ? ? 157 GLY B CA 1 ATOM 480 C CA . GLY B 1 158 ? 112.603 79.609 -198.567 1.00 31.95 ? ? ? ? ? 158 GLY B CA 1 ATOM 481 C CA . LYS B 1 159 ? 114.905 82.344 -197.247 1.00 33.00 ? ? ? ? ? 159 LYS B CA 1 ATOM 482 C CA . TRP B 1 160 ? 118.613 81.609 -196.759 1.00 30.48 ? ? ? ? ? 160 TRP B CA 1 ATOM 483 C CA . THR B 1 161 ? 120.570 83.106 -193.860 1.00 31.60 ? ? ? ? ? 161 THR B CA 1 ATOM 484 C CA . PRO B 1 162 ? 124.323 82.674 -194.415 1.00 33.93 ? ? ? ? ? 162 PRO B CA 1 ATOM 485 C CA . SER B 1 163 ? 126.515 81.620 -191.502 1.00 33.55 ? ? ? ? ? 163 SER B CA 1 ATOM 486 C CA . ALA B 1 164 ? 129.583 83.422 -192.890 1.00 34.34 ? ? ? ? ? 164 ALA B CA 1 ATOM 487 C CA . ARG B 1 165 ? 129.762 87.216 -192.621 1.00 33.31 ? ? ? ? ? 165 ARG B CA 1 ATOM 488 C CA . SER B 1 166 ? 130.457 89.736 -195.385 1.00 26.95 ? ? ? ? ? 166 SER B CA 1 ATOM 489 C CA . MET B 1 167 ? 134.193 90.387 -195.018 1.00 30.33 ? ? ? ? ? 167 MET B CA 1 ATOM 490 C CA . THR B 1 168 ? 134.438 93.822 -196.605 1.00 30.97 ? ? ? ? ? 168 THR B CA 1 ATOM 491 C CA . PRO B 1 169 ? 131.940 96.503 -197.671 1.00 28.46 ? ? ? ? ? 169 PRO B CA 1 ATOM 492 C CA . PRO B 1 170 ? 131.105 96.292 -201.380 1.00 25.53 ? ? ? ? ? 170 PRO B CA 1 ATOM 493 C CA . GLU B 1 171 ? 132.866 99.057 -203.308 1.00 27.47 ? ? ? ? ? 171 GLU B CA 1 ATOM 494 C CA . GLY B 1 172 ? 132.789 100.621 -206.743 1.00 24.94 ? ? ? ? ? 172 GLY B CA 1 ATOM 495 C CA . ARG B 1 173 ? 130.055 100.151 -209.324 1.00 26.95 ? ? ? ? ? 173 ARG B CA 1 ATOM 496 C CA . GLY B 1 174 ? 131.124 96.683 -210.447 1.00 32.80 ? ? ? ? ? 174 GLY B CA 1 ATOM 497 C CA . ASP B 1 175 ? 130.664 94.816 -213.723 1.00 39.17 ? ? ? ? ? 175 ASP B CA 1 ATOM 498 C CA . ALA B 1 176 ? 128.888 96.284 -216.769 1.00 37.09 ? ? ? ? ? 176 ALA B CA 1 ATOM 499 C CA . GLU B 1 177 ? 125.820 94.816 -215.088 1.00 35.31 ? ? ? ? ? 177 GLU B CA 1 ATOM 500 C CA . GLY B 1 178 ? 126.955 96.269 -211.768 1.00 29.30 ? ? ? ? ? 178 GLY B CA 1 ATOM 501 C CA . THR B 1 179 ? 127.829 92.857 -210.343 1.00 25.34 ? ? ? ? ? 179 THR B CA 1 ATOM 502 C CA . ILE B 1 180 ? 130.411 92.773 -207.571 1.00 25.94 ? ? ? ? ? 180 ILE B CA 1 ATOM 503 C CA . GLU B 1 181 ? 132.127 89.685 -206.169 1.00 35.75 ? ? ? ? ? 181 GLU B CA 1 ATOM 504 C CA . PRO B 1 182 ? 134.256 90.445 -203.087 1.00 37.55 ? ? ? ? ? 182 PRO B CA 1 ATOM 505 C CA . GLY B 1 183 ? 135.323 86.807 -202.992 1.00 37.02 ? ? ? ? ? 183 GLY B CA 1 ATOM 506 C CA . ASP B 1 184 ? 133.863 86.144 -199.556 1.00 28.49 ? ? ? ? ? 184 ASP B CA 1 ATOM 507 C CA . GLY B 1 185 ? 130.877 84.239 -200.874 1.00 27.22 ? ? ? ? ? 185 GLY B CA 1 ATOM 508 C CA . TYR B 1 186 ? 128.658 87.313 -201.134 1.00 25.57 ? ? ? ? ? 186 TYR B CA 1 ATOM 509 C CA . VAL B 1 187 ? 127.681 88.825 -204.484 1.00 20.62 ? ? ? ? ? 187 VAL B CA 1 ATOM 510 C CA . TRP B 1 188 ? 126.413 92.437 -204.785 1.00 22.50 ? ? ? ? ? 188 TRP B CA 1 ATOM 511 C CA . GLU B 1 189 ? 124.791 94.656 -207.429 1.00 21.71 ? ? ? ? ? 189 GLU B CA 1 ATOM 512 C CA . TYR B 1 190 ? 125.586 98.409 -207.527 1.00 21.02 ? ? ? ? ? 190 TYR B CA 1 ATOM 513 C CA . LEU B 1 191 ? 122.386 100.455 -207.593 1.00 18.49 ? ? ? ? ? 191 LEU B CA 1 ATOM 514 C CA . PHE B 1 192 ? 122.995 104.170 -207.071 1.00 17.64 ? ? ? ? ? 192 PHE B CA 1 ATOM 515 C CA . GLU B 1 193 ? 124.800 107.012 -205.316 1.00 17.26 ? ? ? ? ? 193 GLU B CA 1 ATOM 516 C CA . ILE B 1 194 ? 123.286 109.622 -202.960 1.00 17.11 ? ? ? ? ? 194 ILE B CA 1 ATOM 517 C CA . PRO B 1 195 ? 124.742 113.143 -203.348 1.00 19.31 ? ? ? ? ? 195 PRO B CA 1 ATOM 518 C CA . PRO B 1 196 ? 125.778 115.004 -200.150 1.00 18.88 ? ? ? ? ? 196 PRO B CA 1 ATOM 519 C CA . ASP B 1 197 ? 123.047 117.675 -200.205 1.00 19.46 ? ? ? ? ? 197 ASP B CA 1 ATOM 520 C CA . VAL B 1 198 ? 120.511 114.838 -200.131 1.00 16.83 ? ? ? ? ? 198 VAL B CA 1 ATOM 521 C CA . SER B 1 199 ? 122.258 112.529 -197.651 1.00 15.88 ? ? ? ? ? 199 SER B CA 1 ATOM 522 C CA . ILE B 1 200 ? 123.092 115.351 -195.254 1.00 20.05 ? ? ? ? ? 200 ILE B CA 1 ATOM 523 C CA . ASN B 1 201 ? 119.707 117.081 -195.305 1.00 20.87 ? ? ? ? ? 201 ASN B CA 1 ATOM 524 C CA . ARG B 1 202 ? 117.151 114.491 -196.382 1.00 20.29 ? ? ? ? ? 202 ARG B CA 1 ATOM 525 C CA . CYS B 1 203 ? 118.250 110.996 -195.363 1.00 19.57 ? ? ? ? ? 203 CYS B CA 1 ATOM 526 C CA . THR B 1 204 ? 117.709 110.010 -191.734 1.00 19.81 ? ? ? ? ? 204 THR B CA 1 ATOM 527 C CA . ASN B 1 205 ? 118.852 107.274 -189.366 1.00 25.51 ? ? ? ? ? 205 ASN B CA 1 ATOM 528 C CA . GLU B 1 206 ? 115.882 105.273 -190.678 1.00 24.10 ? ? ? ? ? 206 GLU B CA 1 ATOM 529 C CA . TYR B 1 207 ? 115.484 106.217 -194.355 1.00 17.78 ? ? ? ? ? 207 TYR B CA 1 ATOM 530 C CA . ILE B 1 208 ? 117.479 106.895 -197.496 1.00 14.94 ? ? ? ? ? 208 ILE B CA 1 ATOM 531 C CA . VAL B 1 209 ? 116.118 108.794 -200.461 1.00 14.90 ? ? ? ? ? 209 VAL B CA 1 ATOM 532 C CA . VAL B 1 210 ? 115.645 107.059 -203.796 1.00 14.79 ? ? ? ? ? 210 VAL B CA 1 ATOM 533 C CA . PRO B 1 211 ? 115.557 109.487 -206.727 1.00 14.29 ? ? ? ? ? 211 PRO B CA 1 ATOM 534 C CA . TRP B 1 212 ? 112.333 109.836 -208.695 1.00 16.31 ? ? ? ? ? 212 TRP B CA 1 ATOM 535 C CA . PRO B 1 213 ? 112.487 108.636 -212.336 1.00 17.47 ? ? ? ? ? 213 PRO B CA 1 ATOM 536 C CA . GLU B 1 214 ? 112.410 112.203 -213.708 1.00 22.99 ? ? ? ? ? 214 GLU B CA 1 ATOM 537 C CA . GLU B 1 215 ? 115.500 113.090 -211.622 1.00 21.18 ? ? ? ? ? 215 GLU B CA 1 ATOM 538 C CA . LEU B 1 216 ? 117.383 110.100 -213.043 1.00 20.66 ? ? ? ? ? 216 LEU B CA 1 ATOM 539 C CA . LYS B 1 217 ? 116.528 110.973 -216.641 1.00 20.40 ? ? ? ? ? 217 LYS B CA 1 ATOM 540 C CA . GLU B 1 218 ? 117.477 114.593 -215.972 1.00 22.20 ? ? ? ? ? 218 GLU B CA 1 ATOM 541 C CA . ASP B 1 219 ? 120.772 114.197 -214.098 1.00 17.98 ? ? ? ? ? 219 ASP B CA 1 ATOM 542 C CA . PRO B 1 220 ? 122.109 110.596 -213.929 1.00 18.21 ? ? ? ? ? 220 PRO B CA 1 ATOM 543 C CA . THR B 1 221 ? 125.646 111.558 -212.865 1.00 20.24 ? ? ? ? ? 221 THR B CA 1 ATOM 544 C CA . ARG B 1 222 ? 124.236 113.342 -209.804 1.00 16.62 ? ? ? ? ? 222 ARG B CA 1 ATOM 545 C CA . TRP B 1 223 ? 123.004 109.933 -208.592 1.00 16.76 ? ? ? ? ? 223 TRP B CA 1 ATOM 546 C CA . GLY B 1 224 ? 125.957 107.974 -209.995 1.00 21.34 ? ? ? ? ? 224 GLY B CA 1 ATOM 547 C CA . TYR B 1 225 ? 123.598 106.267 -212.416 1.00 18.02 ? ? ? ? ? 225 TYR B CA 1 ATOM 548 C CA . GLU B 1 226 ? 125.230 107.138 -215.772 1.00 22.36 ? ? ? ? ? 226 GLU B CA 1 ATOM 549 C CA . ASP B 1 227 ? 126.548 103.571 -216.122 1.00 29.64 ? ? ? ? ? 227 ASP B CA 1 ATOM 550 C CA . ASN B 1 228 ? 123.151 101.985 -215.503 1.00 28.67 ? ? ? ? ? 228 ASN B CA 1 ATOM 551 C CA . LEU B 1 229 ? 121.855 99.897 -218.401 1.00 31.52 ? ? ? ? ? 229 LEU B CA 1 ATOM 552 C CA . THR B 1 230 ? 118.682 98.598 -216.792 1.00 29.28 ? ? ? ? ? 230 THR B CA 1 ATOM 553 C CA . TRP B 1 231 ? 116.766 101.654 -218.064 1.00 29.42 ? ? ? ? ? 231 TRP B CA 1 ATOM 554 C CA . GLN B 1 232 ? 116.714 99.957 -221.477 1.00 32.84 ? ? ? ? ? 232 GLN B CA 1 ATOM 555 C CA . GLN B 1 233 ? 113.911 97.915 -219.941 1.00 31.90 ? ? ? ? ? 233 GLN B CA 1 ATOM 556 C CA . ASP B 1 234 ? 112.783 99.834 -216.832 1.00 25.33 ? ? ? ? ? 234 ASP B CA 1 ATOM 557 C CA . ASP B 1 235 ? 113.026 103.470 -218.041 1.00 26.46 ? ? ? ? ? 235 ASP B CA 1 ATOM 558 C CA . PHE B 1 236 ? 114.761 104.741 -214.877 1.00 25.62 ? ? ? ? ? 236 PHE B CA 1 ATOM 559 C CA . GLY B 1 237 ? 112.254 103.123 -212.575 1.00 21.74 ? ? ? ? ? 237 GLY B CA 1 ATOM 560 C CA . LEU B 1 238 ? 114.771 102.715 -209.751 1.00 16.98 ? ? ? ? ? 238 LEU B CA 1 ATOM 561 C CA . ILE B 1 239 ? 111.987 103.341 -207.230 1.00 15.55 ? ? ? ? ? 239 ILE B CA 1 ATOM 562 C CA . TYR B 1 240 ? 110.288 100.156 -208.548 1.00 17.18 ? ? ? ? ? 240 TYR B CA 1 ATOM 563 C CA . ARG B 1 241 ? 113.510 98.113 -208.445 1.00 21.26 ? ? ? ? ? 241 ARG B CA 1 ATOM 564 C CA . VAL B 1 242 ? 114.015 98.916 -204.749 1.00 17.61 ? ? ? ? ? 242 VAL B CA 1 ATOM 565 C CA . LYS B 1 243 ? 110.322 98.616 -203.885 1.00 19.72 ? ? ? ? ? 243 LYS B CA 1 ATOM 566 C CA . ALA B 1 244 ? 110.043 102.215 -202.657 1.00 19.23 ? ? ? ? ? 244 ALA B CA 1 ATOM 567 C CA . ASN B 1 245 ? 106.523 102.844 -201.348 1.00 19.87 ? ? ? ? ? 245 ASN B CA 1 ATOM 568 C CA . THR B 1 246 ? 106.730 105.628 -198.801 1.00 20.28 ? ? ? ? ? 246 THR B CA 1 ATOM 569 C CA . ILE B 1 247 ? 106.873 109.373 -199.318 1.00 14.16 ? ? ? ? ? 247 ILE B CA 1 ATOM 570 C CA . ARG B 1 248 ? 108.579 111.582 -196.750 1.00 17.55 ? ? ? ? ? 248 ARG B CA 1 ATOM 571 C CA . PHE B 1 249 ? 107.654 115.250 -196.573 1.00 19.60 ? ? ? ? ? 249 PHE B CA 1 ATOM 572 C CA . LYS B 1 250 ? 110.201 117.977 -195.920 1.00 21.83 ? ? ? ? ? 250 LYS B CA 1 ATOM 573 C CA . ALA B 1 251 ? 107.725 120.853 -195.809 1.00 23.41 ? ? ? ? ? 251 ALA B CA 1 ATOM 574 C CA . TYR B 1 252 ? 108.307 124.321 -194.380 1.00 29.84 ? ? ? ? ? 252 TYR B CA 1 ATOM 575 C CA . LEU B 1 253 ? 106.091 126.761 -192.493 1.00 25.80 ? ? ? ? ? 253 LEU B CA 1 ATOM 576 C CA . ASP B 1 254 ? 107.731 130.154 -192.955 1.00 25.21 ? ? ? ? ? 254 ASP B CA 1 ATOM 577 C CA . SER B 1 255 ? 106.442 132.694 -190.439 1.00 26.23 ? ? ? ? ? 255 SER B CA 1 ATOM 578 C CA . VAL B 1 256 ? 107.171 135.499 -192.909 1.00 27.45 ? ? ? ? ? 256 VAL B CA 1 ATOM 579 C CA . TYR B 1 257 ? 103.961 134.667 -194.781 1.00 23.64 ? ? ? ? ? 257 TYR B CA 1 ATOM 580 C CA . PHE B 1 258 ? 101.921 134.439 -191.564 1.00 22.35 ? ? ? ? ? 258 PHE B CA 1 ATOM 581 C CA . PRO B 1 259 ? 103.482 137.127 -189.314 1.00 25.11 ? ? ? ? ? 259 PRO B CA 1 ATOM 582 C CA . GLU B 1 260 ? 100.411 137.302 -187.091 1.00 30.86 ? ? ? ? ? 260 GLU B CA 1 ATOM 583 C CA . ALA B 1 261 ? 100.927 133.632 -186.226 1.00 32.05 ? ? ? ? ? 261 ALA B CA 1 ATOM 584 C CA . ALA B 1 262 ? 104.478 134.199 -184.981 1.00 34.27 ? ? ? ? ? 262 ALA B CA 1 ATOM 585 C CA . LEU B 1 263 ? 104.100 137.182 -182.661 1.00 37.69 ? ? ? ? ? 263 LEU B CA 1 ATOM 586 C CA . PRO B 1 264 ? 106.588 137.393 -179.790 1.00 38.55 ? ? ? ? ? 264 PRO B CA 1 ATOM 587 C CA . GLY B 1 265 ? 105.279 135.316 -176.903 1.00 35.01 ? ? ? ? ? 265 GLY B CA 1 ATOM 588 C CA . ASN B 1 266 ? 102.706 133.379 -178.942 1.00 30.93 ? ? ? ? ? 266 ASN B CA 1 ATOM 589 C CA . LYS B 1 267 ? 101.418 130.023 -177.702 1.00 32.03 ? ? ? ? ? 267 LYS B CA 1 ATOM 590 C CA . GLY B 1 268 ? 102.310 128.052 -180.829 1.00 29.64 ? ? ? ? ? 268 GLY B CA 1 ATOM 591 C CA . PHE B 1 269 ? 100.264 125.771 -183.070 1.00 26.19 ? ? ? ? ? 269 PHE B CA 1 ATOM 592 C CA . ARG B 1 270 ? 99.008 122.250 -182.378 1.00 25.81 ? ? ? ? ? 270 ARG B CA 1 ATOM 593 C CA . GLN B 1 271 ? 97.599 120.878 -185.619 1.00 24.38 ? ? ? ? ? 271 GLN B CA 1 ATOM 594 C CA . ILE B 1 272 ? 98.674 119.920 -189.108 1.00 21.29 ? ? ? ? ? 272 ILE B CA 1 ATOM 595 C CA . SER B 1 273 ? 96.652 118.618 -192.010 1.00 17.27 ? ? ? ? ? 273 SER B CA 1 ATOM 596 C CA . ILE B 1 274 ? 96.943 117.910 -195.687 1.00 16.90 ? ? ? ? ? 274 ILE B CA 1 ATOM 597 C CA . ILE B 1 275 ? 94.177 118.906 -198.061 1.00 17.58 ? ? ? ? ? 275 ILE B CA 1 ATOM 598 C CA . THR B 1 276 ? 94.049 118.139 -201.746 1.00 17.53 ? ? ? ? ? 276 THR B CA 1 ATOM 599 C CA . ASN B 1 277 ? 92.585 120.620 -204.260 1.00 17.33 ? ? ? ? ? 277 ASN B CA 1 ATOM 600 C CA . PRO B 1 278 ? 90.944 123.189 -201.950 1.00 17.41 ? ? ? ? ? 278 PRO B CA 1 ATOM 601 C CA . LEU B 1 279 ? 88.963 126.054 -203.524 1.00 17.61 ? ? ? ? ? 279 LEU B CA 1 ATOM 602 C CA . GLU B 1 280 ? 89.410 129.814 -203.160 1.00 17.65 ? ? ? ? ? 280 GLU B CA 1 ATOM 603 C CA . ALA B 1 281 ? 86.748 131.786 -201.269 1.00 20.19 ? ? ? ? ? 281 ALA B CA 1 ATOM 604 C CA . LYS B 1 282 ? 83.712 133.085 -203.163 1.00 24.51 ? ? ? ? ? 282 LYS B CA 1 ATOM 605 C CA . ALA B 1 283 ? 81.746 136.333 -203.334 1.00 32.98 ? ? ? ? ? 283 ALA B CA 1 ATOM 606 C CA . HIS B 1 284 ? 78.499 134.357 -203.359 1.00 37.91 ? ? ? ? ? 284 HIS B CA 1 ATOM 607 C CA . PRO B 1 285 ? 78.359 130.606 -202.554 1.00 37.87 ? ? ? ? ? 285 PRO B CA 1 ATOM 608 C CA . ASN B 1 286 ? 76.846 129.867 -205.960 1.00 35.68 ? ? ? ? ? 286 ASN B CA 1 ATOM 609 C CA . ASP B 1 287 ? 79.702 131.442 -207.924 1.00 29.54 ? ? ? ? ? 287 ASP B CA 1 ATOM 610 C CA . PRO B 1 288 ? 82.105 129.299 -209.976 1.00 27.18 ? ? ? ? ? 288 PRO B CA 1 ATOM 611 C CA . ASN B 1 289 ? 84.593 127.082 -208.168 1.00 23.05 ? ? ? ? ? 289 ASN B CA 1 ATOM 612 C CA . VAL B 1 290 ? 88.171 128.314 -208.561 1.00 22.71 ? ? ? ? ? 290 VAL B CA 1 ATOM 613 C CA . LYS B 1 291 ? 90.998 125.922 -207.636 1.00 23.57 ? ? ? ? ? 291 LYS B CA 1 ATOM 614 C CA . ALA B 1 292 ? 93.416 127.281 -205.009 1.00 18.80 ? ? ? ? ? 292 ALA B CA 1 ATOM 615 C CA . GLU B 1 293 ? 96.749 127.514 -206.830 1.00 22.17 ? ? ? ? ? 293 GLU B CA 1 ATOM 616 C CA . LYS B 1 294 ? 98.555 130.266 -204.897 1.00 24.35 ? ? ? ? ? 294 LYS B CA 1 ATOM 617 C CA . ASP B 1 295 ? 101.590 129.468 -202.717 1.00 22.78 ? ? ? ? ? 295 ASP B CA 1 ATOM 618 C CA . TYR B 1 296 ? 99.702 130.208 -199.499 1.00 23.45 ? ? ? ? ? 296 TYR B CA 1 ATOM 619 C CA . TYR B 1 297 ? 96.380 131.391 -198.140 1.00 24.35 ? ? ? ? ? 297 TYR B CA 1 ATOM 620 C CA . ASP B 1 298 ? 94.990 132.799 -194.942 1.00 27.75 ? ? ? ? ? 298 ASP B CA 1 ATOM 621 C CA . PRO B 1 299 ? 92.250 130.296 -194.120 1.00 27.41 ? ? ? ? ? 299 PRO B CA 1 ATOM 622 C CA . GLU B 1 300 ? 89.846 133.190 -194.710 1.00 28.09 ? ? ? ? ? 300 GLU B CA 1 ATOM 623 C CA . ASP B 1 301 ? 90.719 133.309 -198.405 1.00 22.04 ? ? ? ? ? 301 ASP B CA 1 ATOM 624 C CA . LEU B 1 302 ? 89.693 129.690 -199.113 1.00 18.74 ? ? ? ? ? 302 LEU B CA 1 ATOM 625 C CA . MET B 1 303 ? 86.238 128.094 -199.384 1.00 20.02 ? ? ? ? ? 303 MET B CA 1 ATOM 626 C CA . ARG B 1 304 ? 85.623 126.726 -195.880 1.00 22.63 ? ? ? ? ? 304 ARG B CA 1 ATOM 627 C CA . HIS B 1 305 ? 85.792 122.897 -195.802 1.00 23.17 ? ? ? ? ? 305 HIS B CA 1 ATOM 628 C CA . SER B 1 306 ? 86.758 122.711 -199.494 1.00 18.56 ? ? ? ? ? 306 SER B CA 1 ATOM 629 C CA . GLY B 1 307 ? 89.331 120.211 -200.738 1.00 19.31 ? ? ? ? ? 307 GLY B CA 1 ATOM 630 C CA . GLU B 1 308 ? 89.781 116.717 -199.329 1.00 18.69 ? ? ? ? ? 308 GLU B CA 1 ATOM 631 C CA . MET B 1 309 ? 91.577 116.319 -196.013 1.00 19.85 ? ? ? ? ? 309 MET B CA 1 ATOM 632 C CA . ILE B 1 310 ? 93.684 113.169 -196.421 1.00 19.38 ? ? ? ? ? 310 ILE B CA 1 ATOM 633 C CA . TYR B 1 311 ? 95.865 113.498 -193.324 1.00 19.52 ? ? ? ? ? 311 TYR B CA 1 ATOM 634 C CA . MET B 1 312 ? 95.447 114.921 -189.824 1.00 22.57 ? ? ? ? ? 312 MET B CA 1 ATOM 635 C CA . GLU B 1 313 ? 97.926 115.331 -186.973 1.00 24.76 ? ? ? ? ? 313 GLU B CA 1 ATOM 636 C CA . ASN B 1 314 ? 97.664 116.561 -183.398 1.00 24.68 ? ? ? ? ? 314 ASN B CA 1 ATOM 637 C CA . ARG B 1 315 ? 100.834 117.439 -181.537 1.00 26.14 ? ? ? ? ? 315 ARG B CA 1 ATOM 638 C CA . PRO B 1 316 ? 102.229 119.168 -178.462 1.00 27.39 ? ? ? ? ? 316 PRO B CA 1 ATOM 639 C CA . PRO B 1 317 ? 102.508 122.937 -179.066 1.00 27.09 ? ? ? ? ? 317 PRO B CA 1 ATOM 640 C CA . ILE B 1 318 ? 105.377 124.339 -181.141 1.00 26.72 ? ? ? ? ? 318 ILE B CA 1 ATOM 641 C CA . ILE B 1 319 ? 106.093 128.068 -180.911 1.00 32.64 ? ? ? ? ? 319 ILE B CA 1 ATOM 642 C CA . MET B 1 320 ? 106.695 129.770 -184.255 1.00 36.43 ? ? ? ? ? 320 MET B CA 1 ATOM 643 C CA . ALA B 1 321 ? 109.216 132.625 -184.289 1.00 40.95 ? ? ? ? ? 321 ALA B CA 1 ATOM 644 C CA . MET B 1 322 ? 109.182 135.565 -186.697 1.00 48.69 ? ? ? ? ? 322 MET B CA 1 ATOM 645 C CA . ASP B 1 323 ? 111.736 135.477 -189.498 1.00 48.74 ? ? ? ? ? 323 ASP B CA 1 ATOM 646 C CA . GLN B 1 324 ? 112.201 131.804 -188.706 1.00 45.37 ? ? ? ? ? 324 GLN B CA 1 ATOM 647 C CA . THR B 1 325 ? 110.994 128.585 -190.314 1.00 38.06 ? ? ? ? ? 325 THR B CA 1 ATOM 648 C CA . GLU B 1 326 ? 109.559 125.372 -188.877 1.00 30.88 ? ? ? ? ? 326 GLU B CA 1 ATOM 649 C CA . GLU B 1 327 ? 110.089 122.045 -190.635 1.00 24.90 ? ? ? ? ? 327 GLU B CA 1 ATOM 650 C CA . ILE B 1 328 ? 107.176 119.626 -190.894 1.00 20.92 ? ? ? ? ? 328 ILE B CA 1 ATOM 651 C CA . ASN B 1 329 ? 107.884 115.999 -191.733 1.00 21.81 ? ? ? ? ? 329 ASN B CA 1 ATOM 652 C CA . ILE B 1 330 ? 105.176 113.565 -192.789 1.00 21.45 ? ? ? ? ? 330 ILE B CA 1 ATOM 653 C CA . LEU B 1 331 ? 105.280 109.932 -193.962 1.00 20.16 ? ? ? ? ? 331 LEU B CA 1 ATOM 654 C CA . PHE B 1 332 ? 102.766 108.490 -196.448 1.00 19.28 ? ? ? ? ? 332 PHE B CA 1 ATOM 655 C CA . THR B 1 333 ? 103.003 104.727 -196.965 1.00 22.78 ? ? ? ? ? 333 THR B CA 1 ATOM 656 C CA . PHE B 1 334 ? 101.417 103.296 -200.128 1.00 22.08 ? ? ? ? ? 334 PHE B CA 1 ATOM 657 C CA . MET C 2 1 ? 146.317 57.892 -177.063 1.00 56.32 ? ? ? ? ? 1 MET C CA 1 ATOM 658 C CA . PHE C 2 2 ? 146.890 56.067 -180.347 1.00 48.65 ? ? ? ? ? 2 PHE C CA 1 ATOM 659 C CA . ILE C 2 3 ? 150.126 54.088 -180.443 1.00 43.93 ? ? ? ? ? 3 ILE C CA 1 ATOM 660 C CA . GLN C 2 4 ? 150.737 53.183 -184.067 1.00 39.33 ? ? ? ? ? 4 GLN C CA 1 ATOM 661 C CA . GLU C 2 5 ? 152.203 49.874 -185.171 1.00 38.83 ? ? ? ? ? 5 GLU C CA 1 ATOM 662 C CA . PRO C 2 6 ? 155.256 49.891 -187.463 1.00 35.01 ? ? ? ? ? 6 PRO C CA 1 ATOM 663 C CA . LYS C 2 7 ? 154.885 49.836 -191.253 1.00 35.55 ? ? ? ? ? 7 LYS C CA 1 ATOM 664 C CA . LYS C 2 8 ? 153.171 46.815 -192.808 1.00 39.63 ? ? ? ? ? 8 LYS C CA 1 ATOM 665 C CA . LEU C 2 9 ? 153.504 45.897 -196.485 1.00 42.73 ? ? ? ? ? 9 LEU C CA 1 ATOM 666 C CA . ILE C 2 10 ? 151.370 43.670 -198.719 1.00 48.27 ? ? ? ? ? 10 ILE C CA 1 ATOM 667 C CA . ASP C 2 11 ? 153.031 40.295 -199.306 1.00 54.84 ? ? ? ? ? 11 ASP C CA 1 ATOM 668 C CA . THR C 2 12 ? 152.544 40.057 -203.079 1.00 58.06 ? ? ? ? ? 12 THR C CA 1 ATOM 669 C CA . GLY C 2 13 ? 154.880 37.099 -202.682 1.00 61.41 ? ? ? ? ? 13 GLY C CA 1 ATOM 670 C CA . GLU C 2 14 ? 151.666 35.134 -202.233 1.00 62.71 ? ? ? ? ? 14 GLU C CA 1 ATOM 671 C CA . ILE C 2 15 ? 148.296 35.569 -203.936 1.00 65.64 ? ? ? ? ? 15 ILE C CA 1 ATOM 672 C CA . GLY C 2 16 ? 148.333 32.750 -206.527 1.00 69.28 ? ? ? ? ? 16 GLY C CA 1 ATOM 673 C CA . ASN C 2 17 ? 149.147 30.746 -203.419 1.00 69.36 ? ? ? ? ? 17 ASN C CA 1 ATOM 674 C CA . ALA C 2 18 ? 146.274 31.968 -200.894 1.00 68.26 ? ? ? ? ? 18 ALA C CA 1 ATOM 675 C CA . SER C 2 19 ? 142.673 32.651 -201.972 1.00 66.71 ? ? ? ? ? 19 SER C CA 1 ATOM 676 C CA . THR C 2 20 ? 141.160 35.925 -202.199 1.00 64.78 ? ? ? ? ? 20 THR C CA 1 ATOM 677 C CA . GLY C 2 21 ? 139.493 35.690 -198.812 1.00 63.58 ? ? ? ? ? 21 GLY C CA 1 ATOM 678 C CA . ASP C 2 22 ? 142.661 35.576 -196.726 1.00 63.59 ? ? ? ? ? 22 ASP C CA 1 ATOM 679 C CA . ILE C 2 23 ? 144.736 38.026 -198.803 1.00 62.76 ? ? ? ? ? 23 ILE C CA 1 ATOM 680 C CA . LEU C 2 24 ? 142.028 40.690 -198.659 1.00 61.42 ? ? ? ? ? 24 LEU C CA 1 ATOM 681 C CA . PHE C 2 25 ? 141.612 40.397 -194.898 1.00 60.16 ? ? ? ? ? 25 PHE C CA 1 ATOM 682 C CA . ASP C 2 26 ? 145.341 40.213 -194.207 1.00 60.85 ? ? ? ? ? 26 ASP C CA 1 ATOM 683 C CA . GLY C 2 27 ? 145.850 42.944 -196.778 1.00 59.59 ? ? ? ? ? 27 GLY C CA 1 ATOM 684 C CA . GLY C 2 28 ? 142.992 45.208 -195.779 1.00 58.94 ? ? ? ? ? 28 GLY C CA 1 ATOM 685 C CA . ASN C 2 29 ? 143.860 45.256 -192.090 1.00 58.25 ? ? ? ? ? 29 ASN C CA 1 ATOM 686 C CA . LYS C 2 30 ? 147.403 46.068 -193.227 1.00 56.64 ? ? ? ? ? 30 LYS C CA 1 ATOM 687 C CA . ILE C 2 31 ? 146.210 49.000 -195.315 1.00 55.79 ? ? ? ? ? 31 ILE C CA 1 ATOM 688 C CA . ASN C 2 32 ? 144.012 50.237 -192.468 1.00 55.38 ? ? ? ? ? 32 ASN C CA 1 ATOM 689 C CA . SER C 2 33 ? 146.896 49.956 -190.005 1.00 53.56 ? ? ? ? ? 33 SER C CA 1 ATOM 690 C CA . ASP C 2 34 ? 149.319 52.049 -192.058 1.00 52.34 ? ? ? ? ? 34 ASP C CA 1 ATOM 691 C CA . PHE C 2 35 ? 146.876 54.782 -193.032 1.00 52.37 ? ? ? ? ? 35 PHE C CA 1 ATOM 692 C CA . ASN C 2 36 ? 145.734 55.016 -189.419 1.00 51.28 ? ? ? ? ? 36 ASN C CA 1 ATOM 693 C CA . ALA C 2 37 ? 149.374 55.524 -188.493 1.00 49.19 ? ? ? ? ? 37 ALA C CA 1 ATOM 694 C CA . ILE C 2 38 ? 149.664 58.325 -191.055 1.00 47.50 ? ? ? ? ? 38 ILE C CA 1 ATOM 695 C CA . TYR C 2 39 ? 146.373 60.090 -190.318 1.00 43.92 ? ? ? ? ? 39 TYR C CA 1 ATOM 696 C CA . ASN C 2 40 ? 146.999 60.038 -186.564 1.00 42.66 ? ? ? ? ? 40 ASN C CA 1 ATOM 697 C CA . ALA C 2 41 ? 150.451 61.537 -187.028 1.00 40.28 ? ? ? ? ? 41 ALA C CA 1 ATOM 698 C CA . PHE C 2 42 ? 149.025 64.381 -189.122 1.00 38.30 ? ? ? ? ? 42 PHE C CA 1 ATOM 699 C CA . GLY C 2 43 ? 145.474 64.560 -187.792 1.00 35.36 ? ? ? ? ? 43 GLY C CA 1 ATOM 700 C CA . ASP C 2 44 ? 143.360 64.920 -184.658 1.00 36.88 ? ? ? ? ? 44 ASP C CA 1 ATOM 701 C CA . GLN C 2 45 ? 143.633 61.642 -182.745 1.00 41.70 ? ? ? ? ? 45 GLN C CA 1 ATOM 702 C CA . ARG C 2 46 ? 140.605 62.474 -180.593 1.00 44.45 ? ? ? ? ? 46 ARG C CA 1 ATOM 703 C CA . LYS C 2 47 ? 138.412 61.537 -183.568 1.00 46.48 ? ? ? ? ? 47 LYS C CA 1 ATOM 704 C CA . MET C 2 48 ? 139.377 57.867 -183.296 1.00 50.14 ? ? ? ? ? 48 MET C CA 1 ATOM 705 C CA . ALA C 2 49 ? 136.561 57.595 -180.747 1.00 54.98 ? ? ? ? ? 49 ALA C CA 1 ATOM 706 C CA . VAL C 2 50 ? 133.998 57.926 -183.539 1.00 57.59 ? ? ? ? ? 50 VAL C CA 1 ATOM 707 C CA . ALA C 2 51 ? 133.873 55.911 -186.784 1.00 58.81 ? ? ? ? ? 51 ALA C CA 1 ATOM 708 C CA . ASN C 2 52 ? 137.554 55.143 -186.251 1.00 59.72 ? ? ? ? ? 52 ASN C CA 1 ATOM 709 C CA . GLY C 2 53 ? 138.469 58.572 -187.593 1.00 58.67 ? ? ? ? ? 53 GLY C CA 1 ATOM 710 C CA . THR C 2 54 ? 136.076 58.414 -190.548 1.00 57.45 ? ? ? ? ? 54 THR C CA 1 ATOM 711 C CA . GLY C 2 55 ? 132.858 60.129 -191.562 1.00 57.56 ? ? ? ? ? 55 GLY C CA 1 ATOM 712 C CA . ALA C 2 56 ? 132.122 63.745 -192.450 1.00 57.46 ? ? ? ? ? 56 ALA C CA 1 ATOM 713 C CA . ASP C 2 57 ? 133.952 65.122 -189.422 1.00 54.18 ? ? ? ? ? 57 ASP C CA 1 ATOM 714 C CA . GLY C 2 58 ? 136.571 62.410 -189.785 1.00 50.23 ? ? ? ? ? 58 GLY C CA 1 ATOM 715 C CA . GLN C 2 59 ? 140.356 62.690 -189.760 1.00 47.94 ? ? ? ? ? 59 GLN C CA 1 ATOM 716 C CA . ILE C 2 60 ? 142.244 64.619 -192.437 1.00 44.92 ? ? ? ? ? 60 ILE C CA 1 ATOM 717 C CA . ILE C 2 61 ? 145.921 65.107 -193.312 1.00 39.74 ? ? ? ? ? 61 ILE C CA 1 ATOM 718 C CA . HIS C 2 62 ? 147.124 68.521 -192.104 1.00 35.60 ? ? ? ? ? 62 HIS C CA 1 ATOM 719 C CA . ALA C 2 63 ? 149.876 69.847 -194.361 1.00 31.53 ? ? ? ? ? 63 ALA C CA 1 ATOM 720 C CA . THR C 2 64 ? 150.908 72.005 -191.415 1.00 33.33 ? ? ? ? ? 64 THR C CA 1 ATOM 721 C CA . GLY C 2 65 ? 151.109 68.823 -189.399 1.00 32.25 ? ? ? ? ? 65 GLY C CA 1 ATOM 722 C CA . TYR C 2 66 ? 149.205 68.422 -186.141 1.00 33.19 ? ? ? ? ? 66 TYR C CA 1 ATOM 723 C CA . TYR C 2 67 ? 149.794 68.639 -182.389 1.00 33.77 ? ? ? ? ? 67 TYR C CA 1 ATOM 724 C CA . GLN C 2 68 ? 147.786 66.072 -180.390 1.00 36.14 ? ? ? ? ? 68 GLN C CA 1 ATOM 725 C CA . LYS C 2 69 ? 145.716 67.096 -177.368 1.00 39.64 ? ? ? ? ? 69 LYS C CA 1 ATOM 726 C CA . HIS C 2 70 ? 145.988 64.369 -174.720 1.00 42.21 ? ? ? ? ? 70 HIS C CA 1 ATOM 727 C CA . SER C 2 71 ? 144.743 63.967 -171.146 1.00 44.83 ? ? ? ? ? 71 SER C CA 1 ATOM 728 C CA . ILE C 2 72 ? 146.582 63.841 -167.823 1.00 45.78 ? ? ? ? ? 72 ILE C CA 1 ATOM 729 C CA . THR C 2 73 ? 146.016 60.116 -167.424 1.00 46.59 ? ? ? ? ? 73 THR C CA 1 ATOM 730 C CA . GLU C 2 74 ? 147.361 59.446 -170.927 1.00 45.90 ? ? ? ? ? 74 GLU C CA 1 ATOM 731 C CA . TYR C 2 75 ? 150.565 61.326 -170.091 1.00 43.22 ? ? ? ? ? 75 TYR C CA 1 ATOM 732 C CA . ALA C 2 76 ? 150.941 59.013 -167.093 1.00 42.76 ? ? ? ? ? 76 ALA C CA 1 ATOM 733 C CA . THR C 2 77 ? 152.990 56.753 -169.362 1.00 42.90 ? ? ? ? ? 77 THR C CA 1 ATOM 734 C CA . PRO C 2 78 ? 156.128 57.742 -171.364 1.00 43.17 ? ? ? ? ? 78 PRO C CA 1 ATOM 735 C CA . VAL C 2 79 ? 155.425 59.262 -174.777 1.00 42.66 ? ? ? ? ? 79 VAL C CA 1 ATOM 736 C CA . LYS C 2 80 ? 156.825 57.852 -178.034 1.00 40.52 ? ? ? ? ? 80 LYS C CA 1 ATOM 737 C CA . VAL C 2 81 ? 159.529 59.694 -179.972 1.00 36.16 ? ? ? ? ? 81 VAL C CA 1 ATOM 738 C CA . GLY C 2 82 ? 158.341 61.662 -182.988 1.00 32.74 ? ? ? ? ? 82 GLY C CA 1 ATOM 739 C CA . THR C 2 83 ? 155.060 62.772 -181.389 1.00 32.19 ? ? ? ? ? 83 THR C CA 1 ATOM 740 C CA . ARG C 2 84 ? 153.605 66.288 -181.177 1.00 33.29 ? ? ? ? ? 84 ARG C CA 1 ATOM 741 C CA . HIS C 2 85 ? 151.691 67.783 -178.262 1.00 34.89 ? ? ? ? ? 85 HIS C CA 1 ATOM 742 C CA . ASP C 2 86 ? 149.443 70.795 -177.752 1.00 32.31 ? ? ? ? ? 86 ASP C CA 1 ATOM 743 C CA . ILE C 2 87 ? 149.629 71.247 -173.989 1.00 32.39 ? ? ? ? ? 87 ILE C CA 1 ATOM 744 C CA . ASP C 2 88 ? 146.773 72.379 -171.757 1.00 35.26 ? ? ? ? ? 88 ASP C CA 1 ATOM 745 C CA . THR C 2 89 ? 147.635 73.357 -168.193 1.00 36.38 ? ? ? ? ? 89 THR C CA 1 ATOM 746 C CA . SER C 2 90 ? 144.622 75.578 -167.547 1.00 39.92 ? ? ? ? ? 90 SER C CA 1 ATOM 747 C CA . THR C 2 91 ? 143.376 73.415 -164.664 1.00 43.61 ? ? ? ? ? 91 THR C CA 1 ATOM 748 C CA . VAL C 2 92 ? 146.790 72.263 -163.446 1.00 39.15 ? ? ? ? ? 92 VAL C CA 1 ATOM 749 C CA . GLY C 2 93 ? 150.367 71.825 -164.607 1.00 38.33 ? ? ? ? ? 93 GLY C CA 1 ATOM 750 C CA . VAL C 2 94 ? 151.008 68.744 -166.711 1.00 39.26 ? ? ? ? ? 94 VAL C CA 1 ATOM 751 C CA . LYS C 2 95 ? 154.000 66.416 -166.613 1.00 38.23 ? ? ? ? ? 95 LYS C CA 1 ATOM 752 C CA . VAL C 2 96 ? 155.099 64.741 -169.843 1.00 34.03 ? ? ? ? ? 96 VAL C CA 1 ATOM 753 C CA . ILE C 2 97 ? 157.702 61.983 -170.004 1.00 35.91 ? ? ? ? ? 97 ILE C CA 1 ATOM 754 C CA . ILE C 2 98 ? 159.579 61.017 -173.173 1.00 37.02 ? ? ? ? ? 98 ILE C CA 1 ATOM 755 C CA . GLU C 2 99 ? 160.822 57.465 -173.784 1.00 40.43 ? ? ? ? ? 99 GLU C CA 1 ATOM 756 C CA . ARG C 2 100 ? 164.572 56.940 -174.189 1.00 41.68 ? ? ? ? ? 100 ARG C CA 1 ATOM 757 C CA . GLY C 2 101 ? 165.607 58.206 -177.594 1.00 38.46 ? ? ? ? ? 101 GLY C CA 1 ATOM 758 C CA . GLU C 2 102 ? 168.309 57.694 -180.188 1.00 38.61 ? ? ? ? ? 102 GLU C CA 1 ATOM 759 C CA . LEU C 2 103 ? 170.340 60.331 -182.004 1.00 33.73 ? ? ? ? ? 103 LEU C CA 1 ATOM 760 C CA . GLY C 2 104 ? 167.994 62.628 -183.897 1.00 32.70 ? ? ? ? ? 104 GLY C CA 1 ATOM 761 C CA . ASP C 2 105 ? 164.745 61.521 -182.258 1.00 35.40 ? ? ? ? ? 105 ASP C CA 1 ATOM 762 C CA . CYS C 2 106 ? 162.381 64.445 -181.775 1.00 33.66 ? ? ? ? ? 106 CYS C CA 1 ATOM 763 C CA . VAL C 2 107 ? 159.304 65.491 -179.768 1.00 30.09 ? ? ? ? ? 107 VAL C CA 1 ATOM 764 C CA . GLU C 2 108 ? 157.623 68.898 -180.160 1.00 30.50 ? ? ? ? ? 108 GLU C CA 1 ATOM 765 C CA . PHE C 2 109 ? 155.203 70.863 -177.991 1.00 29.75 ? ? ? ? ? 109 PHE C CA 1 ATOM 766 C CA . ILE C 2 110 ? 153.035 73.935 -178.444 1.00 31.39 ? ? ? ? ? 110 ILE C CA 1 ATOM 767 C CA . ASN C 2 111 ? 150.621 75.839 -176.215 1.00 28.58 ? ? ? ? ? 111 ASN C CA 1 ATOM 768 C CA . SER C 2 112 ? 147.725 77.097 -178.331 1.00 28.28 ? ? ? ? ? 112 SER C CA 1 ATOM 769 C CA . ASN C 2 113 ? 145.518 78.171 -175.419 1.00 29.00 ? ? ? ? ? 113 ASN C CA 1 ATOM 770 C CA . GLY C 2 114 ? 148.452 79.847 -173.670 1.00 28.58 ? ? ? ? ? 114 GLY C CA 1 ATOM 771 C CA . SER C 2 115 ? 147.750 78.113 -170.375 1.00 25.28 ? ? ? ? ? 115 SER C CA 1 ATOM 772 C CA . ILE C 2 116 ? 151.431 77.562 -169.575 1.00 25.39 ? ? ? ? ? 116 ILE C CA 1 ATOM 773 C CA . SER C 2 117 ? 152.557 79.599 -166.561 1.00 27.54 ? ? ? ? ? 117 SER C CA 1 ATOM 774 C CA . VAL C 2 118 ? 154.660 79.354 -163.409 1.00 31.40 ? ? ? ? ? 118 VAL C CA 1 ATOM 775 C CA . THR C 2 119 ? 151.717 77.952 -161.422 1.00 32.46 ? ? ? ? ? 119 THR C CA 1 ATOM 776 C CA . ASN C 2 120 ? 150.516 75.648 -164.223 1.00 28.45 ? ? ? ? ? 120 ASN C CA 1 ATOM 777 C CA . PRO C 2 121 ? 153.833 74.736 -165.889 1.00 27.52 ? ? ? ? ? 121 PRO C CA 1 ATOM 778 C CA . LEU C 2 122 ? 154.754 72.186 -168.521 1.00 30.25 ? ? ? ? ? 122 LEU C CA 1 ATOM 779 C CA . THR C 2 123 ? 157.211 69.763 -166.903 1.00 29.95 ? ? ? ? ? 123 THR C CA 1 ATOM 780 C CA . ILE C 2 124 ? 159.225 67.634 -169.313 1.00 30.20 ? ? ? ? ? 124 ILE C CA 1 ATOM 781 C CA . GLN C 2 125 ? 161.291 64.611 -168.367 1.00 34.72 ? ? ? ? ? 125 GLN C CA 1 ATOM 782 C CA . ALA C 2 126 ? 163.401 63.134 -171.162 1.00 36.52 ? ? ? ? ? 126 ALA C CA 1 ATOM 783 C CA . ILE C 2 127 ? 164.447 59.568 -170.297 1.00 41.69 ? ? ? ? ? 127 ILE C CA 1 ATOM 784 C CA . ASP C 2 128 ? 167.916 59.856 -168.833 1.00 43.24 ? ? ? ? ? 128 ASP C CA 1 ATOM 785 C CA . SER C 2 129 ? 168.501 63.600 -169.113 1.00 39.27 ? ? ? ? ? 129 SER C CA 1 ATOM 786 C CA . ILE C 2 130 ? 168.432 67.026 -170.745 1.00 34.16 ? ? ? ? ? 130 ILE C CA 1 ATOM 787 C CA . LYS C 2 131 ? 171.687 68.947 -171.220 1.00 34.12 ? ? ? ? ? 131 LYS C CA 1 ATOM 788 C CA . GLY C 2 132 ? 172.156 72.063 -169.101 1.00 34.85 ? ? ? ? ? 132 GLY C CA 1 ATOM 789 C CA . VAL C 2 133 ? 169.251 70.941 -166.955 1.00 35.88 ? ? ? ? ? 133 VAL C CA 1 ATOM 790 C CA . SER C 2 134 ? 169.419 69.116 -163.631 1.00 38.73 ? ? ? ? ? 134 SER C CA 1 ATOM 791 C CA . GLY C 2 135 ? 166.283 66.994 -163.546 1.00 33.26 ? ? ? ? ? 135 GLY C CA 1 ATOM 792 C CA . ASN C 2 136 ? 163.120 67.917 -165.447 1.00 30.64 ? ? ? ? ? 136 ASN C CA 1 ATOM 793 C CA . LEU C 2 137 ? 162.790 70.852 -167.827 1.00 24.68 ? ? ? ? ? 137 LEU C CA 1 ATOM 794 C CA . VAL C 2 138 ? 160.257 73.275 -166.365 1.00 23.50 ? ? ? ? ? 138 VAL C CA 1 ATOM 795 C CA . VAL C 2 139 ? 158.557 75.414 -169.010 1.00 24.48 ? ? ? ? ? 139 VAL C CA 1 ATOM 796 C CA . THR C 2 140 ? 156.634 78.461 -167.839 1.00 25.44 ? ? ? ? ? 140 THR C CA 1 ATOM 797 C CA . SER C 2 141 ? 156.516 80.560 -171.009 1.00 26.50 ? ? ? ? ? 141 SER C CA 1 ATOM 798 C CA . PRO C 2 142 ? 152.926 80.889 -172.282 1.00 25.69 ? ? ? ? ? 142 PRO C CA 1 ATOM 799 C CA . TYR C 2 143 ? 152.194 80.321 -175.977 1.00 25.07 ? ? ? ? ? 143 TYR C CA 1 ATOM 800 C CA . SER C 2 144 ? 155.568 78.690 -176.490 1.00 27.26 ? ? ? ? ? 144 SER C CA 1 ATOM 801 C CA . LYS C 2 145 ? 156.968 76.034 -178.787 1.00 27.64 ? ? ? ? ? 145 LYS C CA 1 ATOM 802 C CA . VAL C 2 146 ? 159.305 73.476 -177.280 1.00 24.70 ? ? ? ? ? 146 VAL C CA 1 ATOM 803 C CA . THR C 2 147 ? 161.471 71.166 -179.334 1.00 24.12 ? ? ? ? ? 147 THR C CA 1 ATOM 804 C CA . LEU C 2 148 ? 163.409 68.302 -177.786 1.00 25.26 ? ? ? ? ? 148 LEU C CA 1 ATOM 805 C CA . ARG C 2 149 ? 166.097 66.476 -179.736 1.00 27.03 ? ? ? ? ? 149 ARG C CA 1 ATOM 806 C CA . CYS C 2 150 ? 168.324 63.552 -178.795 1.00 30.59 ? ? ? ? ? 150 CYS C CA 1 ATOM 807 C CA . ILE C 2 151 ? 171.931 64.632 -179.282 1.00 33.58 ? ? ? ? ? 151 ILE C CA 1 ATOM 808 C CA . SER C 2 152 ? 173.447 61.379 -178.043 1.00 43.26 ? ? ? ? ? 152 SER C CA 1 ATOM 809 C CA . SER C 2 153 ? 172.281 57.791 -177.585 1.00 54.34 ? ? ? ? ? 153 SER C CA 1 ATOM 810 C CA . ASP C 2 154 ? 174.820 54.992 -178.061 1.00 65.30 ? ? ? ? ? 154 ASP C CA 1 ATOM 811 C CA . ASN C 2 155 ? 174.159 52.788 -175.028 1.00 70.65 ? ? ? ? ? 155 ASN C CA 1 ATOM 812 C CA . SER C 2 156 ? 172.768 54.527 -171.928 1.00 69.64 ? ? ? ? ? 156 SER C CA 1 ATOM 813 C CA . THR C 2 157 ? 174.197 57.897 -172.931 1.00 62.34 ? ? ? ? ? 157 THR C CA 1 ATOM 814 C CA . SER C 2 158 ? 170.751 59.077 -174.068 1.00 50.21 ? ? ? ? ? 158 SER C CA 1 ATOM 815 C CA . VAL C 2 159 ? 170.972 62.855 -173.665 1.00 39.04 ? ? ? ? ? 159 VAL C CA 1 ATOM 816 C CA . TRP C 2 160 ? 168.625 65.505 -175.062 1.00 33.29 ? ? ? ? ? 160 TRP C CA 1 ATOM 817 C CA . ASN C 2 161 ? 168.857 69.252 -175.638 1.00 28.50 ? ? ? ? ? 161 ASN C CA 1 ATOM 818 C CA . TYR C 2 162 ? 166.057 71.714 -176.294 1.00 26.40 ? ? ? ? ? 162 TYR C CA 1 ATOM 819 C CA . SER C 2 163 ? 164.924 74.992 -177.759 1.00 24.48 ? ? ? ? ? 163 SER C CA 1 ATOM 820 C CA . ILE C 2 164 ? 162.016 77.130 -176.661 1.00 27.19 ? ? ? ? ? 164 ILE C CA 1 ATOM 821 C CA . GLU C 2 165 ? 160.498 79.906 -178.724 1.00 25.86 ? ? ? ? ? 165 GLU C CA 1 ATOM 822 C CA . SER C 2 166 ? 157.377 82.024 -179.031 1.00 23.58 ? ? ? ? ? 166 SER C CA 1 ATOM 823 C CA . MET C 2 167 ? 154.605 80.704 -181.250 1.00 24.90 ? ? ? ? ? 167 MET C CA 1 ATOM 824 C CA . PHE C 2 168 ? 153.667 84.287 -182.105 1.00 26.59 ? ? ? ? ? 168 PHE C CA 1 ATOM 825 C CA . GLY C 2 169 ? 155.205 87.679 -182.737 1.00 26.70 ? ? ? ? ? 169 GLY C CA 1 ATOM 826 C CA . GLN C 2 170 ? 156.839 89.760 -185.457 1.00 28.38 ? ? ? ? ? 170 GLN C CA 1 ATOM 827 C CA . LYS C 2 171 ? 160.350 88.337 -185.761 1.00 26.12 ? ? ? ? ? 171 LYS C CA 1 ATOM 828 C CA . GLU C 2 172 ? 161.193 89.079 -189.405 1.00 25.11 ? ? ? ? ? 172 GLU C CA 1 ATOM 829 C CA . SER C 2 173 ? 164.250 90.964 -190.560 1.00 26.45 ? ? ? ? ? 173 SER C CA 1 ATOM 830 C CA . PRO C 2 174 ? 163.536 93.488 -193.330 1.00 25.80 ? ? ? ? ? 174 PRO C CA 1 ATOM 831 C CA . ALA C 2 175 ? 167.123 93.392 -194.575 1.00 24.74 ? ? ? ? ? 175 ALA C CA 1 ATOM 832 C CA . GLU C 2 176 ? 170.319 91.392 -194.305 1.00 25.57 ? ? ? ? ? 176 GLU C CA 1 ATOM 833 C CA . GLY C 2 177 ? 173.189 91.178 -196.750 1.00 22.90 ? ? ? ? ? 177 GLY C CA 1 ATOM 834 C CA . THR C 2 178 ? 176.443 92.679 -197.960 1.00 24.95 ? ? ? ? ? 178 THR C CA 1 ATOM 835 C CA . TRP C 2 179 ? 176.816 95.614 -200.330 1.00 29.22 ? ? ? ? ? 179 TRP C CA 1 ATOM 836 C CA . ASN C 2 180 ? 179.760 97.253 -202.051 1.00 32.73 ? ? ? ? ? 180 ASN C CA 1 ATOM 837 C CA . ILE C 2 181 ? 180.411 100.925 -201.460 1.00 35.66 ? ? ? ? ? 181 ILE C CA 1 ATOM 838 C CA . SER C 2 182 ? 180.516 102.146 -205.070 1.00 41.07 ? ? ? ? ? 182 SER C CA 1 ATOM 839 C CA . THR C 2 183 ? 183.586 103.960 -206.400 1.00 41.46 ? ? ? ? ? 183 THR C CA 1 ATOM 840 C CA . SER C 2 184 ? 181.656 107.203 -205.901 1.00 39.61 ? ? ? ? ? 184 SER C CA 1 ATOM 841 C CA . GLY C 2 185 ? 182.238 106.497 -202.219 1.00 35.39 ? ? ? ? ? 185 GLY C CA 1 ATOM 842 C CA . SER C 2 186 ? 178.605 106.093 -201.227 1.00 32.27 ? ? ? ? ? 186 SER C CA 1 ATOM 843 C CA . VAL C 2 187 ? 175.888 103.455 -201.270 1.00 27.67 ? ? ? ? ? 187 VAL C CA 1 ATOM 844 C CA . ASP C 2 188 ? 172.161 103.538 -200.521 1.00 25.06 ? ? ? ? ? 188 ASP C CA 1 ATOM 845 C CA . ILE C 2 189 ? 170.603 100.475 -198.923 1.00 25.35 ? ? ? ? ? 189 ILE C CA 1 ATOM 846 C CA . PRO C 2 190 ? 166.801 100.461 -198.701 1.00 26.32 ? ? ? ? ? 190 PRO C CA 1 ATOM 847 C CA . LEU C 2 191 ? 165.701 98.823 -195.445 1.00 23.44 ? ? ? ? ? 191 LEU C CA 1 ATOM 848 C CA . PHE C 2 192 ? 161.905 98.892 -195.523 1.00 19.94 ? ? ? ? ? 192 PHE C CA 1 ATOM 849 C CA . HIS C 2 193 ? 158.880 100.936 -196.569 1.00 20.10 ? ? ? ? ? 193 HIS C CA 1 ATOM 850 C CA . ARG C 2 194 ? 158.256 103.919 -194.300 1.00 19.68 ? ? ? ? ? 194 ARG C CA 1 ATOM 851 C CA . THR C 2 195 ? 154.969 102.394 -193.074 1.00 21.68 ? ? ? ? ? 195 THR C CA 1 ATOM 852 C CA . GLU C 2 196 ? 156.313 98.977 -192.022 1.00 20.82 ? ? ? ? ? 196 GLU C CA 1 ATOM 853 C CA . TYR C 2 197 ? 158.029 99.835 -188.711 1.00 19.59 ? ? ? ? ? 197 TYR C CA 1 ATOM 854 C CA . ASN C 2 198 ? 158.368 102.722 -186.258 1.00 17.94 ? ? ? ? ? 198 ASN C CA 1 ATOM 855 C CA . MET C 2 199 ? 161.844 101.713 -185.119 1.00 17.00 ? ? ? ? ? 199 MET C CA 1 ATOM 856 C CA . ALA C 2 200 ? 164.516 99.276 -186.164 1.00 14.46 ? ? ? ? ? 200 ALA C CA 1 ATOM 857 C CA . LYS C 2 201 ? 167.851 98.076 -184.866 1.00 16.56 ? ? ? ? ? 201 LYS C CA 1 ATOM 858 C CA . LEU C 2 202 ? 170.686 97.186 -187.161 1.00 18.74 ? ? ? ? ? 202 LEU C CA 1 ATOM 859 C CA . LEU C 2 203 ? 174.283 96.043 -187.214 1.00 18.88 ? ? ? ? ? 203 LEU C CA 1 ATOM 860 C CA . VAL C 2 204 ? 176.676 97.547 -189.720 1.00 20.49 ? ? ? ? ? 204 VAL C CA 1 ATOM 861 C CA . THR C 2 205 ? 180.191 96.269 -190.380 1.00 24.61 ? ? ? ? ? 205 THR C CA 1 ATOM 862 C CA . CYS C 2 206 ? 182.376 97.877 -193.057 1.00 26.36 ? ? ? ? ? 206 CYS C CA 1 ATOM 863 C CA . GLN C 2 207 ? 185.643 96.266 -194.124 1.00 30.93 ? ? ? ? ? 207 GLN C CA 1 ATOM 864 C CA . SER C 2 208 ? 188.224 97.006 -196.818 1.00 33.05 ? ? ? ? ? 208 SER C CA 1 ATOM 865 C CA . VAL C 2 209 ? 188.861 94.342 -199.473 1.00 42.97 ? ? ? ? ? 209 VAL C CA 1 ATOM 866 C CA . ASP C 2 210 ? 192.277 93.881 -197.862 1.00 48.40 ? ? ? ? ? 210 ASP C CA 1 ATOM 867 C CA . GLY C 2 211 ? 191.062 93.757 -194.268 1.00 47.73 ? ? ? ? ? 211 GLY C CA 1 ATOM 868 C CA . ARG C 2 212 ? 193.236 96.475 -192.736 1.00 46.89 ? ? ? ? ? 212 ARG C CA 1 ATOM 869 C CA . LYS C 2 213 ? 190.350 98.904 -192.256 1.00 41.22 ? ? ? ? ? 213 LYS C CA 1 ATOM 870 C CA . ILE C 2 214 ? 187.204 97.828 -190.452 1.00 35.26 ? ? ? ? ? 214 ILE C CA 1 ATOM 871 C CA . LYS C 2 215 ? 184.388 99.413 -188.467 1.00 28.20 ? ? ? ? ? 215 LYS C CA 1 ATOM 872 C CA . THR C 2 216 ? 181.236 98.050 -186.832 1.00 25.07 ? ? ? ? ? 216 THR C CA 1 ATOM 873 C CA . ALA C 2 217 ? 178.441 99.926 -185.147 1.00 17.48 ? ? ? ? ? 217 ALA C CA 1 ATOM 874 C CA . GLU C 2 218 ? 175.000 99.254 -183.743 1.00 15.63 ? ? ? ? ? 218 GLU C CA 1 ATOM 875 C CA . ILE C 2 219 ? 172.289 101.740 -184.713 1.00 14.38 ? ? ? ? ? 219 ILE C CA 1 ATOM 876 C CA . ASN C 2 220 ? 168.720 102.241 -183.494 1.00 15.83 ? ? ? ? ? 220 ASN C CA 1 ATOM 877 C CA . ILE C 2 221 ? 166.528 104.313 -185.826 1.00 17.47 ? ? ? ? ? 221 ILE C CA 1 ATOM 878 C CA . LEU C 2 222 ? 163.182 106.025 -185.349 1.00 18.98 ? ? ? ? ? 222 LEU C CA 1 ATOM 879 C CA . VAL C 2 223 ? 160.867 106.674 -188.267 1.00 22.31 ? ? ? ? ? 223 VAL C CA 1 ATOM 880 C CA . ASP C 2 224 ? 159.408 110.180 -188.204 1.00 27.62 ? ? ? ? ? 224 ASP C CA 1 ATOM 881 C CA . THR C 2 225 ? 156.592 109.726 -190.714 1.00 33.08 ? ? ? ? ? 225 THR C CA 1 ATOM 882 C CA . VAL C 2 226 ? 155.220 113.229 -190.130 1.00 34.89 ? ? ? ? ? 226 VAL C CA 1 ATOM 883 C CA . ASN C 2 227 ? 158.432 115.014 -191.164 1.00 32.41 ? ? ? ? ? 227 ASN C CA 1 ATOM 884 C CA . SER C 2 228 ? 159.445 112.210 -193.540 1.00 29.00 ? ? ? ? ? 228 SER C CA 1 ATOM 885 C CA . GLU C 2 229 ? 162.741 111.729 -191.679 1.00 24.73 ? ? ? ? ? 229 GLU C CA 1 ATOM 886 C CA . VAL C 2 230 ? 164.560 109.156 -189.572 1.00 21.67 ? ? ? ? ? 230 VAL C CA 1 ATOM 887 C CA . ILE C 2 231 ? 166.348 109.797 -186.271 1.00 18.80 ? ? ? ? ? 231 ILE C CA 1 ATOM 888 C CA . SER C 2 232 ? 169.282 107.519 -185.480 1.00 16.75 ? ? ? ? ? 232 SER C CA 1 ATOM 889 C CA . SER C 2 233 ? 171.415 106.597 -182.503 1.00 18.92 ? ? ? ? ? 233 SER C CA 1 ATOM 890 C CA . GLU C 2 234 ? 174.761 104.994 -183.389 1.00 18.43 ? ? ? ? ? 234 GLU C CA 1 ATOM 891 C CA . TYR C 2 235 ? 176.788 103.459 -180.552 1.00 17.03 ? ? ? ? ? 235 TYR C CA 1 ATOM 892 C CA . ALA C 2 236 ? 179.260 100.716 -179.564 1.00 18.69 ? ? ? ? ? 236 ALA C CA 1 ATOM 893 C CA . VAL C 2 237 ? 181.403 101.883 -182.449 1.00 18.37 ? ? ? ? ? 237 VAL C CA 1 ATOM 894 C CA . MET C 2 238 ? 184.627 99.898 -182.947 1.00 21.49 ? ? ? ? ? 238 MET C CA 1 ATOM 895 C CA . ARG C 2 239 ? 187.423 100.538 -185.489 1.00 29.28 ? ? ? ? ? 239 ARG C CA 1 ATOM 896 C CA . VAL C 2 240 ? 190.748 98.820 -186.287 1.00 34.30 ? ? ? ? ? 240 VAL C CA 1 ATOM 897 C CA . GLY C 2 241 ? 192.893 100.273 -189.079 1.00 41.00 ? ? ? ? ? 241 GLY C CA 1 ATOM 898 C CA . ASN C 2 242 ? 191.785 103.839 -188.409 1.00 46.44 ? ? ? ? ? 242 ASN C CA 1 ATOM 899 C CA . GLU C 2 243 ? 194.567 106.223 -189.410 1.00 54.15 ? ? ? ? ? 243 GLU C CA 1 ATOM 900 C CA . THR C 2 244 ? 193.147 108.810 -186.981 1.00 59.62 ? ? ? ? ? 244 THR C CA 1 ATOM 901 C CA . GLU C 2 245 ? 190.882 108.969 -183.918 1.00 64.24 ? ? ? ? ? 245 GLU C CA 1 ATOM 902 C CA . GLU C 2 246 ? 188.715 111.514 -185.772 1.00 65.96 ? ? ? ? ? 246 GLU C CA 1 ATOM 903 C CA . ASP C 2 247 ? 185.887 110.893 -188.286 1.00 63.52 ? ? ? ? ? 247 ASP C CA 1 ATOM 904 C CA . GLU C 2 248 ? 186.856 107.486 -189.673 1.00 51.55 ? ? ? ? ? 248 GLU C CA 1 ATOM 905 C CA . ILE C 2 249 ? 186.545 104.478 -191.967 1.00 38.31 ? ? ? ? ? 249 ILE C CA 1 ATOM 906 C CA . ALA C 2 250 ? 182.847 104.828 -192.760 1.00 31.76 ? ? ? ? ? 250 ALA C CA 1 ATOM 907 C CA . ASN C 2 251 ? 179.856 107.021 -192.094 1.00 28.43 ? ? ? ? ? 251 ASN C CA 1 ATOM 908 C CA . ILE C 2 252 ? 176.294 105.809 -191.743 1.00 23.33 ? ? ? ? ? 252 ILE C CA 1 ATOM 909 C CA . ALA C 2 253 ? 173.310 108.087 -192.294 1.00 20.30 ? ? ? ? ? 253 ALA C CA 1 ATOM 910 C CA . PHE C 2 254 ? 169.578 107.525 -192.568 1.00 17.70 ? ? ? ? ? 254 PHE C CA 1 ATOM 911 C CA . SER C 2 255 ? 166.624 109.131 -194.324 1.00 17.80 ? ? ? ? ? 255 SER C CA 1 ATOM 912 C CA . ILE C 2 256 ? 163.566 108.316 -196.373 1.00 15.22 ? ? ? ? ? 256 ILE C CA 1 ATOM 913 C CA . LYS C 2 257 ? 164.173 107.930 -200.109 1.00 17.62 ? ? ? ? ? 257 LYS C CA 1 ATOM 914 C CA . GLU C 2 258 ? 161.410 106.871 -202.501 1.00 20.58 ? ? ? ? ? 258 GLU C CA 1 ATOM 915 C CA . ASN C 2 259 ? 159.292 106.275 -199.403 1.00 21.48 ? ? ? ? ? 259 ASN C CA 1 ATOM 916 C CA . TYR C 2 260 ? 161.729 103.684 -198.050 1.00 21.13 ? ? ? ? ? 260 TYR C CA 1 ATOM 917 C CA . VAL C 2 261 ? 163.642 104.069 -194.804 1.00 19.52 ? ? ? ? ? 261 VAL C CA 1 ATOM 918 C CA . THR C 2 262 ? 167.163 103.967 -196.241 1.00 16.74 ? ? ? ? ? 262 THR C CA 1 ATOM 919 C CA . ALA C 2 263 ? 170.718 103.606 -194.988 1.00 17.04 ? ? ? ? ? 263 ALA C CA 1 ATOM 920 C CA . THR C 2 264 ? 173.419 105.589 -196.766 1.00 18.84 ? ? ? ? ? 264 THR C CA 1 ATOM 921 C CA . ILE C 2 265 ? 176.927 104.209 -196.282 1.00 22.86 ? ? ? ? ? 265 ILE C CA 1 ATOM 922 C CA . SER C 2 266 ? 179.895 106.295 -197.388 1.00 26.68 ? ? ? ? ? 266 SER C CA 1 ATOM 923 C CA . SER C 2 267 ? 183.672 106.025 -196.970 1.00 32.09 ? ? ? ? ? 267 SER C CA 1 ATOM 924 C CA . SER C 2 268 ? 186.891 107.736 -198.099 1.00 38.06 ? ? ? ? ? 268 SER C CA 1 ATOM 925 C CA . THR C 2 269 ? 188.687 104.398 -198.219 1.00 39.48 ? ? ? ? ? 269 THR C CA 1 ATOM 926 C CA . VAL C 2 270 ? 188.419 102.944 -201.726 1.00 41.14 ? ? ? ? ? 270 VAL C CA 1 ATOM 927 C CA . GLY C 2 271 ? 187.241 99.349 -202.065 1.00 38.84 ? ? ? ? ? 271 GLY C CA 1 ATOM 928 C CA . MET C 2 272 ? 184.987 99.107 -199.008 1.00 37.38 ? ? ? ? ? 272 MET C CA 1 ATOM 929 C CA . ARG C 2 273 ? 182.320 96.468 -198.355 1.00 32.47 ? ? ? ? ? 273 ARG C CA 1 ATOM 930 C CA . ALA C 2 274 ? 179.396 97.007 -195.971 1.00 25.31 ? ? ? ? ? 274 ALA C CA 1 ATOM 931 C CA . ALA C 2 275 ? 177.355 94.326 -194.229 1.00 19.27 ? ? ? ? ? 275 ALA C CA 1 ATOM 932 C CA . VAL C 2 276 ? 173.996 95.581 -192.954 1.00 18.64 ? ? ? ? ? 276 VAL C CA 1 ATOM 933 C CA . LYS C 2 277 ? 171.603 93.474 -190.920 1.00 20.66 ? ? ? ? ? 277 LYS C CA 1 ATOM 934 C CA . VAL C 2 278 ? 168.375 94.514 -189.174 1.00 18.38 ? ? ? ? ? 278 VAL C CA 1 ATOM 935 C CA . ILE C 2 279 ? 168.153 92.474 -185.973 1.00 18.37 ? ? ? ? ? 279 ILE C CA 1 ATOM 936 C CA . ALA C 2 280 ? 165.054 93.968 -184.364 1.00 18.78 ? ? ? ? ? 280 ALA C CA 1 ATOM 937 C CA . THR C 2 281 ? 161.961 96.035 -185.140 1.00 18.90 ? ? ? ? ? 281 THR C CA 1 ATOM 938 C CA . GLN C 2 282 ? 158.970 97.481 -183.356 1.00 20.10 ? ? ? ? ? 282 GLN C CA 1 ATOM 939 C CA . LYS C 2 283 ? 155.647 98.392 -184.906 1.00 23.55 ? ? ? ? ? 283 LYS C CA 1 ATOM 940 C CA . ILE C 2 284 ? 152.910 100.153 -182.972 1.00 28.41 ? ? ? ? ? 284 ILE C CA 1 ATOM 941 C CA . GLY C 2 285 ? 149.788 98.073 -183.363 1.00 35.96 ? ? ? ? ? 285 GLY C CA 1 ATOM 942 C CA . VAL C 2 286 ? 146.284 98.283 -181.942 1.00 47.28 ? ? ? ? ? 286 VAL C CA 1 ATOM 943 C CA . ALA C 2 287 ? 146.014 98.227 -178.153 1.00 54.29 ? ? ? ? ? 287 ALA C CA 1 ATOM 944 C CA . GLN C 2 288 ? 144.743 94.917 -176.781 1.00 61.98 ? ? ? ? ? 288 GLN C CA 1 ATOM 945 C CA . MET D 2 1 ? 142.541 73.502 -205.513 1.00 56.32 ? ? ? ? ? 1 MET D CA 1 ATOM 946 C CA . PHE D 2 2 ? 142.289 69.944 -204.200 1.00 48.65 ? ? ? ? ? 2 PHE D CA 1 ATOM 947 C CA . ILE D 2 3 ? 139.947 69.579 -201.236 1.00 43.93 ? ? ? ? ? 3 ILE D CA 1 ATOM 948 C CA . GLN D 2 4 ? 140.640 66.182 -199.719 1.00 39.33 ? ? ? ? ? 4 GLN D CA 1 ATOM 949 C CA . GLU D 2 5 ? 137.944 63.953 -198.278 1.00 38.83 ? ? ? ? ? 5 GLU D CA 1 ATOM 950 C CA . PRO D 2 6 ? 138.357 62.639 -194.716 1.00 35.01 ? ? ? ? ? 6 PRO D CA 1 ATOM 951 C CA . LYS D 2 7 ? 140.064 59.307 -194.022 1.00 35.55 ? ? ? ? ? 7 LYS D CA 1 ATOM 952 C CA . LYS D 2 8 ? 138.466 56.175 -195.476 1.00 39.63 ? ? ? ? ? 8 LYS D CA 1 ATOM 953 C CA . LEU D 2 9 ? 139.227 52.669 -194.210 1.00 42.73 ? ? ? ? ? 9 LEU D CA 1 ATOM 954 C CA . ILE D 2 10 ? 138.707 49.253 -195.811 1.00 48.27 ? ? ? ? ? 10 ILE D CA 1 ATOM 955 C CA . ASP D 2 11 ? 135.685 47.473 -194.333 1.00 54.84 ? ? ? ? ? 11 ASP D CA 1 ATOM 956 C CA . THR D 2 12 ? 137.250 44.044 -193.769 1.00 58.06 ? ? ? ? ? 12 THR D CA 1 ATOM 957 C CA . GLY D 2 13 ? 134.018 43.441 -191.885 1.00 61.41 ? ? ? ? ? 13 GLY D CA 1 ATOM 958 C CA . GLU D 2 14 ? 132.756 42.214 -195.246 1.00 62.71 ? ? ? ? ? 14 GLU D CA 1 ATOM 959 C CA . ILE D 2 15 ? 134.574 40.277 -197.963 1.00 65.64 ? ? ? ? ? 15 ILE D CA 1 ATOM 960 C CA . GLY D 2 16 ? 133.255 36.720 -197.435 1.00 69.28 ? ? ? ? ? 16 GLY D CA 1 ATOM 961 C CA . ASN D 2 17 ? 129.964 38.573 -197.684 1.00 69.36 ? ? ? ? ? 17 ASN D CA 1 ATOM 962 C CA . ALA D 2 18 ? 130.494 40.717 -201.037 1.00 68.26 ? ? ? ? ? 18 ALA D CA 1 ATOM 963 C CA . SER D 2 19 ? 132.299 39.384 -204.129 1.00 66.71 ? ? ? ? ? 19 SER D CA 1 ATOM 964 C CA . THR D 2 20 ? 135.565 40.452 -205.245 1.00 64.78 ? ? ? ? ? 20 THR D CA 1 ATOM 965 C CA . GLY D 2 21 ? 134.195 42.881 -207.804 1.00 63.58 ? ? ? ? ? 21 GLY D CA 1 ATOM 966 C CA . ASP D 2 22 ? 132.526 45.260 -205.359 1.00 63.59 ? ? ? ? ? 22 ASP D CA 1 ATOM 967 C CA . ILE D 2 23 ? 135.167 45.096 -202.598 1.00 62.76 ? ? ? ? ? 23 ILE D CA 1 ATOM 968 C CA . LEU D 2 24 ? 137.976 45.940 -205.013 1.00 61.42 ? ? ? ? ? 24 LEU D CA 1 ATOM 969 C CA . PHE D 2 25 ? 136.137 48.919 -206.480 1.00 60.16 ? ? ? ? ? 25 PHE D CA 1 ATOM 970 C CA . ASP D 2 26 ? 134.913 50.189 -203.118 1.00 60.85 ? ? ? ? ? 26 ASP D CA 1 ATOM 971 C CA . GLY D 2 27 ? 138.334 49.417 -201.694 1.00 59.59 ? ? ? ? ? 27 GLY D CA 1 ATOM 972 C CA . GLY D 2 28 ? 140.448 50.767 -204.524 1.00 58.94 ? ? ? ? ? 28 GLY D CA 1 ATOM 973 C CA . ASN D 2 29 ? 138.677 54.113 -204.714 1.00 58.25 ? ? ? ? ? 29 ASN D CA 1 ATOM 974 C CA . LYS D 2 30 ? 139.169 54.266 -200.941 1.00 56.64 ? ? ? ? ? 30 LYS D CA 1 ATOM 975 C CA . ILE D 2 31 ? 142.899 53.652 -201.264 1.00 55.79 ? ? ? ? ? 31 ILE D CA 1 ATOM 976 C CA . ASN D 2 32 ? 143.161 56.218 -204.058 1.00 55.38 ? ? ? ? ? 32 ASN D CA 1 ATOM 977 C CA . SER D 2 33 ? 141.237 58.777 -202.005 1.00 53.56 ? ? ? ? ? 33 SER D CA 1 ATOM 978 C CA . ASP D 2 34 ? 143.484 58.535 -198.946 1.00 52.34 ? ? ? ? ? 34 ASP D CA 1 ATOM 979 C CA . PHE D 2 35 ? 146.797 58.516 -200.792 1.00 52.37 ? ? ? ? ? 35 PHE D CA 1 ATOM 980 C CA . ASN D 2 36 ? 145.631 61.471 -202.870 1.00 51.28 ? ? ? ? ? 36 ASN D CA 1 ATOM 981 C CA . ALA D 2 37 ? 144.924 63.255 -199.602 1.00 49.19 ? ? ? ? ? 37 ALA D CA 1 ATOM 982 C CA . ILE D 2 38 ? 148.447 62.481 -198.384 1.00 47.50 ? ? ? ? ? 38 ILE D CA 1 ATOM 983 C CA . TYR D 2 39 ? 150.329 63.277 -201.595 1.00 43.92 ? ? ? ? ? 39 TYR D CA 1 ATOM 984 C CA . ASN D 2 40 ? 148.490 66.580 -202.044 1.00 42.66 ? ? ? ? ? 40 ASN D CA 1 ATOM 985 C CA . ALA D 2 41 ? 149.304 67.620 -198.489 1.00 40.28 ? ? ? ? ? 41 ALA D CA 1 ATOM 986 C CA . PHE D 2 42 ? 153.005 66.909 -199.041 1.00 38.30 ? ? ? ? ? 42 PHE D CA 1 ATOM 987 C CA . GLY D 2 43 ? 153.293 67.394 -202.793 1.00 35.36 ? ? ? ? ? 43 GLY D CA 1 ATOM 988 C CA . ASP D 2 44 ? 152.646 69.800 -205.660 1.00 36.88 ? ? ? ? ? 44 ASP D CA 1 ATOM 989 C CA . GLN D 2 45 ? 148.880 69.910 -206.197 1.00 41.70 ? ? ? ? ? 45 GLN D CA 1 ATOM 990 C CA . ARG D 2 46 ? 149.266 71.518 -209.625 1.00 44.45 ? ? ? ? ? 46 ARG D CA 1 ATOM 991 C CA . LYS D 2 47 ? 150.214 68.080 -210.973 1.00 46.48 ? ? ? ? ? 47 LYS D CA 1 ATOM 992 C CA . MET D 2 48 ? 146.693 66.744 -210.424 1.00 50.14 ? ? ? ? ? 48 MET D CA 1 ATOM 993 C CA . ALA D 2 49 ? 145.897 68.205 -213.851 1.00 54.98 ? ? ? ? ? 49 ALA D CA 1 ATOM 994 C CA . VAL D 2 50 ? 147.945 65.455 -215.500 1.00 57.59 ? ? ? ? ? 50 VAL D CA 1 ATOM 995 C CA . ALA D 2 51 ? 147.651 61.695 -214.881 1.00 58.81 ? ? ? ? ? 51 ALA D CA 1 ATOM 996 C CA . ASN D 2 52 ? 145.997 62.541 -211.569 1.00 59.72 ? ? ? ? ? 52 ASN D CA 1 ATOM 997 C CA . GLY D 2 53 ? 149.400 63.236 -210.042 1.00 58.67 ? ? ? ? ? 53 GLY D CA 1 ATOM 998 C CA . THR D 2 54 ? 151.058 60.148 -211.522 1.00 57.45 ? ? ? ? ? 54 THR D CA 1 ATOM 999 C CA . GLY D 2 55 ? 153.658 59.445 -214.182 1.00 57.56 ? ? ? ? ? 55 GLY D CA 1 ATOM 1000 C CA . ALA D 2 56 ? 157.359 60.275 -214.345 1.00 57.46 ? ? ? ? ? 56 ALA D CA 1 ATOM 1001 C CA . ASP D 2 57 ? 156.845 63.896 -213.323 1.00 54.18 ? ? ? ? ? 57 ASP D CA 1 ATOM 1002 C CA . GLY D 2 58 ? 154.108 62.823 -210.937 1.00 50.23 ? ? ? ? ? 58 GLY D CA 1 ATOM 1003 C CA . GLN D 2 59 ? 153.572 63.760 -207.296 1.00 47.94 ? ? ? ? ? 59 GLN D CA 1 ATOM 1004 C CA . ILE D 2 60 ? 156.060 62.798 -204.590 1.00 44.92 ? ? ? ? ? 60 ILE D CA 1 ATOM 1005 C CA . ILE D 2 61 ? 156.128 63.047 -200.786 1.00 39.74 ? ? ? ? ? 61 ILE D CA 1 ATOM 1006 C CA . HIS D 2 62 ? 158.328 65.966 -199.694 1.00 35.60 ? ? ? ? ? 62 HIS D CA 1 ATOM 1007 C CA . ALA D 2 63 ? 159.928 65.251 -196.325 1.00 31.53 ? ? ? ? ? 63 ALA D CA 1 ATOM 1008 C CA . THR D 2 64 ? 160.295 69.013 -195.981 1.00 33.33 ? ? ? ? ? 64 THR D CA 1 ATOM 1009 C CA . GLY D 2 65 ? 156.583 69.241 -196.607 1.00 32.25 ? ? ? ? ? 65 GLY D CA 1 ATOM 1010 C CA . TYR D 2 66 ? 155.173 71.430 -199.368 1.00 33.19 ? ? ? ? ? 66 TYR D CA 1 ATOM 1011 C CA . TYR D 2 67 ? 153.579 74.852 -199.830 1.00 33.77 ? ? ? ? ? 67 TYR D CA 1 ATOM 1012 C CA . GLN D 2 68 ? 150.859 74.907 -202.517 1.00 36.14 ? ? ? ? ? 68 GLN D CA 1 ATOM 1013 C CA . LYS D 2 69 ? 150.831 77.546 -205.256 1.00 39.64 ? ? ? ? ? 69 LYS D CA 1 ATOM 1014 C CA . HIS D 2 70 ? 147.222 78.547 -205.952 1.00 42.21 ? ? ? ? ? 70 HIS D CA 1 ATOM 1015 C CA . SER D 2 71 ? 145.538 81.140 -208.170 1.00 44.83 ? ? ? ? ? 71 SER D CA 1 ATOM 1016 C CA . ILE D 2 72 ? 143.581 84.291 -207.345 1.00 45.78 ? ? ? ? ? 72 ILE D CA 1 ATOM 1017 C CA . THR D 2 73 ? 140.267 82.723 -208.299 1.00 46.59 ? ? ? ? ? 73 THR D CA 1 ATOM 1018 C CA . GLU D 2 74 ? 140.962 79.692 -206.093 1.00 45.90 ? ? ? ? ? 74 GLU D CA 1 ATOM 1019 C CA . TYR D 2 75 ? 141.583 81.972 -203.106 1.00 43.22 ? ? ? ? ? 75 TYR D CA 1 ATOM 1020 C CA . ALA D 2 76 ? 138.157 83.490 -203.768 1.00 42.76 ? ? ? ? ? 76 ALA D CA 1 ATOM 1021 C CA . THR D 2 77 ? 136.775 80.894 -201.360 1.00 42.90 ? ? ? ? ? 77 THR D CA 1 ATOM 1022 C CA . PRO D 2 78 ? 137.889 80.313 -197.720 1.00 43.17 ? ? ? ? ? 78 PRO D CA 1 ATOM 1023 C CA . VAL D 2 79 ? 140.874 77.990 -197.319 1.00 42.66 ? ? ? ? ? 79 VAL D CA 1 ATOM 1024 C CA . LYS D 2 80 ? 140.804 74.825 -195.189 1.00 40.52 ? ? ? ? ? 80 LYS D CA 1 ATOM 1025 C CA . VAL D 2 81 ? 142.722 74.621 -191.912 1.00 36.16 ? ? ? ? ? 81 VAL D CA 1 ATOM 1026 C CA . GLY D 2 82 ? 146.019 72.752 -192.050 1.00 32.74 ? ? ? ? ? 82 GLY D CA 1 ATOM 1027 C CA . THR D 2 83 ? 146.945 73.971 -195.546 1.00 32.19 ? ? ? ? ? 83 THR D CA 1 ATOM 1028 C CA . ARG D 2 84 ? 150.215 75.542 -196.710 1.00 33.29 ? ? ? ? ? 84 ARG D CA 1 ATOM 1029 C CA . HIS D 2 85 ? 150.615 78.349 -199.231 1.00 34.89 ? ? ? ? ? 85 HIS D CA 1 ATOM 1030 C CA . ASP D 2 86 ? 153.474 79.769 -201.280 1.00 32.31 ? ? ? ? ? 86 ASP D CA 1 ATOM 1031 C CA . ILE D 2 87 ? 152.161 83.229 -202.110 1.00 32.39 ? ? ? ? ? 87 ILE D CA 1 ATOM 1032 C CA . ASP D 2 88 ? 152.741 85.086 -205.373 1.00 35.26 ? ? ? ? ? 88 ASP D CA 1 ATOM 1033 C CA . THR D 2 89 ? 151.837 88.771 -205.460 1.00 36.38 ? ? ? ? ? 89 THR D CA 1 ATOM 1034 C CA . SER D 2 90 ? 154.101 89.768 -208.342 1.00 39.92 ? ? ? ? ? 90 SER D CA 1 ATOM 1035 C CA . THR D 2 91 ? 151.188 90.927 -210.513 1.00 43.61 ? ? ? ? ? 91 THR D CA 1 ATOM 1036 C CA . VAL D 2 92 ? 148.949 92.114 -207.678 1.00 39.15 ? ? ? ? ? 92 VAL D CA 1 ATOM 1037 C CA . GLY D 2 93 ? 148.354 91.654 -203.967 1.00 38.33 ? ? ? ? ? 93 GLY D CA 1 ATOM 1038 C CA . VAL D 2 94 ? 146.468 88.512 -203.018 1.00 39.26 ? ? ? ? ? 94 VAL D CA 1 ATOM 1039 C CA . LYS D 2 95 ? 143.786 88.093 -200.372 1.00 38.23 ? ? ? ? ? 95 LYS D CA 1 ATOM 1040 C CA . VAL D 2 96 ? 143.533 84.764 -198.557 1.00 34.03 ? ? ? ? ? 96 VAL D CA 1 ATOM 1041 C CA . ILE D 2 97 ? 140.668 83.837 -196.246 1.00 35.91 ? ? ? ? ? 97 ILE D CA 1 ATOM 1042 C CA . ILE D 2 98 ? 140.851 81.059 -193.647 1.00 37.02 ? ? ? ? ? 98 ILE D CA 1 ATOM 1043 C CA . GLU D 2 99 ? 137.768 79.087 -192.576 1.00 40.43 ? ? ? ? ? 99 GLU D CA 1 ATOM 1044 C CA . ARG D 2 100 ? 136.728 79.264 -188.917 1.00 41.68 ? ? ? ? ? 100 ARG D CA 1 ATOM 1045 C CA . GLY D 2 101 ? 139.134 77.187 -186.878 1.00 38.46 ? ? ? ? ? 101 GLY D CA 1 ATOM 1046 C CA . GLU D 2 102 ? 139.289 75.288 -183.611 1.00 38.61 ? ? ? ? ? 102 GLU D CA 1 ATOM 1047 C CA . LEU D 2 103 ? 141.984 75.429 -180.948 1.00 33.73 ? ? ? ? ? 103 LEU D CA 1 ATOM 1048 C CA . GLY D 2 104 ? 145.306 74.436 -182.480 1.00 32.70 ? ? ? ? ? 104 GLY D CA 1 ATOM 1049 C CA . ASP D 2 105 ? 144.272 74.630 -186.136 1.00 35.40 ? ? ? ? ? 105 ASP D CA 1 ATOM 1050 C CA . CYS D 2 106 ? 147.089 75.959 -188.295 1.00 33.66 ? ? ? ? ? 106 CYS D CA 1 ATOM 1051 C CA . VAL D 2 107 ? 147.737 77.535 -191.713 1.00 30.09 ? ? ? ? ? 107 VAL D CA 1 ATOM 1052 C CA . GLU D 2 108 ? 151.226 78.494 -192.935 1.00 30.50 ? ? ? ? ? 108 GLU D CA 1 ATOM 1053 C CA . PHE D 2 109 ? 152.471 80.787 -195.695 1.00 29.75 ? ? ? ? ? 109 PHE D CA 1 ATOM 1054 C CA . ILE D 2 110 ? 155.793 81.432 -197.394 1.00 31.39 ? ? ? ? ? 110 ILE D CA 1 ATOM 1055 C CA . ASN D 2 111 ? 156.956 83.747 -200.170 1.00 28.58 ? ? ? ? ? 111 ASN D CA 1 ATOM 1056 C CA . SER D 2 112 ? 159.582 81.951 -202.250 1.00 28.28 ? ? ? ? ? 112 SER D CA 1 ATOM 1057 C CA . ASN D 2 113 ? 159.675 84.493 -205.086 1.00 29.00 ? ? ? ? ? 113 ASN D CA 1 ATOM 1058 C CA . GLY D 2 114 ? 159.767 87.396 -202.628 1.00 28.58 ? ? ? ? ? 114 GLY D CA 1 ATOM 1059 C CA . SER D 2 115 ? 156.934 89.223 -204.357 1.00 25.28 ? ? ? ? ? 115 SER D CA 1 ATOM 1060 C CA . ILE D 2 116 ? 155.350 90.401 -201.101 1.00 25.39 ? ? ? ? ? 116 ILE D CA 1 ATOM 1061 C CA . SER D 2 117 ? 155.562 94.182 -200.695 1.00 27.54 ? ? ? ? ? 117 SER D CA 1 ATOM 1062 C CA . VAL D 2 118 ? 153.523 97.183 -199.578 1.00 31.40 ? ? ? ? ? 118 VAL D CA 1 ATOM 1063 C CA . THR D 2 119 ? 152.017 97.593 -203.062 1.00 32.46 ? ? ? ? ? 119 THR D CA 1 ATOM 1064 C CA . ASN D 2 120 ? 151.491 93.851 -203.621 1.00 28.45 ? ? ? ? ? 120 ASN D CA 1 ATOM 1065 C CA . PRO D 2 121 ? 150.760 92.679 -200.056 1.00 27.52 ? ? ? ? ? 121 PRO D CA 1 ATOM 1066 C CA . LEU D 2 122 ? 149.516 89.398 -198.651 1.00 30.25 ? ? ? ? ? 122 LEU D CA 1 ATOM 1067 C CA . THR D 2 123 ? 146.184 90.120 -196.946 1.00 29.95 ? ? ? ? ? 123 THR D CA 1 ATOM 1068 C CA . ILE D 2 124 ? 144.986 87.458 -194.521 1.00 30.20 ? ? ? ? ? 124 ILE D CA 1 ATOM 1069 C CA . GLN D 2 125 ? 141.508 87.236 -193.053 1.00 34.72 ? ? ? ? ? 125 GLN D CA 1 ATOM 1070 C CA . ALA D 2 126 ? 141.030 84.580 -190.376 1.00 36.52 ? ? ? ? ? 126 ALA D CA 1 ATOM 1071 C CA . ILE D 2 127 ? 137.320 83.819 -189.905 1.00 41.69 ? ? ? ? ? 127 ILE D CA 1 ATOM 1072 C CA . ASP D 2 128 ? 136.219 85.920 -186.968 1.00 43.24 ? ? ? ? ? 128 ASP D CA 1 ATOM 1073 C CA . SER D 2 129 ? 139.493 87.603 -186.026 1.00 39.27 ? ? ? ? ? 129 SER D CA 1 ATOM 1074 C CA . ILE D 2 130 ? 143.221 87.849 -185.359 1.00 34.16 ? ? ? ? ? 130 ILE D CA 1 ATOM 1075 C CA . LYS D 2 131 ? 144.448 89.040 -181.957 1.00 34.12 ? ? ? ? ? 131 LYS D CA 1 ATOM 1076 C CA . GLY D 2 132 ? 146.132 92.442 -181.844 1.00 34.85 ? ? ? ? ? 132 GLY D CA 1 ATOM 1077 C CA . VAL D 2 133 ? 144.790 93.130 -185.312 1.00 35.88 ? ? ? ? ? 133 VAL D CA 1 ATOM 1078 C CA . SER D 2 134 ? 141.688 95.119 -186.224 1.00 38.73 ? ? ? ? ? 134 SER D CA 1 ATOM 1079 C CA . GLY D 2 135 ? 140.436 93.522 -189.420 1.00 33.26 ? ? ? ? ? 135 GLY D CA 1 ATOM 1080 C CA . ASN D 2 136 ? 142.726 91.693 -191.844 1.00 30.64 ? ? ? ? ? 136 ASN D CA 1 ATOM 1081 C CA . LEU D 2 137 ? 146.410 91.009 -191.261 1.00 24.68 ? ? ? ? ? 137 LEU D CA 1 ATOM 1082 C CA . VAL D 2 138 ? 148.392 92.896 -193.893 1.00 23.50 ? ? ? ? ? 138 VAL D CA 1 ATOM 1083 C CA . VAL D 2 139 ? 151.778 91.320 -194.612 1.00 24.48 ? ? ? ? ? 139 VAL D CA 1 ATOM 1084 C CA . THR D 2 140 ? 154.309 93.387 -196.530 1.00 25.44 ? ? ? ? ? 140 THR D CA 1 ATOM 1085 C CA . SER D 2 141 ? 157.571 91.671 -195.591 1.00 26.50 ? ? ? ? ? 141 SER D CA 1 ATOM 1086 C CA . PRO D 2 142 ? 159.152 90.004 -198.646 1.00 25.69 ? ? ? ? ? 142 PRO D CA 1 ATOM 1087 C CA . TYR D 2 143 ? 160.444 86.431 -198.366 1.00 25.07 ? ? ? ? ? 143 TYR D CA 1 ATOM 1088 C CA . SER D 2 144 ? 158.562 85.907 -195.126 1.00 27.26 ? ? ? ? ? 144 SER D CA 1 ATOM 1089 C CA . LYS D 2 145 ? 156.980 82.961 -193.364 1.00 27.64 ? ? ? ? ? 145 LYS D CA 1 ATOM 1090 C CA . VAL D 2 146 ? 153.603 83.497 -191.754 1.00 24.70 ? ? ? ? ? 146 VAL D CA 1 ATOM 1091 C CA . THR D 2 147 ? 152.059 81.084 -189.298 1.00 24.12 ? ? ? ? ? 147 THR D CA 1 ATOM 1092 C CA . LEU D 2 148 ? 148.478 81.426 -188.107 1.00 25.26 ? ? ? ? ? 148 LEU D CA 1 ATOM 1093 C CA . ARG D 2 149 ? 147.204 79.441 -185.141 1.00 27.03 ? ? ? ? ? 149 ARG D CA 1 ATOM 1094 C CA . CYS D 2 150 ? 143.781 79.296 -183.507 1.00 30.59 ? ? ? ? ? 150 CYS D CA 1 ATOM 1095 C CA . ILE D 2 151 ? 144.206 80.146 -179.831 1.00 33.58 ? ? ? ? ? 151 ILE D CA 1 ATOM 1096 C CA . SER D 2 152 ? 140.511 79.950 -178.989 1.00 43.26 ? ? ? ? ? 152 SER D CA 1 ATOM 1097 C CA . SER D 2 153 ? 137.412 78.374 -180.525 1.00 54.34 ? ? ? ? ? 153 SER D CA 1 ATOM 1098 C CA . ASP D 2 154 ? 134.665 77.145 -178.190 1.00 65.30 ? ? ? ? ? 154 ASP D CA 1 ATOM 1099 C CA . ASN D 2 155 ? 131.529 78.533 -179.846 1.00 70.65 ? ? ? ? ? 155 ASN D CA 1 ATOM 1100 C CA . SER D 2 156 ? 131.955 81.724 -181.897 1.00 69.64 ? ? ? ? ? 156 SER D CA 1 ATOM 1101 C CA . THR D 2 157 ? 135.051 82.784 -179.976 1.00 62.34 ? ? ? ? ? 157 THR D CA 1 ATOM 1102 C CA . SER D 2 158 ? 137.286 81.673 -182.863 1.00 50.21 ? ? ? ? ? 158 SER D CA 1 ATOM 1103 C CA . VAL D 2 159 ? 140.360 83.878 -182.455 1.00 39.04 ? ? ? ? ? 159 VAL D CA 1 ATOM 1104 C CA . TRP D 2 160 ? 143.769 83.478 -184.100 1.00 33.29 ? ? ? ? ? 160 TRP D CA 1 ATOM 1105 C CA . ASN D 2 161 ? 147.249 84.839 -183.412 1.00 28.50 ? ? ? ? ? 161 ASN D CA 1 ATOM 1106 C CA . TYR D 2 162 ? 150.256 84.886 -185.708 1.00 26.40 ? ? ? ? ? 162 TYR D CA 1 ATOM 1107 C CA . SER D 2 163 ? 153.998 84.981 -186.119 1.00 24.48 ? ? ? ? ? 163 SER D CA 1 ATOM 1108 C CA . ILE D 2 164 ? 155.968 86.343 -189.034 1.00 27.19 ? ? ? ? ? 164 ILE D CA 1 ATOM 1109 C CA . GLU D 2 165 ? 159.614 85.607 -189.689 1.00 25.86 ? ? ? ? ? 165 GLU D CA 1 ATOM 1110 C CA . SER D 2 166 ? 162.234 85.718 -192.418 1.00 23.58 ? ? ? ? ? 166 SER D CA 1 ATOM 1111 C CA . MET D 2 167 ? 162.629 82.621 -194.561 1.00 24.90 ? ? ? ? ? 167 MET D CA 1 ATOM 1112 C CA . PHE D 2 168 ? 166.326 83.422 -194.930 1.00 26.59 ? ? ? ? ? 168 PHE D CA 1 ATOM 1113 C CA . GLY D 2 169 ? 169.255 84.834 -193.006 1.00 26.70 ? ? ? ? ? 169 GLY D CA 1 ATOM 1114 C CA . GLN D 2 170 ? 171.946 83.856 -190.516 1.00 28.38 ? ? ? ? ? 170 GLN D CA 1 ATOM 1115 C CA . LYS D 2 171 ? 170.125 83.637 -187.188 1.00 26.12 ? ? ? ? ? 171 LYS D CA 1 ATOM 1116 C CA . GLU D 2 172 ? 172.219 81.064 -185.307 1.00 25.11 ? ? ? ? ? 172 GLU D CA 1 ATOM 1117 C CA . SER D 2 173 ? 173.756 81.618 -181.907 1.00 26.45 ? ? ? ? ? 173 SER D CA 1 ATOM 1118 C CA . PRO D 2 174 ? 177.334 80.324 -181.614 1.00 25.80 ? ? ? ? ? 174 PRO D CA 1 ATOM 1119 C CA . ALA D 2 175 ? 177.074 79.958 -177.842 1.00 24.74 ? ? ? ? ? 175 ALA D CA 1 ATOM 1120 C CA . GLU D 2 176 ? 174.558 79.889 -175.023 1.00 25.57 ? ? ? ? ? 176 GLU D CA 1 ATOM 1121 C CA . GLY D 2 177 ? 174.875 78.295 -171.612 1.00 22.90 ? ? ? ? ? 177 GLY D CA 1 ATOM 1122 C CA . THR D 2 178 ? 176.060 78.658 -168.040 1.00 24.95 ? ? ? ? ? 178 THR D CA 1 ATOM 1123 C CA . TRP D 2 179 ? 179.598 78.127 -166.784 1.00 29.22 ? ? ? ? ? 179 TRP D CA 1 ATOM 1124 C CA . ASN D 2 180 ? 181.195 78.058 -163.355 1.00 32.73 ? ? ? ? ? 180 ASN D CA 1 ATOM 1125 C CA . ILE D 2 181 ? 184.005 80.463 -162.598 1.00 35.66 ? ? ? ? ? 181 ILE D CA 1 ATOM 1126 C CA . SER D 2 182 ? 186.651 77.996 -161.394 1.00 41.07 ? ? ? ? ? 182 SER D CA 1 ATOM 1127 C CA . THR D 2 183 ? 188.201 78.370 -157.938 1.00 41.46 ? ? ? ? ? 183 THR D CA 1 ATOM 1128 C CA . SER D 2 184 ? 191.203 79.956 -159.661 1.00 39.61 ? ? ? ? ? 184 SER D CA 1 ATOM 1129 C CA . GLY D 2 185 ? 188.834 82.875 -160.184 1.00 35.39 ? ? ? ? ? 185 GLY D CA 1 ATOM 1130 C CA . SER D 2 186 ? 188.781 82.773 -163.971 1.00 32.27 ? ? ? ? ? 186 SER D CA 1 ATOM 1131 C CA . VAL D 2 187 ? 187.048 80.908 -166.775 1.00 27.67 ? ? ? ? ? 187 VAL D CA 1 ATOM 1132 C CA . ASP D 2 188 ? 187.545 80.815 -170.544 1.00 25.06 ? ? ? ? ? 188 ASP D CA 1 ATOM 1133 C CA . ILE D 2 189 ? 184.478 80.380 -172.727 1.00 25.35 ? ? ? ? ? 189 ILE D CA 1 ATOM 1134 C CA . PRO D 2 190 ? 185.138 79.778 -176.430 1.00 26.32 ? ? ? ? ? 190 PRO D CA 1 ATOM 1135 C CA . LEU D 2 191 ? 182.490 81.537 -178.520 1.00 23.44 ? ? ? ? ? 191 LEU D CA 1 ATOM 1136 C CA . PHE D 2 192 ? 183.354 80.719 -182.127 1.00 19.94 ? ? ? ? ? 192 PHE D CA 1 ATOM 1137 C CA . HIS D 2 193 ? 186.217 80.187 -184.565 1.00 20.10 ? ? ? ? ? 193 HIS D CA 1 ATOM 1138 C CA . ARG D 2 194 ? 187.941 83.425 -185.551 1.00 19.68 ? ? ? ? ? 194 ARG D CA 1 ATOM 1139 C CA . THR D 2 195 ? 186.732 83.057 -189.161 1.00 21.68 ? ? ? ? ? 195 THR D CA 1 ATOM 1140 C CA . GLU D 2 196 ? 183.010 82.587 -188.445 1.00 20.82 ? ? ? ? ? 196 GLU D CA 1 ATOM 1141 C CA . TYR D 2 197 ? 181.942 86.176 -187.653 1.00 19.59 ? ? ? ? ? 197 TYR D CA 1 ATOM 1142 C CA . ASN D 2 198 ? 183.304 89.725 -187.776 1.00 17.94 ? ? ? ? ? 198 ASN D CA 1 ATOM 1143 C CA . MET D 2 199 ? 181.214 90.927 -184.847 1.00 17.00 ? ? ? ? ? 199 MET D CA 1 ATOM 1144 C CA . ALA D 2 200 ? 179.007 89.417 -182.200 1.00 14.46 ? ? ? ? ? 200 ALA D CA 1 ATOM 1145 C CA . LYS D 2 201 ? 176.706 90.635 -179.465 1.00 16.56 ? ? ? ? ? 201 LYS D CA 1 ATOM 1146 C CA . LEU D 2 202 ? 176.372 88.836 -176.184 1.00 18.74 ? ? ? ? ? 202 LEU D CA 1 ATOM 1147 C CA . LEU D 2 203 ? 174.667 88.986 -172.820 1.00 18.88 ? ? ? ? ? 203 LEU D CA 1 ATOM 1148 C CA . VAL D 2 204 ? 176.607 88.068 -169.711 1.00 20.49 ? ? ? ? ? 204 VAL D CA 1 ATOM 1149 C CA . THR D 2 205 ? 175.070 87.617 -166.267 1.00 24.61 ? ? ? ? ? 205 THR D CA 1 ATOM 1150 C CA . CYS D 2 206 ? 177.218 86.562 -163.303 1.00 26.36 ? ? ? ? ? 206 CYS D CA 1 ATOM 1151 C CA . GLN D 2 207 ? 175.621 85.553 -160.009 1.00 30.93 ? ? ? ? ? 207 GLN D CA 1 ATOM 1152 C CA . SER D 2 208 ? 176.939 84.148 -156.729 1.00 33.05 ? ? ? ? ? 208 SER D CA 1 ATOM 1153 C CA . VAL D 2 209 ? 175.661 80.735 -155.599 1.00 42.97 ? ? ? ? ? 209 VAL D CA 1 ATOM 1154 C CA . ASP D 2 210 ? 173.851 82.590 -152.815 1.00 48.40 ? ? ? ? ? 210 ASP D CA 1 ATOM 1155 C CA . GLY D 2 211 ? 172.396 85.343 -154.987 1.00 47.73 ? ? ? ? ? 211 GLY D CA 1 ATOM 1156 C CA . ARG D 2 212 ? 173.647 88.404 -153.110 1.00 46.89 ? ? ? ? ? 212 ARG D CA 1 ATOM 1157 C CA . LYS D 2 213 ? 176.140 89.385 -155.808 1.00 41.22 ? ? ? ? ? 213 LYS D CA 1 ATOM 1158 C CA . ILE D 2 214 ? 175.040 89.754 -159.408 1.00 35.26 ? ? ? ? ? 214 ILE D CA 1 ATOM 1159 C CA . LYS D 2 215 ? 176.114 91.627 -162.526 1.00 28.20 ? ? ? ? ? 215 LYS D CA 1 ATOM 1160 C CA . THR D 2 216 ? 174.840 91.713 -166.109 1.00 25.07 ? ? ? ? ? 216 THR D CA 1 ATOM 1161 C CA . ALA D 2 217 ? 176.295 93.474 -169.100 1.00 17.48 ? ? ? ? ? 217 ALA D CA 1 ATOM 1162 C CA . GLU D 2 218 ? 175.785 93.635 -172.838 1.00 15.63 ? ? ? ? ? 218 GLU D CA 1 ATOM 1163 C CA . ILE D 2 219 ? 178.936 93.444 -174.961 1.00 14.38 ? ? ? ? ? 219 ILE D CA 1 ATOM 1164 C CA . ASN D 2 220 ? 179.558 93.987 -178.676 1.00 15.83 ? ? ? ? ? 220 ASN D CA 1 ATOM 1165 C CA . ILE D 2 221 ? 182.846 92.544 -179.956 1.00 17.47 ? ? ? ? ? 221 ILE D CA 1 ATOM 1166 C CA . LEU D 2 222 ? 184.808 93.083 -183.154 1.00 18.98 ? ? ? ? ? 222 LEU D CA 1 ATOM 1167 C CA . VAL D 2 223 ? 187.138 90.431 -184.506 1.00 22.31 ? ? ? ? ? 223 VAL D CA 1 ATOM 1168 C CA . ASP D 2 224 ? 190.467 91.870 -185.633 1.00 27.62 ? ? ? ? ? 224 ASP D CA 1 ATOM 1169 C CA . THR D 2 225 ? 191.758 88.930 -187.667 1.00 33.08 ? ? ? ? ? 225 THR D CA 1 ATOM 1170 C CA . VAL D 2 226 ? 194.834 90.830 -188.858 1.00 34.89 ? ? ? ? ? 226 VAL D CA 1 ATOM 1171 C CA . ASN D 2 227 ? 196.199 91.471 -185.351 1.00 32.41 ? ? ? ? ? 227 ASN D CA 1 ATOM 1172 C CA . SER D 2 228 ? 194.599 88.307 -183.950 1.00 29.00 ? ? ? ? ? 228 SER D CA 1 ATOM 1173 C CA . GLU D 2 229 ? 192.686 90.343 -181.352 1.00 24.73 ? ? ? ? ? 229 GLU D CA 1 ATOM 1174 C CA . VAL D 2 230 ? 189.135 91.275 -180.406 1.00 21.67 ? ? ? ? ? 230 VAL D CA 1 ATOM 1175 C CA . ILE D 2 231 ? 187.866 94.766 -179.559 1.00 18.80 ? ? ? ? ? 231 ILE D CA 1 ATOM 1176 C CA . SER D 2 232 ? 184.931 94.951 -177.157 1.00 16.75 ? ? ? ? ? 232 SER D CA 1 ATOM 1177 C CA . SER D 2 233 ? 182.372 97.484 -176.018 1.00 18.92 ? ? ? ? ? 233 SER D CA 1 ATOM 1178 C CA . GLU D 2 234 ? 180.687 96.649 -172.698 1.00 18.43 ? ? ? ? ? 234 GLU D CA 1 ATOM 1179 C CA . TYR D 2 235 ? 177.677 98.746 -171.674 1.00 17.03 ? ? ? ? ? 235 TYR D CA 1 ATOM 1180 C CA . ALA D 2 236 ? 174.343 98.780 -169.805 1.00 18.69 ? ? ? ? ? 236 ALA D CA 1 ATOM 1181 C CA . VAL D 2 237 ? 176.206 97.326 -166.856 1.00 18.37 ? ? ? ? ? 237 VAL D CA 1 ATOM 1182 C CA . MET D 2 238 ? 174.039 96.613 -163.794 1.00 21.49 ? ? ? ? ? 238 MET D CA 1 ATOM 1183 C CA . ARG D 2 239 ? 175.158 95.332 -160.358 1.00 29.28 ? ? ? ? ? 239 ARG D CA 1 ATOM 1184 C CA . VAL D 2 240 ? 173.337 94.513 -157.094 1.00 34.30 ? ? ? ? ? 240 VAL D CA 1 ATOM 1185 C CA . GLY D 2 241 ? 175.409 93.275 -154.147 1.00 41.00 ? ? ? ? ? 241 GLY D CA 1 ATOM 1186 C CA . ASN D 2 242 ? 178.448 95.333 -155.102 1.00 46.44 ? ? ? ? ? 242 ASN D CA 1 ATOM 1187 C CA . GLU D 2 243 ? 180.410 96.202 -151.968 1.00 54.15 ? ? ? ? ? 243 GLU D CA 1 ATOM 1188 C CA . THR D 2 244 ? 181.879 99.223 -153.792 1.00 59.62 ? ? ? ? ? 244 THR D CA 1 ATOM 1189 C CA . GLU D 2 245 ? 181.119 101.441 -156.799 1.00 64.24 ? ? ? ? ? 245 GLU D CA 1 ATOM 1190 C CA . GLU D 2 246 ? 184.603 100.639 -158.152 1.00 65.96 ? ? ? ? ? 246 GLU D CA 1 ATOM 1191 C CA . ASP D 2 247 ? 185.750 97.614 -160.209 1.00 63.52 ? ? ? ? ? 247 ASP D CA 1 ATOM 1192 C CA . GLU D 2 248 ? 183.194 94.994 -159.173 1.00 51.55 ? ? ? ? ? 248 GLU D CA 1 ATOM 1193 C CA . ILE D 2 249 ? 181.651 91.527 -159.078 1.00 38.31 ? ? ? ? ? 249 ILE D CA 1 ATOM 1194 C CA . ALA D 2 250 ? 183.058 90.256 -162.367 1.00 31.76 ? ? ? ? ? 250 ALA D CA 1 ATOM 1195 C CA . ASN D 2 251 ? 185.285 91.260 -165.238 1.00 28.43 ? ? ? ? ? 251 ASN D CA 1 ATOM 1196 C CA . ILE D 2 252 ? 184.793 90.240 -168.843 1.00 23.33 ? ? ? ? ? 252 ILE D CA 1 ATOM 1197 C CA . ALA D 2 253 ? 187.633 90.251 -171.361 1.00 20.30 ? ? ? ? ? 253 ALA D CA 1 ATOM 1198 C CA . PHE D 2 254 ? 188.021 88.976 -174.902 1.00 17.70 ? ? ? ? ? 254 PHE D CA 1 ATOM 1199 C CA . SER D 2 255 ? 190.802 87.642 -177.111 1.00 17.80 ? ? ? ? ? 255 SER D CA 1 ATOM 1200 C CA . ILE D 2 256 ? 191.620 84.873 -179.534 1.00 15.22 ? ? ? ? ? 256 ILE D CA 1 ATOM 1201 C CA . LYS D 2 257 ? 192.818 81.628 -177.946 1.00 17.62 ? ? ? ? ? 257 LYS D CA 1 ATOM 1202 C CA . GLU D 2 258 ? 193.515 78.510 -180.010 1.00 20.58 ? ? ? ? ? 258 GLU D CA 1 ATOM 1203 C CA . ASN D 2 259 ? 192.052 80.425 -182.948 1.00 21.48 ? ? ? ? ? 259 ASN D CA 1 ATOM 1204 C CA . TYR D 2 260 ? 188.694 80.836 -181.203 1.00 21.13 ? ? ? ? ? 260 TYR D CA 1 ATOM 1205 C CA . VAL D 2 261 ? 187.202 84.181 -180.242 1.00 19.52 ? ? ? ? ? 261 VAL D CA 1 ATOM 1206 C CA . THR D 2 262 ? 187.035 83.635 -176.483 1.00 16.74 ? ? ? ? ? 262 THR D CA 1 ATOM 1207 C CA . ALA D 2 263 ? 185.443 85.264 -173.457 1.00 17.04 ? ? ? ? ? 263 ALA D CA 1 ATOM 1208 C CA . THR D 2 264 ? 187.413 85.261 -170.216 1.00 18.84 ? ? ? ? ? 264 THR D CA 1 ATOM 1209 C CA . ILE D 2 265 ? 185.282 85.734 -167.104 1.00 22.86 ? ? ? ? ? 265 ILE D CA 1 ATOM 1210 C CA . SER D 2 266 ? 186.990 86.409 -163.787 1.00 26.68 ? ? ? ? ? 266 SER D CA 1 ATOM 1211 C CA . SER D 2 267 ? 185.803 87.415 -160.311 1.00 32.09 ? ? ? ? ? 267 SER D CA 1 ATOM 1212 C CA . SER D 2 268 ? 187.144 87.942 -156.776 1.00 38.06 ? ? ? ? ? 268 SER D CA 1 ATOM 1213 C CA . THR D 2 269 ? 183.918 86.605 -155.296 1.00 39.48 ? ? ? ? ? 269 THR D CA 1 ATOM 1214 C CA . VAL D 2 270 ? 184.259 82.862 -154.695 1.00 41.14 ? ? ? ? ? 270 VAL D CA 1 ATOM 1215 C CA . GLY D 2 271 ? 181.512 80.600 -156.021 1.00 38.84 ? ? ? ? ? 271 GLY D CA 1 ATOM 1216 C CA . MET D 2 272 ? 180.400 82.624 -159.047 1.00 37.38 ? ? ? ? ? 272 MET D CA 1 ATOM 1217 C CA . ARG D 2 273 ? 178.350 81.358 -161.998 1.00 32.47 ? ? ? ? ? 273 ARG D CA 1 ATOM 1218 C CA . ALA D 2 274 ? 178.355 83.045 -165.413 1.00 25.31 ? ? ? ? ? 274 ALA D CA 1 ATOM 1219 C CA . ALA D 2 275 ? 175.657 82.817 -168.070 1.00 19.27 ? ? ? ? ? 275 ALA D CA 1 ATOM 1220 C CA . VAL D 2 276 ? 176.869 83.813 -171.536 1.00 18.64 ? ? ? ? ? 276 VAL D CA 1 ATOM 1221 C CA . LYS D 2 277 ? 174.613 84.038 -174.564 1.00 20.66 ? ? ? ? ? 277 LYS D CA 1 ATOM 1222 C CA . VAL D 2 278 ? 175.402 85.359 -178.055 1.00 18.38 ? ? ? ? ? 278 VAL D CA 1 ATOM 1223 C CA . ILE D 2 279 ? 172.246 87.059 -179.324 1.00 18.37 ? ? ? ? ? 279 ILE D CA 1 ATOM 1224 C CA . ALA D 2 280 ? 173.466 88.508 -182.616 1.00 18.78 ? ? ? ? ? 280 ALA D CA 1 ATOM 1225 C CA . THR D 2 281 ? 176.243 88.202 -185.192 1.00 18.90 ? ? ? ? ? 281 THR D CA 1 ATOM 1226 C CA . GLN D 2 282 ? 177.321 89.800 -188.433 1.00 20.10 ? ? ? ? ? 282 GLN D CA 1 ATOM 1227 C CA . LYS D 2 283 ? 179.477 88.231 -191.109 1.00 23.55 ? ? ? ? ? 283 LYS D CA 1 ATOM 1228 C CA . ILE D 2 284 ? 180.713 90.161 -194.123 1.00 28.41 ? ? ? ? ? 284 ILE D CA 1 ATOM 1229 C CA . GLY D 2 285 ? 179.705 88.182 -197.171 1.00 35.96 ? ? ? ? ? 285 GLY D CA 1 ATOM 1230 C CA . VAL D 2 286 ? 179.969 88.769 -200.903 1.00 47.28 ? ? ? ? ? 286 VAL D CA 1 ATOM 1231 C CA . ALA D 2 287 ? 178.295 91.915 -202.220 1.00 54.29 ? ? ? ? ? 287 ALA D CA 1 ATOM 1232 C CA . GLN D 2 288 ? 175.054 91.229 -204.087 1.00 61.98 ? ? ? ? ? 288 GLN D CA 1 ATOM 1233 C CA . MET E 2 1 ? 169.555 55.992 -199.948 1.00 56.32 ? ? ? ? ? 1 MET E CA 1 ATOM 1234 C CA . PHE E 2 2 ? 165.918 55.348 -200.844 1.00 48.65 ? ? ? ? ? 2 PHE E CA 1 ATOM 1235 C CA . ILE E 2 3 ? 164.760 57.213 -203.938 1.00 43.93 ? ? ? ? ? 3 ILE E CA 1 ATOM 1236 C CA . GLN E 2 4 ? 160.981 57.015 -203.973 1.00 39.33 ? ? ? ? ? 4 GLN E CA 1 ATOM 1237 C CA . GLU E 2 5 ? 158.943 56.614 -207.136 1.00 38.83 ? ? ? ? ? 5 GLU E CA 1 ATOM 1238 C CA . PRO E 2 6 ? 156.133 59.100 -207.838 1.00 35.01 ? ? ? ? ? 6 PRO E CA 1 ATOM 1239 C CA . LYS E 2 7 ? 152.570 58.442 -206.668 1.00 35.55 ? ? ? ? ? 7 LYS E CA 1 ATOM 1240 C CA . LYS E 2 8 ? 150.805 55.366 -208.048 1.00 39.63 ? ? ? ? ? 8 LYS E CA 1 ATOM 1241 C CA . LEU E 2 9 ? 147.028 54.915 -207.955 1.00 42.73 ? ? ? ? ? 9 LEU E CA 1 ATOM 1242 C CA . ILE E 2 10 ? 144.863 51.800 -208.287 1.00 48.27 ? ? ? ? ? 10 ILE E CA 1 ATOM 1243 C CA . ASP E 2 11 ? 143.267 51.579 -211.735 1.00 54.84 ? ? ? ? ? 11 ASP E CA 1 ATOM 1244 C CA . THR E 2 12 ? 139.705 50.733 -210.673 1.00 58.06 ? ? ? ? ? 12 THR E CA 1 ATOM 1245 C CA . GLY E 2 13 ? 138.999 51.379 -214.339 1.00 61.41 ? ? ? ? ? 13 GLY E CA 1 ATOM 1246 C CA . GLU E 2 14 ? 139.676 47.667 -214.712 1.00 62.71 ? ? ? ? ? 14 GLU E CA 1 ATOM 1247 C CA . ILE E 2 15 ? 138.820 44.796 -212.374 1.00 65.64 ? ? ? ? ? 15 ILE E CA 1 ATOM 1248 C CA . GLY E 2 16 ? 135.751 43.261 -214.072 1.00 69.28 ? ? ? ? ? 16 GLY E CA 1 ATOM 1249 C CA . ASN E 2 17 ? 138.146 43.260 -217.004 1.00 69.36 ? ? ? ? ? 17 ASN E CA 1 ATOM 1250 C CA . ALA E 2 18 ? 141.397 41.546 -215.388 1.00 68.26 ? ? ? ? ? 18 ALA E CA 1 ATOM 1251 C CA . SER E 2 19 ? 141.239 38.642 -212.909 1.00 66.71 ? ? ? ? ? 19 SER E CA 1 ATOM 1252 C CA . THR E 2 20 ? 142.004 38.879 -209.387 1.00 64.78 ? ? ? ? ? 20 THR E CA 1 ATOM 1253 C CA . GLY E 2 21 ? 145.537 37.585 -209.789 1.00 63.58 ? ? ? ? ? 21 GLY E CA 1 ATOM 1254 C CA . ASP E 2 22 ? 146.868 40.467 -211.872 1.00 63.59 ? ? ? ? ? 22 ASP E CA 1 ATOM 1255 C CA . ILE E 2 23 ? 144.964 43.287 -210.128 1.00 62.76 ? ? ? ? ? 23 ILE E CA 1 ATOM 1256 C CA . LEU E 2 24 ? 146.201 42.216 -206.697 1.00 61.42 ? ? ? ? ? 24 LEU E CA 1 ATOM 1257 C CA . PHE E 2 25 ? 149.826 42.018 -207.807 1.00 60.16 ? ? ? ? ? 25 PHE E CA 1 ATOM 1258 C CA . ASP E 2 26 ? 149.691 45.242 -209.811 1.00 60.85 ? ? ? ? ? 26 ASP E CA 1 ATOM 1259 C CA . GLY E 2 27 ? 147.692 46.791 -206.995 1.00 59.59 ? ? ? ? ? 27 GLY E CA 1 ATOM 1260 C CA . GLY E 2 28 ? 149.696 45.466 -204.074 1.00 58.94 ? ? ? ? ? 28 GLY E CA 1 ATOM 1261 C CA . ASN E 2 29 ? 153.061 46.547 -205.445 1.00 58.25 ? ? ? ? ? 29 ASN E CA 1 ATOM 1262 C CA . LYS E 2 30 ? 151.422 49.937 -206.010 1.00 56.64 ? ? ? ? ? 30 LYS E CA 1 ATOM 1263 C CA . ILE E 2 31 ? 150.271 50.137 -202.401 1.00 55.79 ? ? ? ? ? 31 ILE E CA 1 ATOM 1264 C CA . ASN E 2 32 ? 153.696 49.045 -201.165 1.00 55.38 ? ? ? ? ? 32 ASN E CA 1 ATOM 1265 C CA . SER E 2 33 ? 155.410 51.628 -203.369 1.00 53.56 ? ? ? ? ? 33 SER E CA 1 ATOM 1266 C CA . ASP E 2 34 ? 153.386 54.582 -202.089 1.00 52.34 ? ? ? ? ? 34 ASP E CA 1 ATOM 1267 C CA . PHE E 2 35 ? 153.515 53.685 -198.406 1.00 52.37 ? ? ? ? ? 35 PHE E CA 1 ATOM 1268 C CA . ASN E 2 36 ? 157.253 53.095 -198.703 1.00 51.28 ? ? ? ? ? 36 ASN E CA 1 ATOM 1269 C CA . ALA E 2 37 ? 157.504 56.591 -200.144 1.00 49.19 ? ? ? ? ? 37 ALA E CA 1 ATOM 1270 C CA . ILE E 2 38 ? 155.573 57.985 -197.173 1.00 47.50 ? ? ? ? ? 38 ILE E CA 1 ATOM 1271 C CA . TYR E 2 39 ? 157.310 56.021 -194.414 1.00 43.92 ? ? ? ? ? 39 TYR E CA 1 ATOM 1272 C CA . ASN E 2 40 ? 160.766 56.846 -195.781 1.00 42.66 ? ? ? ? ? 40 ASN E CA 1 ATOM 1273 C CA . ALA E 2 41 ? 159.931 60.544 -195.907 1.00 40.28 ? ? ? ? ? 41 ALA E CA 1 ATOM 1274 C CA . PHE E 2 42 ? 158.804 60.497 -192.268 1.00 38.30 ? ? ? ? ? 42 PHE E CA 1 ATOM 1275 C CA . GLY E 2 43 ? 160.834 57.592 -190.909 1.00 35.36 ? ? ? ? ? 43 GLY E CA 1 ATOM 1276 C CA . ASP E 2 44 ? 164.338 56.175 -190.536 1.00 36.88 ? ? ? ? ? 44 ASP E CA 1 ATOM 1277 C CA . GLN E 2 45 ? 165.436 54.991 -193.982 1.00 41.70 ? ? ? ? ? 45 GLN E CA 1 ATOM 1278 C CA . ARG E 2 46 ? 168.283 52.924 -192.529 1.00 44.45 ? ? ? ? ? 46 ARG E CA 1 ATOM 1279 C CA . LYS E 2 47 ? 165.687 50.317 -191.527 1.00 46.48 ? ? ? ? ? 47 LYS E CA 1 ATOM 1280 C CA . MET E 2 48 ? 164.993 49.416 -195.157 1.00 50.14 ? ? ? ? ? 48 MET E CA 1 ATOM 1281 C CA . ALA E 2 49 ? 167.949 47.035 -194.848 1.00 54.98 ? ? ? ? ? 49 ALA E CA 1 ATOM 1282 C CA . VAL E 2 50 ? 165.865 44.729 -192.653 1.00 57.59 ? ? ? ? ? 50 VAL E CA 1 ATOM 1283 C CA . ALA E 2 51 ? 162.367 43.387 -193.413 1.00 58.81 ? ? ? ? ? 51 ALA E CA 1 ATOM 1284 C CA . ASN E 2 52 ? 161.972 46.274 -195.848 1.00 59.72 ? ? ? ? ? 52 ASN E CA 1 ATOM 1285 C CA . GLY E 2 53 ? 161.211 48.612 -192.958 1.00 58.67 ? ? ? ? ? 53 GLY E CA 1 ATOM 1286 C CA . THR E 2 54 ? 158.835 46.208 -191.211 1.00 57.45 ? ? ? ? ? 54 THR E CA 1 ATOM 1287 C CA . GLY E 2 55 ? 158.873 44.141 -188.040 1.00 57.56 ? ? ? ? ? 55 GLY E CA 1 ATOM 1288 C CA . ALA E 2 56 ? 158.919 45.166 -184.386 1.00 57.46 ? ? ? ? ? 56 ALA E CA 1 ATOM 1289 C CA . ASP E 2 57 ? 161.730 47.672 -184.865 1.00 54.18 ? ? ? ? ? 57 ASP E CA 1 ATOM 1290 C CA . GLY E 2 58 ? 160.291 48.624 -188.237 1.00 50.23 ? ? ? ? ? 58 GLY E CA 1 ATOM 1291 C CA . GLN E 2 59 ? 159.604 52.065 -189.686 1.00 47.94 ? ? ? ? ? 59 GLN E CA 1 ATOM 1292 C CA . ILE E 2 60 ? 157.057 54.423 -188.135 1.00 44.92 ? ? ? ? ? 60 ILE E CA 1 ATOM 1293 C CA . ILE E 2 61 ? 155.574 57.798 -189.108 1.00 39.74 ? ? ? ? ? 61 ILE E CA 1 ATOM 1294 C CA . HIS E 2 62 ? 157.190 60.586 -187.069 1.00 35.60 ? ? ? ? ? 62 HIS E CA 1 ATOM 1295 C CA . ALA E 2 63 ? 154.746 63.443 -186.532 1.00 31.53 ? ? ? ? ? 63 ALA E CA 1 ATOM 1296 C CA . THR E 2 64 ? 157.803 65.622 -185.970 1.00 33.33 ? ? ? ? ? 64 THR E CA 1 ATOM 1297 C CA . GLY E 2 65 ? 159.033 64.431 -189.331 1.00 32.25 ? ? ? ? ? 65 GLY E CA 1 ATOM 1298 C CA . TYR E 2 66 ? 162.455 62.840 -189.733 1.00 33.19 ? ? ? ? ? 66 TYR E CA 1 ATOM 1299 C CA . TYR E 2 67 ? 165.972 63.764 -190.853 1.00 33.77 ? ? ? ? ? 67 TYR E CA 1 ATOM 1300 C CA . GLN E 2 68 ? 167.763 60.939 -192.704 1.00 36.14 ? ? ? ? ? 68 GLN E CA 1 ATOM 1301 C CA . LYS E 2 69 ? 171.288 59.870 -191.754 1.00 39.64 ? ? ? ? ? 69 LYS E CA 1 ATOM 1302 C CA . HIS E 2 70 ? 173.202 59.012 -194.935 1.00 42.21 ? ? ? ? ? 70 HIS E CA 1 ATOM 1303 C CA . SER E 2 71 ? 176.792 58.022 -195.719 1.00 44.83 ? ? ? ? ? 71 SER E CA 1 ATOM 1304 C CA . ILE E 2 72 ? 179.575 59.837 -197.565 1.00 45.78 ? ? ? ? ? 72 ILE E CA 1 ATOM 1305 C CA . THR E 2 73 ? 179.301 57.584 -200.599 1.00 46.59 ? ? ? ? ? 73 THR E CA 1 ATOM 1306 C CA . GLU E 2 74 ? 175.537 58.150 -200.793 1.00 45.90 ? ? ? ? ? 74 GLU E CA 1 ATOM 1307 C CA . TYR E 2 75 ? 176.075 61.920 -200.844 1.00 43.22 ? ? ? ? ? 75 TYR E CA 1 ATOM 1308 C CA . ALA E 2 76 ? 178.389 61.379 -203.817 1.00 42.76 ? ? ? ? ? 76 ALA E CA 1 ATOM 1309 C CA . THR E 2 77 ? 175.335 61.896 -206.019 1.00 42.90 ? ? ? ? ? 77 THR E CA 1 ATOM 1310 C CA . PRO E 2 78 ? 172.988 64.947 -206.013 1.00 43.17 ? ? ? ? ? 78 PRO E CA 1 ATOM 1311 C CA . VAL E 2 79 ? 170.177 64.787 -203.457 1.00 42.66 ? ? ? ? ? 79 VAL E CA 1 ATOM 1312 C CA . LYS E 2 80 ? 166.483 65.067 -204.373 1.00 40.52 ? ? ? ? ? 80 LYS E CA 1 ATOM 1313 C CA . VAL E 2 81 ? 164.461 68.156 -203.466 1.00 36.16 ? ? ? ? ? 81 VAL E CA 1 ATOM 1314 C CA . GLY E 2 82 ? 162.222 67.820 -200.423 1.00 32.74 ? ? ? ? ? 82 GLY E CA 1 ATOM 1315 C CA . THR E 2 83 ? 164.648 65.620 -198.466 1.00 32.19 ? ? ? ? ? 83 THR E CA 1 ATOM 1316 C CA . ARG E 2 84 ? 165.872 66.059 -194.885 1.00 33.29 ? ? ? ? ? 84 ARG E CA 1 ATOM 1317 C CA . HIS E 2 85 ? 169.360 65.345 -193.571 1.00 34.89 ? ? ? ? ? 85 HIS E CA 1 ATOM 1318 C CA . ASP E 2 86 ? 170.927 64.872 -190.151 1.00 32.31 ? ? ? ? ? 86 ASP E CA 1 ATOM 1319 C CA . ILE E 2 87 ? 174.583 65.559 -190.893 1.00 32.39 ? ? ? ? ? 87 ILE E CA 1 ATOM 1320 C CA . ASP E 2 88 ? 177.534 63.792 -189.282 1.00 35.26 ? ? ? ? ? 88 ASP E CA 1 ATOM 1321 C CA . THR E 2 89 ? 180.973 65.304 -189.823 1.00 36.38 ? ? ? ? ? 89 THR E CA 1 ATOM 1322 C CA . SER E 2 90 ? 182.662 63.795 -186.774 1.00 39.92 ? ? ? ? ? 90 SER E CA 1 ATOM 1323 C CA . THR E 2 91 ? 185.227 61.902 -188.864 1.00 43.61 ? ? ? ? ? 91 THR E CA 1 ATOM 1324 C CA . VAL E 2 92 ? 185.460 64.426 -191.700 1.00 39.15 ? ? ? ? ? 92 VAL E CA 1 ATOM 1325 C CA . GLY E 2 93 ? 183.534 67.243 -193.337 1.00 38.33 ? ? ? ? ? 93 GLY E CA 1 ATOM 1326 C CA . VAL E 2 94 ? 180.753 66.149 -195.662 1.00 39.26 ? ? ? ? ? 94 VAL E CA 1 ATOM 1327 C CA . LYS E 2 95 ? 179.758 67.649 -198.998 1.00 38.23 ? ? ? ? ? 95 LYS E CA 1 ATOM 1328 C CA . VAL E 2 96 ? 176.098 67.541 -200.015 1.00 34.03 ? ? ? ? ? 96 VAL E CA 1 ATOM 1329 C CA . ILE E 2 97 ? 174.845 68.472 -203.476 1.00 35.91 ? ? ? ? ? 97 ILE E CA 1 ATOM 1330 C CA . ILE E 2 98 ? 171.231 69.389 -204.250 1.00 37.02 ? ? ? ? ? 98 ILE E CA 1 ATOM 1331 C CA . GLU E 2 99 ? 169.660 68.715 -207.659 1.00 40.43 ? ? ? ? ? 99 GLU E CA 1 ATOM 1332 C CA . ARG E 2 100 ? 168.401 71.702 -209.657 1.00 41.68 ? ? ? ? ? 100 ARG E CA 1 ATOM 1333 C CA . GLY E 2 101 ? 165.195 72.938 -208.090 1.00 38.46 ? ? ? ? ? 101 GLY E CA 1 ATOM 1334 C CA . GLU E 2 102 ? 162.058 74.839 -209.004 1.00 38.61 ? ? ? ? ? 102 GLU E CA 1 ATOM 1335 C CA . LEU E 2 103 ? 160.452 77.733 -207.154 1.00 33.73 ? ? ? ? ? 103 LEU E CA 1 ATOM 1336 C CA . GLY E 2 104 ? 159.590 76.637 -203.630 1.00 32.70 ? ? ? ? ? 104 GLY E CA 1 ATOM 1337 C CA . ASP E 2 105 ? 161.591 73.402 -203.586 1.00 35.40 ? ? ? ? ? 105 ASP E CA 1 ATOM 1338 C CA . CYS E 2 106 ? 163.138 72.784 -200.182 1.00 33.66 ? ? ? ? ? 106 CYS E CA 1 ATOM 1339 C CA . VAL E 2 107 ? 165.898 70.763 -198.483 1.00 30.09 ? ? ? ? ? 107 VAL E CA 1 ATOM 1340 C CA . GLU E 2 108 ? 166.570 70.905 -194.726 1.00 30.50 ? ? ? ? ? 108 GLU E CA 1 ATOM 1341 C CA . PHE E 2 109 ? 169.543 69.913 -192.580 1.00 29.75 ? ? ? ? ? 109 PHE E CA 1 ATOM 1342 C CA . ILE E 2 110 ? 170.185 69.462 -188.876 1.00 31.39 ? ? ? ? ? 110 ILE E CA 1 ATOM 1343 C CA . ASN E 2 111 ? 173.201 68.452 -186.802 1.00 28.58 ? ? ? ? ? 111 ASN E CA 1 ATOM 1344 C CA . SER E 2 112 ? 172.023 66.357 -183.857 1.00 28.28 ? ? ? ? ? 112 SER E CA 1 ATOM 1345 C CA . ASN E 2 113 ? 175.481 65.183 -182.773 1.00 29.00 ? ? ? ? ? 113 ASN E CA 1 ATOM 1346 C CA . GLY E 2 114 ? 176.905 68.694 -183.132 1.00 28.58 ? ? ? ? ? 114 GLY E CA 1 ATOM 1347 C CA . SER E 2 115 ? 179.842 67.515 -185.214 1.00 25.28 ? ? ? ? ? 115 SER E CA 1 ATOM 1348 C CA . ILE E 2 116 ? 179.748 70.528 -187.540 1.00 25.39 ? ? ? ? ? 116 ILE E CA 1 ATOM 1349 C CA . SER E 2 117 ? 182.825 72.736 -187.142 1.00 27.54 ? ? ? ? ? 117 SER E CA 1 ATOM 1350 C CA . VAL E 2 118 ? 185.364 74.710 -189.160 1.00 31.40 ? ? ? ? ? 118 VAL E CA 1 ATOM 1351 C CA . THR E 2 119 ? 187.573 71.628 -189.600 1.00 32.46 ? ? ? ? ? 119 THR E CA 1 ATOM 1352 C CA . ASN E 2 120 ? 184.661 69.244 -190.252 1.00 28.45 ? ? ? ? ? 120 ASN E CA 1 ATOM 1353 C CA . PRO E 2 121 ? 182.204 71.566 -192.038 1.00 27.52 ? ? ? ? ? 121 PRO E CA 1 ATOM 1354 C CA . LEU E 2 122 ? 178.971 70.929 -193.888 1.00 30.25 ? ? ? ? ? 122 LEU E CA 1 ATOM 1355 C CA . THR E 2 123 ? 179.521 72.039 -197.491 1.00 29.95 ? ? ? ? ? 123 THR E CA 1 ATOM 1356 C CA . ILE E 2 124 ? 176.365 72.577 -199.528 1.00 30.20 ? ? ? ? ? 124 ILE E CA 1 ATOM 1357 C CA . GLN E 2 125 ? 176.225 73.003 -203.284 1.00 34.72 ? ? ? ? ? 125 GLN E CA 1 ATOM 1358 C CA . ALA E 2 126 ? 172.817 73.907 -204.702 1.00 36.52 ? ? ? ? ? 126 ALA E CA 1 ATOM 1359 C CA . ILE E 2 127 ? 172.697 73.173 -208.445 1.00 41.69 ? ? ? ? ? 127 ILE E CA 1 ATOM 1360 C CA . ASP E 2 128 ? 173.451 76.460 -210.145 1.00 43.24 ? ? ? ? ? 128 ASP E CA 1 ATOM 1361 C CA . SER E 2 129 ? 173.839 78.749 -207.138 1.00 39.27 ? ? ? ? ? 129 SER E CA 1 ATOM 1362 C CA . ILE E 2 130 ? 172.999 80.205 -203.733 1.00 34.16 ? ? ? ? ? 130 ILE E CA 1 ATOM 1363 C CA . LYS E 2 131 ? 172.281 83.931 -203.409 1.00 34.12 ? ? ? ? ? 131 LYS E CA 1 ATOM 1364 C CA . GLY E 2 132 ? 174.858 86.011 -201.551 1.00 34.85 ? ? ? ? ? 132 GLY E CA 1 ATOM 1365 C CA . VAL E 2 133 ? 177.269 83.111 -201.815 1.00 35.88 ? ? ? ? ? 133 VAL E CA 1 ATOM 1366 C CA . SER E 2 134 ? 180.040 82.650 -204.370 1.00 38.73 ? ? ? ? ? 134 SER E CA 1 ATOM 1367 C CA . GLY E 2 135 ? 180.318 78.899 -204.810 1.00 33.26 ? ? ? ? ? 135 GLY E CA 1 ATOM 1368 C CA . ASN E 2 136 ? 179.333 76.428 -202.091 1.00 30.64 ? ? ? ? ? 136 ASN E CA 1 ATOM 1369 C CA . LEU E 2 137 ? 177.730 77.357 -198.782 1.00 24.68 ? ? ? ? ? 137 LEU E CA 1 ATOM 1370 C CA . VAL E 2 138 ? 180.141 76.431 -196.001 1.00 23.50 ? ? ? ? ? 138 VAL E CA 1 ATOM 1371 C CA . VAL E 2 139 ? 178.397 75.761 -192.688 1.00 24.48 ? ? ? ? ? 139 VAL E CA 1 ATOM 1372 C CA . THR E 2 140 ? 180.539 75.643 -189.565 1.00 25.44 ? ? ? ? ? 140 THR E CA 1 ATOM 1373 C CA . SER E 2 141 ? 177.962 76.292 -186.843 1.00 26.50 ? ? ? ? ? 141 SER E CA 1 ATOM 1374 C CA . PRO E 2 142 ? 177.540 73.214 -184.616 1.00 25.69 ? ? ? ? ? 142 PRO E CA 1 ATOM 1375 C CA . TYR E 2 143 ? 174.035 72.000 -183.748 1.00 25.07 ? ? ? ? ? 143 TYR E CA 1 ATOM 1376 C CA . SER E 2 144 ? 172.522 74.120 -186.492 1.00 27.26 ? ? ? ? ? 144 SER E CA 1 ATOM 1377 C CA . LYS E 2 145 ? 169.490 73.876 -188.737 1.00 27.64 ? ? ? ? ? 145 LYS E CA 1 ATOM 1378 C CA . VAL E 2 146 ? 169.929 74.809 -192.372 1.00 24.70 ? ? ? ? ? 146 VAL E CA 1 ATOM 1379 C CA . THR E 2 147 ? 167.048 75.421 -194.730 1.00 24.12 ? ? ? ? ? 147 THR E CA 1 ATOM 1380 C CA . LEU E 2 148 ? 167.544 75.860 -198.460 1.00 25.26 ? ? ? ? ? 148 LEU E CA 1 ATOM 1381 C CA . ARG E 2 149 ? 164.753 77.170 -200.665 1.00 27.03 ? ? ? ? ? 149 ARG E CA 1 ATOM 1382 C CA . CYS E 2 150 ? 164.599 77.784 -204.408 1.00 30.59 ? ? ? ? ? 150 CYS E CA 1 ATOM 1383 C CA . ILE E 2 151 ? 163.622 81.413 -204.953 1.00 33.58 ? ? ? ? ? 151 ILE E CA 1 ATOM 1384 C CA . SER E 2 152 ? 163.829 81.272 -208.741 1.00 43.26 ? ? ? ? ? 152 SER E CA 1 ATOM 1385 C CA . SER E 2 153 ? 163.763 78.566 -211.407 1.00 54.34 ? ? ? ? ? 153 SER E CA 1 ATOM 1386 C CA . ASP E 2 154 ? 162.213 79.397 -214.787 1.00 65.30 ? ? ? ? ? 154 ASP E CA 1 ATOM 1387 C CA . ASN E 2 155 ? 164.796 78.005 -217.214 1.00 70.65 ? ? ? ? ? 155 ASN E CA 1 ATOM 1388 C CA . SER E 2 156 ? 168.403 77.881 -215.977 1.00 69.64 ? ? ? ? ? 156 SER E CA 1 ATOM 1389 C CA . THR E 2 157 ? 167.848 80.667 -213.462 1.00 62.34 ? ? ? ? ? 157 THR E CA 1 ATOM 1390 C CA . SER E 2 158 ? 167.705 78.135 -210.610 1.00 50.21 ? ? ? ? ? 158 SER E CA 1 ATOM 1391 C CA . VAL E 2 159 ? 168.827 80.178 -207.603 1.00 39.04 ? ? ? ? ? 159 VAL E CA 1 ATOM 1392 C CA . TRP E 2 160 ? 168.514 79.290 -203.914 1.00 33.29 ? ? ? ? ? 160 TRP E CA 1 ATOM 1393 C CA . ASN E 2 161 ? 168.690 81.248 -200.664 1.00 28.50 ? ? ? ? ? 161 ASN E CA 1 ATOM 1394 C CA . TYR E 2 162 ? 169.139 79.936 -197.143 1.00 26.40 ? ? ? ? ? 162 TYR E CA 1 ATOM 1395 C CA . SER E 2 163 ? 168.645 80.405 -193.440 1.00 24.48 ? ? ? ? ? 163 SER E CA 1 ATOM 1396 C CA . ILE E 2 164 ? 170.727 78.985 -190.633 1.00 27.19 ? ? ? ? ? 164 ILE E CA 1 ATOM 1397 C CA . GLU E 2 165 ? 169.634 78.825 -187.022 1.00 25.86 ? ? ? ? ? 165 GLU E CA 1 ATOM 1398 C CA . SER E 2 166 ? 170.411 77.095 -183.746 1.00 23.58 ? ? ? ? ? 166 SER E CA 1 ATOM 1399 C CA . MET E 2 167 ? 168.578 73.861 -183.024 1.00 24.90 ? ? ? ? ? 167 MET E CA 1 ATOM 1400 C CA . PHE E 2 168 ? 168.690 74.696 -179.318 1.00 26.59 ? ? ? ? ? 168 PHE E CA 1 ATOM 1401 C CA . GLY E 2 169 ? 168.474 77.619 -176.935 1.00 26.70 ? ? ? ? ? 169 GLY E CA 1 ATOM 1402 C CA . GLN E 2 170 ? 165.969 79.825 -175.131 1.00 28.38 ? ? ? ? ? 170 GLN E CA 1 ATOM 1403 C CA . LYS E 2 171 ? 164.672 82.181 -177.818 1.00 26.12 ? ? ? ? ? 171 LYS E CA 1 ATOM 1404 C CA . GLU E 2 172 ? 161.166 82.977 -176.545 1.00 25.11 ? ? ? ? ? 172 GLU E CA 1 ATOM 1405 C CA . SER E 2 173 ? 159.829 86.458 -175.974 1.00 26.45 ? ? ? ? ? 173 SER E CA 1 ATOM 1406 C CA . PRO E 2 174 ? 157.843 86.824 -172.736 1.00 25.80 ? ? ? ? ? 174 PRO E CA 1 ATOM 1407 C CA . ALA E 2 175 ? 155.904 89.808 -174.064 1.00 24.74 ? ? ? ? ? 175 ALA E CA 1 ATOM 1408 C CA . GLU E 2 176 ? 155.102 91.657 -177.261 1.00 25.57 ? ? ? ? ? 176 GLU E CA 1 ATOM 1409 C CA . GLY E 2 177 ? 152.134 93.862 -178.037 1.00 22.90 ? ? ? ? ? 177 GLY E CA 1 ATOM 1410 C CA . THR E 2 178 ? 150.625 97.325 -177.865 1.00 24.95 ? ? ? ? ? 178 THR E CA 1 ATOM 1411 C CA . TRP E 2 179 ? 148.886 98.870 -174.872 1.00 29.22 ? ? ? ? ? 179 TRP E CA 1 ATOM 1412 C CA . ASN E 2 180 ? 146.980 102.088 -174.301 1.00 32.73 ? ? ? ? ? 180 ASN E CA 1 ATOM 1413 C CA . ILE E 2 181 ? 148.173 104.471 -171.627 1.00 35.66 ? ? ? ? ? 181 ILE E CA 1 ATOM 1414 C CA . SER E 2 182 ? 144.949 104.857 -169.629 1.00 41.07 ? ? ? ? ? 182 SER E CA 1 ATOM 1415 C CA . THR E 2 183 ? 143.427 108.301 -169.077 1.00 41.46 ? ? ? ? ? 183 THR E CA 1 ATOM 1416 C CA . SER E 2 184 ? 144.966 108.217 -165.596 1.00 39.61 ? ? ? ? ? 184 SER E CA 1 ATOM 1417 C CA . GLY E 2 185 ? 148.227 108.685 -167.479 1.00 35.39 ? ? ? ? ? 185 GLY E CA 1 ATOM 1418 C CA . SER E 2 186 ? 149.829 105.400 -166.487 1.00 32.27 ? ? ? ? ? 186 SER E CA 1 ATOM 1419 C CA . VAL E 2 187 ? 149.797 101.755 -167.518 1.00 27.67 ? ? ? ? ? 187 VAL E CA 1 ATOM 1420 C CA . ASP E 2 188 ? 151.287 98.603 -166.001 1.00 25.06 ? ? ? ? ? 188 ASP E CA 1 ATOM 1421 C CA . ILE E 2 189 ? 152.499 95.899 -168.365 1.00 25.35 ? ? ? ? ? 189 ILE E CA 1 ATOM 1422 C CA . PRO E 2 190 ? 153.482 92.591 -166.752 1.00 26.32 ? ? ? ? ? 190 PRO E CA 1 ATOM 1423 C CA . LEU E 2 191 ? 156.483 91.110 -168.565 1.00 23.44 ? ? ? ? ? 191 LEU E CA 1 ATOM 1424 C CA . PHE E 2 192 ? 157.193 87.821 -166.799 1.00 19.94 ? ? ? ? ? 192 PHE E CA 1 ATOM 1425 C CA . HIS E 2 193 ? 157.228 86.080 -163.425 1.00 20.10 ? ? ? ? ? 193 HIS E CA 1 ATOM 1426 C CA . ARG E 2 194 ? 160.143 87.154 -161.237 1.00 19.68 ? ? ? ? ? 194 ARG E CA 1 ATOM 1427 C CA . THR E 2 195 ? 161.669 83.652 -161.420 1.00 21.68 ? ? ? ? ? 195 THR E CA 1 ATOM 1428 C CA . GLU E 2 196 ? 161.696 83.267 -165.219 1.00 20.82 ? ? ? ? ? 196 GLU E CA 1 ATOM 1429 C CA . TYR E 2 197 ? 164.695 85.447 -166.171 1.00 19.59 ? ? ? ? ? 197 TYR E CA 1 ATOM 1430 C CA . ASN E 2 198 ? 167.571 87.330 -164.544 1.00 17.94 ? ? ? ? ? 198 ASN E CA 1 ATOM 1431 C CA . MET E 2 199 ? 167.746 89.973 -167.262 1.00 17.00 ? ? ? ? ? 199 MET E CA 1 ATOM 1432 C CA . ALA E 2 200 ? 165.699 91.046 -170.232 1.00 14.46 ? ? ? ? ? 200 ALA E CA 1 ATOM 1433 C CA . LYS E 2 201 ? 166.018 93.485 -173.096 1.00 16.56 ? ? ? ? ? 201 LYS E CA 1 ATOM 1434 C CA . LEU E 2 202 ? 163.060 95.346 -174.474 1.00 18.74 ? ? ? ? ? 202 LEU E CA 1 ATOM 1435 C CA . LEU E 2 203 ? 162.043 97.933 -177.029 1.00 18.88 ? ? ? ? ? 203 LEU E CA 1 ATOM 1436 C CA . VAL E 2 204 ? 159.469 100.541 -176.112 1.00 20.49 ? ? ? ? ? 204 VAL E CA 1 ATOM 1437 C CA . THR E 2 205 ? 157.859 102.941 -178.576 1.00 24.61 ? ? ? ? ? 205 THR E CA 1 ATOM 1438 C CA . CYS E 2 206 ? 155.187 105.403 -177.432 1.00 26.36 ? ? ? ? ? 206 CYS E CA 1 ATOM 1439 C CA . GLN E 2 207 ? 153.170 107.394 -179.958 1.00 30.93 ? ? ? ? ? 207 GLN E CA 1 ATOM 1440 C CA . SER E 2 208 ? 150.220 109.784 -179.722 1.00 33.05 ? ? ? ? ? 208 SER E CA 1 ATOM 1441 C CA . VAL E 2 209 ? 147.000 108.842 -181.537 1.00 42.97 ? ? ? ? ? 209 VAL E CA 1 ATOM 1442 C CA . ASP E 2 210 ? 147.752 111.732 -183.892 1.00 48.40 ? ? ? ? ? 210 ASP E CA 1 ATOM 1443 C CA . GLY E 2 211 ? 151.412 110.905 -184.458 1.00 47.73 ? ? ? ? ? 211 GLY E CA 1 ATOM 1444 C CA . ARG E 2 212 ? 152.999 114.235 -183.534 1.00 46.89 ? ? ? ? ? 212 ARG E CA 1 ATOM 1445 C CA . LYS E 2 213 ? 154.548 112.924 -180.318 1.00 41.22 ? ? ? ? ? 213 LYS E CA 1 ATOM 1446 C CA . ILE E 2 214 ? 156.690 109.807 -180.339 1.00 35.26 ? ? ? ? ? 214 ILE E CA 1 ATOM 1447 C CA . LYS E 2 215 ? 159.488 108.272 -178.292 1.00 28.20 ? ? ? ? ? 215 LYS E CA 1 ATOM 1448 C CA . THR E 2 216 ? 161.412 104.998 -178.509 1.00 25.07 ? ? ? ? ? 216 THR E CA 1 ATOM 1449 C CA . ALA E 2 217 ? 163.980 103.597 -176.140 1.00 17.48 ? ? ? ? ? 217 ALA E CA 1 ATOM 1450 C CA . GLU E 2 218 ? 165.883 100.384 -175.576 1.00 15.63 ? ? ? ? ? 218 GLU E CA 1 ATOM 1451 C CA . ILE E 2 219 ? 166.019 99.136 -171.986 1.00 14.38 ? ? ? ? ? 219 ILE E CA 1 ATOM 1452 C CA . ASN E 2 220 ? 168.014 96.360 -170.314 1.00 15.83 ? ? ? ? ? 220 ASN E CA 1 ATOM 1453 C CA . ILE E 2 221 ? 166.656 95.255 -166.928 1.00 17.47 ? ? ? ? ? 221 ILE E CA 1 ATOM 1454 C CA . LEU E 2 222 ? 168.145 93.195 -164.117 1.00 18.98 ? ? ? ? ? 222 LEU E CA 1 ATOM 1455 C CA . VAL E 2 223 ? 165.957 91.249 -161.727 1.00 22.31 ? ? ? ? ? 223 VAL E CA 1 ATOM 1456 C CA . ASP E 2 224 ? 167.037 91.668 -158.109 1.00 27.62 ? ? ? ? ? 224 ASP E CA 1 ATOM 1457 C CA . THR E 2 225 ? 165.112 88.788 -156.549 1.00 33.08 ? ? ? ? ? 225 THR E CA 1 ATOM 1458 C CA . VAL E 2 226 ? 166.674 89.322 -153.119 1.00 34.89 ? ? ? ? ? 226 VAL E CA 1 ATOM 1459 C CA . ASN E 2 227 ? 165.401 92.902 -152.735 1.00 32.41 ? ? ? ? ? 227 ASN E CA 1 ATOM 1460 C CA . SER E 2 228 ? 162.342 92.243 -154.913 1.00 29.00 ? ? ? ? ? 228 SER E CA 1 ATOM 1461 C CA . GLU E 2 229 ? 163.354 95.041 -157.302 1.00 24.73 ? ? ? ? ? 229 GLU E CA 1 ATOM 1462 C CA . VAL E 2 230 ? 164.469 95.561 -160.887 1.00 21.67 ? ? ? ? ? 230 VAL E CA 1 ATOM 1463 C CA . ILE E 2 231 ? 167.399 97.699 -162.053 1.00 18.80 ? ? ? ? ? 231 ILE E CA 1 ATOM 1464 C CA . SER E 2 232 ? 167.090 99.228 -165.514 1.00 16.75 ? ? ? ? ? 232 SER E CA 1 ATOM 1465 C CA . SER E 2 233 ? 169.316 100.888 -168.074 1.00 18.92 ? ? ? ? ? 233 SER E CA 1 ATOM 1466 C CA . GLU E 2 234 ? 167.457 102.967 -170.678 1.00 18.43 ? ? ? ? ? 234 GLU E CA 1 ATOM 1467 C CA . TYR E 2 235 ? 169.444 104.227 -173.673 1.00 17.03 ? ? ? ? ? 235 TYR E CA 1 ATOM 1468 C CA . ALA E 2 236 ? 169.322 105.147 -177.381 1.00 18.69 ? ? ? ? ? 236 ALA E CA 1 ATOM 1469 C CA . VAL E 2 237 ? 166.366 107.344 -176.537 1.00 18.37 ? ? ? ? ? 237 VAL E CA 1 ATOM 1470 C CA . MET E 2 238 ? 164.824 109.162 -179.520 1.00 21.49 ? ? ? ? ? 238 MET E CA 1 ATOM 1471 C CA . ARG E 2 239 ? 161.955 111.705 -179.508 1.00 29.28 ? ? ? ? ? 239 ARG E CA 1 ATOM 1472 C CA . VAL E 2 240 ? 160.162 113.715 -182.225 1.00 34.30 ? ? ? ? ? 240 VAL E CA 1 ATOM 1473 C CA . GLY E 2 241 ? 157.353 116.059 -181.163 1.00 41.00 ? ? ? ? ? 241 GLY E CA 1 ATOM 1474 C CA . ASN E 2 242 ? 158.957 116.863 -177.820 1.00 46.44 ? ? ? ? ? 242 ASN E CA 1 ATOM 1475 C CA . GLU E 2 243 ? 157.926 120.357 -176.744 1.00 54.15 ? ? ? ? ? 243 GLU E CA 1 ATOM 1476 C CA . THR E 2 244 ? 161.074 120.559 -174.585 1.00 59.62 ? ? ? ? ? 244 THR E CA 1 ATOM 1477 C CA . GLU E 2 245 ? 164.498 118.907 -174.295 1.00 64.24 ? ? ? ? ? 245 GLU E CA 1 ATOM 1478 C CA . GLU E 2 246 ? 163.691 118.089 -170.650 1.00 65.96 ? ? ? ? ? 246 GLU E CA 1 ATOM 1479 C CA . ASP E 2 247 ? 161.729 115.117 -169.227 1.00 63.52 ? ? ? ? ? 247 ASP E CA 1 ATOM 1480 C CA . GLU E 2 248 ? 159.502 114.212 -172.174 1.00 51.55 ? ? ? ? ? 248 GLU E CA 1 ATOM 1481 C CA . ILE E 2 249 ? 156.748 112.306 -173.960 1.00 38.31 ? ? ? ? ? 249 ILE E CA 1 ATOM 1482 C CA . ALA E 2 250 ? 156.811 109.183 -171.802 1.00 31.76 ? ? ? ? ? 250 ALA E CA 1 ATOM 1483 C CA . ASN E 2 251 ? 158.509 107.680 -168.790 1.00 28.43 ? ? ? ? ? 251 ASN E CA 1 ATOM 1484 C CA . ILE E 2 252 ? 159.318 104.017 -168.342 1.00 23.33 ? ? ? ? ? 252 ILE E CA 1 ATOM 1485 C CA . ALA E 2 253 ? 159.868 102.464 -164.922 1.00 20.30 ? ? ? ? ? 253 ALA E CA 1 ATOM 1486 C CA . PHE E 2 254 ? 160.247 98.913 -163.670 1.00 17.70 ? ? ? ? ? 254 PHE E CA 1 ATOM 1487 C CA . SER E 2 255 ? 159.498 96.965 -160.503 1.00 17.80 ? ? ? ? ? 255 SER E CA 1 ATOM 1488 C CA . ILE E 2 256 ? 157.990 93.736 -159.271 1.00 15.22 ? ? ? ? ? 256 ILE E CA 1 ATOM 1489 C CA . LYS E 2 257 ? 154.210 93.776 -158.830 1.00 17.62 ? ? ? ? ? 257 LYS E CA 1 ATOM 1490 C CA . GLU E 2 258 ? 152.262 90.661 -157.842 1.00 20.58 ? ? ? ? ? 258 GLU E CA 1 ATOM 1491 C CA . ASN E 2 259 ? 155.535 88.777 -158.271 1.00 21.48 ? ? ? ? ? 259 ASN E CA 1 ATOM 1492 C CA . TYR E 2 260 ? 155.801 89.768 -161.936 1.00 21.13 ? ? ? ? ? 260 TYR E CA 1 ATOM 1493 C CA . VAL E 2 261 ? 158.598 91.887 -163.360 1.00 19.52 ? ? ? ? ? 261 VAL E CA 1 ATOM 1494 C CA . THR E 2 262 ? 156.485 94.794 -164.608 1.00 16.74 ? ? ? ? ? 262 THR E CA 1 ATOM 1495 C CA . ALA E 2 263 ? 156.890 97.826 -166.842 1.00 17.04 ? ? ? ? ? 263 ALA E CA 1 ATOM 1496 C CA . THR E 2 264 ? 155.049 100.993 -165.856 1.00 18.84 ? ? ? ? ? 264 THR E CA 1 ATOM 1497 C CA . ILE E 2 265 ? 154.514 103.431 -168.723 1.00 22.86 ? ? ? ? ? 265 ILE E CA 1 ATOM 1498 C CA . SER E 2 266 ? 153.284 106.935 -167.955 1.00 26.68 ? ? ? ? ? 266 SER E CA 1 ATOM 1499 C CA . SER E 2 267 ? 152.862 110.136 -169.977 1.00 32.09 ? ? ? ? ? 267 SER E CA 1 ATOM 1500 C CA . SER E 2 268 ? 151.481 113.677 -169.633 1.00 38.06 ? ? ? ? ? 268 SER E CA 1 ATOM 1501 C CA . THR E 2 269 ? 150.312 113.629 -173.240 1.00 39.48 ? ? ? ? ? 269 THR E CA 1 ATOM 1502 C CA . VAL E 2 270 ? 146.711 112.410 -173.385 1.00 41.14 ? ? ? ? ? 270 VAL E CA 1 ATOM 1503 C CA . GLY E 2 271 ? 145.880 109.626 -175.831 1.00 38.84 ? ? ? ? ? 271 GLY E CA 1 ATOM 1504 C CA . MET E 2 272 ? 149.215 107.791 -175.888 1.00 37.38 ? ? ? ? ? 272 MET E CA 1 ATOM 1505 C CA . ARG E 2 273 ? 149.836 104.245 -177.134 1.00 32.47 ? ? ? ? ? 273 ARG E CA 1 ATOM 1506 C CA . ALA E 2 274 ? 152.823 102.147 -176.041 1.00 25.31 ? ? ? ? ? 274 ALA E CA 1 ATOM 1507 C CA . ALA E 2 275 ? 154.351 99.216 -177.903 1.00 19.27 ? ? ? ? ? 275 ALA E CA 1 ATOM 1508 C CA . VAL E 2 276 ? 156.512 96.993 -175.700 1.00 18.64 ? ? ? ? ? 276 VAL E CA 1 ATOM 1509 C CA . LYS E 2 277 ? 158.510 94.056 -176.998 1.00 20.66 ? ? ? ? ? 277 LYS E CA 1 ATOM 1510 C CA . VAL E 2 278 ? 161.052 91.880 -175.165 1.00 18.38 ? ? ? ? ? 278 VAL E CA 1 ATOM 1511 C CA . ILE E 2 279 ? 163.739 90.965 -177.695 1.00 18.37 ? ? ? ? ? 279 ILE E CA 1 ATOM 1512 C CA . ALA E 2 280 ? 166.217 89.110 -175.494 1.00 18.78 ? ? ? ? ? 280 ALA E CA 1 ATOM 1513 C CA . THR E 2 281 ? 166.529 87.341 -172.146 1.00 18.90 ? ? ? ? ? 281 THR E CA 1 ATOM 1514 C CA . GLN E 2 282 ? 169.143 85.571 -170.082 1.00 20.10 ? ? ? ? ? 282 GLN E CA 1 ATOM 1515 C CA . LYS E 2 283 ? 168.522 82.982 -167.401 1.00 23.55 ? ? ? ? ? 283 LYS E CA 1 ATOM 1516 C CA . ILE E 2 284 ? 171.293 81.597 -165.224 1.00 28.41 ? ? ? ? ? 284 ILE E CA 1 ATOM 1517 C CA . GLY E 2 285 ? 171.122 77.841 -165.503 1.00 35.96 ? ? ? ? ? 285 GLY E CA 1 ATOM 1518 C CA . VAL E 2 286 ? 173.237 74.998 -164.165 1.00 47.28 ? ? ? ? ? 286 VAL E CA 1 ATOM 1519 C CA . ALA E 2 287 ? 176.907 75.044 -165.146 1.00 54.29 ? ? ? ? ? 287 ALA E CA 1 ATOM 1520 C CA . GLN E 2 288 ? 177.794 72.454 -167.783 1.00 61.98 ? ? ? ? ? 288 GLN E CA 1 ATOM 1521 C CA . SER F 3 12 ? 191.340 176.226 -196.618 1.00 74.04 ? ? ? ? ? 12 SER F CA 1 ATOM 1522 C CA . ARG F 3 13 ? 192.827 176.271 -200.121 1.00 66.89 ? ? ? ? ? 13 ARG F CA 1 ATOM 1523 C CA . LEU F 3 14 ? 195.391 173.578 -200.912 1.00 47.50 ? ? ? ? ? 14 LEU F CA 1 ATOM 1524 C CA . ALA F 3 15 ? 198.075 173.205 -198.196 1.00 31.77 ? ? ? ? ? 15 ALA F CA 1 ATOM 1525 C CA . ASP F 3 16 ? 195.595 171.370 -195.946 1.00 31.41 ? ? ? ? ? 16 ASP F CA 1 ATOM 1526 C CA . PHE F 3 17 ? 195.189 168.833 -198.752 1.00 32.36 ? ? ? ? ? 17 PHE F CA 1 ATOM 1527 C CA . LEU F 3 18 ? 198.792 168.386 -199.937 1.00 30.20 ? ? ? ? ? 18 LEU F CA 1 ATOM 1528 C CA . GLY F 3 19 ? 200.739 165.441 -198.553 1.00 31.20 ? ? ? ? ? 19 GLY F CA 1 ATOM 1529 C CA . PHE F 3 20 ? 203.972 165.872 -196.609 1.00 32.93 ? ? ? ? ? 20 PHE F CA 1 ATOM 1530 C CA . ARG F 3 21 ? 206.486 163.088 -195.927 1.00 32.86 ? ? ? ? ? 21 ARG F CA 1 ATOM 1531 C CA . PRO F 3 22 ? 207.366 163.092 -192.212 1.00 32.27 ? ? ? ? ? 22 PRO F CA 1 ATOM 1532 C CA . LYS F 3 23 ? 210.904 162.509 -190.982 1.00 38.87 ? ? ? ? ? 23 LYS F CA 1 ATOM 1533 C CA . THR F 3 24 ? 211.463 158.927 -189.810 1.00 41.66 ? ? ? ? ? 24 THR F CA 1 ATOM 1534 C CA . GLY F 3 25 ? 211.809 158.760 -186.026 1.00 40.46 ? ? ? ? ? 25 GLY F CA 1 ATOM 1535 C CA . ASP F 3 26 ? 210.716 162.392 -185.653 1.00 36.46 ? ? ? ? ? 26 ASP F CA 1 ATOM 1536 C CA . ILE F 3 27 ? 208.878 163.223 -182.411 1.00 35.43 ? ? ? ? ? 27 ILE F CA 1 ATOM 1537 C CA . ASP F 3 28 ? 209.717 166.935 -182.267 1.00 31.94 ? ? ? ? ? 28 ASP F CA 1 ATOM 1538 C CA . VAL F 3 29 ? 206.034 167.882 -181.991 1.00 29.48 ? ? ? ? ? 29 VAL F CA 1 ATOM 1539 C CA . MET F 3 30 ? 205.221 167.788 -178.274 1.00 31.66 ? ? ? ? ? 30 MET F CA 1 ATOM 1540 C CA . ASN F 3 31 ? 207.619 164.849 -177.770 1.00 35.37 ? ? ? ? ? 31 ASN F CA 1 ATOM 1541 C CA . ARG F 3 32 ? 204.947 162.670 -179.408 1.00 34.62 ? ? ? ? ? 32 ARG F CA 1 ATOM 1542 C CA . GLN F 3 33 ? 204.837 162.949 -183.192 1.00 29.49 ? ? ? ? ? 33 GLN F CA 1 ATOM 1543 C CA . SER F 3 34 ? 206.529 164.067 -186.394 1.00 31.43 ? ? ? ? ? 34 SER F CA 1 ATOM 1544 C CA . VAL F 3 35 ? 206.372 167.519 -187.953 1.00 30.36 ? ? ? ? ? 35 VAL F CA 1 ATOM 1545 C CA . GLY F 3 36 ? 203.481 167.437 -190.406 1.00 25.52 ? ? ? ? ? 36 GLY F CA 1 ATOM 1546 C CA . SER F 3 37 ? 201.339 164.824 -188.641 1.00 29.11 ? ? ? ? ? 37 SER F CA 1 ATOM 1547 C CA . VAL F 3 38 ? 197.643 165.192 -189.460 1.00 27.45 ? ? ? ? ? 38 VAL F CA 1 ATOM 1548 C CA . THR F 3 39 ? 195.696 167.440 -187.090 1.00 25.16 ? ? ? ? ? 39 THR F CA 1 ATOM 1549 C CA . ILE F 3 40 ? 192.043 167.957 -186.262 1.00 26.09 ? ? ? ? ? 40 ILE F CA 1 ATOM 1550 C CA . SER F 3 41 ? 191.984 170.902 -188.712 1.00 27.62 ? ? ? ? ? 41 SER F CA 1 ATOM 1551 C CA . GLN F 3 42 ? 192.637 168.598 -191.679 1.00 25.04 ? ? ? ? ? 42 GLN F CA 1 ATOM 1552 C CA . LEU F 3 43 ? 190.398 165.805 -190.371 1.00 27.82 ? ? ? ? ? 43 LEU F CA 1 ATOM 1553 C CA . ALA F 3 44 ? 187.512 168.282 -190.175 1.00 30.03 ? ? ? ? ? 44 ALA F CA 1 ATOM 1554 C CA . LYS F 3 45 ? 188.100 169.023 -193.871 1.00 33.04 ? ? ? ? ? 45 LYS F CA 1 ATOM 1555 C CA . GLY F 3 46 ? 188.262 165.385 -194.923 1.00 32.28 ? ? ? ? ? 46 GLY F CA 1 ATOM 1556 C CA . PHE F 3 47 ? 192.033 164.917 -195.206 1.00 30.97 ? ? ? ? ? 47 PHE F CA 1 ATOM 1557 C CA . TYR F 3 48 ? 193.664 162.161 -193.141 1.00 30.68 ? ? ? ? ? 48 TYR F CA 1 ATOM 1558 C CA . GLU F 3 49 ? 197.363 162.181 -194.040 1.00 36.65 ? ? ? ? ? 49 GLU F CA 1 ATOM 1559 C CA . PRO F 3 50 ? 200.444 164.123 -192.881 1.00 29.80 ? ? ? ? ? 50 PRO F CA 1 ATOM 1560 C CA . ASN F 3 51 ? 200.381 167.411 -194.785 1.00 25.41 ? ? ? ? ? 51 ASN F CA 1 ATOM 1561 C CA . ILE F 3 52 ? 202.063 170.682 -195.683 1.00 26.28 ? ? ? ? ? 52 ILE F CA 1 ATOM 1562 C CA . GLU F 3 53 ? 199.674 172.967 -193.773 1.00 26.11 ? ? ? ? ? 53 GLU F CA 1 ATOM 1563 C CA . SER F 3 54 ? 200.420 171.070 -190.578 1.00 26.08 ? ? ? ? ? 54 SER F CA 1 ATOM 1564 C CA . ALA F 3 55 ? 204.172 170.848 -191.250 1.00 25.33 ? ? ? ? ? 55 ALA F CA 1 ATOM 1565 C CA . ILE F 3 56 ? 204.525 174.606 -191.675 1.00 27.45 ? ? ? ? ? 56 ILE F CA 1 ATOM 1566 C CA . ASN F 3 57 ? 202.400 175.279 -188.583 1.00 27.94 ? ? ? ? ? 57 ASN F CA 1 ATOM 1567 C CA . ASP F 3 58 ? 204.641 172.931 -186.557 1.00 29.58 ? ? ? ? ? 58 ASP F CA 1 ATOM 1568 C CA . VAL F 3 59 ? 207.907 174.636 -187.555 1.00 28.18 ? ? ? ? ? 59 VAL F CA 1 ATOM 1569 C CA . HIS F 3 60 ? 206.248 178.013 -186.959 1.00 27.30 ? ? ? ? ? 60 HIS F CA 1 ATOM 1570 C CA . ASN F 3 61 ? 205.626 176.753 -183.393 1.00 29.19 ? ? ? ? ? 61 ASN F CA 1 ATOM 1571 C CA . PHE F 3 62 ? 209.316 175.833 -183.027 1.00 29.30 ? ? ? ? ? 62 PHE F CA 1 ATOM 1572 C CA . SER F 3 63 ? 210.645 179.202 -184.207 1.00 30.02 ? ? ? ? ? 63 SER F CA 1 ATOM 1573 C CA . ILE F 3 64 ? 208.764 181.790 -182.135 1.00 30.13 ? ? ? ? ? 64 ILE F CA 1 ATOM 1574 C CA . LYS F 3 65 ? 210.146 182.277 -178.620 1.00 33.31 ? ? ? ? ? 65 LYS F CA 1 ATOM 1575 C CA . ASP F 3 66 ? 207.744 183.376 -175.888 1.00 32.13 ? ? ? ? ? 66 ASP F CA 1 ATOM 1576 C CA . VAL F 3 67 ? 207.423 187.006 -174.839 1.00 31.36 ? ? ? ? ? 67 VAL F CA 1 ATOM 1577 C CA . GLY F 3 68 ? 209.828 187.429 -171.915 1.00 29.32 ? ? ? ? ? 68 GLY F CA 1 ATOM 1578 C CA . THR F 3 69 ? 212.531 185.350 -173.587 1.00 29.17 ? ? ? ? ? 69 THR F CA 1 ATOM 1579 C CA . ILE F 3 70 ? 216.079 186.706 -173.676 1.00 30.63 ? ? ? ? ? 70 ILE F CA 1 ATOM 1580 C CA . ILE F 3 71 ? 218.288 186.798 -176.763 1.00 32.94 ? ? ? ? ? 71 ILE F CA 1 ATOM 1581 C CA . THR F 3 72 ? 221.987 187.550 -176.301 1.00 31.15 ? ? ? ? ? 72 THR F CA 1 ATOM 1582 C CA . ASN F 3 73 ? 224.501 188.835 -178.857 1.00 32.87 ? ? ? ? ? 73 ASN F CA 1 ATOM 1583 C CA . LYS F 3 74 ? 227.791 190.739 -179.043 1.00 37.15 ? ? ? ? ? 74 LYS F CA 1 ATOM 1584 C CA . THR F 3 75 ? 226.772 193.239 -181.722 1.00 34.93 ? ? ? ? ? 75 THR F CA 1 ATOM 1585 C CA . GLY F 3 76 ? 224.018 195.139 -179.948 1.00 33.51 ? ? ? ? ? 76 GLY F CA 1 ATOM 1586 C CA . VAL F 3 77 ? 221.834 194.745 -183.035 1.00 34.48 ? ? ? ? ? 77 VAL F CA 1 ATOM 1587 C CA . SER F 3 78 ? 218.134 194.135 -182.382 1.00 34.30 ? ? ? ? ? 78 SER F CA 1 ATOM 1588 C CA . PRO F 3 79 ? 216.648 190.670 -183.192 1.00 32.06 ? ? ? ? ? 79 PRO F CA 1 ATOM 1589 C CA . GLU F 3 80 ? 213.697 192.497 -184.811 1.00 29.81 ? ? ? ? ? 80 GLU F CA 1 ATOM 1590 C CA . GLY F 3 81 ? 213.075 192.013 -188.512 1.00 28.46 ? ? ? ? ? 81 GLY F CA 1 ATOM 1591 C CA . VAL F 3 82 ? 213.271 194.725 -191.178 1.00 30.33 ? ? ? ? ? 82 VAL F CA 1 ATOM 1592 C CA . SER F 3 83 ? 211.198 195.055 -194.366 1.00 28.43 ? ? ? ? ? 83 SER F CA 1 ATOM 1593 C CA . GLN F 3 84 ? 212.802 195.639 -197.773 1.00 30.97 ? ? ? ? ? 84 GLN F CA 1 ATOM 1594 C CA . THR F 3 85 ? 212.406 199.095 -199.362 1.00 32.20 ? ? ? ? ? 85 THR F CA 1 ATOM 1595 C CA . ASP F 3 86 ? 212.312 199.751 -203.108 1.00 31.02 ? ? ? ? ? 86 ASP F CA 1 ATOM 1596 C CA . TYR F 3 87 ? 211.948 202.432 -205.720 1.00 33.36 ? ? ? ? ? 87 TYR F CA 1 ATOM 1597 C CA . TRP F 3 88 ? 209.448 201.497 -208.437 1.00 33.54 ? ? ? ? ? 88 TRP F CA 1 ATOM 1598 C CA . ALA F 3 89 ? 210.407 203.258 -211.677 1.00 34.84 ? ? ? ? ? 89 ALA F CA 1 ATOM 1599 C CA . PHE F 3 90 ? 208.188 203.979 -214.678 1.00 35.43 ? ? ? ? ? 90 PHE F CA 1 ATOM 1600 C CA . SER F 3 91 ? 208.717 205.272 -218.223 1.00 41.17 ? ? ? ? ? 91 SER F CA 1 ATOM 1601 C CA . GLY F 3 92 ? 206.873 205.546 -221.521 1.00 43.72 ? ? ? ? ? 92 GLY F CA 1 ATOM 1602 C CA . THR F 3 93 ? 203.309 206.386 -222.520 1.00 46.04 ? ? ? ? ? 93 THR F CA 1 ATOM 1603 C CA . VAL F 3 94 ? 200.210 204.289 -221.844 1.00 48.49 ? ? ? ? ? 94 VAL F CA 1 ATOM 1604 C CA . THR F 3 95 ? 199.429 202.661 -225.184 1.00 59.04 ? ? ? ? ? 95 THR F CA 1 ATOM 1605 C CA . ASP F 3 96 ? 196.642 200.501 -226.619 1.00 71.62 ? ? ? ? ? 96 ASP F CA 1 ATOM 1606 C CA . ASP F 3 97 ? 196.637 200.575 -230.426 1.00 78.56 ? ? ? ? ? 97 ASP F CA 1 ATOM 1607 C CA . SER F 3 98 ? 193.316 198.726 -230.241 1.00 79.30 ? ? ? ? ? 98 SER F CA 1 ATOM 1608 C CA . LEU F 3 99 ? 191.629 201.691 -228.535 1.00 78.48 ? ? ? ? ? 99 LEU F CA 1 ATOM 1609 C CA . PRO F 3 100 ? 191.150 205.418 -229.308 1.00 76.59 ? ? ? ? ? 100 PRO F CA 1 ATOM 1610 C CA . PRO F 3 101 ? 193.113 208.183 -227.493 1.00 73.36 ? ? ? ? ? 101 PRO F CA 1 ATOM 1611 C CA . GLY F 3 102 ? 191.880 208.690 -223.933 1.00 65.77 ? ? ? ? ? 102 GLY F CA 1 ATOM 1612 C CA . SER F 3 103 ? 190.289 205.260 -223.558 1.00 60.35 ? ? ? ? ? 103 SER F CA 1 ATOM 1613 C CA . PRO F 3 104 ? 190.168 203.969 -219.959 1.00 56.83 ? ? ? ? ? 104 PRO F CA 1 ATOM 1614 C CA . ILE F 3 105 ? 192.127 200.770 -219.287 1.00 51.66 ? ? ? ? ? 105 ILE F CA 1 ATOM 1615 C CA . THR F 3 106 ? 193.401 198.732 -216.330 1.00 47.13 ? ? ? ? ? 106 THR F CA 1 ATOM 1616 C CA . VAL F 3 107 ? 197.159 198.194 -216.039 1.00 40.19 ? ? ? ? ? 107 VAL F CA 1 ATOM 1617 C CA . LEU F 3 108 ? 198.793 195.764 -213.620 1.00 39.52 ? ? ? ? ? 108 LEU F CA 1 ATOM 1618 C CA . VAL F 3 109 ? 201.769 197.152 -211.705 1.00 34.14 ? ? ? ? ? 109 VAL F CA 1 ATOM 1619 C CA . PHE F 3 110 ? 203.408 194.201 -209.962 1.00 33.87 ? ? ? ? ? 110 PHE F CA 1 ATOM 1620 C CA . GLY F 3 111 ? 199.892 192.818 -209.643 1.00 31.32 ? ? ? ? ? 111 GLY F CA 1 ATOM 1621 C CA . LEU F 3 112 ? 198.263 196.041 -208.427 1.00 35.54 ? ? ? ? ? 112 LEU F CA 1 ATOM 1622 C CA . PRO F 3 113 ? 195.372 197.166 -210.678 1.00 39.23 ? ? ? ? ? 113 PRO F CA 1 ATOM 1623 C CA . VAL F 3 114 ? 195.956 200.717 -211.924 1.00 41.18 ? ? ? ? ? 114 VAL F CA 1 ATOM 1624 C CA . SER F 3 115 ? 193.174 202.743 -213.560 1.00 47.64 ? ? ? ? ? 115 SER F CA 1 ATOM 1625 C CA . ALA F 3 116 ? 194.832 204.401 -216.578 1.00 48.84 ? ? ? ? ? 116 ALA F CA 1 ATOM 1626 C CA . THR F 3 117 ? 193.809 206.053 -219.863 1.00 51.27 ? ? ? ? ? 117 THR F CA 1 ATOM 1627 C CA . THR F 3 118 ? 195.561 205.703 -223.219 1.00 51.45 ? ? ? ? ? 118 THR F CA 1 ATOM 1628 C CA . GLY F 3 119 ? 197.649 208.811 -223.816 1.00 52.26 ? ? ? ? ? 119 GLY F CA 1 ATOM 1629 C CA . MET F 3 120 ? 198.909 209.276 -220.240 1.00 47.63 ? ? ? ? ? 120 MET F CA 1 ATOM 1630 C CA . THR F 3 121 ? 202.586 210.079 -219.773 1.00 38.17 ? ? ? ? ? 121 THR F CA 1 ATOM 1631 C CA . ALA F 3 122 ? 204.669 208.073 -217.291 1.00 38.66 ? ? ? ? ? 122 ALA F CA 1 ATOM 1632 C CA . ILE F 3 123 ? 204.345 210.925 -214.786 1.00 36.75 ? ? ? ? ? 123 ILE F CA 1 ATOM 1633 C CA . GLU F 3 124 ? 200.557 210.891 -215.128 1.00 37.34 ? ? ? ? ? 124 GLU F CA 1 ATOM 1634 C CA . PHE F 3 125 ? 200.542 207.107 -214.735 1.00 37.85 ? ? ? ? ? 125 PHE F CA 1 ATOM 1635 C CA . VAL F 3 126 ? 202.588 207.294 -211.525 1.00 34.75 ? ? ? ? ? 126 VAL F CA 1 ATOM 1636 C CA . ALA F 3 127 ? 199.759 209.407 -210.100 1.00 37.55 ? ? ? ? ? 127 ALA F CA 1 ATOM 1637 C CA . LYS F 3 128 ? 197.395 206.490 -210.762 1.00 39.48 ? ? ? ? ? 128 LYS F CA 1 ATOM 1638 C CA . VAL F 3 129 ? 199.887 204.089 -209.207 1.00 34.81 ? ? ? ? ? 129 VAL F CA 1 ATOM 1639 C CA . ARG F 3 130 ? 199.768 206.174 -206.026 1.00 35.26 ? ? ? ? ? 130 ARG F CA 1 ATOM 1640 C CA . VAL F 3 131 ? 196.063 205.351 -205.820 1.00 38.69 ? ? ? ? ? 131 VAL F CA 1 ATOM 1641 C CA . ALA F 3 132 ? 196.629 201.607 -206.224 1.00 33.30 ? ? ? ? ? 132 ALA F CA 1 ATOM 1642 C CA . LEU F 3 133 ? 199.282 201.700 -203.496 1.00 34.04 ? ? ? ? ? 133 LEU F CA 1 ATOM 1643 C CA . GLN F 3 134 ? 196.906 203.530 -201.156 1.00 35.96 ? ? ? ? ? 134 GLN F CA 1 ATOM 1644 C CA . GLU F 3 135 ? 194.268 200.854 -201.790 1.00 36.75 ? ? ? ? ? 135 GLU F CA 1 ATOM 1645 C CA . ALA F 3 136 ? 196.745 198.020 -201.179 1.00 33.35 ? ? ? ? ? 136 ALA F CA 1 ATOM 1646 C CA . ILE F 3 137 ? 197.875 199.765 -197.993 1.00 32.78 ? ? ? ? ? 137 ILE F CA 1 ATOM 1647 C CA . ALA F 3 138 ? 194.290 200.262 -196.783 1.00 34.68 ? ? ? ? ? 138 ALA F CA 1 ATOM 1648 C CA . SER F 3 139 ? 193.468 196.563 -197.314 1.00 36.33 ? ? ? ? ? 139 SER F CA 1 ATOM 1649 C CA . PHE F 3 140 ? 196.796 195.552 -195.728 1.00 34.33 ? ? ? ? ? 140 PHE F CA 1 ATOM 1650 C CA . THR F 3 141 ? 197.788 193.709 -198.877 1.00 32.05 ? ? ? ? ? 141 THR F CA 1 ATOM 1651 C CA . ALA F 3 142 ? 201.578 193.350 -199.129 1.00 28.01 ? ? ? ? ? 142 ALA F CA 1 ATOM 1652 C CA . ILE F 3 143 ? 202.232 197.098 -199.004 1.00 29.25 ? ? ? ? ? 143 ILE F CA 1 ATOM 1653 C CA . ASN F 3 144 ? 203.144 198.839 -195.760 1.00 31.86 ? ? ? ? ? 144 ASN F CA 1 ATOM 1654 C CA . SER F 3 145 ? 203.819 202.360 -197.016 1.00 34.12 ? ? ? ? ? 145 SER F CA 1 ATOM 1655 C CA . TYR F 3 146 ? 204.981 204.465 -199.942 1.00 34.57 ? ? ? ? ? 146 TYR F CA 1 ATOM 1656 C CA . LYS F 3 147 ? 206.600 207.867 -200.435 1.00 43.20 ? ? ? ? ? 147 LYS F CA 1 ATOM 1657 C CA . ASP F 3 148 ? 207.268 210.004 -203.502 1.00 42.88 ? ? ? ? ? 148 ASP F CA 1 ATOM 1658 C CA . HIS F 3 149 ? 210.805 210.084 -204.857 1.00 43.25 ? ? ? ? ? 149 HIS F CA 1 ATOM 1659 C CA . PRO F 3 150 ? 212.241 213.429 -203.687 1.00 46.43 ? ? ? ? ? 150 PRO F CA 1 ATOM 1660 C CA . THR F 3 151 ? 213.502 214.567 -207.107 1.00 45.91 ? ? ? ? ? 151 THR F CA 1 ATOM 1661 C CA . ASP F 3 152 ? 212.126 212.166 -209.751 1.00 44.67 ? ? ? ? ? 152 ASP F CA 1 ATOM 1662 C CA . GLY F 3 153 ? 208.426 212.276 -210.603 1.00 39.73 ? ? ? ? ? 153 GLY F CA 1 ATOM 1663 C CA . SER F 3 154 ? 208.531 208.904 -212.367 1.00 40.57 ? ? ? ? ? 154 SER F CA 1 ATOM 1664 C CA . LYS F 3 155 ? 209.589 206.905 -209.278 1.00 36.85 ? ? ? ? ? 155 LYS F CA 1 ATOM 1665 C CA . LEU F 3 156 ? 207.966 205.895 -205.982 1.00 33.45 ? ? ? ? ? 156 LEU F CA 1 ATOM 1666 C CA . GLU F 3 157 ? 209.529 204.485 -202.818 1.00 34.66 ? ? ? ? ? 157 GLU F CA 1 ATOM 1667 C CA . VAL F 3 158 ? 207.683 201.477 -201.387 1.00 29.19 ? ? ? ? ? 158 VAL F CA 1 ATOM 1668 C CA . THR F 3 159 ? 208.072 199.414 -198.209 1.00 30.53 ? ? ? ? ? 159 THR F CA 1 ATOM 1669 C CA . TYR F 3 160 ? 206.515 195.983 -197.655 1.00 28.18 ? ? ? ? ? 160 TYR F CA 1 ATOM 1670 C CA . LEU F 3 161 ? 204.591 194.470 -194.747 1.00 30.99 ? ? ? ? ? 161 LEU F CA 1 ATOM 1671 C CA . ASP F 3 162 ? 206.724 191.309 -194.581 1.00 26.24 ? ? ? ? ? 162 ASP F CA 1 ATOM 1672 C CA . ASN F 3 163 ? 210.487 191.111 -194.098 1.00 27.02 ? ? ? ? ? 163 ASN F CA 1 ATOM 1673 C CA . GLN F 3 164 ? 211.146 188.705 -196.965 1.00 29.43 ? ? ? ? ? 164 GLN F CA 1 ATOM 1674 C CA . LYS F 3 165 ? 213.479 189.288 -199.892 1.00 31.25 ? ? ? ? ? 165 LYS F CA 1 ATOM 1675 C CA . HIS F 3 166 ? 211.802 190.402 -203.116 1.00 30.48 ? ? ? ? ? 166 HIS F CA 1 ATOM 1676 C CA . VAL F 3 167 ? 213.380 190.473 -206.571 1.00 33.91 ? ? ? ? ? 167 VAL F CA 1 ATOM 1677 C CA . LEU F 3 168 ? 210.934 191.852 -209.133 1.00 37.79 ? ? ? ? ? 168 LEU F CA 1 ATOM 1678 C CA . SER F 3 169 ? 211.444 191.416 -212.880 1.00 42.42 ? ? ? ? ? 169 SER F CA 1 ATOM 1679 C CA . THR F 3 170 ? 211.385 194.422 -215.209 1.00 44.51 ? ? ? ? ? 170 THR F CA 1 ATOM 1680 C CA . TYR F 3 171 ? 208.564 194.297 -217.748 1.00 44.82 ? ? ? ? ? 171 TYR F CA 1 ATOM 1681 C CA . SER F 3 172 ? 206.512 196.371 -220.174 1.00 46.02 ? ? ? ? ? 172 SER F CA 1 ATOM 1682 C CA . THR F 3 173 ? 202.733 196.495 -220.320 1.00 43.85 ? ? ? ? ? 173 THR F CA 1 ATOM 1683 C CA . TYR F 3 174 ? 200.647 198.772 -222.514 1.00 44.61 ? ? ? ? ? 174 TYR F CA 1 ATOM 1684 C CA . GLY F 3 175 ? 203.672 200.899 -223.374 1.00 44.34 ? ? ? ? ? 175 GLY F CA 1 ATOM 1685 C CA . ILE F 3 176 ? 204.700 201.437 -219.758 1.00 41.63 ? ? ? ? ? 176 ILE F CA 1 ATOM 1686 C CA . THR F 3 177 ? 207.984 199.923 -218.608 1.00 42.53 ? ? ? ? ? 177 THR F CA 1 ATOM 1687 C CA . ILE F 3 178 ? 208.011 199.030 -214.905 1.00 41.67 ? ? ? ? ? 178 ILE F CA 1 ATOM 1688 C CA . SER F 3 179 ? 211.202 198.233 -212.961 1.00 38.69 ? ? ? ? ? 179 SER F CA 1 ATOM 1689 C CA . GLN F 3 180 ? 212.419 197.679 -209.390 1.00 38.59 ? ? ? ? ? 180 GLN F CA 1 ATOM 1690 C CA . GLU F 3 181 ? 215.411 199.288 -207.682 1.00 38.76 ? ? ? ? ? 181 GLU F CA 1 ATOM 1691 C CA . ILE F 3 182 ? 216.109 197.798 -204.246 1.00 38.79 ? ? ? ? ? 182 ILE F CA 1 ATOM 1692 C CA . ILE F 3 183 ? 217.073 200.566 -201.813 1.00 39.85 ? ? ? ? ? 183 ILE F CA 1 ATOM 1693 C CA . SER F 3 184 ? 217.338 198.725 -198.504 1.00 38.17 ? ? ? ? ? 184 SER F CA 1 ATOM 1694 C CA . GLU F 3 185 ? 217.583 194.996 -197.813 1.00 37.13 ? ? ? ? ? 185 GLU F CA 1 ATOM 1695 C CA . SER F 3 186 ? 215.163 193.147 -195.559 1.00 31.86 ? ? ? ? ? 186 SER F CA 1 ATOM 1696 C CA . LYS F 3 187 ? 216.445 191.482 -192.380 1.00 29.70 ? ? ? ? ? 187 LYS F CA 1 ATOM 1697 C CA . PRO F 3 188 ? 215.358 188.247 -190.653 1.00 28.63 ? ? ? ? ? 188 PRO F CA 1 ATOM 1698 C CA . GLY F 3 189 ? 213.506 188.559 -187.348 1.00 27.97 ? ? ? ? ? 189 GLY F CA 1 ATOM 1699 C CA . TYR F 3 190 ? 210.131 188.923 -185.635 1.00 26.10 ? ? ? ? ? 190 TYR F CA 1 ATOM 1700 C CA . GLY F 3 191 ? 208.424 190.572 -182.671 1.00 28.89 ? ? ? ? ? 191 GLY F CA 1 ATOM 1701 C CA . THR F 3 192 ? 209.354 193.571 -180.545 1.00 30.99 ? ? ? ? ? 192 THR F CA 1 ATOM 1702 C CA . TRP F 3 193 ? 212.584 193.321 -178.572 1.00 32.23 ? ? ? ? ? 193 TRP F CA 1 ATOM 1703 C CA . ASN F 3 194 ? 213.957 195.602 -175.881 1.00 33.79 ? ? ? ? ? 194 ASN F CA 1 ATOM 1704 C CA . LEU F 3 195 ? 217.635 196.049 -175.015 1.00 32.23 ? ? ? ? ? 195 LEU F CA 1 ATOM 1705 C CA . LEU F 3 196 ? 217.901 195.304 -171.291 1.00 33.51 ? ? ? ? ? 196 LEU F CA 1 ATOM 1706 C CA . GLY F 3 197 ? 221.495 196.432 -171.047 1.00 34.46 ? ? ? ? ? 197 GLY F CA 1 ATOM 1707 C CA . ALA F 3 198 ? 224.971 194.955 -171.265 1.00 33.41 ? ? ? ? ? 198 ALA F CA 1 ATOM 1708 C CA . GLN F 3 199 ? 226.788 192.362 -169.202 1.00 36.47 ? ? ? ? ? 199 GLN F CA 1 ATOM 1709 C CA . THR F 3 200 ? 230.565 192.322 -169.073 1.00 38.13 ? ? ? ? ? 200 THR F CA 1 ATOM 1710 C CA . VAL F 3 201 ? 231.836 188.819 -168.386 1.00 42.89 ? ? ? ? ? 201 VAL F CA 1 ATOM 1711 C CA . THR F 3 202 ? 235.356 187.419 -168.261 1.00 43.39 ? ? ? ? ? 202 THR F CA 1 ATOM 1712 C CA . LEU F 3 203 ? 235.014 183.808 -169.356 1.00 46.68 ? ? ? ? ? 203 LEU F CA 1 ATOM 1713 C CA . ASP F 3 204 ? 236.633 181.205 -167.081 1.00 54.17 ? ? ? ? ? 204 ASP F CA 1 ATOM 1714 C CA . ASN F 3 205 ? 240.314 181.026 -168.020 1.00 58.00 ? ? ? ? ? 205 ASN F CA 1 ATOM 1715 C CA . GLN F 3 206 ? 240.527 184.242 -170.017 1.00 57.11 ? ? ? ? ? 206 GLN F CA 1 ATOM 1716 C CA . GLN F 3 207 ? 242.242 187.602 -169.633 1.00 61.88 ? ? ? ? ? 207 GLN F CA 1 ATOM 1717 C CA . THR F 3 208 ? 239.982 189.895 -171.640 1.00 57.68 ? ? ? ? ? 208 THR F CA 1 ATOM 1718 C CA . PRO F 3 209 ? 236.357 190.614 -170.629 1.00 52.19 ? ? ? ? ? 209 PRO F CA 1 ATOM 1719 C CA . THR F 3 210 ? 233.525 190.027 -173.088 1.00 44.24 ? ? ? ? ? 210 THR F CA 1 ATOM 1720 C CA . VAL F 3 211 ? 230.627 192.454 -173.390 1.00 37.75 ? ? ? ? ? 211 VAL F CA 1 ATOM 1721 C CA . PHE F 3 212 ? 227.252 190.807 -174.053 1.00 33.73 ? ? ? ? ? 212 PHE F CA 1 ATOM 1722 C CA . TYR F 3 213 ? 223.999 192.579 -174.944 1.00 29.84 ? ? ? ? ? 213 TYR F CA 1 ATOM 1723 C CA . HIS F 3 214 ? 220.673 191.164 -173.765 1.00 30.22 ? ? ? ? ? 214 HIS F CA 1 ATOM 1724 C CA . PHE F 3 215 ? 217.361 191.722 -175.551 1.00 29.29 ? ? ? ? ? 215 PHE F CA 1 ATOM 1725 C CA . GLU F 3 216 ? 213.983 190.734 -174.112 1.00 27.70 ? ? ? ? ? 216 GLU F CA 1 ATOM 1726 C CA . ARG F 3 217 ? 210.951 190.030 -176.276 1.00 28.69 ? ? ? ? ? 217 ARG F CA 1 ATOM 1727 C CA . THR F 3 218 ? 208.163 192.374 -175.182 1.00 32.79 ? ? ? ? ? 218 THR F CA 1 ATOM 1728 C CA . ALA F 3 219 ? 205.619 191.714 -177.937 1.00 35.99 ? ? ? ? ? 219 ALA F CA 1 ATOM 1729 C CA . SER G 3 12 ? 207.160 159.970 -200.818 1.00 62.20 ? ? ? ? ? 12 SER G CA 1 ATOM 1730 C CA . ARG G 3 13 ? 204.346 162.544 -200.739 1.00 58.94 ? ? ? ? ? 13 ARG G CA 1 ATOM 1731 C CA . LEU G 3 14 ? 203.154 165.445 -202.903 1.00 45.39 ? ? ? ? ? 14 LEU G CA 1 ATOM 1732 C CA . ALA G 3 15 ? 205.499 167.902 -201.139 1.00 35.08 ? ? ? ? ? 15 ALA G CA 1 ATOM 1733 C CA . ASP G 3 16 ? 208.615 166.155 -202.533 1.00 33.93 ? ? ? ? ? 16 ASP G CA 1 ATOM 1734 C CA . PHE G 3 17 ? 207.387 166.974 -206.028 1.00 32.72 ? ? ? ? ? 17 PHE G CA 1 ATOM 1735 C CA . LEU G 3 18 ? 206.042 170.512 -205.614 1.00 31.33 ? ? ? ? ? 18 LEU G CA 1 ATOM 1736 C CA . GLY G 3 19 ? 208.426 173.236 -206.720 1.00 33.53 ? ? ? ? ? 19 GLY G CA 1 ATOM 1737 C CA . PHE G 3 20 ? 209.750 175.843 -204.289 1.00 31.32 ? ? ? ? ? 20 PHE G CA 1 ATOM 1738 C CA . ARG G 3 21 ? 211.444 179.100 -205.346 1.00 29.10 ? ? ? ? ? 21 ARG G CA 1 ATOM 1739 C CA . PRO G 3 22 ? 214.638 179.527 -203.268 1.00 32.21 ? ? ? ? ? 22 PRO G CA 1 ATOM 1740 C CA . LYS G 3 23 ? 215.794 182.934 -202.062 1.00 36.86 ? ? ? ? ? 23 LYS G CA 1 ATOM 1741 C CA . THR G 3 24 ? 218.431 184.573 -204.244 1.00 42.51 ? ? ? ? ? 24 THR G CA 1 ATOM 1742 C CA . GLY G 3 25 ? 221.817 184.485 -202.515 1.00 38.80 ? ? ? ? ? 25 GLY G CA 1 ATOM 1743 C CA . ASP G 3 26 ? 220.592 182.181 -199.747 1.00 33.76 ? ? ? ? ? 26 ASP G CA 1 ATOM 1744 C CA . ILE G 3 27 ? 223.197 179.801 -198.307 1.00 36.15 ? ? ? ? ? 27 ILE G CA 1 ATOM 1745 C CA . ASP G 3 28 ? 221.621 179.216 -194.899 1.00 33.11 ? ? ? ? ? 28 ASP G CA 1 ATOM 1746 C CA . VAL G 3 29 ? 221.688 175.441 -195.377 1.00 33.81 ? ? ? ? ? 29 VAL G CA 1 ATOM 1747 C CA . MET G 3 30 ? 225.044 174.222 -194.056 1.00 38.19 ? ? ? ? ? 30 MET G CA 1 ATOM 1748 C CA . ASN G 3 31 ? 226.697 177.461 -195.206 1.00 42.13 ? ? ? ? ? 31 ASN G CA 1 ATOM 1749 C CA . ARG G 3 32 ? 226.424 176.332 -198.828 1.00 42.53 ? ? ? ? ? 32 ARG G CA 1 ATOM 1750 C CA . GLN G 3 33 ? 222.931 176.241 -200.323 1.00 34.46 ? ? ? ? ? 33 GLN G CA 1 ATOM 1751 C CA . SER G 3 34 ? 219.447 177.749 -200.265 1.00 31.87 ? ? ? ? ? 34 SER G CA 1 ATOM 1752 C CA . VAL G 3 35 ? 216.466 176.537 -198.265 1.00 30.30 ? ? ? ? ? 35 VAL G CA 1 ATOM 1753 C CA . GLY G 3 36 ? 214.535 174.203 -200.560 1.00 30.62 ? ? ? ? ? 36 GLY G CA 1 ATOM 1754 C CA . SER G 3 37 ? 217.519 172.945 -202.589 1.00 33.40 ? ? ? ? ? 37 SER G CA 1 ATOM 1755 C CA . VAL G 3 38 ? 216.830 169.522 -204.093 1.00 33.16 ? ? ? ? ? 38 VAL G CA 1 ATOM 1756 C CA . THR G 3 39 ? 218.146 166.607 -202.026 1.00 33.29 ? ? ? ? ? 39 THR G CA 1 ATOM 1757 C CA . ILE G 3 40 ? 218.957 162.951 -202.704 1.00 38.09 ? ? ? ? ? 40 ILE G CA 1 ATOM 1758 C CA . SER G 3 41 ? 215.489 162.017 -201.415 1.00 38.46 ? ? ? ? ? 41 SER G CA 1 ATOM 1759 C CA . GLN G 3 42 ? 213.908 163.720 -204.411 1.00 36.35 ? ? ? ? ? 42 GLN G CA 1 ATOM 1760 C CA . LEU G 3 43 ? 216.594 162.703 -206.914 1.00 38.86 ? ? ? ? ? 43 LEU G CA 1 ATOM 1761 C CA . ALA G 3 44 ? 215.934 159.062 -206.018 1.00 41.33 ? ? ? ? ? 44 ALA G CA 1 ATOM 1762 C CA . LYS G 3 45 ? 212.321 159.500 -207.151 1.00 40.11 ? ? ? ? ? 45 LYS G CA 1 ATOM 1763 C CA . GLY G 3 46 ? 213.229 161.330 -210.336 1.00 39.02 ? ? ? ? ? 46 GLY G CA 1 ATOM 1764 C CA . PHE G 3 47 ? 212.628 164.936 -209.243 1.00 38.39 ? ? ? ? ? 47 PHE G CA 1 ATOM 1765 C CA . TYR G 3 48 ? 215.485 167.425 -209.712 1.00 37.93 ? ? ? ? ? 48 TYR G CA 1 ATOM 1766 C CA . GLU G 3 49 ? 214.048 170.797 -208.685 1.00 38.53 ? ? ? ? ? 49 GLU G CA 1 ATOM 1767 C CA . PRO G 3 50 ? 214.071 172.757 -205.412 1.00 32.03 ? ? ? ? ? 50 PRO G CA 1 ATOM 1768 C CA . ASN G 3 51 ? 210.941 171.692 -203.531 1.00 30.52 ? ? ? ? ? 51 ASN G CA 1 ATOM 1769 C CA . ILE G 3 52 ? 208.547 172.208 -200.623 1.00 28.89 ? ? ? ? ? 52 ILE G CA 1 ATOM 1770 C CA . GLU G 3 53 ? 209.486 169.008 -198.789 1.00 30.18 ? ? ? ? ? 53 GLU G CA 1 ATOM 1771 C CA . SER G 3 54 ? 213.147 170.028 -198.745 1.00 30.63 ? ? ? ? ? 54 SER G CA 1 ATOM 1772 C CA . ALA G 3 55 ? 212.373 173.629 -197.731 1.00 26.50 ? ? ? ? ? 55 ALA G CA 1 ATOM 1773 C CA . ILE G 3 56 ? 210.220 172.605 -194.773 1.00 26.55 ? ? ? ? ? 56 ILE G CA 1 ATOM 1774 C CA . ASN G 3 57 ? 212.799 170.031 -193.656 1.00 28.34 ? ? ? ? ? 57 ASN G CA 1 ATOM 1775 C CA . ASP G 3 58 ? 215.479 172.739 -193.839 1.00 28.86 ? ? ? ? ? 58 ASP G CA 1 ATOM 1776 C CA . VAL G 3 59 ? 213.613 175.245 -191.665 1.00 27.82 ? ? ? ? ? 59 VAL G CA 1 ATOM 1777 C CA . HIS G 3 60 ? 212.804 172.355 -189.332 1.00 26.57 ? ? ? ? ? 60 HIS G CA 1 ATOM 1778 C CA . ASN G 3 61 ? 216.575 171.861 -188.957 1.00 33.44 ? ? ? ? ? 61 ASN G CA 1 ATOM 1779 C CA . PHE G 3 62 ? 217.061 175.584 -188.195 1.00 28.65 ? ? ? ? ? 62 PHE G CA 1 ATOM 1780 C CA . SER G 3 63 ? 214.463 175.761 -185.406 1.00 34.79 ? ? ? ? ? 63 SER G CA 1 ATOM 1781 C CA . ILE G 3 64 ? 215.216 172.782 -183.153 1.00 33.27 ? ? ? ? ? 64 ILE G CA 1 ATOM 1782 C CA . LYS G 3 65 ? 218.062 173.365 -180.683 1.00 37.66 ? ? ? ? ? 65 LYS G CA 1 ATOM 1783 C CA . ASP G 3 66 ? 220.134 170.448 -179.380 1.00 36.20 ? ? ? ? ? 66 ASP G CA 1 ATOM 1784 C CA . VAL G 3 67 ? 219.389 168.772 -176.062 1.00 35.83 ? ? ? ? ? 67 VAL G CA 1 ATOM 1785 C CA . GLY G 3 68 ? 221.508 170.546 -173.453 1.00 36.55 ? ? ? ? ? 68 GLY G CA 1 ATOM 1786 C CA . THR G 3 69 ? 220.826 173.975 -174.967 1.00 33.02 ? ? ? ? ? 69 THR G CA 1 ATOM 1787 C CA . ILE G 3 70 ? 219.800 176.761 -172.568 1.00 28.38 ? ? ? ? ? 70 ILE G CA 1 ATOM 1788 C CA . ILE G 3 71 ? 216.872 179.161 -172.977 1.00 32.63 ? ? ? ? ? 71 ILE G CA 1 ATOM 1789 C CA . THR G 3 72 ? 216.678 182.158 -170.685 1.00 28.57 ? ? ? ? ? 72 THR G CA 1 ATOM 1790 C CA . ASN G 3 73 ? 213.659 184.298 -169.825 1.00 30.60 ? ? ? ? ? 73 ASN G CA 1 ATOM 1791 C CA . LYS G 3 74 ? 212.440 186.601 -167.051 1.00 33.79 ? ? ? ? ? 74 LYS G CA 1 ATOM 1792 C CA . THR G 3 75 ? 209.003 184.986 -166.644 1.00 34.39 ? ? ? ? ? 75 THR G CA 1 ATOM 1793 C CA . GLY G 3 76 ? 209.801 181.535 -165.317 1.00 36.87 ? ? ? ? ? 76 GLY G CA 1 ATOM 1794 C CA . VAL G 3 77 ? 207.431 180.114 -167.937 1.00 33.26 ? ? ? ? ? 77 VAL G CA 1 ATOM 1795 C CA . SER G 3 78 ? 208.591 176.872 -169.559 1.00 35.24 ? ? ? ? ? 78 SER G CA 1 ATOM 1796 C CA . PRO G 3 79 ? 209.636 176.949 -173.247 1.00 36.53 ? ? ? ? ? 79 PRO G CA 1 ATOM 1797 C CA . GLU G 3 80 ? 207.683 173.697 -173.691 1.00 29.63 ? ? ? ? ? 80 GLU G CA 1 ATOM 1798 C CA . GLY G 3 81 ? 204.735 173.777 -176.057 1.00 27.75 ? ? ? ? ? 81 GLY G CA 1 ATOM 1799 C CA . VAL G 3 82 ? 201.140 173.522 -174.837 1.00 30.11 ? ? ? ? ? 82 VAL G CA 1 ATOM 1800 C CA . SER G 3 83 ? 198.280 171.784 -176.673 1.00 27.49 ? ? ? ? ? 83 SER G CA 1 ATOM 1801 C CA . GLN G 3 84 ? 194.926 173.504 -177.262 1.00 27.56 ? ? ? ? ? 84 GLN G CA 1 ATOM 1802 C CA . THR G 3 85 ? 191.863 172.182 -175.394 1.00 33.86 ? ? ? ? ? 85 THR G CA 1 ATOM 1803 C CA . ASP G 3 86 ? 188.242 172.633 -176.519 1.00 31.35 ? ? ? ? ? 86 ASP G CA 1 ATOM 1804 C CA . TYR G 3 87 ? 184.696 171.611 -175.784 1.00 32.10 ? ? ? ? ? 87 TYR G CA 1 ATOM 1805 C CA . TRP G 3 88 ? 182.966 169.796 -178.652 1.00 30.75 ? ? ? ? ? 88 TRP G CA 1 ATOM 1806 C CA . ALA G 3 89 ? 179.257 170.632 -178.452 1.00 30.75 ? ? ? ? ? 89 ALA G CA 1 ATOM 1807 C CA . PHE G 3 90 ? 176.284 168.860 -180.016 1.00 31.97 ? ? ? ? ? 90 PHE G CA 1 ATOM 1808 C CA . SER G 3 91 ? 172.569 169.599 -180.500 1.00 35.63 ? ? ? ? ? 91 SER G CA 1 ATOM 1809 C CA . GLY G 3 92 ? 169.636 168.013 -182.310 1.00 34.75 ? ? ? ? ? 92 GLY G CA 1 ATOM 1810 C CA . THR G 3 93 ? 168.500 164.498 -183.189 1.00 33.81 ? ? ? ? ? 93 THR G CA 1 ATOM 1811 C CA . VAL G 3 94 ? 170.256 162.120 -185.583 1.00 30.12 ? ? ? ? ? 94 VAL G CA 1 ATOM 1812 C CA . THR G 3 95 ? 168.048 162.373 -188.667 1.00 36.79 ? ? ? ? ? 95 THR G CA 1 ATOM 1813 C CA . ASP G 3 96 ? 167.774 160.734 -192.101 1.00 40.93 ? ? ? ? ? 96 ASP G CA 1 ATOM 1814 C CA . ASP G 3 97 ? 164.121 160.518 -193.161 1.00 49.40 ? ? ? ? ? 97 ASP G CA 1 ATOM 1815 C CA . SER G 3 98 ? 164.971 158.161 -196.033 1.00 45.08 ? ? ? ? ? 98 SER G CA 1 ATOM 1816 C CA . LEU G 3 99 ? 165.651 155.495 -193.403 1.00 38.07 ? ? ? ? ? 99 LEU G CA 1 ATOM 1817 C CA . PRO G 3 100 ? 163.405 153.866 -190.772 1.00 37.47 ? ? ? ? ? 100 PRO G CA 1 ATOM 1818 C CA . PRO G 3 101 ? 163.841 154.819 -187.087 1.00 39.33 ? ? ? ? ? 101 PRO G CA 1 ATOM 1819 C CA . GLY G 3 102 ? 166.890 153.227 -185.498 1.00 37.58 ? ? ? ? ? 102 GLY G CA 1 ATOM 1820 C CA . SER G 3 103 ? 168.841 152.755 -188.731 1.00 35.44 ? ? ? ? ? 103 SER G CA 1 ATOM 1821 C CA . PRO G 3 104 ? 172.624 152.489 -188.277 1.00 36.61 ? ? ? ? ? 104 PRO G CA 1 ATOM 1822 C CA . ILE G 3 105 ? 174.576 155.270 -189.961 1.00 34.38 ? ? ? ? ? 105 ILE G CA 1 ATOM 1823 C CA . THR G 3 106 ? 178.045 156.802 -189.896 1.00 34.51 ? ? ? ? ? 106 THR G CA 1 ATOM 1824 C CA . VAL G 3 107 ? 178.254 160.465 -188.947 1.00 29.38 ? ? ? ? ? 107 VAL G CA 1 ATOM 1825 C CA . LEU G 3 108 ? 181.481 162.418 -189.401 1.00 30.21 ? ? ? ? ? 108 LEU G CA 1 ATOM 1826 C CA . VAL G 3 109 ? 182.391 164.568 -186.397 1.00 29.34 ? ? ? ? ? 109 VAL G CA 1 ATOM 1827 C CA . PHE G 3 110 ? 185.317 166.816 -187.356 1.00 28.92 ? ? ? ? ? 110 PHE G CA 1 ATOM 1828 C CA . GLY G 3 111 ? 186.437 163.926 -189.528 1.00 27.07 ? ? ? ? ? 111 GLY G CA 1 ATOM 1829 C CA . LEU G 3 112 ? 186.014 161.152 -186.956 1.00 28.25 ? ? ? ? ? 112 LEU G CA 1 ATOM 1830 C CA . PRO G 3 113 ? 183.598 158.408 -188.086 1.00 30.14 ? ? ? ? ? 113 PRO G CA 1 ATOM 1831 C CA . VAL G 3 114 ? 180.874 157.929 -185.477 1.00 31.23 ? ? ? ? ? 114 VAL G CA 1 ATOM 1832 C CA . SER G 3 115 ? 178.544 154.914 -185.448 1.00 35.67 ? ? ? ? ? 115 SER G CA 1 ATOM 1833 C CA . ALA G 3 116 ? 175.065 156.195 -184.673 1.00 35.45 ? ? ? ? ? 116 ALA G CA 1 ATOM 1834 C CA . THR G 3 117 ? 171.425 155.328 -185.303 1.00 35.21 ? ? ? ? ? 117 THR G CA 1 ATOM 1835 C CA . THR G 3 118 ? 168.627 157.554 -186.569 1.00 32.54 ? ? ? ? ? 118 THR G CA 1 ATOM 1836 C CA . GLY G 3 119 ? 166.491 158.814 -183.703 1.00 33.30 ? ? ? ? ? 119 GLY G CA 1 ATOM 1837 C CA . MET G 3 120 ? 169.345 159.334 -181.231 1.00 33.44 ? ? ? ? ? 120 MET G CA 1 ATOM 1838 C CA . THR G 3 121 ? 169.143 162.498 -179.140 1.00 31.86 ? ? ? ? ? 121 THR G CA 1 ATOM 1839 C CA . ALA G 3 122 ? 172.348 164.551 -178.844 1.00 32.35 ? ? ? ? ? 122 ALA G CA 1 ATOM 1840 C CA . ILE G 3 123 ? 172.978 163.019 -175.413 1.00 32.77 ? ? ? ? ? 123 ILE G CA 1 ATOM 1841 C CA . GLU G 3 124 ? 172.916 159.524 -176.944 1.00 32.27 ? ? ? ? ? 124 GLU G CA 1 ATOM 1842 C CA . PHE G 3 125 ? 175.008 160.640 -179.912 1.00 31.81 ? ? ? ? ? 125 PHE G CA 1 ATOM 1843 C CA . VAL G 3 126 ? 177.686 162.057 -177.627 1.00 29.45 ? ? ? ? ? 126 VAL G CA 1 ATOM 1844 C CA . ALA G 3 127 ? 178.084 158.636 -176.020 1.00 31.12 ? ? ? ? ? 127 ALA G CA 1 ATOM 1845 C CA . LYS G 3 128 ? 179.055 157.327 -179.454 1.00 30.16 ? ? ? ? ? 128 LYS G CA 1 ATOM 1846 C CA . VAL G 3 129 ? 181.413 160.264 -180.051 1.00 28.52 ? ? ? ? ? 129 VAL G CA 1 ATOM 1847 C CA . ARG G 3 130 ? 183.271 159.130 -176.908 1.00 32.63 ? ? ? ? ? 130 ARG G CA 1 ATOM 1848 C CA . VAL G 3 131 ? 183.992 155.834 -178.678 1.00 32.89 ? ? ? ? ? 131 VAL G CA 1 ATOM 1849 C CA . ALA G 3 132 ? 185.293 157.581 -181.798 1.00 28.81 ? ? ? ? ? 132 ALA G CA 1 ATOM 1850 C CA . LEU G 3 133 ? 187.593 159.751 -179.654 1.00 29.81 ? ? ? ? ? 133 LEU G CA 1 ATOM 1851 C CA . GLN G 3 134 ? 188.884 156.631 -177.891 1.00 35.11 ? ? ? ? ? 134 GLN G CA 1 ATOM 1852 C CA . GLU G 3 135 ? 189.691 155.109 -181.294 1.00 34.45 ? ? ? ? ? 135 GLU G CA 1 ATOM 1853 C CA . ALA G 3 136 ? 191.510 158.230 -182.507 1.00 30.39 ? ? ? ? ? 136 ALA G CA 1 ATOM 1854 C CA . ILE G 3 137 ? 193.487 158.367 -179.243 1.00 32.82 ? ? ? ? ? 137 ILE G CA 1 ATOM 1855 C CA . ALA G 3 138 ? 194.381 154.680 -179.547 1.00 36.97 ? ? ? ? ? 138 ALA G CA 1 ATOM 1856 C CA . SER G 3 139 ? 195.721 155.154 -183.079 1.00 35.30 ? ? ? ? ? 139 SER G CA 1 ATOM 1857 C CA . PHE G 3 140 ? 197.528 158.367 -182.055 1.00 34.89 ? ? ? ? ? 140 PHE G CA 1 ATOM 1858 C CA . THR G 3 141 ? 195.571 160.315 -184.643 1.00 33.83 ? ? ? ? ? 141 THR G CA 1 ATOM 1859 C CA . ALA G 3 142 ? 195.276 164.026 -183.782 1.00 30.77 ? ? ? ? ? 142 ALA G CA 1 ATOM 1860 C CA . ILE G 3 143 ? 193.654 163.448 -180.376 1.00 29.11 ? ? ? ? ? 143 ILE G CA 1 ATOM 1861 C CA . ASN G 3 144 ? 195.637 163.295 -177.133 1.00 33.22 ? ? ? ? ? 144 ASN G CA 1 ATOM 1862 C CA . SER G 3 145 ? 192.834 162.875 -174.612 1.00 32.93 ? ? ? ? ? 145 SER G CA 1 ATOM 1863 C CA . TYR G 3 146 ? 189.223 163.714 -173.779 1.00 35.62 ? ? ? ? ? 146 TYR G CA 1 ATOM 1864 C CA . LYS G 3 147 ? 187.001 164.064 -170.745 1.00 41.06 ? ? ? ? ? 147 LYS G CA 1 ATOM 1865 C CA . ASP G 3 148 ? 183.272 164.337 -170.136 1.00 41.42 ? ? ? ? ? 148 ASP G CA 1 ATOM 1866 C CA . HIS G 3 149 ? 181.801 167.750 -169.406 1.00 42.68 ? ? ? ? ? 149 HIS G CA 1 ATOM 1867 C CA . PRO G 3 150 ? 180.947 167.939 -165.687 1.00 44.05 ? ? ? ? ? 150 PRO G CA 1 ATOM 1868 C CA . THR G 3 151 ? 177.487 169.488 -166.073 1.00 42.68 ? ? ? ? ? 151 THR G CA 1 ATOM 1869 C CA . ASP G 3 152 ? 176.467 169.024 -169.719 1.00 40.36 ? ? ? ? ? 152 ASP G CA 1 ATOM 1870 C CA . GLY G 3 153 ? 175.810 165.656 -171.335 1.00 33.52 ? ? ? ? ? 153 GLY G CA 1 ATOM 1871 C CA . SER G 3 154 ? 175.891 167.210 -174.804 1.00 35.04 ? ? ? ? ? 154 SER G CA 1 ATOM 1872 C CA . LYS G 3 155 ? 179.527 168.384 -174.597 1.00 32.95 ? ? ? ? ? 155 LYS G CA 1 ATOM 1873 C CA . LEU G 3 156 ? 182.976 166.784 -174.418 1.00 30.94 ? ? ? ? ? 156 LEU G CA 1 ATOM 1874 C CA . GLU G 3 157 ? 186.400 168.230 -173.550 1.00 30.27 ? ? ? ? ? 157 GLU G CA 1 ATOM 1875 C CA . VAL G 3 158 ? 189.156 167.398 -176.037 1.00 30.75 ? ? ? ? ? 158 VAL G CA 1 ATOM 1876 C CA . THR G 3 159 ? 192.925 168.022 -176.071 1.00 30.39 ? ? ? ? ? 159 THR G CA 1 ATOM 1877 C CA . TYR G 3 160 ? 195.082 167.563 -179.198 1.00 28.13 ? ? ? ? ? 160 TYR G CA 1 ATOM 1878 C CA . LEU G 3 161 ? 198.476 165.921 -179.741 1.00 31.23 ? ? ? ? ? 161 LEU G CA 1 ATOM 1879 C CA . ASP G 3 162 ? 199.998 168.910 -181.528 1.00 27.82 ? ? ? ? ? 162 ASP G CA 1 ATOM 1880 C CA . ASN G 3 163 ? 200.318 172.438 -180.164 1.00 27.26 ? ? ? ? ? 163 ASN G CA 1 ATOM 1881 C CA . GLN G 3 164 ? 198.919 174.178 -183.244 1.00 29.36 ? ? ? ? ? 164 GLN G CA 1 ATOM 1882 C CA . LYS G 3 165 ? 195.880 176.472 -183.109 1.00 28.18 ? ? ? ? ? 165 LYS G CA 1 ATOM 1883 C CA . HIS G 3 166 ? 192.612 175.031 -184.423 1.00 27.62 ? ? ? ? ? 166 HIS G CA 1 ATOM 1884 C CA . VAL G 3 167 ? 189.455 176.993 -185.248 1.00 29.08 ? ? ? ? ? 167 VAL G CA 1 ATOM 1885 C CA . LEU G 3 168 ? 186.790 174.562 -186.420 1.00 29.44 ? ? ? ? ? 168 LEU G CA 1 ATOM 1886 C CA . SER G 3 169 ? 183.726 175.580 -188.397 1.00 33.22 ? ? ? ? ? 169 SER G CA 1 ATOM 1887 C CA . THR G 3 170 ? 180.331 174.799 -186.918 1.00 32.69 ? ? ? ? ? 170 THR G CA 1 ATOM 1888 C CA . TYR G 3 171 ? 178.193 172.611 -189.164 1.00 34.75 ? ? ? ? ? 171 TYR G CA 1 ATOM 1889 C CA . SER G 3 172 ? 175.176 170.321 -189.281 1.00 35.95 ? ? ? ? ? 172 SER G CA 1 ATOM 1890 C CA . THR G 3 173 ? 175.083 166.739 -190.486 1.00 32.46 ? ? ? ? ? 173 THR G CA 1 ATOM 1891 C CA . TYR G 3 174 ? 172.255 164.221 -190.263 1.00 34.71 ? ? ? ? ? 174 TYR G CA 1 ATOM 1892 C CA . GLY G 3 175 ? 170.345 166.591 -188.001 1.00 33.78 ? ? ? ? ? 175 GLY G CA 1 ATOM 1893 C CA . ILE G 3 176 ? 173.173 167.130 -185.515 1.00 31.18 ? ? ? ? ? 176 ILE G CA 1 ATOM 1894 C CA . THR G 3 177 ? 174.766 170.568 -185.127 1.00 33.41 ? ? ? ? ? 177 THR G CA 1 ATOM 1895 C CA . ILE G 3 178 ? 178.451 170.287 -184.200 1.00 31.82 ? ? ? ? ? 178 ILE G CA 1 ATOM 1896 C CA . SER G 3 179 ? 180.498 173.192 -182.825 1.00 32.45 ? ? ? ? ? 179 SER G CA 1 ATOM 1897 C CA . GLN G 3 180 ? 183.792 174.018 -181.109 1.00 31.54 ? ? ? ? ? 180 GLN G CA 1 ATOM 1898 C CA . GLU G 3 181 ? 184.347 176.110 -177.980 1.00 35.33 ? ? ? ? ? 181 GLU G CA 1 ATOM 1899 C CA . ILE G 3 182 ? 188.002 176.904 -177.289 1.00 34.97 ? ? ? ? ? 182 ILE G CA 1 ATOM 1900 C CA . ILE G 3 183 ? 188.802 176.558 -173.582 1.00 38.33 ? ? ? ? ? 183 ILE G CA 1 ATOM 1901 C CA . SER G 3 184 ? 192.566 177.064 -173.468 1.00 35.83 ? ? ? ? ? 184 SER G CA 1 ATOM 1902 C CA . GLU G 3 185 ? 194.875 178.268 -176.218 1.00 32.31 ? ? ? ? ? 185 GLU G CA 1 ATOM 1903 C CA . SER G 3 186 ? 197.861 176.290 -177.449 1.00 28.40 ? ? ? ? ? 186 SER G CA 1 ATOM 1904 C CA . LYS G 3 187 ? 201.370 177.690 -176.915 1.00 30.84 ? ? ? ? ? 187 LYS G CA 1 ATOM 1905 C CA . PRO G 3 188 ? 204.421 177.477 -179.200 1.00 29.90 ? ? ? ? ? 188 PRO G CA 1 ATOM 1906 C CA . GLY G 3 189 ? 207.313 175.319 -178.087 1.00 29.40 ? ? ? ? ? 189 GLY G CA 1 ATOM 1907 C CA . TYR G 3 190 ? 208.833 171.865 -178.343 1.00 31.63 ? ? ? ? ? 190 TYR G CA 1 ATOM 1908 C CA . GLY G 3 191 ? 210.732 169.210 -176.382 1.00 33.74 ? ? ? ? ? 191 GLY G CA 1 ATOM 1909 C CA . THR G 3 192 ? 211.192 168.826 -172.643 1.00 36.83 ? ? ? ? ? 192 THR G CA 1 ATOM 1910 C CA . TRP G 3 193 ? 212.829 171.596 -170.620 1.00 39.09 ? ? ? ? ? 193 TRP G CA 1 ATOM 1911 C CA . ASN G 3 194 ? 214.040 171.708 -167.017 1.00 41.22 ? ? ? ? ? 194 ASN G CA 1 ATOM 1912 C CA . LEU G 3 195 ? 214.235 174.883 -164.937 1.00 40.16 ? ? ? ? ? 195 LEU G CA 1 ATOM 1913 C CA . LEU G 3 196 ? 217.880 174.913 -163.787 1.00 41.69 ? ? ? ? ? 196 LEU G CA 1 ATOM 1914 C CA . GLY G 3 197 ? 217.215 177.817 -161.476 1.00 40.87 ? ? ? ? ? 197 GLY G CA 1 ATOM 1915 C CA . ALA G 3 198 ? 217.591 181.578 -161.269 1.00 38.47 ? ? ? ? ? 198 ALA G CA 1 ATOM 1916 C CA . GLN G 3 199 ? 220.539 183.925 -161.659 1.00 39.78 ? ? ? ? ? 199 GLN G CA 1 ATOM 1917 C CA . THR G 3 200 ? 220.428 187.435 -160.261 1.00 40.18 ? ? ? ? ? 200 THR G CA 1 ATOM 1918 C CA . VAL G 3 201 ? 222.548 189.831 -162.267 1.00 41.15 ? ? ? ? ? 201 VAL G CA 1 ATOM 1919 C CA . THR G 3 202 ? 223.017 193.574 -162.068 1.00 40.96 ? ? ? ? ? 202 THR G CA 1 ATOM 1920 C CA . LEU G 3 203 ? 223.600 194.660 -165.654 1.00 36.05 ? ? ? ? ? 203 LEU G CA 1 ATOM 1921 C CA . ASP G 3 204 ? 226.518 196.991 -166.443 1.00 39.64 ? ? ? ? ? 204 ASP G CA 1 ATOM 1922 C CA . ASN G 3 205 ? 226.531 200.558 -165.162 1.00 45.80 ? ? ? ? ? 205 ASN G CA 1 ATOM 1923 C CA . GLN G 3 206 ? 223.150 199.792 -163.551 1.00 52.21 ? ? ? ? ? 206 GLN G CA 1 ATOM 1924 C CA . GLN G 3 207 ? 222.194 199.498 -159.882 1.00 53.68 ? ? ? ? ? 207 GLN G CA 1 ATOM 1925 C CA . THR G 3 208 ? 218.947 197.524 -160.168 1.00 54.25 ? ? ? ? ? 208 THR G CA 1 ATOM 1926 C CA . PRO G 3 209 ? 219.373 193.714 -160.217 1.00 48.12 ? ? ? ? ? 209 PRO G CA 1 ATOM 1927 C CA . THR G 3 210 ? 217.564 191.518 -162.740 1.00 42.71 ? ? ? ? ? 210 THR G CA 1 ATOM 1928 C CA . VAL G 3 211 ? 216.492 187.928 -162.164 1.00 38.58 ? ? ? ? ? 211 VAL G CA 1 ATOM 1929 C CA . PHE G 3 212 ? 216.933 185.534 -165.077 1.00 34.53 ? ? ? ? ? 212 PHE G CA 1 ATOM 1930 C CA . TYR G 3 213 ? 215.532 182.009 -165.264 1.00 33.03 ? ? ? ? ? 213 TYR G CA 1 ATOM 1931 C CA . HIS G 3 214 ? 217.507 179.366 -167.122 1.00 33.16 ? ? ? ? ? 214 HIS G CA 1 ATOM 1932 C CA . PHE G 3 215 ? 215.903 176.363 -168.796 1.00 33.62 ? ? ? ? ? 215 PHE G CA 1 ATOM 1933 C CA . GLU G 3 216 ? 217.792 173.405 -170.220 1.00 33.71 ? ? ? ? ? 216 GLU G CA 1 ATOM 1934 C CA . ARG G 3 217 ? 216.413 171.064 -172.872 1.00 35.34 ? ? ? ? ? 217 ARG G CA 1 ATOM 1935 C CA . THR G 3 218 ? 216.464 167.553 -171.398 1.00 40.37 ? ? ? ? ? 218 THR G CA 1 ATOM 1936 C CA . ALA G 3 219 ? 214.714 165.730 -174.247 1.00 39.07 ? ? ? ? ? 219 ALA G CA 1 ATOM 1937 C CA . SER H 3 12 ? 208.399 180.779 -210.803 1.00 66.88 ? ? ? ? ? 12 SER H CA 1 ATOM 1938 C CA . ARG H 3 13 ? 207.663 177.556 -208.920 1.00 58.08 ? ? ? ? ? 13 ARG H CA 1 ATOM 1939 C CA . LEU H 3 14 ? 204.422 175.945 -207.722 1.00 43.43 ? ? ? ? ? 14 LEU H CA 1 ATOM 1940 C CA . ALA H 3 15 ? 204.785 177.080 -204.086 1.00 32.43 ? ? ? ? ? 15 ALA H CA 1 ATOM 1941 C CA . ASP H 3 16 ? 204.063 180.692 -205.158 1.00 32.59 ? ? ? ? ? 16 ASP H CA 1 ATOM 1942 C CA . PHE H 3 17 ? 200.664 179.514 -206.457 1.00 29.66 ? ? ? ? ? 17 PHE H CA 1 ATOM 1943 C CA . LEU H 3 18 ? 199.536 177.045 -203.777 1.00 28.08 ? ? ? ? ? 18 LEU H CA 1 ATOM 1944 C CA . GLY H 3 19 ? 197.280 178.355 -201.048 1.00 30.16 ? ? ? ? ? 19 GLY H CA 1 ATOM 1945 C CA . PHE H 3 20 ? 198.188 178.329 -197.373 1.00 26.83 ? ? ? ? ? 20 PHE H CA 1 ATOM 1946 C CA . ARG H 3 21 ? 195.592 178.820 -194.618 1.00 29.97 ? ? ? ? ? 21 ARG H CA 1 ATOM 1947 C CA . PRO H 3 22 ? 196.967 181.384 -192.151 1.00 29.33 ? ? ? ? ? 22 PRO H CA 1 ATOM 1948 C CA . LYS H 3 23 ? 196.805 180.895 -188.398 1.00 30.02 ? ? ? ? ? 23 LYS H CA 1 ATOM 1949 C CA . THR H 3 24 ? 193.846 182.761 -186.886 1.00 36.06 ? ? ? ? ? 24 THR H CA 1 ATOM 1950 C CA . GLY H 3 25 ? 194.917 185.975 -185.138 1.00 34.41 ? ? ? ? ? 25 GLY H CA 1 ATOM 1951 C CA . ASP H 3 26 ? 198.533 185.450 -186.199 1.00 30.31 ? ? ? ? ? 26 ASP H CA 1 ATOM 1952 C CA . ILE H 3 27 ? 200.637 188.614 -186.442 1.00 29.45 ? ? ? ? ? 27 ILE H CA 1 ATOM 1953 C CA . ASP H 3 28 ? 204.082 187.032 -186.054 1.00 28.74 ? ? ? ? ? 28 ASP H CA 1 ATOM 1954 C CA . VAL H 3 29 ? 205.247 188.628 -189.311 1.00 27.52 ? ? ? ? ? 29 VAL H CA 1 ATOM 1955 C CA . MET H 3 30 ? 206.599 192.075 -188.367 1.00 29.17 ? ? ? ? ? 30 MET H CA 1 ATOM 1956 C CA . ASN H 3 31 ? 203.926 192.374 -185.656 1.00 32.59 ? ? ? ? ? 31 ASN H CA 1 ATOM 1957 C CA . ARG H 3 32 ? 201.496 193.000 -188.521 1.00 30.72 ? ? ? ? ? 32 ARG H CA 1 ATOM 1958 C CA . GLN H 3 33 ? 200.320 189.885 -190.335 1.00 27.78 ? ? ? ? ? 33 GLN H CA 1 ATOM 1959 C CA . SER H 3 34 ? 200.116 186.101 -190.343 1.00 29.32 ? ? ? ? ? 34 SER H CA 1 ATOM 1960 C CA . VAL H 3 35 ? 202.738 183.680 -191.592 1.00 26.99 ? ? ? ? ? 35 VAL H CA 1 ATOM 1961 C CA . GLY H 3 36 ? 201.994 183.048 -195.257 1.00 27.06 ? ? ? ? ? 36 GLY H CA 1 ATOM 1962 C CA . SER H 3 37 ? 200.310 186.382 -196.070 1.00 26.92 ? ? ? ? ? 37 SER H CA 1 ATOM 1963 C CA . VAL H 3 38 ? 200.560 187.370 -199.734 1.00 26.33 ? ? ? ? ? 38 VAL H CA 1 ATOM 1964 C CA . THR H 3 39 ? 203.658 189.350 -200.697 1.00 24.89 ? ? ? ? ? 39 THR H CA 1 ATOM 1965 C CA . ILE H 3 40 ? 204.616 191.523 -203.656 1.00 26.08 ? ? ? ? ? 40 ILE H CA 1 ATOM 1966 C CA . SER H 3 41 ? 206.469 188.539 -205.208 1.00 29.71 ? ? ? ? ? 41 SER H CA 1 ATOM 1967 C CA . GLN H 3 42 ? 203.197 186.626 -205.632 1.00 28.36 ? ? ? ? ? 42 GLN H CA 1 ATOM 1968 C CA . LEU H 3 43 ? 201.157 189.671 -206.654 1.00 28.53 ? ? ? ? ? 43 LEU H CA 1 ATOM 1969 C CA . ALA H 3 44 ? 203.698 190.305 -209.409 1.00 32.91 ? ? ? ? ? 44 ALA H CA 1 ATOM 1970 C CA . LYS H 3 45 ? 202.969 186.806 -210.714 1.00 38.34 ? ? ? ? ? 45 LYS H CA 1 ATOM 1971 C CA . GLY H 3 46 ? 199.197 187.035 -210.501 1.00 34.48 ? ? ? ? ? 46 GLY H CA 1 ATOM 1972 C CA . PHE H 3 47 ? 198.503 185.231 -207.219 1.00 32.23 ? ? ? ? ? 47 PHE H CA 1 ATOM 1973 C CA . TYR H 3 48 ? 196.590 187.175 -204.571 1.00 35.11 ? ? ? ? ? 48 TYR H CA 1 ATOM 1974 C CA . GLU H 3 49 ? 196.060 184.720 -201.698 1.00 33.51 ? ? ? ? ? 49 GLU H CA 1 ATOM 1975 C CA . PRO H 3 50 ? 198.074 183.534 -198.652 1.00 31.57 ? ? ? ? ? 50 PRO H CA 1 ATOM 1976 C CA . ASN H 3 51 ? 200.504 180.910 -199.925 1.00 27.25 ? ? ? ? ? 51 ASN H CA 1 ATOM 1977 C CA . ILE H 3 52 ? 203.097 178.207 -199.243 1.00 28.97 ? ? ? ? ? 52 ILE H CA 1 ATOM 1978 C CA . GLU H 3 53 ? 206.092 180.062 -200.694 1.00 27.10 ? ? ? ? ? 53 GLU H CA 1 ATOM 1979 C CA . SER H 3 54 ? 205.466 183.045 -198.406 1.00 24.92 ? ? ? ? ? 54 SER H CA 1 ATOM 1980 C CA . ALA H 3 55 ? 204.737 180.823 -195.393 1.00 24.67 ? ? ? ? ? 55 ALA H CA 1 ATOM 1981 C CA . ILE H 3 56 ? 208.055 178.997 -195.653 1.00 23.77 ? ? ? ? ? 56 ILE H CA 1 ATOM 1982 C CA . ASN H 3 57 ? 209.919 182.247 -196.297 1.00 27.56 ? ? ? ? ? 57 ASN H CA 1 ATOM 1983 C CA . ASP H 3 58 ? 208.396 183.762 -193.124 1.00 24.90 ? ? ? ? ? 58 ASP H CA 1 ATOM 1984 C CA . VAL H 3 59 ? 209.336 180.812 -190.886 1.00 27.18 ? ? ? ? ? 59 VAL H CA 1 ATOM 1985 C CA . HIS H 3 60 ? 212.804 180.823 -192.486 1.00 28.74 ? ? ? ? ? 60 HIS H CA 1 ATOM 1986 C CA . ASN H 3 61 ? 212.980 184.481 -191.359 1.00 30.16 ? ? ? ? ? 61 ASN H CA 1 ATOM 1987 C CA . PHE H 3 62 ? 212.041 183.497 -187.789 1.00 29.31 ? ? ? ? ? 62 PHE H CA 1 ATOM 1988 C CA . SER H 3 63 ? 214.544 180.668 -187.344 1.00 33.78 ? ? ? ? ? 63 SER H CA 1 ATOM 1989 C CA . ILE H 3 64 ? 217.874 182.145 -188.481 1.00 31.62 ? ? ? ? ? 64 ILE H CA 1 ATOM 1990 C CA . LYS H 3 65 ? 219.519 184.293 -185.792 1.00 33.37 ? ? ? ? ? 65 LYS H CA 1 ATOM 1991 C CA . ASP H 3 66 ? 221.820 187.179 -186.794 1.00 34.67 ? ? ? ? ? 66 ASP H CA 1 ATOM 1992 C CA . VAL H 3 67 ? 225.609 186.849 -186.979 1.00 32.30 ? ? ? ? ? 67 VAL H CA 1 ATOM 1993 C CA . GLY H 3 68 ? 226.905 187.785 -183.527 1.00 32.15 ? ? ? ? ? 68 GLY H CA 1 ATOM 1994 C CA . THR H 3 69 ? 224.153 185.935 -181.644 1.00 28.32 ? ? ? ? ? 69 THR H CA 1 ATOM 1995 C CA . ILE H 3 70 ? 225.100 183.768 -178.678 1.00 32.56 ? ? ? ? ? 70 ILE H CA 1 ATOM 1996 C CA . ILE H 3 71 ? 223.897 180.212 -178.093 1.00 32.89 ? ? ? ? ? 71 ILE H CA 1 ATOM 1997 C CA . THR H 3 72 ? 224.485 178.689 -174.669 1.00 33.30 ? ? ? ? ? 72 THR H CA 1 ATOM 1998 C CA . ASN H 3 73 ? 224.474 175.009 -173.696 1.00 36.84 ? ? ? ? ? 73 ASN H CA 1 ATOM 1999 C CA . LYS H 3 74 ? 225.889 172.743 -170.992 1.00 42.19 ? ? ? ? ? 74 LYS H CA 1 ATOM 2000 C CA . THR H 3 75 ? 227.316 170.050 -173.273 1.00 44.52 ? ? ? ? ? 75 THR H CA 1 ATOM 2001 C CA . GLY H 3 76 ? 229.964 171.948 -175.213 1.00 43.31 ? ? ? ? ? 76 GLY H CA 1 ATOM 2002 C CA . VAL H 3 77 ? 228.582 170.447 -178.423 1.00 41.35 ? ? ? ? ? 77 VAL H CA 1 ATOM 2003 C CA . SER H 3 78 ? 228.616 172.801 -181.418 1.00 42.85 ? ? ? ? ? 78 SER H CA 1 ATOM 2004 C CA . PRO H 3 79 ? 225.217 174.152 -182.600 1.00 40.01 ? ? ? ? ? 79 PRO H CA 1 ATOM 2005 C CA . GLU H 3 80 ? 226.382 173.674 -186.196 1.00 36.45 ? ? ? ? ? 80 GLU H CA 1 ATOM 2006 C CA . GLY H 3 81 ? 224.387 171.248 -188.305 1.00 36.79 ? ? ? ? ? 81 GLY H CA 1 ATOM 2007 C CA . VAL H 3 82 ? 225.792 167.913 -189.477 1.00 39.13 ? ? ? ? ? 82 VAL H CA 1 ATOM 2008 C CA . SER H 3 83 ? 225.134 166.266 -192.842 1.00 41.52 ? ? ? ? ? 83 SER H CA 1 ATOM 2009 C CA . GLN H 3 84 ? 224.174 162.597 -193.113 1.00 45.96 ? ? ? ? ? 84 GLN H CA 1 ATOM 2010 C CA . THR H 3 85 ? 226.670 160.058 -194.499 1.00 50.39 ? ? ? ? ? 85 THR H CA 1 ATOM 2011 C CA . ASP H 3 86 ? 225.738 156.766 -196.176 1.00 51.63 ? ? ? ? ? 86 ASP H CA 1 ATOM 2012 C CA . TYR H 3 87 ? 227.151 153.729 -197.949 1.00 53.12 ? ? ? ? ? 87 TYR H CA 1 ATOM 2013 C CA . TRP H 3 88 ? 225.813 153.119 -201.448 1.00 53.98 ? ? ? ? ? 88 TRP H CA 1 ATOM 2014 C CA . ALA H 3 89 ? 225.862 149.346 -202.049 1.00 57.68 ? ? ? ? ? 89 ALA H CA 1 ATOM 2015 C CA . PHE H 3 90 ? 225.677 147.700 -205.481 1.00 57.49 ? ? ? ? ? 90 PHE H CA 1 ATOM 2016 C CA . SER H 3 91 ? 225.263 144.057 -206.502 1.00 58.33 ? ? ? ? ? 91 SER H CA 1 ATOM 2017 C CA . GLY H 3 92 ? 224.621 142.003 -209.619 1.00 58.52 ? ? ? ? ? 92 GLY H CA 1 ATOM 2018 C CA . THR H 3 93 ? 225.750 142.356 -213.218 1.00 58.77 ? ? ? ? ? 93 THR H CA 1 ATOM 2019 C CA . VAL H 3 94 ? 224.774 145.033 -215.751 1.00 66.82 ? ? ? ? ? 94 VAL H CA 1 ATOM 2020 C CA . THR H 3 95 ? 222.242 143.235 -217.942 1.00 77.65 ? ? ? ? ? 95 THR H CA 1 ATOM 2021 C CA . ASP H 3 96 ? 219.934 143.990 -220.877 1.00 86.88 ? ? ? ? ? 96 ASP H CA 1 ATOM 2022 C CA . ASP H 3 97 ? 218.992 140.923 -222.942 1.00 91.13 ? ? ? ? ? 97 ASP H CA 1 ATOM 2023 C CA . SER H 3 98 ? 217.253 143.232 -225.417 1.00 91.85 ? ? ? ? ? 98 SER H CA 1 ATOM 2024 C CA . LEU H 3 99 ? 220.666 144.486 -226.544 1.00 90.14 ? ? ? ? ? 99 LEU H CA 1 ATOM 2025 C CA . PRO H 3 100 ? 224.020 142.934 -227.531 1.00 88.52 ? ? ? ? ? 100 PRO H CA 1 ATOM 2026 C CA . PRO H 3 101 ? 226.867 142.550 -225.004 1.00 84.92 ? ? ? ? ? 101 PRO H CA 1 ATOM 2027 C CA . GLY H 3 102 ? 228.825 145.710 -224.234 1.00 79.97 ? ? ? ? ? 102 GLY H CA 1 ATOM 2028 C CA . SER H 3 103 ? 225.951 147.920 -225.385 1.00 76.40 ? ? ? ? ? 103 SER H CA 1 ATOM 2029 C CA . PRO H 3 104 ? 226.241 151.353 -223.709 1.00 74.28 ? ? ? ? ? 104 PRO H CA 1 ATOM 2030 C CA . ILE H 3 105 ? 223.257 152.208 -221.499 1.00 70.17 ? ? ? ? ? 105 ILE H CA 1 ATOM 2031 C CA . THR H 3 106 ? 222.152 154.837 -218.979 1.00 64.14 ? ? ? ? ? 106 THR H CA 1 ATOM 2032 C CA . VAL H 3 107 ? 221.622 153.644 -215.405 1.00 57.03 ? ? ? ? ? 107 VAL H CA 1 ATOM 2033 C CA . LEU H 3 108 ? 220.016 155.852 -212.751 1.00 55.19 ? ? ? ? ? 108 LEU H CA 1 ATOM 2034 C CA . VAL H 3 109 ? 221.555 155.546 -209.291 1.00 52.16 ? ? ? ? ? 109 VAL H CA 1 ATOM 2035 C CA . PHE H 3 110 ? 219.352 157.394 -206.790 1.00 50.01 ? ? ? ? ? 110 PHE H CA 1 ATOM 2036 C CA . GLY H 3 111 ? 218.513 159.717 -209.664 1.00 47.61 ? ? ? ? ? 111 GLY H CA 1 ATOM 2037 C CA . LEU H 3 112 ? 222.117 160.054 -210.813 1.00 51.34 ? ? ? ? ? 112 LEU H CA 1 ATOM 2038 C CA . PRO H 3 113 ? 222.702 159.188 -214.506 1.00 55.20 ? ? ? ? ? 113 PRO H CA 1 ATOM 2039 C CA . VAL H 3 114 ? 225.653 156.802 -214.871 1.00 59.55 ? ? ? ? ? 114 VAL H CA 1 ATOM 2040 C CA . SER H 3 115 ? 227.086 155.724 -218.234 1.00 62.47 ? ? ? ? ? 115 SER H CA 1 ATOM 2041 C CA . ALA H 3 116 ? 227.098 151.920 -218.189 1.00 63.90 ? ? ? ? ? 116 ALA H CA 1 ATOM 2042 C CA . THR H 3 117 ? 227.553 148.969 -220.579 1.00 64.54 ? ? ? ? ? 117 THR H CA 1 ATOM 2043 C CA . THR H 3 118 ? 225.841 145.560 -220.483 1.00 66.13 ? ? ? ? ? 118 THR H CA 1 ATOM 2044 C CA . GLY H 3 119 ? 228.026 142.815 -219.042 1.00 65.67 ? ? ? ? ? 119 GLY H CA 1 ATOM 2045 C CA . MET H 3 120 ? 229.732 144.878 -216.340 1.00 63.79 ? ? ? ? ? 120 MET H CA 1 ATOM 2046 C CA . THR H 3 121 ? 230.029 143.435 -212.842 1.00 61.47 ? ? ? ? ? 121 THR H CA 1 ATOM 2047 C CA . ALA H 3 122 ? 229.025 145.329 -209.697 1.00 60.73 ? ? ? ? ? 122 ALA H CA 1 ATOM 2048 C CA . ILE H 3 123 ? 232.607 146.512 -209.136 1.00 62.49 ? ? ? ? ? 123 ILE H CA 1 ATOM 2049 C CA . GLU H 3 124 ? 232.977 147.741 -212.724 1.00 64.40 ? ? ? ? ? 124 GLU H CA 1 ATOM 2050 C CA . PHE H 3 125 ? 229.651 149.552 -212.425 1.00 59.95 ? ? ? ? ? 125 PHE H CA 1 ATOM 2051 C CA . VAL H 3 126 ? 230.743 151.391 -209.273 1.00 57.05 ? ? ? ? ? 126 VAL H CA 1 ATOM 2052 C CA . ALA H 3 127 ? 233.621 152.900 -211.253 1.00 57.17 ? ? ? ? ? 127 ALA H CA 1 ATOM 2053 C CA . LYS H 3 128 ? 230.942 154.510 -213.402 1.00 58.53 ? ? ? ? ? 128 LYS H CA 1 ATOM 2054 C CA . VAL H 3 129 ? 229.110 155.628 -210.261 1.00 58.05 ? ? ? ? ? 129 VAL H CA 1 ATOM 2055 C CA . ARG H 3 130 ? 232.204 157.494 -209.092 1.00 56.78 ? ? ? ? ? 130 ARG H CA 1 ATOM 2056 C CA . VAL H 3 131 ? 231.950 159.656 -212.204 1.00 55.34 ? ? ? ? ? 131 VAL H CA 1 ATOM 2057 C CA . ALA H 3 132 ? 228.248 160.228 -211.534 1.00 54.06 ? ? ? ? ? 132 ALA H CA 1 ATOM 2058 C CA . LEU H 3 133 ? 228.882 161.435 -207.987 1.00 54.48 ? ? ? ? ? 133 LEU H CA 1 ATOM 2059 C CA . GLN H 3 134 ? 231.675 163.630 -209.374 1.00 55.80 ? ? ? ? ? 134 GLN H CA 1 ATOM 2060 C CA . GLU H 3 135 ? 229.431 165.518 -211.790 1.00 58.58 ? ? ? ? ? 135 GLU H CA 1 ATOM 2061 C CA . ALA H 3 136 ? 226.742 165.849 -209.112 1.00 56.40 ? ? ? ? ? 136 ALA H CA 1 ATOM 2062 C CA . ILE H 3 137 ? 229.268 167.239 -206.627 1.00 53.45 ? ? ? ? ? 137 ILE H CA 1 ATOM 2063 C CA . ALA H 3 138 ? 230.772 169.610 -209.190 1.00 54.25 ? ? ? ? ? 138 ALA H CA 1 ATOM 2064 C CA . SER H 3 139 ? 227.238 170.772 -209.981 1.00 53.45 ? ? ? ? ? 139 SER H CA 1 ATOM 2065 C CA . PHE H 3 140 ? 226.430 171.403 -206.302 1.00 50.80 ? ? ? ? ? 140 PHE H CA 1 ATOM 2066 C CA . THR H 3 141 ? 223.509 169.013 -206.668 1.00 43.58 ? ? ? ? ? 141 THR H CA 1 ATOM 2067 C CA . ALA H 3 142 ? 222.599 167.179 -203.444 1.00 39.31 ? ? ? ? ? 142 ALA H CA 1 ATOM 2068 C CA . ILE H 3 143 ? 226.018 165.536 -203.034 1.00 41.98 ? ? ? ? ? 143 ILE H CA 1 ATOM 2069 C CA . ASN H 3 144 ? 228.675 167.223 -200.898 1.00 45.95 ? ? ? ? ? 144 ASN H CA 1 ATOM 2070 C CA . SER H 3 145 ? 231.481 164.650 -201.090 1.00 51.08 ? ? ? ? ? 145 SER H CA 1 ATOM 2071 C CA . TYR H 3 146 ? 232.287 160.960 -201.504 1.00 57.11 ? ? ? ? ? 146 TYR H CA 1 ATOM 2072 C CA . LYS H 3 147 ? 234.991 158.369 -200.858 1.00 63.16 ? ? ? ? ? 147 LYS H CA 1 ATOM 2073 C CA . ASP H 3 148 ? 235.584 154.673 -201.501 1.00 63.79 ? ? ? ? ? 148 ASP H CA 1 ATOM 2074 C CA . HIS H 3 149 ? 234.383 152.108 -198.971 1.00 67.00 ? ? ? ? ? 149 HIS H CA 1 ATOM 2075 C CA . PRO H 3 150 ? 237.193 151.192 -196.539 1.00 70.71 ? ? ? ? ? 150 PRO H CA 1 ATOM 2076 C CA . THR H 3 151 ? 237.049 147.537 -197.599 1.00 73.76 ? ? ? ? ? 151 THR H CA 1 ATOM 2077 C CA . ASP H 3 152 ? 234.203 146.504 -199.913 1.00 68.57 ? ? ? ? ? 152 ASP H CA 1 ATOM 2078 C CA . GLY H 3 153 ? 234.775 147.666 -203.482 1.00 59.05 ? ? ? ? ? 153 GLY H CA 1 ATOM 2079 C CA . SER H 3 154 ? 231.085 147.348 -204.314 1.00 54.70 ? ? ? ? ? 154 SER H CA 1 ATOM 2080 C CA . LYS H 3 155 ? 230.306 150.189 -201.889 1.00 51.62 ? ? ? ? ? 155 LYS H CA 1 ATOM 2081 C CA . LEU H 3 156 ? 230.876 153.942 -201.702 1.00 51.87 ? ? ? ? ? 156 LEU H CA 1 ATOM 2082 C CA . GLU H 3 157 ? 230.717 156.401 -198.806 1.00 54.63 ? ? ? ? ? 157 GLU H CA 1 ATOM 2083 C CA . VAL H 3 158 ? 228.627 159.510 -199.495 1.00 53.57 ? ? ? ? ? 158 VAL H CA 1 ATOM 2084 C CA . THR H 3 159 ? 227.880 162.782 -197.664 1.00 50.10 ? ? ? ? ? 159 THR H CA 1 ATOM 2085 C CA . TYR H 3 160 ? 225.089 165.212 -198.612 1.00 42.68 ? ? ? ? ? 160 TYR H CA 1 ATOM 2086 C CA . LEU H 3 161 ? 225.109 169.032 -198.854 1.00 41.74 ? ? ? ? ? 161 LEU H CA 1 ATOM 2087 C CA . ASP H 3 162 ? 222.017 169.499 -196.651 1.00 40.08 ? ? ? ? ? 162 ASP H CA 1 ATOM 2088 C CA . ASN H 3 163 ? 221.635 168.222 -193.081 1.00 35.73 ? ? ? ? ? 163 ASN H CA 1 ATOM 2089 C CA . GLN H 3 164 ? 218.243 166.527 -193.518 1.00 38.44 ? ? ? ? ? 164 GLN H CA 1 ATOM 2090 C CA . LYS H 3 165 ? 217.623 162.820 -192.863 1.00 40.11 ? ? ? ? ? 165 LYS H CA 1 ATOM 2091 C CA . HIS H 3 166 ? 217.411 160.577 -195.921 1.00 41.62 ? ? ? ? ? 166 HIS H CA 1 ATOM 2092 C CA . VAL H 3 167 ? 216.001 157.051 -196.089 1.00 46.34 ? ? ? ? ? 167 VAL H CA 1 ATOM 2093 C CA . LEU H 3 168 ? 216.346 155.464 -199.529 1.00 52.06 ? ? ? ? ? 168 LEU H CA 1 ATOM 2094 C CA . SER H 3 169 ? 214.490 152.322 -200.584 1.00 54.51 ? ? ? ? ? 169 SER H CA 1 ATOM 2095 C CA . THR H 3 170 ? 216.471 149.406 -202.024 1.00 54.87 ? ? ? ? ? 170 THR H CA 1 ATOM 2096 C CA . TYR H 3 171 ? 215.789 148.783 -205.712 1.00 55.97 ? ? ? ? ? 171 TYR H CA 1 ATOM 2097 C CA . SER H 3 172 ? 217.075 146.936 -208.776 1.00 57.27 ? ? ? ? ? 172 SER H CA 1 ATOM 2098 C CA . THR H 3 173 ? 217.575 148.285 -212.297 1.00 58.68 ? ? ? ? ? 173 THR H CA 1 ATOM 2099 C CA . TYR H 3 174 ? 219.323 146.724 -215.292 1.00 61.48 ? ? ? ? ? 174 TYR H CA 1 ATOM 2100 C CA . GLY H 3 175 ? 220.255 143.690 -213.218 1.00 59.86 ? ? ? ? ? 175 GLY H CA 1 ATOM 2101 C CA . ILE H 3 176 ? 221.984 145.788 -210.568 1.00 59.82 ? ? ? ? ? 176 ILE H CA 1 ATOM 2102 C CA . THR H 3 177 ? 220.528 146.052 -207.073 1.00 58.42 ? ? ? ? ? 177 THR H CA 1 ATOM 2103 C CA . ILE H 3 178 ? 221.161 149.377 -205.334 1.00 56.33 ? ? ? ? ? 178 ILE H CA 1 ATOM 2104 C CA . SER H 3 179 ? 220.920 149.850 -201.568 1.00 56.50 ? ? ? ? ? 179 SER H CA 1 ATOM 2105 C CA . GLN H 3 180 ? 221.545 152.438 -198.844 1.00 54.17 ? ? ? ? ? 180 GLN H CA 1 ATOM 2106 C CA . GLU H 3 181 ? 223.277 152.029 -195.487 1.00 55.87 ? ? ? ? ? 181 GLU H CA 1 ATOM 2107 C CA . ILE H 3 182 ? 223.116 155.018 -193.118 1.00 55.35 ? ? ? ? ? 182 ILE H CA 1 ATOM 2108 C CA . ILE H 3 183 ? 226.538 155.454 -191.501 1.00 57.19 ? ? ? ? ? 183 ILE H CA 1 ATOM 2109 C CA . SER H 3 184 ? 226.385 158.741 -189.596 1.00 52.31 ? ? ? ? ? 184 SER H CA 1 ATOM 2110 C CA . GLU H 3 185 ? 223.141 160.543 -188.717 1.00 49.85 ? ? ? ? ? 185 GLU H CA 1 ATOM 2111 C CA . SER H 3 186 ? 222.642 164.202 -189.617 1.00 43.16 ? ? ? ? ? 186 SER H CA 1 ATOM 2112 C CA . LYS H 3 187 ? 222.047 166.830 -186.911 1.00 39.25 ? ? ? ? ? 187 LYS H CA 1 ATOM 2113 C CA . PRO H 3 188 ? 219.871 169.979 -186.801 1.00 37.78 ? ? ? ? ? 188 PRO H CA 1 ATOM 2114 C CA . GLY H 3 189 ? 221.732 173.271 -187.078 1.00 33.66 ? ? ? ? ? 189 GLY H CA 1 ATOM 2115 C CA . TYR H 3 190 ? 223.002 176.006 -189.379 1.00 31.67 ? ? ? ? ? 190 TYR H CA 1 ATOM 2116 C CA . GLY H 3 191 ? 225.823 178.518 -189.863 1.00 36.29 ? ? ? ? ? 191 GLY H CA 1 ATOM 2117 C CA . THR H 3 192 ? 229.336 178.686 -188.417 1.00 38.30 ? ? ? ? ? 192 THR H CA 1 ATOM 2118 C CA . TRP H 3 193 ? 229.610 178.990 -184.632 1.00 38.44 ? ? ? ? ? 193 TRP H CA 1 ATOM 2119 C CA . ASN H 3 194 ? 232.660 179.731 -182.499 1.00 41.81 ? ? ? ? ? 194 ASN H CA 1 ATOM 2120 C CA . LEU H 3 195 ? 233.030 178.475 -178.940 1.00 45.63 ? ? ? ? ? 195 LEU H CA 1 ATOM 2121 C CA . LEU H 3 196 ? 233.875 181.610 -176.963 1.00 45.23 ? ? ? ? ? 196 LEU H CA 1 ATOM 2122 C CA . GLY H 3 197 ? 234.715 179.620 -173.860 1.00 44.65 ? ? ? ? ? 197 GLY H CA 1 ATOM 2123 C CA . ALA H 3 198 ? 233.144 178.491 -170.604 1.00 42.42 ? ? ? ? ? 198 ALA H CA 1 ATOM 2124 C CA . GLN H 3 199 ? 231.477 180.362 -167.774 1.00 41.55 ? ? ? ? ? 199 GLN H CA 1 ATOM 2125 C CA . THR H 3 200 ? 231.162 178.718 -164.375 1.00 43.97 ? ? ? ? ? 200 THR H CA 1 ATOM 2126 C CA . VAL H 3 201 ? 228.245 180.138 -162.434 1.00 45.96 ? ? ? ? ? 201 VAL H CA 1 ATOM 2127 C CA . THR H 3 202 ? 226.628 179.203 -159.144 1.00 45.15 ? ? ? ? ? 202 THR H CA 1 ATOM 2128 C CA . LEU H 3 203 ? 222.908 179.760 -159.646 1.00 45.90 ? ? ? ? ? 203 LEU H CA 1 ATOM 2129 C CA . ASP H 3 204 ? 220.922 181.567 -156.957 1.00 50.65 ? ? ? ? ? 204 ASP H CA 1 ATOM 2130 C CA . ASN H 3 205 ? 220.816 179.696 -153.646 1.00 57.57 ? ? ? ? ? 205 ASN H CA 1 ATOM 2131 C CA . GLN H 3 206 ? 222.670 176.665 -155.018 1.00 59.60 ? ? ? ? ? 206 GLN H CA 1 ATOM 2132 C CA . GLN H 3 207 ? 225.642 174.949 -153.375 1.00 66.42 ? ? ? ? ? 207 GLN H CA 1 ATOM 2133 C CA . THR H 3 208 ? 226.925 173.514 -156.649 1.00 64.03 ? ? ? ? ? 208 THR H CA 1 ATOM 2134 C CA . PRO H 3 209 ? 228.358 175.437 -159.650 1.00 58.09 ? ? ? ? ? 209 PRO H CA 1 ATOM 2135 C CA . THR H 3 210 ? 227.244 174.840 -163.234 1.00 48.65 ? ? ? ? ? 210 THR H CA 1 ATOM 2136 C CA . VAL H 3 211 ? 229.407 175.228 -166.334 1.00 41.33 ? ? ? ? ? 211 VAL H CA 1 ATOM 2137 C CA . PHE H 3 212 ? 227.930 176.977 -169.378 1.00 39.19 ? ? ? ? ? 212 PHE H CA 1 ATOM 2138 C CA . TYR H 3 213 ? 229.425 176.985 -172.864 1.00 35.83 ? ? ? ? ? 213 TYR H CA 1 ATOM 2139 C CA . HIS H 3 214 ? 228.872 180.027 -175.075 1.00 37.81 ? ? ? ? ? 214 HIS H CA 1 ATOM 2140 C CA . PHE H 3 215 ? 228.982 179.875 -178.865 1.00 33.33 ? ? ? ? ? 215 PHE H CA 1 ATOM 2141 C CA . GLU H 3 216 ? 228.880 182.910 -181.139 1.00 35.37 ? ? ? ? ? 216 GLU H CA 1 ATOM 2142 C CA . ARG H 3 217 ? 227.597 182.782 -184.694 1.00 34.49 ? ? ? ? ? 217 ARG H CA 1 ATOM 2143 C CA . THR H 3 218 ? 230.443 184.038 -186.883 1.00 37.56 ? ? ? ? ? 218 THR H CA 1 ATOM 2144 C CA . ALA H 3 219 ? 228.900 183.220 -190.267 1.00 40.05 ? ? ? ? ? 219 ALA H CA 1 # #